Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio,

e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter
enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo
carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical
característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas,
formando as proteínas. Para que as células possam produzir sua proteínas, elas precisam de
aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio
organismo.
Classificação
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu
destino.
Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São
eles:alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico,
ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais
Ver artigo principal: Aminoácido essencial
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano.
Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles:
arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
Quanto ao radical
A classificação quanto ao radical pode ser feita em:
Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos
modificados, exceto a glicina. São radicais hidrófobos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo
amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH
(NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH Aminoácidos polares neutros:
Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina:
SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina:
NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido
aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)-
COOH
Aminoácidos básicos:' Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos Arginina:
HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH
(NH2)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos alfa
Fórmula geral
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é um radical
orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H O carbono ligado ao radical R é
denominado carbono 2 ou alfa.
Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a
partir do carbono da carboxila.
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina ou Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido
Glicocola 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido
2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido
2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val Va Ácido 2-aminovalérico ou Ácido
2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido
2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina Phe ou F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido
Fen 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido
2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina Cys, Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto
ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico
ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido
aspártico 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Ácido glutâmico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2,
6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras
gregas a partir do carbono 2 (α)
Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-pentanóico.
Estrutura
Alanina (Ala / A)

Arginina (Arg / R) Asparagina (Asn / N)Ácido aspártico (Asp /

D)

Glicina (Gly / G)
Cisteina (Cys / C)
Ácido glutâmico (Glu / Glutamina (Gln / Q)
E)

Histidina (His / H) Isoleucina (Ile / I) Leucina (Leu / L) Lisina (Lys / K)

Prolina (Pro / P) Serina (Ser / S)

Metionina (Met / M) Fenilalanina (Phe / F)

Treonina (Thr / T) Valina (Val / V)

Triptofano (Trp / W) Tirosina (Tyr / Y)
Taurina
Estrutura tridimensional
Aminoácidos apolares
Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterias apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a
valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários
elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral é um
grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está
ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina
é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são
aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um grupo cíclico
semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral contém um
átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

Glicina (Gly / G)
Alanina (Ala / A)
Leucina (Leu / L) Isoleucina (Ile / I)

Fenilalanina (Phe/Fen/F)
Valina (Val / V) Metionina (Met / M) Prolina (Pro / P)

Triptofano (Trp / Tri / W)

Aminoácidos polares neutros
Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH
neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina.
Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto
alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual
eventualmente perde um próton em pHs mais altos.
 Glutamina (Gln / Q)
Asparagina (Asn / N) Cisteina (Cys / Cis / C) Serina (Ser / S)

Treonina (Thr / The / T) Tirosina (Tyr / Tir / y)

Aminoácidos polares ácidos
Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas
cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Ácido aspártico (Asp / D) Ácido glutâmico (Glu / E)

Aminoácidos polares básicos
Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e
em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

Arginina (Arg / R)

Histidina (His / H) Lisina (Lys / Lis / K)

Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina
é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e
répteis).
Destino cetogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na
forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de
cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos
cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o
fígado produza grande quantidade dos mesmos.
Destino glicogênico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou
oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a
síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em
fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a
leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto
glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos.
Ocorrência
Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos,
portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são
alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma
proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois
alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser
convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem
converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de
nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza
NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.
Isomeria
Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em
condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4
grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse
carbono é chamado centro quiral.
A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido
aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles
que se apresentam como imagem espaculares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos
enantiômeros.
Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a
estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os
L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou
das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande
variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns
passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos
aminoácidos aromáticos.
Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.
● Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são produzidos
pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na
alimentação.
● Já os aminoácidos essenciais precisam estar presentes na dieta, já que não são sintetizados
pelos mamíferos.
As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um
deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são:
1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a
treonina e a lisina.
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.
Obtenção
Hidrólise de proteínas
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas
ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.
Síntese
Síntese de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a
obtenção de alfa-aminoácidos.
Ionização
Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.
Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas
formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma protonada ou
ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo
doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base
(base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).
Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A
aplicação desta reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o
volume de nitrogênio produzido (método de Slyke).
Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a
putrescina e a cadaverina.
Propriedades
Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por
apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não
apresenta atividade óptica
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica
ácida e o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um
caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.
Curva de titulação
É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir
características dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os
valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em
comum.
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão
completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa
liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à
concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a
pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto
isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como
íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do
grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da
curva de titulação.