Aula # 7 Metabolismo Dos Aminoacidos

3
METABOLISMO DOS
AMINOACIDOS E
PROTEINAS
BENGUELA DE 2015
PROTEINA

São macromoléculas formadas por α aminoácidos unidos entre si por ligações peptídicas
AMINOACIDO
São compostos orgânicos que
apresentam em sua estrutura
molecular um grupo funcional
amino(NH2) e uma carboxila
terminal (COOH)
Conforme ligação do grupo
amina em determinado
carbono, teremos aminoácidos
do tipo alfa, beta, gama...
Existem 20 formas diferentes
de aminoácidos.
Metabolismo dos Aminoácidos
Além de serem constituintes das proteínas os aminoácidos são
percursores dos outros compostos azotados, fornecendo quer o se
quer os seus carbonos
TRANSAMINAÇÃO => reacção fundamental do metabolismo dos

aminoácidos que consiste na transferência reversível do grupo am
um aminoácidos para um alfa cetoácido sem libertação de NH3
Transaminases estão universalmente distribuídas encontrando-se n

bactérias, plantas e animais
Glutamato-transaminase => ácido glutâmico => principal dador
de grupos amina e participa em 2 reacções importantes que
originam:
- ácido aspártico
- alanina (em junção com ácido pirúvico)
Descarboxilação
A mesma coenzima ou seja a fosfato de piridoxal (PLP) participa e
diversas reacções importantes dos aminoácidos => Transaminação
Descarboxilação e modificação da cadeia lateral
Não sendo sintetizado nos organismos vegetais=> V
Catalizada por descarboxilases presentes nos microorganismos e n

tecidos animais (plantas não as precisam por serem capazes de sin
todos os seus aminoácidos) => forma-se um composto intermédio
Schiff) entre a coenzima e o substrato aminoácido
Desaminação
Pode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – o
processos particulares e específicos de determinados aminoácid
Serina, treonina e cisteína (desaminadas directamente) => podem s

convertidos directamente em amoníaco
Por desaminação forma-se Outro produto final da desaminação

o ácido pirúvico para além do amoníaco é o ácido al
Cetobutírico => aminocatenona
=> ácido pirúvico
Desaminação
directa da serina e
cisteína
Desaminação reversível do ácido
aspártico
Processo particular de desaminação porque para além da conver
ácido aspártico em ácido fumárico permite a fixação de NH3 num
composto orgânico
Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos

átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina
Desaminação oxidante
Fenómeno irreversível que decorre em várias etapas:
1º desidrogenação (aminoácido => iminoácido)
2º redução FAD a FADH2
3º hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco
Desaminação oxidante do ácido
glutâmico e formação de amoníaco
O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou NA
conforme os organismos, que cataliza a reacção reversível
Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-cetoglutá

desaminação oxidante ou por aminação redutora constitui um imp
ponto de contacto entre metabolismos glucídico e proteico
Catabolismo – Destino do grupo amina
Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese da
proteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico
Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrad

em ureia
Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desa

é transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido pirúvico, ou e
intermediários do Ciclo de Krebs
O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não

utilizado na biossíntese de compostos azotados vais ser excretado
forma de NH4 (em muitos animais aquáticos), na forma de ácido ú
(aves e répteis terrestres) e na forma de ureia (maior parte dos mam
terrestres)
Ciclo da Ureia, ureogénese ou ciclo de Krebs-Henseleit

Ciclo da Uréia
A uréia é a principal forma de eliminação dos grupos
amino oriundos dos aminoácidos e perfaz cerca de 90%
dos componentes nitrogenados da urina.
Um átomo de nit rog énio da moléc ula de uréia é
fornecido por NH3 livre e o outro pelo aspartato. O
carbono e o oxigénio da uréia são derivados do CO2.
A uréia é produzida pelo fígado e então transportada
pelo sangue até os rins, para ser excretada na urina.
Amônia é uma substância tóxica e quando em grandes
concent rações na circulação, causam alt erações
neurológicas associada com letargia, retardo mental,
edema cerebral e visão borrada
Formação da citrulina
As duas primeiras reacções que levam à síntese de uréia

ocorre na mitocôndria, enquanto as demais enzimas do ciclo
estão localizadas no citosol.
A ornitina e a citrulina são aminoácidos básicos, que
participam do ciclo da uréia.
Essa enzima ocorre quase que exclusivamente no fígado.
Destino da uréia
A uréia sai do fígado por difusão e é transportada no sangue

até os rins, onde é filtrada e excretada na urina.
Parte da uréia difunde do sangue para o intestino, onde é
clivada em CO2 e NH3 pela urease bacteriana.
E ssa amô ni a é parc i al me nt e pe rd i d a nas fe ze s e
parcialmente reabsorvida para o sangue.
A ornitina é o transportador dos átomos de azoto e de carbono no
A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela

arginase
Síntese da arginina a partir da ornitina
1ª etapa – formação da citrulina

2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico
3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fu

O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias:
- ser transaminado a ácido aspártico;
- ser convertido em glucose pela via da neoglucogénese;
- condensar-se com o acetil-coA e formar ácido cítrico.
Todas estas reacções têm lugar na matriz mitocondrial

,
Biossíntese de Aminoácidos Naturais
O catabolismo dos aminoácidos encontrados nas

proteínas
envolve a remoção dos grupos amino, seguindo-se a
quebra dos esqueletos carbonados resultantes.
Essas vias convergem para formar sete produtos
intermediários: oxalacetato, α–cetoglutarato, piruvato,
fumarato, succinil-CoA, acetil-Coa e acetoacetil-CoA.
Esses produtos entram directamente nas vias do
metabolismo intermediário, resultando na síntese de
glicose ou lipídeos, ou na produção de energia livre por sua
oxidação a CO2 e H2O no ciclo do ácido cítrico.
Os aminoácidos não–essenciais podem ser sintetizados
em quantidades suf ic ientes a partir de intermediários do
metabolismo ou, como no caso da cisteína e da tirosina, a
partir de aminoácidos essenciais.
CICLO DO ACIDO
CITRICO
jjnnmhbbbv
CONTINUAÇÃO
E m c ontraste, os aminoác idos essenc iais não podem ser
sintetizados (ou produzidos em quantidades suf ic ientes) pelo
organismo e, portanto, devem ser obtidos a partir da dieta, af im de
que ocorra uma síntese protéica normal.
Defeitos genéticos nas vias do metabolismo de aminoácidos
podem causar doenças graves.
Os aminoácidos podem ser classif ic ados em glicogénicos e
cetogênicos, em função do intermediário produzido durante seu
catabolismo.
Os aminoácidos cujo catabolismo produz piruvato ou um dos
intermediários do ciclo do ácido cítrico são de no minado s
glicogénicos.
Esses intermediários são substratos para a gliconeogénese e
podem, portanto, originar a formação líquida de glicose ou de
glicogênio no fígado e de glicogênio no músculo
.
.
Não essenciais Condicionalmente Essenciais
essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Glutamina Isoleucina
Aspartato Glicina Leucina
Glutamato Prolina Lisina
Serina Tirosina Metionina
Cisteína Fenilalanina
Treonina
Triptofano
continuação
Os aminoácidos cujo catabolismo produz
acetoacetato ou um dos seus precursores (acetil-
CoA ou acetoacetil-CoA) são denominados
cetogênicos.
Leucina e lisina são os únicos aminoácidos
exclusivamente cetogênicos encontrados nas
proteínas.
Seus esqueletos carbonados não são
substratos para a gliconeogénese e não podem,
portanto, originar a produção líquida de glicose ou
de glicogênio no fígado, ou de glicogênio no
músculo.
A s v ias pelas qu ais os amin oác idos são
catabolizados são divididas, por conveniência, de
acordo com o intermediário (ou intermediários)
produzido a partir de um determinado aminoácido.
Degradação de Proteínas e Aminoácidos
Nos animais, os aminoácidos sofrem degradação oxidativa em três
circunstâncias diferentes:
Na síntese e degradação normais das proteínas celulares (renovação ou

“turnover” das proteínas).
Aminoácidos ingeridos em excesso, o excedente é catabolizado e os

aminoácidos livres não podem ser armazenados.
No jejum severo, diabetes ou quando os carboidratos estão inacessíveis,

as proteínas empregados como fonte de energia.
Degradação de Proteínas e
Aminoácidos
Destino dos aminoácidos:

1.Aminoácidos podem ser usados para síntese proteica.
2.Não sendo utilizados para esse fim, são degradados.
3.Em animais, proteínas e aminoácidos não são armazenados
como fonte de energia.
4.Parte da degradação de aminoácidos ocorre no fígado.
Aminoácidos que produzem oxalacetato
A asparagina é hidrolisada pela asparaginase, produzindo

amônia e aspartato.
Algumas células leucémicas de divisão rápida são incapazes
de sintetizar asparagina em quantidade suf ic iente para seu
crescimento.
Isso torna a asparagina um aminoácido essencial para
aquelas células, as quais captarão asparagina do sangue.
A asparaginase, que hidrolisa a asparagina dando aspartato,
pode ser administrada sistematicamente para tratar pacientes
com leucemia.
A asparaginase diminui o nível de asparagina no plasma e,
assim, priva as células cancerosas de um nutriente essencial.
Aminoácidos que produzem fumarato
Fenilalanina e tirosina
A hidroxilação da fenilalanina leva à formação de tirosina.
O metabolismo da fenilalanina e da tirosina conf luem, levando
por fim à formação de fumarato e acetoacetato.
A fenilalanina e a tirosina são, portanto, aminoácidos tanto
glicogênicos quanto cetogênicos.
Deficiências herdadas
Def iciências herdadas nas enzimas do metabolismo da fenilalanina e
da tirosina levam às doenças fenilcetonúria e alcaptonúria, e a
condição denominada albinismo
Metabolismo de Proteínas e Aminoácidos
Aminoácidos Destino após desaminação ou
transaminação
Leucina, lisina, fenilalanina, Acetil - CoA
triptofano, tirosina, isoleucina
alanina, cisteína, glicina, Piruvato
serina, triptofano
arginina, glutamato, α-Cetoglutarato
glutamina, histidina, prolina
isoleucina, metionina, Succinil – CoA
treonina, valina
fenilalanina, tirosina Fumarato
asparagina, aspartato Oxalacetato

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TRANSAMINAÇÃO => reacção fundamental do metabolismo dos

Transaminases estão universalmente distribuídas encontrando-se n

Não sendo sintetizado nos organismos vegetais=> V

Catalizada por descarboxilases presentes nos microorganismos e n

Serina, treonina e cisteína (desaminadas directamente) => podem s

Por desaminação forma-se Outro produto ﬁnal da desaminação

Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos

Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-cetoglutá

Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrad

Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desa

O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não

Ciclo da Ureia, ureogénese ou ciclo de Krebs-Henseleit

As duas primeiras reacções que levam à síntese de uréia

A uréia sai do fígado por difusão e é transportada no sangue

A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela

1ª etapa – formação da citrulina

3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fu

Todas estas reacções têm lugar na matriz mitocondrial

O catabolismo dos aminoácidos encontrados nas

Alanina Arginina Histidina

Asparagina Glutamina Isoleucina

Aspartato Glicina Leucina

Glutamato Prolina Lisina

Serina Tirosina Metionina

Na síntese e degradação normais das proteínas celulares (renovação ou

Aminoácidos ingeridos em excesso, o excedente é catabolizado e os

No jejum severo, diabetes ou quando os carboidratos estão inacessíveis,

Destino dos aminoácidos:

A asparagina é hidrolisada pela asparaginase, produzindo

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