Imunoglobulina G

Molécula de IgG

Imunoglobulina G (IgG) é um anticorpo. É uma imunoglobulina monomérica simples de 150.000 daltons, cadeias pesadas tipo G, que perfaz 80% das imunoglobulinas do organismo. Está igualmente distribuída nos compartimentos extracelulares e é a única que atravessa a placenta. É o anticorpo principal nas resposta imunes secundárias e a única classe antitoxinas.

A região FC realiza ativação de complemento (quando unida ao antígeno) e auxilia a fagocitose por se ligar a macrófagos. Com a ativação do complemento, há geração de quimiotaxia de neutrófilos, aumento da permeabilidade vascular e amplificação da resposta inflamatória.

É usada para a criação da vacina para proteção contra a cólera.

Sub-classes da IgG

Existem quatro variantes isotípicas ou subclasses de IgG humana, denominadas IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, que correspondem, respectivamente, a 70, 16, 10 e 4% do teor total de IgG. Diferenciam-se ainda as suas subclasses pelo número de pontes SS existentes na região da dobradiça: dois para IgG1 e quatro para IgG2 e cinco para IgG3. No que concerne às propriedades biológicas todas as subclasses de IgG humana são capazes de atravessar a placenta (uma propriedade certamente não relacionada com o peso molecular), porém IgG4 não fixa complemento, IgG2 não é capaz de fixar-se à pele heteróloga e tanto IgG4 são destituídas de ação opsonizante para polimorfonucleares ou citofilia para macrófago.

Atividades biológicas das subclasses de IgG humana

Subclasse	%	Passagem pela placenta	Fixação de complemento	Fixação à pele heteróloga	Fixação a fagócitos
IgG1	70	+	++	+	+
IgG2	16	+	+	0	0
IgG3	10	+	+++	+	+
IgG4	4	+	0	+	0

Ver também

• IgA
• IgD
• IgM
• IgE

Bibliografia

• Wilmar Dias de Silva, Ivan Mota, Imunologia Básica e Aplicada, guanabara kooogan, 2003.