Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Пређи на садржај

Kalpain

С Википедије, слободне енциклопедије
Kalpain
Kristalna struktura peptidane srži kalpaina II.
Identifikatori
SimbolCalpain
PfamPF00648
Pfam klanCL0125
InterProIPR001300
SMARTCysPc
PROSITEPDOC50203
MEROPSC2
SCOP1mdw
SUPERFAMILY1mdw
calpain-1
Identifikatori
EC broj3.4.22.52
CAS broj689772-75-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
calpain-2
Identifikatori
EC broj3.4.22.53
CAS broj702693-80-9
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Kalpain (EC 3.4.22.52, EC 3.4.22.53) je protein koji pripada familiji kalcijum-zavisnih, nelizozomalnih cisteinskih proteaza (proteolitičkih enzima) svestrano izraženih kod sisara i mnogih drugih organizama. Kalpaini sačinjavaju C2 familiju proteaznog klana CA u MEROPS bazi podataka. Kalpainski proteolitički sistem obuhvata kalpain proteaze, malu regulatornu podjedinicu CAPNS1, poznatu kao CAPN4, i endogeni, za kalpain specifični inhibitor, kalpastatin.

Specifičnost presecanja

[уреди | уреди извор]

Kalpain ne prepoznaje jedinstvenu aminokiselinsku sekivencu. Na proteinskim supstratima, elementi tercijarne strukture umesto primarnih aminokiselinskih sekvenci su verovatno odgovorni za usmeravanje presecanja na datom supstratu. Među suptratima koji su peptidi i mali molekuli, najkonzistentnija specifičnosti je za male, hidrofobne aminokiseline (e.g. leucin, valin i izoleucin) u P2 poziciji, i velike hidrofobne aminokiseline (e.g. fenilalanin i tirozin) u P1 poziciji.[1] Verovatno trenutno najdostupniji fluorogeni supstrat kalpaina je (EDANS)-Glu-Pro-Leu-Phe=Ala-Glu-Arg-Lys-(DABCYL), koji biva presecan na Phe=Ala vezi.

Šira familija

[уреди | уреди извор]

Projekat ljudskog genoma je pokazao da postoji više deset kalpainskih izoformi, neke od koji imaju višestruke splajsne varijante.[2][3][4] Kao prvi kalpain čija trodimenzionalna struktura je određena, m-kalpain je prototipna proteaza C2 (kalpainske) familije u MEROPS bazi podataka.

Gen Protein Alijasi Tkivno izražavanje Veza s bolestima
CAPN1 Kalpain 1 Kalpain-1 velika podjedinica, Kalpain mi-tip sveprisutan
CAPN2 Kalpain 2 Kalpain-2 velika podjedinica sveprisutan
CAPN3 Kalpain 3 specifičan za skeletalni mišić retine i sočiva Limb Girdlova maskularna distrofija 2A
CAPN5 Kalpain 5 sveprisutan (visoka zastupljenost u debelom i tankim crevima i testisima) moguća veza sa nekrozom,
pošto je ortologan sa C. elegans nekroznim genom tra-3
CAPN6 Kalpain 6 CAPNX, Kalpamodulin
CAPN7 Kalpain 7 palBH sveprisutan
CAPN8 Kalpain 8 isključivo u sluzokoži želuca i GI traktu moguće je da je povezan sa formiranjem polipa debelog creva
CAPN9 Kalpain 9 isključivo u sluzokoži želuca i GI traktu moguće je da je povezan sa formiranjem polipa debelog creva
CAPN10 Kalpain 10 gen podložnosti za tip II dijabetes
CAPN11 Kalpain 11 testis
CAPN12 Kalpain 12 sveprisutan, ali visoko izražen u folikulama kose
CAPN13 Kalpain 13 testis i pluća
CAPN14 Kalpain 14 sveprisutan
CAPN17 Kalpain 17 samo ribe i vodozemci
SOLH Kalpain 15 Sol H (homolog drozofilinog gena sol)
CAPNS1 Kalpain mala podjedinica 1 Kalpain 4
CAPNS2 Kalpain mala podjedinica 2

Reference

[уреди | уреди извор]
  1. ^ Cuerrier D, Moldoveanu T, Davies PL (2005). „Determination of peptide substrate specificity for mu-calpain by a peptide library-based approach: the importance of primed side interactions”. J. Biol. Chem. 280 (49): 40632—41. PMID 16216885. doi:10.1074/jbc.M506870200. 
  2. ^ Thompson V (2002-02-12). „Calpain Nomenclature”. College of Agriculture and Life Sciences at the University of Arizona. Приступљено 2010-08-06. 
  3. ^ Huang Y, Wang KK (2001). „The calpain family and human disease”. Trends Mol Med. 7 (8): 355—62. PMID 11516996. doi:10.1016/S1471-4914(01)02049-4. 
  4. ^ Suzuki K, Hata S, Kawabata Y, Sorimachi H (2004). „Structure, activation, and biology of calpain”. Diabetes. 53. Suppl 1: S12—8. PMID 14749260. doi:10.2337/diabetes.53.2007.s12. 

Literatura

[уреди | уреди извор]
  • Liu J, Liu MC, Wang KK (2008). „Calpain in the CNS: from synaptic function to neurotoxicity”. Sci Signal. 1 (14): re1. PMID 18398107. doi:10.1126/stke.114re1. 
  • Suzuki K, Hata S, Kawabata Y, Sorimachi H (2004). „Structure, activation, and biology of calpain”. Diabetes. 53. Suppl 1: S12—8. PMID 14749260. doi:10.2337/diabetes.53.2007.s12. 
  • Yuen PW, Wang KW (1999). Calpains : Pharmacology and Toxicology of a Cellular Protease. Boca Raton: CRC Press. ISBN 1-56032-713-8. 

Spoljašnje veze

[уреди | уреди извор]
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Kalpain&oldid=27673820”