Фермент

Фермент
	Фермент
Молекуляр функция	катализ[d]
	Фермент Викиҗыентыкта

Фермент яки энзим (лат. fermentum, грек. ζύμη, ἔνζυμον — ачыткыч, закваска) — тере организмнарда барлыкка килә торган һәм организмда төрле химик процессларны тизләтә торган катлаулы аксым матдә. Ферментлар белән катализланучы реакция реагентларын субстрат дип, ә барлыкка килгән матдәләрне продукт дип атыйлар. Ферментның активлыгы активаторлар һәм ингибиторлар белән көйләнә ала (активаторлар — тизләтә, ингибиторлар — әкренәйтә). Аксым ферментлары рибосомаларда синтезлана, ә рибосомаль РНК-ның синтезы күзәнәк төшендә башкарыла. «Фермент» һәм «энзим» терминнары күптән синоним буларак кулланыла (беренчесе урыс һәм алман әдәбиятында, икенчесе — инглиз һәм француз телле әдәбиятта). Ферментлар турында фән, ферментология дип түгел (латин һәм грек телдәрендәге сүз тамырын бутамау өчен), ә энзимология дип атала.

Өйрәнү тарихы

XIX гасырда Луи Пастер, чүпрәдә углеводларның этил спиртына әверелүен өйрәнеп, әчү процессы ниндидер яшәү көче (ферментлар) ярдәмендә башкарыла дигән нәтиҗә ясый. Бу яшәү көче чүпрәнең тере күзәнәкләреннән аерылгысыз дип исәпли. Бу караш озак вакыт фәндә өстенлек ала. Юстус Либихның әчү теориясына каршы килә. Аның теориясы буенча әчү — каталик характердагы химик процесс (спиртлы әчү чүпрә молекулалары тибрәлүе сәбәпле шикәргә тапшырыла һәм шикәр спирт һәм углекислый газга таркала башлый дип саный; шулай итеп чүпрә күзәнәкләре яшәгән вакытта түгел, үлгәч әчетә дип фаразлый^[2]. Спиртлы әчешү табигате турындагы Л. Пастер һәм икенче яктан механицист Марселен Бертло һәм Ю. Либих арасындагы бәхәс фәнни мохиттә ике термин булдыра. Гамәлдә ферментлар дип (лат. fermentum — әчетке) «оешкан ферментлар»ны атыйлар, ягъни микроорганизмнарны. Бу теорияга каршы 1876 елда, ашказанда (пепсин) һәм эчәклектә (трипсин, амилаза) барлыккы килгән «оешмаган ферментлар»ны билгеләү өчен, В. Кюне энзим (грек. ἐν- — һәм ζύμη — «чүпрәдә», әчеткедә) терминын тәкъдим итә.
1897 елда Эдуард Бухнер «Чүпрә күзәнәкләрнең спиртлы әчешү» дигән хезмәтен басып чыгара. Был хезмәтендә ул күзәнәкләре булмаган чүпрә сутында, таркалмаган чүпрә күзәнәкләрендәге кебек үк, спиртлы әчешү процессы бара дип күрсәтә. 1907 елда бу хезмәте өчен Нобель премиясенә тәкъдим ителә. Югары сафлыктагы кристалл ферментын (уреаза) 1926 елда Дж. Самнер алуга ирешә. Азаккы 10 елда тагын берничә фермент алына, ферментларның аксым булуы исбатлана.

Ферментларның функцияләре

Химик реакция тизлеген арттыруның ике төп ысулы бар.

- Беренче юл — температураны арттыру, ягъни молекулаларның җылылык хәрәкәтен тизләтү, бу күчү хәленә ирешү өчен җитәрлек эчке энергиягә ия булган молекулаларның пропорциясен арттыруга китерә. Гадәттә, температураның 10 °C күтәрелүе химик реакциянең якынча 2 тапкырга тизләнүенә китерә (кара: Ван'т Хофф кагыйдәсе).
- Химик реакцияне тизләтүнең икенче ысулы — катализатор өстәү. Катализаторлар, молекулаларга активлашу барьерын түбәнрәк энергия дәрәҗәсендә үтәргә мөмкинлек биргән «чишелешләр» табып, химик реакцияларны тизләтә.
Катализатор (К хәрефе белән билгеләнә ) ара стадиясендә А реагенты белән үзара тәэсир итешеп, КА катлаулы берләшмәсен барлыкка китерә. Аның күчү хәле катализланмаган реагент А реакциясендә күчү хәле белән чагыштырганда сизелерлек түбән активлашу энергиясенә туры килә.
Реактив-катализатор (КА) комплексы алга таба П продуктына һәм ирекле катализаторга таркала. Ул А молекуласы белән тагын берләшә һәм бөтен циклны кабатлый ала.
Катализаторлар химик реакциянең активлашу энергиясен нәкъ шулай киметә. алар булганда вакыт берәмлегендә молекулаларның күбрәк өлеше реакцияга керә ала. Ферментлар, башка катализаторлар кебек үк, каталитик цикл вакытында субстратлары белән берләшә.
Ферментлар бөтен тере күзәнәкләрдә дә бар һәм бер матдәләрдең икенчесенә әверелүенә булышлык итә. Ферментлар тере организмнардагы барлык диярлек биохимик реакцияләрдә катализатор ролен үти.
2013 елга 5000-дән күбрәк төрле фермент ачыкланган. Алар бөтен тереклек процессларында да катнашып , организмның матдәләр алмашынуын көйләүдә хәлиткеч роль уйныйлар.
Бөтен катализаторлар кебек үк, ферментлар да туры һәм кире реакцияләрне тизләтә, процессның активлашу энергиясен киметә. Химик тигезлек турыга да, кире якка да авышмый.
Ферментларның аксым булмаган табигатьле катализаторлар белән чагыштырганда аермасы булып аларның югары үзенчәлеге (высокая специфичность) тора: кайсыбер субстратларның аксымга бәйләүче даимилыгы 10⁻¹⁰ моль/л-га барып җитәргә яки аннан да кимрәк булуы мөмкин. Ферментның һәр молекуласы секундына берничә меңнән алып берничә миллионга кадәр "операция" ясарга сәләтле.
Шул ук вакытта ферментларның нәтиҗәлелеге аксым табигатьле булмаган катализаторларның нәтиҗәлегеннән күпкә югарырак — ферментлар реакцияны миллионнарча һәм миллиард тапкырга тизләтә, аксымсыз катализаторлар — йөзләрчә һәм мең тапкыр гына.

Ферментларга исем бирү турында килешүләр

Гадәттә ферментлар катализланган реакция төре белән атала. Субстрат исеменә -аза суффиксы өстәлә. Мәсәлән, лактаза — лактозаны конверсияләүдә катнашкан фермент).
Шулай итеп, бер үк функцияны үтәгән төрле ферментлар бер үк исемгә ия була яки бер үк фермент ике яки аннан да күбрәк исемгә ия була. Мондый ферментлар башка үзенчәлекләр белән аерыла, мәсәлән, оптималь pH (селтеле фосфотазa) яки күзәнәктә локальләшү (мембрана ATP-азасы ) буенча.
Күп кенә ферментларның үз субстратларының атамасына бәйле булмаган, тарихи тривиаль исемнәре бар, мәсәлән, пепсин һәм трипсин исемнәре бар. Шул һәм башка кыенлыклар, шулай ук яңа ачылган ферментларның саны арта баруы нәтиҗәсендә системалы номенклатура булдыру һәм ферментларны классификацияләү буенча халыкара килешү кабул ителә^[3].

Ферментларны классификацияләү

Катализланган реакция төре буенча ферментларның иерархик классификациясендә 6 класс билгеләнә (КФ, EC — Enzyme Comission code).

Классификация халыкара биохимия һәм молекуляр биология союзы (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) тарафыннан тәкъдим ителә.
Һәр класста субкласслар бар, шулай итеп ферментны дүрт саннан торган җыентык сүрәтли. Мәсәлән, пепсин EC 3.4.23.1 атамасына ия. Беренче сан якынча фермент белән катализланган реакция механизмын тасвирлый:

КФ 1: Электрон транспортын катализлаучы оксидоредуктаза, ягъни окисьлану яки тергезү. Мисал: каталаза, спиртлы дегидрогеназа.

КФ 2: Химик төркемнәрне бер субстрат молекуласыннан икенчесенә күчүен катализлаучы трансферазалар. Трансферада арасында, кагыйдә буларак, АТФ молекуласыннан фосфат төркемен күчерүче киназалар аерылып тора.

КФ 3: Химик бәйләнеш гидролизын катализлаучы гидролазмалар. Мисал: эстераза, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.

КФ 4: Продукциянең бересендә икеләтә бәйләнеш булдырып, химик бәйләнешләрнең гидролизсыз өзелүен катализлаучы, шулай ук кире реакциялар барлыкка китерүче лиазалар.

КФ 5: Субстрат молекуласында структур яки геометрик үзгәрешләрне катализлаучы һәм изомер формалар барлыкка китерүче изомеразалар.

КФ 6: АТФ гидролизына бәйле конденсация реакцияларе исәбенә субстратлар арасында C-C, C—S, C-O һәм C-N химик бәйләнешләре барлыкка килүен катализлаучы лигазалар. Мисал: лигаза

КФ 7: Мембраналар аша ионнарны яки молекулаларны ташуны яки аларның мембраналарда бүленешен катализлаучы транслоказалар. Фермент атамасындагы икенче сан субклассны чагылдыра, өченче — ассубкласс, дүртенчесе — ассубкласстагы ферментларның тәртип номеры.

Катализатор буларак, бөтен ферментлар да туры һәм кире реакцияләрне тизләтә. Шуңа күрә, мәсәлән, лиазалар кире реакцияне — икеләтә бәйләнеш буенча берләшү реакциясен да катализлау мөмкинлегенә ия.

Искәрмәләр

Әдәбият

Ферменты, в физиологии // Брокгауз һәм Ефрон энциклопедик сүзлеге: 86 томда (82 том һәм 4 өстәмә). Санкт-Петербург: 1890—1907.

Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431—439.
Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis.- Bull. Georg. Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, 2006, 421—424.

Сылтамалар

[_5c26a36eb5bfe60f-1] Gene Ontology release 2020-05-02 — 20200502 — 2020.
https://wikidata.org/wiki/Track:Q93741199

[2] ttp://www.borodinsky.com/zakvaska/books/o-brozhenijah/predstavlenija.html

[Ленинджер—1985——-3] Ленинджер, 1985

[1]

[2]

[3]