CES1

CES1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MX1, 1MX5, 1MX9, 1YA4, 1YA8, 1YAH, 1YAJ, 2DQY, 2DQZ, 2DR0, 2H7C, 2HRQ, 2HRR, 3K9B, 4AB1, 5A7F, 5A7H, 5A7G
Ідентифікатори
Символи	CES1, ACAT, CE-1, CEH, CES2, HMSE, HMSE1, PCE-1, REH, SES1, TGH, hCE-1, carboxylesterase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 114835 MGI: 2148202 HomoloGene: 35606 GeneCards: CES1
шифр КФ	3.1.1.1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• methylumbelliferyl-acetate deacetylase activity; • GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity; • hydrolase activity; • sterol esterase activity; • triglyceride lipase activity; • methyl indole-3-acetate esterase activity;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum lumen; • гіалоплазма; • ендоплазматичний ретикулум; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• xenobiotic metabolic process; • epithelial cell differentiation; • response to toxic substance; • cholesterol ester hydrolysis involved in cholesterol transport; • cholesterol biosynthetic process; • medium-chain fatty acid metabolic process; • lipid catabolic process; • angiotensin maturation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	1066
	104158
	ENSG00000198848; ENSG00000262243
	ENSMUSG00000056973
	P23141
	Q8VCT4
	NM_001025194; NM_001025195; NM_001266
	NM_053200
	NP_001020365; NP_001020366; NP_001257
	NP_444430
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CES1 (англ. Carboxylesterase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 567 амінокислот, а молекулярна маса — 62 521^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWLRAFILAT	LSASAAWGHP	SSPPVVDTVH	GKVLGKFVSL	EGFAQPVAIF
LGIPFAKPPL	GPLRFTPPQP	AEPWSFVKNA	TSYPPMCTQD	PKAGQLLSEL
FTNRKENIPL	KLSEDCLYLN	IYTPADLTKK	NRLPVMVWIH	GGGLMVGAAS
TYDGLALAAH	ENVVVVTIQY	RLGIWGFFST	GDEHSRGNWG	HLDQVAALRW
VQDNIASFGG	NPGSVTIFGE	SAGGESVSVL	VLSPLAKNLF	HRAISESGVA
LTSVLVKKGD	VKPLAEQIAI	TAGCKTTTSA	VMVHCLRQKT	EEELLETTLK
MKFLSLDLQG	DPRESQPLLG	TVIDGMLLLK	TPEELQAERN	FHTVPYMVGI
NKQEFGWLIP	MQLMSYPLSE	GQLDQKTAMS	LLWKSYPLVC	IAKELIPEAT
EKYLGGTDDT	VKKKDLFLDL	IADVMFGVPS	VIVARNHRDA	GAPTYMYEFQ
YRPSFSSDMK	PKTVIGDHGD	ELFSVFGAPF	LKEGASEEEI	RLSKMVMKFW
ANFARNGNPN	GEGLPHWPEY	NQKEGYLQIG	ANTQAAQKLK	DKEVAFWTNL
FAKKAVEKPP	QTEHIEL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, серинових естераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Kroetz D.L., McBride O.W., Gonzalez F.J. (1993). Glycosylation-dependent activity of baculovirus-expressed human liver carboxylesterases: cDNA cloning and characterization of two highly similar enzyme forms. Biochemistry. 32: 11606—11617. PMID 8218228 DOI:10.1021/bi00094a018
Shibata F., Takagi Y., Kitajima M., Kuroda T., Omura T. (1993). Molecular cloning and characterization of a human carboxylesterase gene. Genomics. 17: 76—82. PMID 8406473 DOI:10.1006/geno.1993.1285
Islam M.R., Waheed A., Shah G.N., Tomatsu S., Sly W.S. (1999). Human egasyn binds beta-glucuronidase but neither the esterase active site of egasyn nor the C-terminus of beta-glucuronidase is involved in their interaction. Arch. Biochem. Biophys. 372: 53—61. PMID 10562416 DOI:10.1006/abbi.1999.1449
Alam M., Ho S., Vance D.E., Lehner R. (2002). Heterologous expression, purification, and characterization of human triacylglycerol hydrolase. Protein Expr. Purif. 24: 33—42. PMID 11812220 DOI:10.1006/prep.2001.1553
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Mori M., Hosokawa M., Ogasawara Y., Tsukada E., Chiba K. (1999). cDNA cloning, characterization and stable expression of novel human brain carboxylesterase. FEBS Lett. 458: 17—22. PMID 10518925 DOI:10.1016/S0014-5793(99)01111-4