¿Qué es la mioglobina?

La mioglobina es una heteroproteína, es decir, que está compuesta por una parte proteica (apoproteína,
aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos) y otra no proteica de menor tamaño, el grupo prostético. La
característica diferencial clave entre una proteína al uso (holoproteína) y una heteroproteína es que esta
última presenta en su estructura tridimensional lípidos, glúcidos, ácidos nucléicos e incluso metales.
Afinando más el hilo, podemos destacar que la mioglobina es una heteroproteína de tipo cromoproteico, ya
que presenta un metal en su composición química, lo que le otorga una tinción característica. La mioglobina
está compuesta por una sección polipeptídica de 153 aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un
átomo de hierro, al igual que la hemoglobina. Debido a este grupo “hemo”, podemos afirmar que la función
principal de la mioglobina es almacenar oxígeno.

Además, cabe destacar que la mioglobina está compuesta por una sola cadena polipeptídica formada por 8
hélices alfa (estructura secundaria de la conformación de aminoácidos), que se asocia con un punto de
inserción de oxígeno. En el centro, presenta un anillo de porfirina que contiene hierro. Un grupo de histidina
proximal (His-93) se asocia directamente a la molécula de hierro, mientras que un grupo de histidina distal
(His-64) se coloca en la cara contraria de la formación.

En contraposición, la hemoglobina (encargada de transportar el oxígeno en sangre, dentro de los glóbulos

rojos) está compuesta por cuatro polipéptidos diferentes y cuatro puntos de unión del oxígeno, lo que permite
diversas propiedades cinéticas de unión. Se podría decir que, desde un punto de vista químico, esta es más
“compleja” que la mioglobina.

Si queremos que te quedes con una idea de todo este conglomerado, es la siguiente: la mioglobina está
formada solo por una cadena de aminoácidos (polipéptido), que a su vez se presenta en forma de 8 hélices
alfa conectadas, dispuestas de forma enrollada sobre la conformación tridimensional. En el centro de la
heteroproteína hay un grupo hemo, con una molécula de hierro. Si pudiésemos desenrollar su estructura
terciaria, veríamos un cordel de 8 subunidades unido a un anillo hemo.

Función de la mioglobina
Al igual que la hemoglobina, la mioglobina es una heteroproteína citoplasmática que posibilita la unión del
oxígeno a un grupo hemo. De todas formas, al poseer cuatro cadenas polipeptídicas (globina), la hemoglobina
tiene cuatro grupos hemo, lo que le permite adherir más oxígeno a su estructura terciaria. Así pues, la
hemoglobina presenta más “carga de oxígeno”, mientras que la mioglobina tiene una mayor afinidad al
mismo, pero en menor cantidad (solo un grupo hemo/una molécula de O2). Estas diferencias van en
conjunción con la funcionalidad de cada molécula: la hemoglobina transporta, mientras que la mioglobina
almacena.
En este punto, cabe destacar que las concentraciones de mioglobina son máximas en la musculatura estriada
de los vertebrados, en específico, en el citoplasma de los cardiomiocitos y en el sarcoplasma de las fibras
musculares. Con base en esta premisa, se puede asumir que la función principal de la mioglobina es aportar
oxígeno a las mitocondrias musculares cuando el organismo está en un momento de esfuerzo, con el fin de
evitar la hipoxia a nivel tisular.

Dicho de otro modo, la mioglobina sirve de buffer de la concentraciòn intracelular de oxígeno y también como
una reserva de O2 a nivel muscular. Este concepto se confirma por una realidad tan curiosa como esperada:
los animales que viven en el agua y pasan grandes periodos de tiempo sumergido presentan 30 veces más
mioglobina en su entorno celular, en comparación con aquellos que tienen oxígeno disponible en todo
momento.

Estas son algunas funciones más de la mioglobina, contextualizadas en el entorno del organismo:

Facilita la difusión de oxígeno: esta heteroproteína se desatura al inicio de la actividad muscular, lo que
aumenta el gradiente de difusión de oxígeno desde los capilares hasta el citoplasma.
Parece tener funciones enzimáticas: se necesita para la descomposición activa de óxido nítrico a nitrato. El
metabolismo del óxido nítrico favorece la actividad mitocondrial.
Ayuda a eliminar especies reactivas de oxígeno (ROS): las ROS son moléculas muy pequeñas derivadas del
metabolismo celular de forma normal, pero estas pueden dañar a la célula y provocar su envejecimiento. Por
ello, la mioglobina ayuda a que sus concentraciones sean mínimas.
Como puedes ver, la funcionalidad de la mioglobina no solo radica en el almacenaje de una molécula de O2
gracias a su grupo hemo. Aunque esta sea su labor principal, también presenta otras, igual de importantes
para el bienestar en el entorno celular.

La síntesis de mioglobina es un proceso complejo que ocurre en las células musculares esqueléticas y
cardíacas. La mioglobina es una proteína globular intracelular que tiene la función principal de almacenar y
transportar oxígeno dentro de las células musculares
Proceso de Síntesis de Mioglobina
1.Transcripción y Traducción:
La síntesis de mioglobina comienza con la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm) en el núcleo de
la célula.
El ARNm es luego transportado al citoplasma, donde los ribosomas traducen la secuencia de nucleótidos en
una cadena polipeptídica de aminoácidos
2.Formación de la Cadena Polipeptídica:
La cadena polipeptídica de la mioglobina está compuesta por 153 aminoácidos.
Esta cadena se pliega en una estructura secundaria que consiste en ocho hélices alfa
3.Incorporación del Grupo Hemo:
La mioglobina contiene un grupo prostético hemo, que es esencial para su capacidad de unir oxígeno.
El grupo hemo se inserta en la estructura de la proteína durante el proceso de plegamiento
4.Plegamiento y Maduración:
La cadena polipeptídica se pliega en su estructura terciaria compacta y globular.
Este plegamiento es crucial para la funcionalidad de la mioglobina, permitiendo la unión y liberación de
oxígeno de manera eficiente