Метионин: Разлика между версии

Метионин
	Метионин
Имена
По IUPAC	Метионин
Други	2-амино-4-(метилтио)бутанова киселина
Свойства
Формула	C5H11NО2S
Моларна маса	149.21 g/mol
Външен вид	бял кристален прах
Плътност	1.340 g/cm3
Точка на топене	281 °C; разлагане
Разтворимост във вода	разтворим
pKa	2,29
Идентификатори
CAS номер	59-51-8
PubChem	876
ChemSpider	853
DrugBank	DB00134
KEGG	D04983
MeSH	D064697
ChEBI	16811
ChEMBL	CHEMBL274119
ATC	QA05BA90, QG04BA90 V03AB26, QA05BA90, QG04BA90
SMILES	CSCCC(C(=O)O)N
InChI	InChI=1S/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)
InChI ключ	FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N
UNII	73JWT2K6T3
Gmelin	3117
	Данните са при стандартно състояние на материалите (25 °C, 100 kPa), освен ако не е указано друго.
	Метионин в Общомедия

Интерактивен преглед на историята

← По-стара редакция

Изтрито е съдържание Добавено е съдържание

ВизуаленУикитекст

Линейно

Текуща версия към 22:11, 12 юни 2024

Метионин (съкратено Met или M)^[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO₂CCH(NH₂)CH₂CH₂SCH₃. Тя се класифицира като неполярна незаменима аминокиселина. Кодира се от кодона AUG, още известен като старт кодон, тъй като показва от къде започва транслирането на протеина от иРНК. Изпълнява главна роля в процесите на репродукция, клетъчното оцеляване, метилирането на протеините и на ДНК. Метионинът и цистеинът са единствените две аминокиселини, съдържащи серен атом.

Биологични функции

Метионинът има важно значение за биосинтеза на протеините, защото почти всички полипептидни вериги започват с включване на метионин в N-края си. Освен това метионинови остатъци могат да бъдат включени и вътре в полипептидната верига. Началният метионин най-често бива отстраняван в процеса на посттранслационна модификация на протеините от специфичен ензим наречен метионин аминопептидаза.

Неговото производно S-аденозилметионин служи като донор на метилови групи, оттам и важната роля на метионина в клетъчните процеси на метилиране. Метионинът е междиненен продукт в биосинтеза на цистеин, карнитин, таурин, лецитин, фосфатидилхолин, както и други фосфолипиди. Неправилното превръщане на метионина може да доведе атеросклероза.^[2]

Тази аминокиселина също се използва от растенията и за синтезиране на важния за тяхното развитие фитохормон етилен. Този процес е известен като цикъл на Янг или цикъл на метионина.

Друго приложение на метионина е като антидот при предозиране с парацетамол: 100 мг метионин за 500 мг парацетамол.

При проучване върху плъхове на диета без метионин се установява развитие на стеатохепатит. Приемането на метионин подобрява патологичните нарушения вследствие от диетата.^[3]

Бетаини

(S)-метионин (ляво) and (R)-метионин (дясно) като цвитерйони в неутрално pH

Синтез

Рацемичен метионин може да се синтезира от диетилнатриев фталимидомалонат чрез алкилиране с хлоретилметилсулфид (ClCH₂CH₂SCH₃) последвано от хидролиза и декарбоксилиране.^[4]

Биохимия

Въпреки невъзможността на бозайниците да синтезират метионин те все пак могат да го използват в различни биохимични пътеки.

Образуване на хомоцистеин

Метионинът се трансформира до S-аденозилметионин (SAM) от ензима (1) метионин аденозилтрансфераза. SAM служи като донор на метилови групи в много (2) метилтрансферазни реакции, превръщайки се в S-аденозилхомоцистеин (SAH). Ензимът (3) аденозилхомоцистеиназа превръща SAH в хомоцистеин. Хомоцистеинът може да продължи по два пътя: да възстанови метионина или да образува цистеин.

Възстановяване на метионина

Метионинът може да бъде възстановен от хомоцистеин чрез ензима (4) метионин синтетаза в реакция, изискваща кофактор витамин B12.

Превръщане в цистеин

Хомоцистеинът може да се превърне в цистеин.

(5) цистатионин-β-синтетаза комбинира хомоцистеин и серин, за да образува цистатионин. След това цистатионинът се разпада до цистеин и α-кетобутират чрез ензима (6) цистатионин-γ-лиаза.
(7) α-кетобутират дехидрогеназа превръща α-кетобутирата в пропионил-КоА, който се метаболизира до сукцинил-КоА в тристепенен процес.

Серният атом в структурата на аминокиселината е чувствителен на окисление, поради което могат да се образуват две производни: метионин сулфоксид и метионин сулфон.

Роля на витамин B12

Той участва като кофактор във възстановяването на метионина. В действителност витамин B12 участва със своята метилирана форма като метил-B12, като по този начин осигурява метилирането на хомоцистеина до метионин. Донор на метилова група за витамин B12 е метилтетрахидрофолат (метил-ТХФ), участващ в метаболизма на фолиевата киселина. Следователно трябва да се отбележи, че тъй като витамин В12 е важен за синтеза на ДНК, недостигът му може да доведе до тежки нарушения при деленето на бързоделящи се клетки, например в костия мозък, водещо до развитие на макроцитоза и мегалобластна анемия.

Хранителни източници

Хранителни източници на метионин^[5]
Храни	г/100г
Яйца, на прах	3.204
Сусам, брашно (нискомаслено)	1.656
Яйца, сурови	1.477
Сирене	1.114
Бразилски орех	1.008
Соев протеин, концентрат	0.814
Пиле	0.801
Риба	0.755
Телешко месо	0.749
Бекон	0.593
Свинско месо	0.564
Пшеничен зародиш	0.456
Овес	0.312
Фъстък	0.309
Леблебия	0.253
Царевица	0.197
Бадем	0.151
Боб	0.117
Леща, сготвена	0.077
Ориз, кафяв, сготвен	0.052

Високо съдържание на метионин се намира в яйцата, сусама, рибата, различни видове меса, почти всички зърнени храни в различни количества и съотношения с други аминокиселини. Повечето плодове и зеленчуци са бедни на метионин, както и повечето бобови растения. Широко използвана комбинация от растителни източници осигуряващи протеиновите нужди е съчетаването на зърнени (метионин) с бобови (лизин) храни.^[6]

Източници

↑ Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983). – Pure Appl. Chem., 56(5), 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .
↑ Refsum H, Ueland PM, Nygård O, Vollset SE. Homocysteine and cardiovascular disease. Annual review of medicine, 1998, 49(1), pp.31-62.
↑ Oz HS, Chen TS, Neuman M. Methionine deficiency and hepatic injury in a dietary steatohepatitis model. Digestive Diseases and Sciences. Т. 53. 2008. DOI:10.1007/s10620-007-9900-7. с. 767–776.
↑ dl-Methionine // Org. Synth 14. 1934. с. 58.; Coll. Vol., 2, 384 .
↑ National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Посетен на 7 септември 2009. Архив на оригинала от 2015-03-03 в Wayback Machine..
↑ Nutritional Value Архив на оригинала от 2010-09-16 в Wayback Machine. – Idaho Bean Commission

Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата Méthionine в Уикипедия на френски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс – Признание – Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година – от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите.

ВАЖНО: Този шаблон се отнася единствено до авторските права върху съдържанието на статията. Добавянето му не отменя изискването да се посочват конкретни източници на твърденията, които да бъдат благонадеждни.

Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата Methionine в Уикипедия на английски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс – Признание – Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година – от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите.

ВАЖНО: Този шаблон се отнася единствено до авторските права върху съдържанието на статията. Добавянето му не отменя изискването да се посочват конкретни източници на твърденията, които да бъдат благонадеждни.

[1] Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983). – Pure Appl. Chem., 56(5), 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .

[2] Refsum H, Ueland PM, Nygård O, Vollset SE. Homocysteine and cardiovascular disease. Annual review of medicine, 1998, 49(1), pp.31-62.

[3] Oz HS, Chen TS, Neuman M. Methionine deficiency and hepatic injury in a dietary steatohepatitis model. Digestive Diseases and Sciences. Т. 53. 2008. DOI:10.1007/s10620-007-9900-7. с. 767–776.

[4] -Methionine // Org. Synth 14. 1934. с. 58.; Coll. Vol., 2, 384 .

[5] National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Посетен на 7 септември 2009. Архив на оригинала от 2015-03-03 в Wayback Machine..

[6] Nutritional Value Архив на оригинала от 2010-09-16 в Wayback Machine. – Idaho Bean Commission

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

@@ Ред 1: / Ред 1: @@
+{{Химкутия
-{{Химкаре
+ | картинка = {{Инфокаре картинки|file=Methionin - Methionine.svg|file2=L-methionine-B-3D-balls.png}}
-| име = Метионин
+ | систематично     = Метионин
-| {{Инфокаре картинки
+ | други_имена      = 2-амино-4-(метилтио)бутанова киселина
-  | {{Инфоелемент картинка | Methionin - Methionine.svg |200п|}}
+ | CASNo            = 59-51-8
-  | {{Инфоелемент картинка | L-methionine-B-3D-balls.png |200п|}}
+ | DrugBank         = DB00134
-  }}
+ | PubChem          = 876
-| {{Химкаре имена
+ | KEGG             = D04983
-  | систематично = Метионин
+ | ATCCode          = V03AB26, QA05BA90, QG04BA90
-  | други        = 2-амино-4-(метилтио)бутанова киселина
+ | SMILES           = CSCCC(C(=O)O)N
-  }}
+ | формула          = C<sub>5</sub>H<sub>11</sub>NО<sub>2</sub>S
-| {{Химкаре идентификатори
+ | моларна-маса     = 149.21 g/mol
-  | CASNo            = 59-51-8
+ | външен-вид       = бял кристален прах
-  | InChI            =
-  | DrugBank         = DB00167
+ | плътност         = 1.340 g/cm3
-  | EINECS           =
+ | топене-точка     = 281 °C
+ | топене-бележки   = разлагане
-  | UNNumber         =
+ | разтворимост     = разтворим
-  | PubChem          = 876
-  | RTECS            =
-  | KEGG             = D04983
-  | MeSHName         =
-  | ATCCode          = V03AB26, QA05BA90, QG04BA90
-  | ATCCode_prefix   =
-  | ATCCode_suffix   =
-  | ATC_Supplemental =
-  | ChEBI            =
-  | Beilstein        =
-  | Gmelin           =
-  | 3DMet            =
-  | SMILES           = CSCCC(C(=O)O)N
-  }}
-| {{Химкаре качества
-  | формула                       =  C<sub>5</sub>H<sub>11</sub>NО<sub>2</sub>S
-  | моларна-маса                  = 149.21 g/mol
-  | моларна-бележки               =
-  | външен-вид                    = бял кристален прах
-  | плътност                      = 1.340 g/cm3
-  | топене-точка                  = 281 <sup>о</sup>C
-  | топене-бележки                = разлагане
-  | кипене-точка                  =
-  | кипене-бележки                =
-  | сублимация                    =
-  | разтворимост                  = разтворим
-  | разтворимост-в                = вода
-  | разтворимост-продукт          =
-  | ламбда-макс                   =
-  | ламбда-макс-абсорбиране       =
-  | забранена-зона                =
-  | подвижност-токоносители       =
-  | специфично-въртене            =
-  | магнитна-чувствителност       =
-  | топлопроводимост              =
-  | показател-на-пречупване          =
-  | критична-относителна-влажност =
-  | дипол                         =
-  | парно налягане                =
-  | вискозитет                    =
-  }}
-| {{Химкаре опасности
-  | външен-СБМ          =
-  | ЕС-класификация     =
-  | ЕС-индекс           =
-  | основни-опасности   =
-  | фрази-риск          =
-  | фрази-безопасност   =
-  | точка-запалване     =
-  | точка-самозапалване =
-  }}
-| {{Химкаре сродни
-  | сродни         =
-  | група          =
-  | сродни-група   =
-  | сродни-други   =
-  }}
 }}
-'''Метионин''' (съкратено '''Met''' или '''M''')<ref>{{IUPAC-IUB amino acids 1983}}.</ref> е α-[[Аминокиселини|аминокиселина]] с химическа формула HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>SCH<sub>3</sub>. Tя се класифицира като неполярна [[Незаменими аминокиселини|незаменима аминокиселина]]. Кодира се от кодона AUG, още известен като [[старт кодон]], тъй като показва от къде започва [[транслация|транслирането]] на протеина от [[Информационна РНК|иРНК]]. Изпълнява главна роля в процесите на репродукция, клетъчното оцеляване, метилирането на протеините и на [[ДНК]]. Метионинът заедно с [[цистеин]]а са единствените две аминокиселини съдържащи серен атом.
+'''Метионин''' (съкратено '''Met''' или '''M''')<ref>{{IUPAC-IUB amino acids 1983}}.</ref> е α-[[Аминокиселини|аминокиселина]] с химическа формула HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>SCH<sub>3</sub>. Тя се класифицира като неполярна [[Незаменими аминокиселини|незаменима аминокиселина]]. Кодира се от кодона AUG, още известен като [[старт кодон]], тъй като показва от къде започва [[транслация|транслирането]] на протеина от [[Информационна РНК|иРНК]]. Изпълнява главна роля в процесите на репродукция, клетъчното оцеляване, метилирането на протеините и на [[ДНК]]. Метионинът и [[цистеин]]ът са единствените две аминокиселини, съдържащи серен атом.
-==Биологични функции==
+== Биологични функции ==
-[[File:Yang-cycle.png|thumb|left|Цикълът на Янг ]]
+[[Файл:Yang-cycle.svg|мини|ляво|Цикълът на Янг]]
 Метионинът има важно значение за биосинтеза на протеините, защото почти всички полипептидни вериги започват с включване на метионин в N-края си. Освен това метионинови остатъци могат да бъдат включени и вътре в полипептидната верига. Началният метионин най-често бива отстраняван в процеса на [[посттранслационна модификация на протеините]] от специфичен ензим наречен [[метионин аминопептидаза]].
 Неговото производно [[S-аденозилметионин]] служи като донор на метилови групи, оттам и важната роля на метионина в клетъчните процеси на метилиране. Метионинът е междиненен продукт в биосинтеза на [[цистеин]], [[карнитин]], [[таурин]], [[лецитин]], [[фосфатидилхолин]], както и други [[фосфолипиди]]. Неправилното превръщане на метионина може да доведе [[атеросклероза]].<ref>Refsum H, Ueland PM, Nygård O, Vollset SE. Homocysteine and cardiovascular disease. Annual review of medicine, 1998, 49(1), pp.31-62.</ref>
@@ Ред 85: / Ред 29: @@
 Друго приложение на метионина е като антидот при предозиране с [[парацетамол]]: 100 мг метионин за 500 мг парацетамол.
-При проучване върху плъхове на диета без метионин се установява развитие на [[стеатохепатит]]. Приемането на метионин подобрява патологичните нарушения вследствие от диетата.<ref>{{Citation | doi=10.1007/s10620-007-9900-7 | author=Oz HS, Chen TS, Neuman M | title=Methionine deficiency and hepatic injury in a dietary steatohepatitis model | journal=Digestive Diseases and Sciences | volume=53 | issue=3 | year=2008 | pages=767–776 | pmid=17710550 | pmc=2271115 | postscript=. }}</ref>
+При проучване върху плъхове на диета без метионин се установява развитие на [[стеатохепатит]]. Приемането на метионин подобрява патологичните нарушения вследствие от диетата.<ref>{{cite book | doi=10.1007/s10620-007-9900-7 | author=Oz HS, Chen TS, Neuman M | title=Methionine deficiency and hepatic injury in a dietary steatohepatitis model | edition=Digestive Diseases and Sciences | volume=53 | issue=3 | year=2008 | pages=767–776 | pmid=17710550 | pmc=2271115 | postscript=. }}</ref>
-==Бетаини==
+== Бетаини ==
-[[File:Betain-Methionin.png|thumb|none|400px|(''S'')-метионин (ляво) and (''R'')-метионин (дясно) като цвитерйони в неутрално pH]]
+[[Файл:Betain-Methionin.png|мини|н|400px|(''S'')-метионин (ляво) and (''R'')-метионин (дясно) като цвитерйони в неутрално pH]]
-==Синтез==
+== Синтез ==
 [[Рацемична смес|Рацемичен]] метионин може да се синтезира от диетилнатриев фталимидомалонат чрез алкилиране с хлоретилметилсулфид (ClCH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>SCH<sub>3</sub>) последвано от хидролиза и декарбоксилиране.<ref>{{OrgSynth | last1 = Barger | first1 = G. | last2 = Weichselbaum | first2 = T. E. | title = ''dl''-Methionine | prep = CV2P0384 | volume = 14 | pages = 58 | year = 1934 | collvol = 2 | collvolpages = 384}}.</ref>
-==Биохимия==
+== Биохимия ==
+Въпреки невъзможността на бозайниците да синтезират метионин те все пак могат да го използват в различни биохимични пътеки.
+=== Образуване на хомоцистеин ===
-Въпреки невъзможността на бозайниците да синтезират метионин, те все пак могат да го използват в различни биохимични пътеки.
+Метионинът се трансформира до S-аденозилметионин (SAM) от ензима (1) метионин аденозилтрансфераза. SAM служи като донор на метилови групи в много (2) [[метилтрансферази|метилтрансферазни]] реакции, превръщайки се в S-аденозилхомоцистеин (SAH). Ензимът (3) аденозилхомоцистеиназа превръща SAH в [[хомоцистеин]]. Хомоцистеинът може да продължи по два пътя: да възстанови метионина или да образува цистеин.
+=== Възстановяване на метионина ===
-===Образуване на хомоцистеин===
+Метионинът може да бъде възстановен от хомоцистеин чрез ензима (4) метионин синтетаза в реакция, изискваща [[кофактор]] [[витамин B12]].
-Метионинът се трансформира до S-аденозилметионин (SAM) от ензима (1) метионин аденозилтрансфераза. SAM служи като донор на метилови групи в много (2) [[метилтрансферази|метилтрансферазни]] реакции, превръщайки се в S-аденозилхомоцистеин (SAH). Ензима (3) аденозилхомоцистеиназа превръща SAH в [[хомоцистеин]]. Хомоцистеина може да продължи по два пътя: да възстанови метионина или да образува цистеин.
+=== Превръщане в цистеин ===
-===Възстановяване на метионина===
+Хомоцистеинът може да се превърне в цистеин.
-Метионина може да бъде възстановен от хомоцистеин чрез ензима (4) метионин синтетаза в реакция изискваща [[кофактор]] [[витамин B12]].
+* (5) цистатионин-β-синтетаза комбинира хомоцистеин и [[серин]], за да образува [[цистатионин]]. След това цистатионинът се разпада до цистеин и [[α-кетобутират]] чрез ензима (6) цистатионин-γ-лиаза.
-===Превръщане в цистеин===
-Хомоцистеина може да се превърне в цистеин.
-* (5) цистатионин-β-синтетаза комбинира хомоцистеин и [[серин]] за да образува [[цистатионин]]. След това цистатионина се разпада до цистеин и [[α-кетобутират]] чрез ензима (6) цистатионин-γ-лиаза.
 * (7) α-кетобутират дехидрогеназа превръща α-кетобутирата в [[пропионил-КоА]], който се метаболизира до [[сукцинил-КоА]] в тристепенен процес.
-Серния атом в структурата на аминокиселината е чувствителен на окисление, поради което могат да се образуват две производни: метионин сулфоксид и метионин сулфон.
+Серният атом в структурата на аминокиселината е чувствителен на окисление, поради което могат да се образуват две производни: метионин сулфоксид и метионин сулфон.
-===Роля на витамин B12===
+=== Роля на витамин B12 ===
-Той участва като кофактор във възстановяването на метионина. В действителност, [[витамин B12]] участва със своята метилирана форма като метил-B12, като по този начин осигурява метилирането на хомоцистеина до метионин. Донор на метилова група за витамин B12 е метилтетрахидрофолат (метил-ТХФ), участващ в метаболизма на [[Фолиева киселина|фолиевата киселина]]. Следователно трябва да се отбележи, че тъй като витамин В12 е важен за синтеза на ДНК, недостига му може да доведе до тежки нарушения при деленето на бързоделящи се клетки, например в костия мозък, водещо до развитие на [[макроцитоза]] и [[мегалобластна анемия]].
+Той участва като кофактор във възстановяването на метионина. В действителност [[витамин B12]] участва със своята метилирана форма като метил-B12, като по този начин осигурява метилирането на хомоцистеина до метионин. Донор на метилова група за витамин B12 е метилтетрахидрофолат (метил-ТХФ), участващ в метаболизма на [[Фолиева киселина|фолиевата киселина]]. Следователно трябва да се отбележи, че тъй като витамин В12 е важен за синтеза на ДНК, недостигът му може да доведе до тежки нарушения при деленето на бързоделящи се клетки, например в костия мозък, водещо до развитие на [[макроцитоза]] и [[мегалобластна анемия]].
-==Хранителни източници==
+== Хранителни източници ==
 {|class="wikitable sortable" align=right
-|+ Хранителни източници на метионин<ref>{{citation | title = National Nutrient Database for Standard Reference | url = http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ | publisher = U.S. Department of Agriculture | accessdate = 2009-09-07}}.</ref>
+|+ Хранителни източници на метионин<ref>{{cite book | title = National Nutrient Database for Standard Reference | url = http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ | publisher = U.S. Department of Agriculture | accessdate = 7 септември 2009 }} {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150303184216/http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/ |date=2015-03-03 }}.</ref>
 |-
 ! Храни
@@ Ред 161: / Ред 104: @@
 |}
-Високо съдържание на метионин се намира в яйцата, сусама, рибата, различни видове меса, почти всички зърнени храни в различни количества и съотношения с други аминокиселини. Повечето плодове и зеленчуци са бедни на метионин, както и повечето бобови растения. Широко използвана комбинация от растителни източници осигуряващи протеиновите нужди е съчетаването на зърнени (метионин) с бобови ([[лизин]]) храни.<ref>[http://www2.state.id.us/bean/nutrition/value.htm Nutritional Value] – Idaho Bean Commission</ref>
+Високо съдържание на метионин се намира в яйцата, сусама, рибата, различни видове меса, почти всички зърнени храни в различни количества и съотношения с други аминокиселини. Повечето плодове и зеленчуци са бедни на метионин, както и повечето бобови растения. Широко използвана комбинация от растителни източници осигуряващи протеиновите нужди е съчетаването на зърнени (метионин) с бобови ([[лизин]]) храни.<ref>[http://www2.state.id.us/bean/nutrition/value.htm Nutritional Value] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20100916090722/http://www2.state.id.us/bean/nutrition/value.htm |date=2010-09-16 }} – Idaho Bean Commission</ref>
 == Източници ==
@@ Ред 175: / Ред 118: @@
 [[Категория:Сярасъдържащи аминокиселини]]
 [[Категория:Тиоетери]]
+[[Категория:Едноосновни киселини]]