Que Es La Proteolisis

QUE ES LA PROTEOLISIS?
Proteólisis: Es la hidrólisis de las proteínas lácticas por acción microbiana se

acompaña en general de la producción de un sabor amargo producido por
algunos polipéptidos.
Las alteraciones producidas por los microorganismos proteolíticos son:

 proteólisis ácida en la que tienen lugar simultáneamente la proteólisis y
la producción de ácido,
 proteólisis con acidez mínima e incluso con alcalinidad,
 leche “cortada“ producida por enzimas bacterianas del tipo de la renina
en una etapa inicial de la proteólisis, y
 proteólisis lenta por endoenzimas liberadas por bacterias después de
su autolisis.
La proteólisis ácida puede estar producida por diversas especies del género
micrococcus, algunos de los cuales se hallan en la ubre de la vaca.
Uno de los estreptococos intestinales, el S. faecalis es un organismo ácido

láctico muy proteolítico. Como los demás enterococos es termodúrico y capaz
por tanto de producir proteólisis en la leche pasteurizada. Los esporos de las
cepas proteolíticas de algunas especies de bacillus fermentadores de la
lactosa, como el B. cereus, sobreviven a la pasteurización, e incluso a
tratamientos térmicos más drásticos, produciendo luego proteólisis ácida.
Entre las especies de los géneros micrococcus, pseudomonas, proteus,

achromobacter, flavobacterium y serratia hay gérmenes muy proteolíticos
Obsérvese que estas especies desarrollan a temperaturas bajas por lo que
son capaces de producir proteólisis y amargor aún en leche refrigerada.
La proteólisis lenta carece de importancia en la leche en circunstancias

normales, pero la posee cundo las bacterias disponen de una cantidad
considerable de tiempo.
Mecanismos de proteólisis intracelular: la necesidad de destruir

La degradación de proteínas en el interior celular desempeña importantes
funciones, ya sea por la modulación de los niveles intracelulares de proteínas
específicas como por la eliminación de proteínas aberrantes. Durante mucho tiempo
los procesos de degradación de los biopolímeros han sido considerados más una
curiosidad que unos mecanismos vitales en la homeostasis celular. Actualmente se
sabe que en la degradación de determinadas proteínas se encuentra el punto de
control de diversos procesos biológicos, algunos tan fundamentales como la
progresión del ciclo celular. Existen evidencias de proteínas degradadas en las
mitocondrias, en los cloroplastos, en el lumen del retículo endoplásmico y en
endosomas; sin embargo, los dos sistemas principales de proteolisis caracterizados
se encuentran en el citosol y en los lisosomas. Se sabe que las proteínas
pertenecientes a membranas intracelulares así como a la membrana plásmatica
suelen ser degradadas por el sistema lisosomal. Las proteínas nucleares parecen
ser degradadas fuera del núcleo por mecanismos lisosomales y no-lisosomales.
Aquellas proteínas citosólicas con un recambio elevado (esto es, con una vida
media corta: entre 10 y 120 minutos) suelen ser degradadas en el citosol por alguno
de los sistemas proteolíticos existentes, mientras que la mayoría de las proteínas
de larga vida media (24-72 horas como media) son probablemente llevadas al
lisosoma. Hay diversos mecanismos responsables del transporte de proteínas
desde el citosol al lisosoma, en un proceso que globalmente se conoce como
autofagia. Las proteínas extracelulares también pueden ser degradadas en el
lisosoma tras la entrada al interior celular por pinocitosis, fagocitosis o endocitosis
mediada por receptor, para formar vesículas intracelulares que se fusionarán con
los lisosomas.
Señales para la proteolisis.
En todas las ocasiones, la célula debe reconocer a aquellas proteínas que por una
causa u otra han de ser degradadas. Se han encontrado distintas señales
proteolíticas:
1. La regla del extremo amino ('N-end rule'): las proteínas de eucariotas cuando
son sintetizadas siempre presentan en su extremo amino un residuo de metionina.
Posteriormente, esta metionina inicial puede ser retirada dejando otro aminoácido
como cabeza del extremo amino. En levaduras se ha comprobado que existen una
serie de aminoácidos desestabilizantes (fundamentalmente los básicos, ácidos e
hidrofóbicos) y otros aminoácidos estabilizantes. Además, parece que la mayoría
de las proteínas citosólicas maduras llevan el extremo amino bloqueado por
acetilación.
2. Secuencias PEST: son un motivo proteico que se encuentra en un gran número
de proteínas de corta vida media. Estas regiones se caracterizan por ser ricas en
residuos de prolina (P), glutamato/aspartato (E/D), serina (S) y treonina (T)
flanqueadas por aminoácidos básicos. Las secuencias PEST se encuentran en
enzimas claves del control metabólico, en factores de transcripción, en proteínas
quinasas, fosfatasas y en ciclinas.
3. Ciclinas y Cajas de destrucción: las ciclinas son proteínas relacionadas con el
control del ciclo celular de eucariotas que han de ser degradadas para que la
célula continúe desde metafase a anafase; se trata de una degradación muy
controlada, dependiente de un paso previo de 'marcado' de la ciclina con un
polipéptido llamado ubiquitina (ver más adelante). En todas las ciclinas se ha
localizado una secuencia señal (caja de destrucción) formada por 9 aminoácidos
(RAALGNISN) que se encuentra presente entre los residuos 13 y 66 de la
secuencia proteica.
4. Motivos KFERQ: son secuencias peptídicas que marcan proteínas citosólicas
para la proteolisis lisosomal, siendo este motivo una de las señales para que las
proteínas entren en los lisosomas. Esta secuencia hace susceptibles de
degradación lisosomal a aquellas proteínas que la presentan en ciertas
condiciones de estrés, como puede ser la retirada del suero en células en cultivo o
en tejidos y organismos en inanición.
Sistemas de proteolisis intracelular.

1. Lisosomas: son orgánulos celulares que contienen una gran variedad de
enzimas hidrolíticas capaces de degradar las distintas macromoléculas de la
célula. Sus enzimas pertenecen a dos tipos generales: endoproteasas y
exopeptidasas (tanto carboxi- como aminopeptidasas) que en conjunto reducen
las proteínas a pequeños péptidos. Una característica de los lisosomas es el bajo
valor de pH en su interior, al cual todas estas proteasas son especialmente
activas.
2. Ubiquitinación: funciona como un sistema unificador de la degradación de
proteínas, es decir, entre las proteínas se presentan distintas señales para la
proteolisis pero muchas de ellas requieren la unión previa de la ubiquitina para que
ocurra el paso final de la degradación. La ubiquitina es un polipéptido de 76
aminoácidos que sólo se conoce en eucariotas y que se une a las proteínas que
va a marcar para su degradación mediante un enlace isopeptídico con un residuo
de lisina determinado. La unión de la ubiquitina al sustrato requiere de una serie
de pasos catalizados por tres enzimas: primero se produce la activación de la
ubiquitina por la enzima E1, seguidamente la enzima E2 (proteína transportadora
de ubiquitina) se encarga de transferir la ubiquitina activada desde E1 hasta el
sustrato que está ligado a la enzima E3 (ubiquitina-proteína ligasa). Las proteínas
que van a ser degradadas pueden encontrarse monoubiquitinadas o
poliubiquitinadas.
3. Calpaínas: son una familia de proteasas dependientes de calcio relacionadas
con el procesamiento de numerosas enzimas y proteínas del citoesqueleto. El
control de la actividad de estas proteasas está determinado por las
concentraciones de calcio y por la presencia de calpastatina (que por el momento
es el único inhibidor endógeno conocido). La calpaína completa es una molécula
heterodimérica de 80 kDa. El monómero mayor es de 50 kDa, presenta el dominio
que produce la proteolisis y es variable según la calpaína, mientras que el
monómero de 30 kDa es la subunidad reguladora y está conservada en todas las
calpaínas.
4. Proteosoma 26S: de manera simplificada, el proteosoma 26S es un complejo
multicatalítico constituido por el proteosoma 20S y dos partículas 19S. El
proteosoma 20S es una estructura cilíndrica compuesta por numerosas
subunidades de bajo peso molecular ensambladas en cuatro anillos; se trata del
cuerpo catalítico del complejo. Las partículas 19S contienen cada una cinco
ATPasas diferentes y un sitio de unión para las cadenas de ubiquitina. Estas
partículas se sitúan en los extremos del complejo y se piensa que son las
responsables de cambiar la conformación de las proteínas y dirigirlas al interior del
proteosoma. Se conocen una gran variedad de sustratos del proteosoma 26S,
relacionados con muy diversos procesos celulares: proliferación y diferenciación
celular, regulación metabólica, control del ciclo celular, respuesta al estrés y
eliminación de proteínas anormales. Todos estos sustratos, con la notable
excepción de la ornitina descarboxilasa, tienen en común el que necesitan ser
ubiquitinados antes de ser degradados en el proteosoma. La ornitina
descarboxilasa es la enzima limitante en la síntesis de las poliaminas (cationes
orgánicos esenciales para la viabilidad celular). Cuando las concentraciones
intracelulares de las poliaminas exceden el 'umbral permitido', se activa la
traducción de un inhibidor específico llamado antizima; esta proteína se une a la
ornitina descarboxilasa de manera que queda expuesta la secuencia PEST
presente en el extremo carboxilo de la enzima, siendo, entonces, reconocida por el
'túnel de degradación'.
PRODUCCIÓN DE GAS
Muchos microorganismos fermentadores de la leche son capaces de producir ácido

y gas. Es el caso de las bacterias coliformes que producen grandes cantidades de
gas carbónico e hidrógeno, durante la fermentación de la lactosa.
Bacterias del género clostridium, producen también gas durante el proceso de
fermentación de la lactosa.
Los efectos de la producción de gas no se limitan sólo a la acción de las bacterias
que lo producen en la leche fresca sino que también pueden actuar sobre otros
productos elaborados como queso y cremas alterando su calidad. Existen también
algunas especies de levaduras como turolopsis holmii, turolopsis sphaerica,
turolopsis globosa que a temperaturas suaves y tras la acidificación producen
activamente gas carbónico y un olor característico a levadura.

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Proteólisis: Es la hidrólisis de las proteínas lácticas por acción microbiana se

Las alteraciones producidas por los microorganismos proteolíticos son:

Uno de los estreptococos intestinales, el S. faecalis es un organismo ácido

Entre las especies de los géneros micrococcus, pseudomonas, proteus,

La proteólisis lenta carece de importancia en la leche en circunstancias

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Muchos microorganismos fermentadores de la leche son capaces de producir ácido

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