AMINOÁCIDOS

Como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupoamino (-NH2) y un

grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos
forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente,
para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los
que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el
grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo
tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a
un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de
cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de
las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50
aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa

unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y
la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los
denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de
distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus
estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con

carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin
embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este
estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

lasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

 Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C),
Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V),
Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y
Triptófano (Trp, W).

 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).

 Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

 Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los
grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo,
ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val)

 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano (Trp)
 Histidina (His)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg)
 Metionina (Met)
 A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no
esenciales y son:

 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se

contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos
distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt
sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es
la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que
aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el
genoma; para la mayoría de los seres vivos son
20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, hi
stidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por
ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.1 2 3
 Aminoácidos modificados

Las modificaciones postproducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a

la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos
juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.

Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación

postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las
proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilaciónde
las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de
la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además de
señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.4

Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la
beta-alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.

Propiedades

 Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede
comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido
tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere
actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos
formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan
configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos
unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
 Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une
con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación
depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las
reacciones que se desencadenan pueden ser:

la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.

la descarboxilación

la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las

proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están presentes
únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-
aminoácidos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como
propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo
menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes
esenciales de las proteínas.
a

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas
pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos,
que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y
catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas
Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los cuales el organismo
reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.
 Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la vez que
fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y
como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los
seres vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían
producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura),
causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática".

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuídas
hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)

para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que
requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los
momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los
aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su
carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la
alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los
adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar
ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a
diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.

Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:

 Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato

simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
 Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de
carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
 directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y
reparación del sistema inmunologico.
 Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema
Nervioso Central (SNC).
 Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas
capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
 Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.
 Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos
anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las
reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
 Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud
de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
 Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa
por el cerebro.
 Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso
Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.
 Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
 Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos
asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente
relacionado con el sistema cardio-vascular.
 Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación
del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.
 Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros
aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
 Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
 Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros
aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en
el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa
corporal.
 Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia
en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales

 Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la

formación y reparación del tejido muscular.
 Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la
formación y reparación del tejido muscular.
 Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios
aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
 Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las
proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
 Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
 Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente
en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
 Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus
funciones generales de desintoxicación.
 Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos
sistemas y balance de nitrógeno.

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los
aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente
pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El
resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse
inmediatamente.

Clasificación de los aminoácidos

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

 Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro
cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales
son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.
 Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las
cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente
por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.
 Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos.
Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser
también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina,
la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales.
 Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque
es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos.

¿Cuales son las funciones básicas de los aminoácidos?

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos
tiene una serie de funciones muy concretas.

 ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el
exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)
 Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la
glucosa.
 Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la
síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.
 Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a
eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la
resistencia a la fatiga.
 Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o
mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.
 Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que
interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a
la glucosa.
 Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina
 Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener
niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar. Este
aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.
 Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para
tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.
 Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales
(desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda
para combatir la adicción al alcohol.
 Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos
la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.
 Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la
sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular.
 Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del
tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos
 Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o
prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.
 Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello.
 Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo
hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular.
 Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales
relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.
 Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de
recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)
 Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de
neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado.
 Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en
caso de ansiedad o depresión.
 Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido
Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.
 Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como
antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en
terapias contra el alcoholismo.
 Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los
aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.
Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Son
compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico
débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al
carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros.

Estas son las características generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la
molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a los denominados aminoácidos ácidos, o
que prestan algún grupo amino más, los denominados aminoácidos básicos, o que incluso
incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan
aminoácidos azufrados, o que en lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una
configuración cíclica en la que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados
aminoácidos de cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a. Finalmente la
prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono adyacente al de la función
carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminoácido.

Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano
de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos
hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y
los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza
encontramos una mezcla de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman
las proteínas son, la gran mayoría, L.
Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran importancia biológica que son
las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar a la formación de péptidos que se denominan
dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos, octapéptidos o polipéptidos, si en su
formación intervienen, 2, 3, 4, 5, 8 o un número cualquiera superior. La unión de polipéptidos
entre sí da lugar a la formación de proteínas.

Funciones de los aminoácidos

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, pero para cada proteína, la
secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es diferente. El número de
secuencias posibles es tan grande que se explica la gran cantidad de proteínas diferentes.

n general, todos los nombres de aminoácidos tienen la terminación -ina lo que indica una relación
con el grupo amina. Algunos aminoácidos conocidos, como por ejemplo, la fenilalanina, forman
parte esencial de los neurotransmisores, tanto en el cerebro como fuera de él. La metionina y el
triptofano son componentes esenciales del hígado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por
la glándula tiroides.
Biosíntesis de los aminoácidos

Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aminoácidos. Las plantas
superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos necesarios. Hay que destacar que los
animales carecen de esa capacidad. Cada especie animal puede sintetizar sólo algunos
aminoácidos que necesita y, por lo tanto, depende de la dieta para incorporar aquellos
aminoácidos que debe sintetizar para formar proteínas. Esos aminoácidos se los considera
esenciales y no porque sean los únicos necesarios para la vida de la especie, sino porque deben
estar incluidos en la dieta. Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo
sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las
proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas
proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto
gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son
absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde
ocurre su metabolismo y distribución.

Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y adquieren unas señales
que van a indicar a las enzimas de degradación cuando deben comenzar su proceso.

Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son
absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una
vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para
su posterior utilización.

Implicaciones funcionales de los aminoácidos

En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (desnutrición aguda o crónica,
traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, alteraciones en el tracto gastrointestinal,
hepatitis, afecciones renales, deficiencias cerebrales o nerviosas, etc.) o demandas extras por
razones mecánicas (atletas, etc.) o cerebrales (estrés, exámenes, etc.) se produce aumento en el
consumo de los aminoácidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta habitual por
medio de la administración exogéna de los mismos.

Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen aminoácidos significa además un
extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora al organismo mecanismos de
fortalecimiento ante previsibles compromisos extra, sean éstos derivados de circunstancias
especiales o de inevitables decadencias de las funciones orgánicas derivadas de la edad.

El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen de la dieta, lo que ocurre es

que los transforma en intermediarios metabólicos comunes como son el piruvato, oxalacetato y a-
cetoglutarato, es decir, que los aminoácidos van a ser precursores de la glucosa, ácidos grasos y
cuerpos cetónicos, es decir, actúan como combustible y precursores metabólicos.

Clasificación de los aminoácidos

Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales

para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser
incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, especialmente, en los
momentos en que el organismo más los necesita cuando se da una situación de disfunción
o enfermedad.

Los ocho aminoácidos esenciales son treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina,
isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto).
También existe otros aminoácidos pero son poco frecuentes, son derivados de los aminoácidos
corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxiprólina e hidroxilisina presentes en el colágeno y
de la desmosina e isodesmosina presentes en la proteína fibrosa elastina.

Por otro lado también están los aminoácidos no proteicos que son un grupo formado por 150
aminoácidos. Se presentan en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada, pero nunca
en las proteínas y actúan como precursores en el metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina,
precursor de la vitamina ácido pantoténico, la homocisteina y homoserina, intermediarios en el
metabolismo de los aminoácidos. La citrulina, ornitina, ácido-g-aminobutírico, D-alanina, D-serina.
En hongos y plantas superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina.

Por otro lado, los aminoácidos se pueden clasificar siguiendo varios criterios en función de sus
propiedades químicas y físicas.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un
enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de
nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace [editar]

Un tripéptido.

Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre
en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única
conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable
de la actividad de la proteína.

Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante
difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal,
porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4
átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a
(marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo
a ello:

Enlace peptídico.

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace
peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por
grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de
conformaciones que puede adoptar una proteína.

El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del
plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo
que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.

Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-
C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ; y dependerá en gran medida del tamaño del
grupo R.

Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R
sucesivos.

En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por
medio del enlace peptídico, que es un enlaceamido entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y
el grupo -amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en
cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los
sistemas vivientes:

Figura: reacción de condensación para la formación del enlace peptídico.

Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido,
de manera similar se forman lostetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de
las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones
de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales
de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter
simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.

¿Cómo se nombra a los polipéptidos?

Características del enlace peptídico.

El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es mas corto que un
enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el

carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los
carbonos y los aminos y carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada
por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las
proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.

Configuración trans.

Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y

esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se
encuentran en posición cis.

Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.

Sin carga pero polar: Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH
(amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango
de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-
terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los
grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en
las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente -hélices y hojas y
terciaria (ver mas adelante).
 EL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una
serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.Como el nitrógeno es menos
electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el
enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los
enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica
está estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis átomos implicados en la
formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano (Figura izquierda de la tabla inferior).
 Dipéptido Ala-Ser: los átomos que
participan en el enlace peptídico se
Momento dipolar del enlace peptídico
representan como bolas y son
coplanares

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se
establece un momento dipolar (Figura derecha de la tabla superior). Por este motivo, cada enlace peptídico
puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de
hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.

El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace
peptídico (Figuras central e izquierda de la tabla inferior). Esta rigidez del doble enlace limita las
posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles (Figura derecha de
la tabla inferior):

 Configuración cis: los dos C se sitúan del mismo lado del doble enlace
 Configuración trans: los dos C se sitúan a distinto lado del doble enlace
Normalmente, la configuración trans está favorecida. Sólo en el caso de que el segundo AA del enlace
peptídico sea la prolina puede resultar favorecida la configuración cis.

Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación mediante el giro

en torno a los enlaces sencillos en los que intervienen los
C tetraédricos (Figura de la derecha).

En cada AA, el C puede establecer dos ángulos de torsión con los

planos de los dos enlaces peptídicos contiguos: los
llamados (phi)y (psi) (Figura de la derecha):

 el ángulo phi ( ) es la rotación en torno al enlace C

 el ángulo psi ( ) es la rotación en torno al enlace C-C

Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la

estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda
completamente definida cuando se conocen los valores de y
de para cada AA.

En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta

un valor de y otro de determinados. Es el tamaño físico de los
átomos o grupos de átomos presentes en las cadenas laterales el
que determina los posibles valores que pueden adoptar los ángulos
phi ( ) y psi ( ).
Cuando se representan los valores de phi ( ) y psi ( ) de cada
AA se obtiene la gráfica de Ramachandran (Figura de la
izquierda), en la que se distinguen tres regiones con valores
"permitidos" de los ángulos de torsión ya que no dan lugar a
impedimentos estéricos en la estructura.

Estas regiones corresponden a los dos tipos de elementos

estructurales mayoritarios presentes en las proteínas: la
estructura y la -hélice.