Estructura Básica de Un Aminoácido
Estructura Básica de Un Aminoácido
Estructura Básica de Un Aminoácido
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-
COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos
aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que
están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada
R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de
cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen
codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan
proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo
carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-
aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH).
Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por
eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH
alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada
aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es
eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a continuación son las más
comunes.
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N),
Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L),
Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros
polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que
mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His) *
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) *
Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys) **
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr) **
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños. **Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes prematuros y
adultos con enfermedades específicas).
Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada
tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento,
puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas
polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido
número 21 es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo
en arqueas (o arqueobacterias).
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de
los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y
puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o
más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes
disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro
isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina,
que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además de
señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.
Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido
gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.
Propiedades
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como
ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica;
esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el
desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina
dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D
o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El
hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P
formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen
en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
Sahelanthropus tchadensis
Orrorin tugenensis
Ardipithecus kadabba
Ardipithecus ramidus
Australopithecus
Australopithecus anamensis
Australopithecus bahrelghazali
Australopithecus afarensis
Australopithecus africanus
Australopithecus garhi
Paranthropus
Paranthropus aethiopicus
Paranthropus boisei
Paranthropus robustus
Kenyanthropus
Kenyanthropus platyops
Género Homo
Homo habilis
Homo rudolfensis
Homo ergaster
Homo georgicus
Homo erectus
Homo cepranensis
Homo antecessor
Homo heidelbergensis
Homo neanderthaliensis
Homo floresiensis
Homo rhodesiensis
Homo sapiens
o Homo sapiens idaltu
o Homo sapiens sapiens