Amino Acid o
Amino Acid o
Amino Acid o
Índice
1 Historia
2 Estructura general de un aminoácido
3 Clasificación
3.1 Según las propiedades de su cadena
3.2 Según su capacidad de ser generados endógenamente
3.3 Según la ubicación del grupo amino
4 Aminoácidos codificados en el genoma
5 Aminoácidos modificados
6 Propiedades
7 Reacciones de los aminoácidos
8 Véase también
9 Referencias
10 Bibliografía
11 Enlaces externos
Historia
zwiterión, en disolución.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos
se comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo (ácido), los
aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga
positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con
carga negativa).
Clasificación
Véase también: Anexo:Aminoácidos
Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se presentan
las más comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su método de
obtención y según la posición de su grupo amino.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número
21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y
arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece solo en algunas arqueas.678
Aminoácidos modificados
Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente
conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos. Las
modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la específica funcionalidad de una proteína.
Sarcosina
Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA)
Ácido djencólico
Hipoglicinas A y B
Mimosina
Aliina
Canalina
Canavanina
Ornitina
Homometionina
Homoserina
Homoarginina
Homofenilalanina
Homocisteína
Homoleucina
Cistationina
Norvalina
Norleucina
Ciclopentenilglicina
Beta alanina
Ácido gamma-aminobutírico
Ácido iboténico
Ácido pipecólico
Ácido guanidinacético
Taurina
Ácido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico
Ácido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico
Ácido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico
Ácido diaminopimélico
Semialdehído aspártico
Semialdehído glutámico
Citrulina
DOPA
Quinurenina
Nicotianina
Ácido 2-azetidincarboxílico
β-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina
β-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina
Indospicina
Nε-(indol-3-acetil)lisina
(p-hidroximetil)fenilalanina
0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum
5-Hidroxitriptófano
Ácido licopérdico, aislado de Lycoperdon perlatum
Ácido lentínico
Ácido estizolobínico
Ácido estizolóbico
Tiroxina
Azoxibacilina
Propiedades
Ácido-básicas.
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, el grupo
carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución
básica se encuentra totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo
amino, que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo sí se encuentra
disociado. Es por esto que los aminoácidos tienen tanto propiedades ácidas como
básicas, dependiendo del medio donde se encuentren. También se deben tener en
cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó anteriormente, tenemos
aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser ácidas,
básicas o neutras; esta es la razón por la que se les cataloga como sustancias
anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico (7,3),
donde haciendo uso de la ecuación de Henderson-Hasselbach, junto con el
conocimiento del pKa de cada uno, podemos saber las cantidades en las que se puede
encontrar un aminoácido, ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitterión;
en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya que cadenas que
contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le confieren propiedades más ácidas,
mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica;
esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si
se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra
levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se
denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio
de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos
son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y
D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua, debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral; por ejemplo si esta es ionizable el aminoácido
será más soluble.
Espectro de absorción.
Como ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo
humano, si son sometidos a pruebas de absorción UV vemos que aminoácidos que
presentan ciclos aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben
mejor esta luz. Ello se debe a que muchas proteínas están formadas por restos de
tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se sabe que
los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los demás aminoácidos presentan
absorciones menores de 220 nm.
Punto isoeléctrico.
Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-Hasselbalch
encontramos diferentes especies del mismo, como la forma zwiterion y las formas
protonadas, contando cada una con una constante de disociación ácida distinta o
pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto
intermedio corresponde a un pH específico, ello es debido a que muchos aminoácidos
contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, lo
que ocasiona que se tenga un tercer pKa, que también debe de ser tenido en cuenta
cuando se busca el promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl);
en él las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y
se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellas. En dicho punto
la molécula carece de carga neta. El punto isoeléctrico para los aminoácidos
monoamino y monocarboxílicos es:
{\displaystyle pI={\frac {pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}}{\displaystyle pI={\frac
{pK_{a_{1}}+pK_{a_{2}}}{2}}}
En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están
ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto, en el punto
isoeléctrico no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de
solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en ese punto.
Reacciones de los aminoácidos
Reacciones debidas al grupo carboxilo.
La descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la
correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a
partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica,
entre otros;
Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con
amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina,
entre otros.
Reacciones debidas al grupo amino:
La transaminación: El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un
alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-
acetoácidos. Esta es una reacción importante en el organismo para la
interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales;
Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar
el correspondiente catoácido y amoniaco.
Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino
alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino.
Véase también
Nomenclatura de aminoácidos
Aminoácido esencial
Anexo:Aminoácidos
Síntesis de aminoácidos
Aminoácido aromático
Referencias
Biología evolutiva en Google libros
Dr en C. MPA MVZ: Carlos Gutiérrez Olvera. «Aminoácidos Y Proteínas».
Badui Dergal, Química de los Alimentos (2006). «Capítulo 3». En Enrrique Quintanar
Duarte, ed. Química de los Alimentos. Biblioteca Escuela Técnica Josefa Capdevila
4-005 96 San Martin Mendoza: Pearson Educación. p. 121. ISBN 978-970-260-670-3.
Consultado el 5 de julio de 2019.
Badui Dergal, Química de los Alimentos (2006). «Capítulo 3». En Errique Quintanar
Duarte, ed. Química de los Alimentos. En la biblioteca de la Escuela Técnica Josefa
Capdevila 4-005 Balcarce 96 San Martin Mendoza Argentina: Pearson Educación. p.
121. ISBN 978-970-260-670-3. Consultado el 5 de julio de 2019.
«a. TIPOS DE AMINOÁCIDOS». ialimentoslem1 (en inglés). 9 de diciembre de 2013.
Consultado el 19 de abril de 2021.
22nd amino acid reflects genetic versatility. University of Utah geneticists write
Science commentary on discovery, Universidad de Utah (en inglés).
Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15.
Síntesis proteica, Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del
Nordeste.
Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
Bibliografía
Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas.
Lehninger, 2000. Principios de bioquímica. Omega, Barcelona.
Pato Pino, 2008. Bioquímica II. Alfa, Buenos Aires.
Raymond Chang, 2007. Química.
Enlaces externos
Wikimedia Commons alberga una galería multimedia sobre Aminoácido.
Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre aminoácido.
El Diccionario de la Real Academia Española tiene una definición para aminoácido.
Estructura de las proteínas.
Control de autoridades
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químicosNúmero CAS: 65072-01-7Código ATC: B05BA01ChEBI: 33709DrugBank: 09393UNII:
0O72R8RF8AKEGG: C00045Identificadores biológicosMGI: 65072-01-7
Categorías: Código ATC BAminoácidosSustitutos del plasmaCiencia y tecnología de
Francia del siglo XIXCiencia de 1806Francia en 1806
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