Apuntes del tercer examen parcial de Bioquímica

PROTEINAS
Las proteínas son cadenas polipeptídicas también se definen como polímeros formados por la unión, mediante enlaces
peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Algunas proteínas están constituidas por la
unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,
glúcidos, etc).
Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran
importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma central de la genética
molecular nos dice:
DNA──── RNA──── Proteína
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son
proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen,
además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu, el elemento más característico de las proteínas es el
nitrógeno, son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

FUNCIONES GENERALES
Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos.
-De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos
especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo
- Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos, ejemplos: Las membranas celulares,
cartílago, hueso están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.
- Enzimática. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las
enzimas son proteínas.
- Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.
- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como las lipoproteínas ,las permeasas,
moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior.
- Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento, la actina y la miosina, responsables de la
contracción de la fibra muscular.
- Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales ejemplo: la insulina, que regula la
concentración de la glucosa en la sangre.
- Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes
patógenos, son proteínas.

LOS AMINOÁCIDOS
Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran en las
proteínas, salvo la prolina, responden a la fórmula general:

Como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el
grupo amino (-NH2). La cadena carbonada de los aminoácidos se numera comenzando por el grupo ácido, siendo el
carbono que tiene esta función el carbono número 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono α.
Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (grupo amino) diferenciándose en el
resto (R) de la molécula. En la fórmula general de la figura., R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un
simple H , como en el aminoácido glicina, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros
grupos aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos
20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos.
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales,
que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para
cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Treonina, Lisina , Arginina,
Histidina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina y Triptófano.
1
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
a) Necesidad nutricional
1) Esenciales: No pueden ser sintetizados
2) No Esenciales
b) Propiedades de polaridad
1) Aminoácidos apolares, no polares o hidrofóbicos
2) Aminoácidos polares no ionizables o hidrofílicos
3) Aminoácidos polares ácidos, aniónicos o cargados negativamente
4) Aminoácidos polares Básicos, catiónicos o cargados positivamente

Clasificación de aminoácidos en base a sus características:

Grupo I Aminoácidos apolares, no polares (Hidrofóbicos). Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee
cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia
en una proteína, la hacen insoluble en agua.
Alanina Fenilalanina Isoleucina Leucina
Metionina Prolina Triptófano Valina
Grupo II Aminoácidos polares no ionizables(Hidrofílicos). Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que
hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia
será soluble en agua.
Asparagina Cisteína Glutamina Glicina
Serina Tirosina Treonina
Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo
carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Aspártico Glutámico
Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las
proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.
Arginina Histidina Lisina

ENLACE PEPTIDICO

Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan unidos
mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una
molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido

2
PEPTIDOS POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos
que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro
aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el
número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 11 a 50 aa Polipéptido
más de 50 aa Proteína
Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino libre. Este será el
aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido
carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH.
Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina,
producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos
cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las
neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y
oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto; también son péptidos algunos antibióticos
como la gramicidina.

3
ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en
condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las
importantes funciones que realizan.
La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y
cuaternario.

I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una
proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como
consecuencia la función de la proteína.

4
La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la
configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína
depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su
función.

II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas
restricciones que obligan a que las proteínas adopten ciertas conformaciónes determinada estructura secundaria. Ésta
puede ser en hélice α, hélice de colágeno o plegada ( Zig- Zag ) en conformación ß.
a) Estructura en hélice α. Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una
disposición helicoidal.
b) Conformación ß. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-
zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación.

5
III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que
normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada
estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la
serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:
1) Enlaces o puentes de hidrógeno.
2) Interacciones ácido base.
3) Puentes disulfuro.
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores
consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria.
Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son
insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la
elastina.
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las
enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.

IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar
macromoléculas, asi como la unión de proteínas a otras moléculas que no son proteínas.

6
 Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y
dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos,
formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las alteraciones de la concentración de ciertos factores como, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden
provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de
estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der
Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo, al alterarse
su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.

ENZIMAS
La función principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones de los seres vivos.
7
La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos. Cada célula contiene varios cientos de miles
de compuestos diferentes, y existen muchas combinaciones posibles entre las reacciones químicas que estos
compuestos pueden experimentar. Las enzimas cuidan de que tengan lugar, de manera específica, aquellas
reacciones que son esenciales e indispensables para que la célula viva.
Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, es decir, la molécula sobre la
cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la
hidrólisis de la arginina, el compuesto sobre el cual actúa la enzima se llama sustrato.
Existe una clasificación sistemática de las enzimas que las divide en 6 grandes grupos, cada uno de los cuales se
divide a su vez en subclases:

1: Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reducción)

2: Transferasas (transfieren grupos funcionales)
3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis),
4: Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces)
5: Isomerasas (reacciones de isomerización)
6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).
Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor que la del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la
enzima está implicada en la formación del complejo; esta región que interacciona con el sustrato y en la que tiene
lugar la reacción, se denomina sitio activo de la enzima.

La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteína, mientras que otras necesitan,
además, uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores.

El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula orgánica, llamada coenzima, aunque algunos enzimas
necesitan de ambos. El cofactor puede estar fuertemente unido a la proteína (suele ser el ión metálico, aunque puede
igualmente ser un coenzima) y recibe entonces el nombre de grupo prostético.
El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de Holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la
proteína restante (Enzima) , que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de Apoenzima.

8
El sustrato sobre el cual actúa una enzima especifica se le conoce como natural y cuando una enzima actúa sobre
dos sustratos estos reciben el nombre de análogos.

Las enzimas que actúan sobre el mismo sustrato reciben el nombre de isoenzimas.

LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

9
 Químicamente, los ácidos nucleicos son polímeros constituidos por la unión mediante enlaces químicos de unidades
menores llamadas nucleótidos.
Los ácidos nucleicos, llamados así porque en un principio fueron localizados en el núcleo celular, son las moléculas de
la herencia y por lo tanto van a participar en los mecanismos o funciones mediante los cuales la información genética se
almacena, replica y transcribe. Ésta no va a ser su única función. Determinados derivados de estas sustancias: los
nucleótidos, van a tener otras funciones biológicas, entre las que pueden destacarse, como ejemplo, la de servir de
intermediarios en las transferencias de energía en las células (ATP, ADP y otros) o en las transferencias de electrones
(NAD+, NADP+, FAD, etc.) y como reguladores en procesos metabólicos (AMPc). Los nucleótidos están formados por:
una base nitrogenada (BN), un azúcar (A) y ácido fosfórico (P); unidos en el siguiente orden: P-A-BN.

LAS BASES NITROGENADAS

Son sustancias derivadas de dos compuestos químicos: la purina y la pirimidina. Las que derivan de la purina son las
bases púricas. En los nucleótidos vamos a encontrar, normalmente, dos bases púricas: la adenina (A) y la guanina (G).
Las que derivan de la pirimidina se llaman pirimídicas. Tres son las bases pirimídicas presentes en los ácidos nucleicos:
la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U).

EL AZÚCAR (GLÚCIDO)
El azúcar que interviene en los nucleótidos puede ser o la ribosa (R) en el RNA o la desoxirribosa (dR) en el DNA.
Ambas son aldopentosas y las encontraremos en los nucleótidos como ß-furanosas.
LOS NUCLEÓSIDOS
El azúcar y la base nitrogenada se unen entre sí formando un nucleósido.

NUCLEÓTIDOS O DERIVADOS DE NUCLEÓTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO.

Algunos nucleótidos cumplen funciones por sí mismos. Así, por ejemplo:
a) Nucleótidos que intervienen en las transferencias de energía: Se trata de moléculas que captan o desprenden energía
al transformarse unas en otras. Así, el ATP desprende energía cuando se hidroliza, transformándose en ADP y fosfato
inorgánico (Pi). Por el contrario, el ADP almacena energía cuando reacciona con el fosfato inorgánico y se transforma en
ATP y agua.
Ejemplos de nucleótidos transportadores de energía:

- AMP (adenosina-5'-monofosfato) A-R-P

- ADP (adenosina-5'-difosfato) A-R-P-P
- ATP (adenosina-5'-trifosfato) A-R-P-P-P
- GDP (guanosidina-5'-difosfato) G-R-P-P
- GTP (guanosidina 5'-trifosfato) G-R-P-P-P
b) Nucleótidos que intervienen en los procesos de óxido-reducción. Estas moléculas captan electrones de moléculas a
las que oxidan y los ceden a otras moléculas a las que a su vez reducen. Así, el NAD+ puede captar 2e- transformándose
en su forma reducida, el NADH, y éste puede ceder dos electrones a otras sustancias, reduciéndolas y volviendo a
transformarse en su forma oxidada, el NAD+. Así, se transportan electrones de aquellas reacciones en las que se
desprende a aquellas en las que se necesitan.
Ejemplos de nucleótidos transportadores de electrones:
- NAD+/NADH (Nicotinamida-adenina-dinucleótido) oxidado y reducido, respectivamente.
- NADP+/NADPH (Nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato), oxidado y reducido.
- FAD/FADH2 (Flavina-adenina-dinucleótido), oxidado y reducido.
c) Nucleótidos reguladores de procesos metabólicos. Algunos nucleótidos cumplen funciones especiales como
reguladores de procesos metabólicos, por ejemplo el AMPc (adenosina-3',5'-monofosfato) o AMP cíclico, en el que dos
10
OH del fosfato esterifican los OH en posiciones 3 y 5 de la ribosa formando un ciclo. Este compuesto químico actúa en
las células como intermediario de muchas hormonas.

Características del DNA de acuerdo con su estructura

1.- La concentración de bases varian de una especie a otra, el porcentaje de G, T, C, A es el mismo en los individuos
de la misma especie.
2.- Tejidos diferentes de la misma especie tienen la misma composición de bases.
3.- La composición en bases del DNA de una misma especie no varian con la edad, estado nutricional ni con las
variaciones ambientales.
4.- La concentración de Adenina es igual a la de la Timina y la de la Citosina a la de la Guanina por lo que la cantidad
de Purinas es igual a la de las pirimidinas.
5.- En el DNA la base Pririmidica que no se encuentra es el Uracilo.
6.- Contienen el azúcar Desoxirribosa.
7.- Es una doble cadena helicoidal
Características del RNA
1.- Está constituido por una sola cadena.
2.- Sus unidades son los nucleótidos (Acido fosfórico, Ribosa y Base Nitrogenada).
3.- Contienen Uracilo en lugar de la Timina.

ARN

CLASES DE ARN

Por su estructura y su función se distinguen tres clases de ARN:

11
 - El ARNm (ARN mensajero) es un polirribonucleótido constituido por una única cadena sin ninguna estructura de orden
superior. Su masa molecular suele ser elevada. Este ARN se sintetiza en el núcleo celular y su función es pasar al
citoplasma transportando la información para la síntesis de proteínas a partir del DNA. La duración de los ARNm en el
citoplasma celular es de escasos minutos siendo degradados rápidamente por enzimas específicas.
- El ARNt (ARN de transferencia) transporta los aminoácidos para la síntesis de proteínas.
- El ARNr (ARN ribosomal) es el ARN de los ribosomas, cuya función es poco conocida.

SINTESIS DE PROTEINAS
El ribosoma Los ribosomas son máquinas moleculares ribonucleoproteínicas que sintetizan las proteínas en todas
las células.
Cada ribosoma “lee” la secuencia de bases de un mRNA e, impulsado por GTP, convierte de manera rápida y
precisa esta información en la secuencia de aminoácidos de un polipéptido.
La síntesis proteínica es un proceso demasiado complejo en el que la información genética codificada en los
ácidos nucleicos se traduce en el “alfabeto” de los 20 aminoácidos estándar de los polipéptidos. Además de la
traducción (el mecanismo por medio del que una secuencia de bases de nucleótidos dirige la polimerización de los
aminoácidos), también puede considerarse que la síntesis de proteínas incluye los procesos de modificación y de
direccionamiento posteriores a la traducción. La modificación posterior a la traducción consiste en modificaciones
químicas que utilizan las células para preparar a los polipéptidos para sus cometidos funcionales. Varias
modificaciones ayudan en el direccionamiento, que lleva a las moléculas recién sintetizadas a una localización
específica intracelular o extracelular.

Transcripción del ADN

Las instrucciones para fabricar una proteína están en la molécula de ADN, pero esta no la puede
fabricar, para ello es necesario el ARN. El ARN se sintetiza a partir de la molécula de ADN
mediante el proceso conocido como transcripción.

La transcripción comienza cuando la enzima ARN polimerasa, toma contacto con el ADN y lo
abre y, a medida que la enzima se mueve a lo largo de la molécula de ADN, se separan las dos
cadenas de la molécula. Los nucleótidos que constituyen los bloques estructurales se ensamblan
en el ARN, siendo esta última cadena complementaria a la del ADN que tomo como molde

Traducción
La traducción ocurre en varias etapas:

Primero está la iniciación. Esta comienza cuando la molécula de ARNm se une a la subunidad
ribosómica más pequeña. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido se acopla con
el codón iniciador AUG de la molécula de ARNm. Luego se acopla la subunidad ribosómica más
grande. Un segundo ARNt, con su aminoácido unido, se coloca en el sitio A y su anticodón se
acopla con el ARNm. Se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos reunidos en el
ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su ARNt

12
13