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    Efecto Bohr

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    El efecto Bohr describe cómo la hemoglobina se une al oxígeno con menos afinidad a pH más bajos (más ácido). Esto facilita el transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos, donde el aumento del dióxido de carbono y los iones de hidrógeno producidos por los tejidos disminuyen el pH y hacen que la hemoglobina libere más oxígeno para satisfacer las necesidades de los tejidos. En particular, este efecto permite que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de ox

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    Efecto Bohr

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    El efecto Bohr describe cómo la hemoglobina se une al oxígeno con menos afinidad a pH más bajos (más ácido). Esto facilita el transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos, donde el aumento del dióxido de carbono y los iones de hidrógeno producidos por los tejidos disminuyen el pH y hacen que la hemoglobina libere más oxígeno para satisfacer las necesidades de los tejidos. En particular, este efecto permite que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de ox

    Título original

    EFECTO BOHR

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    El efecto Bohr describe cómo la hemoglobina se une al oxígeno con menos afinidad a pH más bajos (más ácido). Esto facilita el transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos, donde el aumento del dióxido de carbono y los iones de hidrógeno producidos por los tejidos disminuyen el pH y hacen que la hemoglobina libere más oxígeno para satisfacer las necesidades de los tejidos. En particular, este efecto permite que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de ox

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    EFECTO BOHR

    El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez en 1904 por el
    fisiólogo danés Christian Bohr (padre del físico Niels Bohr), que establece que a un pH menor (más
    ácido, más hidrogeniones), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el
    dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrogeniones (iones
    H), liberados en la disociación del CO que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por
    el oxígeno de la hemoglobina

    En la desoxihemoglobina (hemoglobina reducida), la N-terminal de los grupos amino de las


    subunidades α y el C-terminal de la histidina de la subunidad β participan en las interacciones
    iónicas. La formación de pares iónicos hace que aumente la acidez.

    Así, la desoxihemoglobina une un hidrón por cada dos O2 liberados.

    En la oxihemoglobina, estos pares iónicos están ausentes y, por lo tanto, disminuye la acidez.
    Consecuentemente, un hidrón se libera por cada dos O2 unidos.

    En concreto, este acoplamiento recíproco de los protones y el oxígeno es el efecto Bohr.

    Papel fisiológico

    Este efecto facilita el transporte de oxígeno cuando este gas se une a la hemoglobina en los
    pulmones, para posteriormente liberarlo en los tejidos, especialmente en aquellos que más lo
    necesitan. Cuando aumenta la tasa metabólica de los tejidos, su producción de dióxido de carbono
    aumenta. El dióxido de carbono forma bicarbonato mediante la siguiente reacción:

    CO2 + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } \rightleftharpoons H2CO3 ⇌ {\displaystyle


    \rightleftharpoons } \rightleftharpoons H+ + HCO3-

    Aunque la reacción suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carbónica en los
    glóbulos rojos aceleran la formación de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos
    disminuya, y por eso, aumenta la disociación del oxígeno de la hemoglobina en los tejidos,
    permitiendo que los tejidos obtengan oxígeno suficiente para satisfacer sus necesidades.

    Por otro lado, en los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta, la unión del oxígeno
    provoca la liberación de protones de la hemoglobina, que se combinan con bicarbonato y se
    elimina el dióxido de carbono en la respiración. Dado que estas dos reacciones se compensan, hay
    pocos cambios en el pH de la sangre.

    La curva de disociación se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el dióxido de carbono o la


    concentración de iones de hidrógeno. Este mecanismo permite que el cuerpo se adapte al
    problema de suministrar más oxígeno a los tejidos que más lo necesitan. Cuando los músculos
    están sometidos a una actividad intensa, generan dióxido de carbono y ácido láctico como
    consecuencia de la respiración celular y de la fermentación de ácido láctico. De hecho, los
    músculos generan ácido láctico tan rápidamente que el pH de la sangre que pasa a través de los
    músculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el ácido láctico libera su protones, disminuye el
    pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de oxígeno.

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