PROTEINAS

I.- DEFICINICIÓN:

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas

las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de
proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje
de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe
azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más
simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las
sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el
hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen
animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los
aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para
la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

II.- ESTRUCTURA:

La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo más

importante). Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos,
interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular,
constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);
aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros)
llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios
moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con
gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad
de crecimiento, reparación y regulación.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se
llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.

1
2.1. Niveles de Estructura:

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la
disposición de la anterior en el espacio.

2.1.1. Nivel de Estructura Primaria:

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.

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 2.1.2. Nivel de Estructura Secundaria:

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

2.1.2.1.- La a (alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el
-NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

2.1.2.2.- La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

3
2.1.3. Nivel de estructura Terciaria:
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas.

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2.1.4. Nivel de Estructura Cuaternaria:
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como
en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de sesenta unidades proteicas.

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III.- FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:

Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva
a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína
para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus
receptores específicos.

3.1. Función ESTRUCTURAL:

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas gluco proteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y
los capullos de seda, respectivamente.

3.2. Función ENZIMATICA

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

3.3. Función HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que

regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

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3.4. Función REGULADORA

Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división

celular (como la ciclina).

3.5. Función HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

3.6. Función DEFENSIVA

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

3.7. Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

3.8. Función CONTRACTIL

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la

contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

3.9. Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina

de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.

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IV.- IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS:
Las proteínas guardan una gran importancia porque deben ser aportadas en la alimentación
diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar
proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de
ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir
dicha cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores
limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el
maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en
triptofano.

El pescado, pollo, vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas, etc) son
deficitarias en cisteína y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de
glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.

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La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de
nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus
precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los
microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando
el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una
infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de productos químicos
inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se
manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las
sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de
microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción
constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o
calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será
pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa.
V.- Neurotransmisores:

Un neurotransmisor (NT) es una sustancia química liberada selectivamente de una

terminación nerviosa por la acción de un PA, que interacciona con un receptor específico
en una estructura adyacente y que, si se recibe en cantidad suficiente, produce una
determinada respuesta fisiológica. Para constituir un NT, una sustancia química debe estar
presente en la terminación nerviosa, ser liberada por un PA y, cuando se une al receptor,
producir siempre el mismo efecto. Existen muchas moléculas que actúan como NT y se
conocen al menos 18 NT mayores, varios de los cuales actúan de formas ligeramente
distintas.

Los aminoácidos glutamato y aspartato son los principales NT excitatorios del SNC. Están
presentes en la corteza cerebral, el cerebelo y la ME.

El ácido g-aminobutírico (GABA) es el principal NT inhibitorio cerebral. Deriva del ácido

glutámico, mediante la decarboxilación realizada por la glutamatodescarboxilasa. Tras la
interacción con los receptores específicos, el GABA es recaptado activamente por la
terminación y metabolizado. La glicina tiene una acción similar al GABA pero en las
interneuronas de la ME. Probablemente deriva del metabolismo de la serina.

La serotonina (5-hidroxitriptamina) (5-HT) se origina en el núcleo del rafe y las neuronas

de la línea media de la protuberancia y el mesencéfalo. Deriva de la hidroxilación del
triptófano mediante la acción de la triptófano-hidroxilasa que produce 5-hidroxitriptófano;
éste es descarboxilado, dando lugar a la serotonina.

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Los niveles de 5-HT están regulados por la captación de triptófano y por la acción de la
monoaminooxidasa (MAO) intraneuronal.

La acetilcolina es el NT fundamental de las neuronas motoras bulbo-espinales, las fibras

preganglionares autónomas, las fibras colinérgicas posganglionares (parasimpáticas) y
muchos grupos neuronales del SNC (p. ej., ganglios basales y corteza motora). Se sintetiza
a partir de la colina y la acetil-coenzima A mitocondrial, mediante la colinacetiltransferasa.
Al ser liberada, la acetilcolina estimula receptores colinérgicos específicos y su interacción
finaliza rápidamente por hidrólisis local a colina y acetato mediante la acción de la
acetilcolinesterasa.

Los niveles de acetilcolina están regulados por la colinacetiltransferasa y el grado de

captación de colina.

La dopamina es el NT de algunas fibras nerviosas y periféricas y de muchas neuronas

centrales (p.ej., en la sustancia negra, el diencéfalo, el área tegmental ventral y el
hipotálamo). El aminoácido tirosina es captado por las neuronas dopaminérgicas y
convertido en 3,4-dihidroxifenilalanina (dopa) por medio de la tirosina-hidroxilasa. La dopa
se decarboxila hasta dopamina por la acción de la descarboxilasa de l-aminoácidos
aromáticos. Tras ser liberada, la dopamina interactúa con los receptores dopaminérgicos y
el complejo NT-receptor es captado de forma activa por las neuronas presinápticas. La
tirosina-hidroxilasa y la MAO regulan las tasas de dopamina en la terminación nerviosa.

La noradrenalina es el NT de la mayor parte de las fibras simpáticas posganglionares y

muchas neuronas centrales (p. ej., en el locus ceruleus y el hipotálamo). El precursor es la
tirosina, que se convierte en dopamina, ésta es hidroxilada por la dopamina b-hidroxilasa a
noradrenalina. Cuando se libera, ésta interactúa con los receptores adrenérgicos, proceso
que finaliza con su recaptación por las neuronas presinápticas, y su degradación por la
MAO y por la catecol-O-metiltransferasa (COMT), que se localiza sobre todo a nivel
extraneuronal. La tirosina-hidroxilasa y la MAO regulan los niveles intraneuronales de
noradrenalina.

La b-endorfina es un polipéptido que activa muchas neuronas (p. ej., en el hipotálamo,

amígdala, tálamo y locus ceruleus). El cuerpo neuronal contiene un gran polipéptido
denominado proopiomelanocortina, el precursor de varios

neuropéptidos (p. ej., a, b y g-endorfinas). Este polipéptido es transportado a lo largo del

axón y se divide en fragmentos específicos, uno de los cuales es la bendorfina, que contiene
31 aminoácidos. Tras su liberación e interacción con los receptores opiáceos, se hidroliza
por acción de peptidasas en varios péptidos menores y aminoácidos.

La metencefalina y leuencefalina son pequeños péptidos presentes en muchas neuronas

centrales (p. ej., en el globo pálido, tálamo, caudado y sustancia gris central). Su precursor
es la proencefalina que se sintetiza en el cuerpo neuronal y después se divide en péptidos
menores por la acción de peptidasas específicas.

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Los fragmentos resultantes incluyen dos encefalinas, compuestas por 5aminoácidos cada
una, con una metionina o leucina terminal, respectivamente.

Tras su liberación e interacción con receptores peptidérgicos, son hidrolizadas hasta formar
péptidos inactivos y aminoácidos, como son las dinorfinas y la sustancia P.

Las dinorfinas son un grupo de 7 péptidos con una secuencia de aminoácidos similar, que
coexisten geográficamente con las encefalinas. La sustancia P es otro péptido presente en
las neuronas centrales (habénula, sustancia negra, ganglios basales, bulbo e hipotálamo) y
en alta concentración en los ganglios de las raíces dorsales. Se libera por la acción de
estímulos dolorosos aferentes.

Otros NT cuyo papel ha sido establecido menos claramente son la histamina, la

vasopresina,la somatostatina, el péptido intestinal vasoactivo, la carnosina, la bradicinina,
la colecistocinina, la bombesina, el factor liberador de corticotropina, la neurotensina y,
posiblemente, la adenosina.

VI.- Enzimas:

Son las moléculas proteícas más abundantes. Se encuentran en todo tipo de células y
catalizan las reacciones químicas de los seres vivos (biocatalizadores).Un catalizador es una
sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada
ella misma en el proceso global. Son por tanto, las responsables del metabolismo celular.
Son específicas de las reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces (aumentan la velocidad de las
reacciones entre 103 y 109 veces). No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente

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desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución. Simplemente se alcanza más rápido el estado de equilibrio.
6.1. Características de las Enzimas:

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de

ciertas reacciones químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante
el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones
homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una
determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en
presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja microestructura
proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer
activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.

La Información se expresa, como ya sabemos, únicamente existiendo un estado

neguentrópico. Y ese estado neguentrópico lo encontramos cada vez que hay una reacción
química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su
sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, el ya mencionado
complejo enzima-sustrato.

La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora de

una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la
"activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.

Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el
primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía
necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso.
De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar
cierta específica reacción química.

6.2. Clasificación de las Enzimas:

Comisión de Enzimas (EC) de la IUPAC que se basa en el tipo de reacción que catalizan
Comprende cuatro dígitos y un nombre complejo

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1. Oxidorreductasas. Son aquellas enzimas que catalizan las reacciones de
oxidorreducción, o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante y
un aceptor. Pueden ser:

 Deshidrogenasas: Separan átomos de hidrógeno del sustrato.

 Oxidasas: Oxidan el sustrato al aceptar sus electrones.

 Otras más son oxigenasas, reductasas, peroxidasas, e hidroxilasas.

2. Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un

aceptor; se excluyen aquéllas que transfieren electrones o sus equivalentes, pues pertenecen
a la clase anterior, y aquéllas en que el aceptor del grupo es el agua, pues pertenecen a la
siguiente. Ejemplos de tales grupos incluyen amino, carboxil, carbonil, metil, fosforil, y acil
(RC=O). Nombres triviales comunes para este tipo de enzimas incluyen frecuentemente el
prefijo trans. Algunos ejemplos son, transmetilasas, transaminasas y transcarboxilasas.

3. Hidrolasas. Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de las

moléculas del agua. Las hidrolasas incluyen a las esterasas, fosfatasas, glucosidasas, lipasas
y peptidasas. Enzimas.

4. Liasas. Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o sustracción de grupos

químicos (e.g., H2O, CO2, y NH3) a dobles enlaces o para formar dobles enlaces.
Decarboxilasas, hidratasas, dehidratasas, deaminasas, y sintasas son ejemplos de liasas.

5. Isomerasas. Este es un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasas catalizan varios

tipos de rearreglos intramoleculares que llevan ese nombre. Las epimerasas catalizan la
inversión de carbonos asimétricos. Las mutasas la transferencia intramolecularde grupos
funcionales

6. Ligasas. Catalizan la unión covalente de 2 sustratos mediante la energía de hidrólisis de

nucleósidostrifosfatados, generalmente el ATP. Los nombres de muchas ligasas incluyen el
nombre sintetasa. Varias otras ligasas reciben el nombre de carboxilasas.

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6.3. Cinética y enzimática de las enzimas:

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que

soncatalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de
una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en
elmetabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser
inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo
de moléculas.

Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras

moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro
catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo
de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas
pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el
caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se
produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN
polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido(sustrato 1) a una hebra
de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja
serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la
velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una
reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.

El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran

ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la
estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante
la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el
papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo
catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante
la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la
enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no
permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la
conformación de sustrato unido).

Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato

o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en
enzimas que solo unen un sustrato, como latriosafosfato isomerasa, pretenden medir

14
la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en
producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como
la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en
el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados.

Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas
proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en elARN, como las ribozimas y
los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm,
respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en
el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus
mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los
mismos métodos.
6.4. Importancia de las Enzimas:
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas
llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto
que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se
conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser
perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a
la cirrosis hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células
para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de
urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es
seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto
de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo
mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias
fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de
una sola enzima.

Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar,

trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por
ejemplo, carcionoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a
la sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero
sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para el diagnostico y el
pronóstico.

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 INTRODUCCION

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos,

desempeñan un papel fundamental para la vida de todo ser humano y son
las biomoléculas más versátiles y diversas que puede poseer todo ser vivo.
Son imprescindibles e importantes para el crecimiento del organismo y
realizan una enorme cantidad de funciones.

El propósito del presente trabajo es dar a conocer los contenidos proteínicos

básicos, con la finalidad de poder adquirir la información necesaria para
comprender cada uno de los proceso biológicos del ser humano.

Del mismo modo, podremos encontrar información relevante de las enzimas

que se definen como las reacciones químicas que ocurren en los organismos
vivos presentan casi siempre una energía de activación tan elevada, que en
condiciones compatibles con la vida ocurrirían a velocidades casi nulas, con lo
cual la vida (al menos en las condiciones actuales) sería prácticamente
imposible. Ante este proceso su importancia está orientada a la regulación de
la velocidad de los procesos fisiológicos.

16
BIBLIOGRAFÍA:

 Gebauer., D. G. (2001). LA HOMEOPATÍA, LAS ENZIMAS Y LA INFORMACIÓN.

Recuperado el 2013, de Copyright © Dr. Gabriel Hernán Gebauer 2001:
http://www.homeoint.org/books3/enzimas/caracter.htm

 Libre, E. (s.f.). Wikipedia. com. Recuperado el 2013, de Wikipedia. com:

http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

 Principios Generales de la acción enzimática. (2011). Recuperado el 2013, de

http://docencia.izt.uam.mx/japg/RedVirtualJAP/CursoDRosado/3_EnzimologiayBio
energetica/1ENZIMOLOGIA.pdf

 Terfloth, A. (2012). Monografias. com . Recuperado el 2013, de Monografias.com:

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml

 T, S. Brown, P. M. Wallece Psicologia Fisiologica Editorial Mc Graw Hill Mexico

1989

 Robert J. Brady Sistema nervioso Editorial Limusa quinta edicion Mexico 1991

 http://escuela.med.puc.cl/paginas/cursos/segundo/histologia.com.

17
 INDICE DE CONTENIDOS

I.- PROTEINAS
1.1. Definición………………………………………………………...01
II.ESTRUCTURA……………………………………………….………......01
2.1.Niveles de Estructura………………………………………….......02
2.1.1. Nivel de Estructura Primario…………………………….02
2.1.2. Nivel de Estructura Secundario………………………….03
2.1.3. Nivel de Estructura Terciario…………………………….04
2.1.4. Nivel de Estructura Cuaternaria………………………….05
III.- FUNCIONES …………………………………………………………...06
3.1. Función Estructural……………………………………………….06
3.2. Función Enzimática……………………………………………….06
3.3. Función Hormonal……………………………………………......06
3.4. Función Reguladora………………………………………...…….07
3.5. Función Homeostática…………………………………………….07
3.6. Función Defensiva………………………………………………..07
3.7. Función de Transporte……………………………………………07
3.8. Función Contractil………………………………………………..07
3.9. Función de Reserva………………………………………………07

IV.- IMPORTANCIA………………………………………………………..08
V.- NEUROTRANSMISORES……………………………………………...09
VI.- ENZIMAS………………………………………………………………11
6.1. Características de las Enzimas……………………………………12
6.2. Clasificación de las Enzimas………………………………..……12
6.3. Cinética y enzimática……………………………………………..14
6.4.Importancia de las Enzimas……………………………………….15

18
 “AÑO DE LA INVERSION PARA EL
DESARROLLO RURAL Y LA SEGURIDAD
ALIMENTARIA”

TEMA : PROTEINAS
ASIGNATURA: Biología e Histología Humana
ALUMNA : Aurora Jiménez Jabo
DOCENTE :
CICLO : I CICLO
19