Maria jose

Proteínas

Son compuestos muy complejos que se encuentran en la celulas vivas. Son macromoléculas constituidas a
partir de aminoácidos que desempeñan funciones diversas y todas ellas de gran importancia siendo este la
fuente de energía para nuestro cuerpo, las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, por lo tanto son cadenas de aminoácidos que
se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar acabo las funciones.

Compasión de las proteínas

es biomoléculas están formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno. puede a de más
contener azufre y algunos tipos de proteínas fósforos , hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Funciones de las proteínas

estas son de gran importancia son varias y también diferenciadas. las proteínas determinan la forma y la
estructura de la células y dirigen casi todos los procesos vitales . las funciones de las proteínas son
especificas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su
integridad, controlar y regular funciones, reparar daños entre otros.

 estructural: la función de resistencia ya que las proteínas forman tejido de sostén y relleno que
confiere alasticidad . ejemplo de ellos el colágeno del tejado conjuntivo fibroso, reticulina y
elástica del tejido conjuntivo elastico.también es una proteína con función estructural la queratina
de epidermisepidermis.

 enzimática : son las especializadas y numerosas. actúan como biocataluzadores acelerando la

reacciones químicas del metabolismo. las proteínas hacen de uso de su propiedades de poder
interaccionar en forma especifica,con muy diversas moléculaspor ejemplo las enzimas transfieren
un átomo de oxigeno a un metabolito se les denomina oxigenasas.

 hormonal: algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regula
los niveles de glucosas en la sangre. tambiem hormonas segregadas por la hipofisis como la
hormona como hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos
y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico , o calcitonina que
regula el metabolismo del calcio.
  defensiva: las proteinas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones . Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas
generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida.
el fibrogeno y la trombina contribuyen a la informaciones coágulos de la sangre para evita las
hemorragias.

 transporte: Realiza la función de transporte. ejemplo de ellos son la hemoglobina y la mioglobina,

proteínas transportadoras de oxigeno en la sangre en organismos vertebrados y los músculos
rrespectivamente.

 reserva : Las proteinas cumplen tambien una funcion energetica para el organismo pudiera aportal
hasta 4 kcal. de energia por gramo por que ejemplo de la función de reserva de las proteínas son
lactoalbumina de la leche o ovoalbumina de la clara de huevo.

 reguladoras: Tienen función reguladoras puesto que ellas están formadas de los compuestos.
hemoglobina, proteína plasmáticas, hormonas , jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son
causantes de las reacciones químicas que sucede en el organismo.

 contracción muscular: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función
de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los musculos.

 homeostática: funcionan como amortiguadora, manteniendo en diversos medios tanto el ph interno

como l equilibrio osmótico.

Alexandra

Estructura de las proteínas

todas las proteinas poseen una misma estructura quimica central, que consiste en una cadena
lineal . por lo tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracion en las proteinas.

Estructura Primaria

la estructura primaria viene determinada por la secuencia de amino acidos en la cadena

proteica, es decir, el numero de amino acidos presentes en el orden en que estan enlazados las
podibilidades de estructuracion a nivel primario son practiamente ilimitadas. Como en casi
todas las proteinas existen 20 aminoacidos diferentes, el numero de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repeticion de 20 elementos tomados en N en N el numero de
aminoacidos que componen la molecula proteica.

Glicina (Gly). Isoleucina (Ile). Valina (Val). Cisteína (Cys). Ácido glutámico (Glu).Glutamina
(Gln).Alanina (Ala). Serina (Ser). Leucina (Leu). Ácido aspártico (Asp). Arginina (Arg).
Cisteína (Cys). Prolina (Pro). Lisina (Lys). Fenilalanina (Phe). Tirosina (Tyr)histidina (His).
Asparagina (Asn)

Conocido la estructura primaria de una proteina no solo es importante para enterder su

funcion( ya que esta depende la secuencia de aminoacidos y de la forma que adopten), sino
tambien en el estudio de enfermedades geneticas. Esposible que el origen.

la secuencia de amninoacidos esta especializada en el ADN por la secuencia de

nucleotidos. exiaten un sistema de conversacion,llamado código genetico, que se puede
utilizar paravdeducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones
durantes la transcripción del ADN no siempre permite que esta conversacion pueda hacerse
directamente.

Estructura secundaria

la estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Los puentes de hidrógenos se establece entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico ( el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma,
la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por lo
tanto mas estables.

Hélice alfa
en la estructura la cadena . esta estructurada se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno
intracatenarios formados en los grupos -HN de un enlace peptídico y el grupo -C=O del
cuarto aminoácidos que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre si misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácidos se adopta una conformacion
denominada hélicea. Están estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico.

Hoja beta

cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten que permite
sus enlases covalentes se adoptan aun configuracion espacial denominada estructura beta, que
suele representarse como una flecha. en esta estructura las cadenas laterales de los
aminoácidos se situan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la
cadena polipeptídica o bien las estructuras betas de distintas zonas de una misma cadena
polipéptidica puede interaccionar entre si mediante puentes de hidrógeno, dando lugar
abestructuras laminares llamadas por su forma hoja plegadas u hoja beta.

Giros Betas

secuencia de la cadena polipeptídica con estructurq alfa o beta, a menudonestan conectadas

entre si por medio de los llamados giros beta. son secuencias cortas, con una conformacion
caracteristica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un
polipéptido aminoácidos asn (Asparagina), gly (Glicina) y pro (Prolina),aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

Maria Carrasquero..

Estructura terciaria

se llama estructura terciaria a la disposicion tridimensional de todos los atomos que

componen la proteina , concepto equiparable al de comformacion adsoluta en otras
moléculas. Esta es responsable directa de sus propiedades biologicas ya que la disposicion
espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos
ligandos.
Tipos de estructura terciaria

 proteinas con estructuras terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos.
 proteinas con estructuras terciaria de tipo globular, mas frecuente, en las que no existe
una dimension que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente
esférica.

Estructura cuaternaria

cuando una proteina constacondtabde mas de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteina oligomerica, decimos que tiene estructura cuaternaria

 el numero y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el

oligpmero
 la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligomero

Propiedades de proteínas

Especificidad

se refiere a su funcion; cad una lleva a cabo una determinada funcion y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y una conformacion especial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteina puede significar una perdida de la función.

ademas, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee
proteinas especificas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de organos
trasplantados. la semejanza entre proteinas son un grado de parentesco, entre individuos, por
lobque sirve para la construccion de "arboles filogenético".

Desnaturalización

consiste en la perdida de las estructuras tercearia, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. yodas las proteinas desnaturalizadas tienen la misma conformacion muy abierta y
con una interaccion máxima con el disolvente, por lo que una proteina soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambio de temperaturas, (huevo cocido o frito),

variaciones del PH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteinas
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamientos o comformacion, proceso que se
denomina renaturalizacion.

Jennifer quevedo

Clasificación de las proteínas

las proteinas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicion quimica, su

estructura y sensibilidad.

 holoproteinas o proteinas simples : son proteinas formadas unicamente por

aminoacidos. pueden ser globulares o fibrosas.

 globulares: las proteinas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en forma
esferica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteina y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
 como el agua. la mayoria de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteinas
de transporte, son ejemplo de proteinas globulares. algunosntipos son :

 prolaminas : zeinas(maiza), gliadina (trigo), hordeina (cebada).

 gluteninas: glutainas (trigo), orizanina( arroz ).

 albúmina: seroalbumina( sangre), ovoalbumina( huevo), lactoalbumina (leche).

 hormonas: insulina, hormonas del crecimiento, prolactina tirotropina.

 enzimas: hidrolasas, oxidasas, liasas. transferasas.

 las proteinas fibrosas: presentan cadenas polipeptidicas largas y una estructura

secundaria atípica. son insolubles en agua y disoluciones acuosas . algunas proteinas
fibrosas son:

 colagenos: en tejidos conjuntivoa cartilaginoso.

 queratinas en formaciones epidérmicas, pelos, uñas.

 elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

 fibroinas : insectos
 heteroproteinas o proteinas conjugadas: estannformadas por una freccion proteinica y
por un grupo no proteinico, que se denomina grupo prostético. dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos:

 glucoproteinas: son moleculas formadas pornuna fraccion glucidica( 5 al 40%) y

una fraccion proteica unidas por sos enlaces convalentes. las principales sonnlas
mucinas de secrecion como las salivales, glucoproteinas de la sangre, y
glucoproteinas de las membranas celulares. algunos de ellas son:

 ribonucleasa.

 mucoproteinas.
  anticuerpos.

 hormonas.

 luteinizante.

 lipoproteínas: son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo

que contiene lipidos apolares ( colesterol esterificada y trigliceridos) y una capa
externa polar formada lo fosfolípidos, colesterol libre y
proteinas( apolipoproteinas).

su funcion principal es el transporte de trigliceridos, colesterol y otros lipidos entre

los tejidos a través de la sangre. las lipoproteínas se clasifican segun su densidad:

 lipoproteínas de alta densidad.

 lipoproteinas de baja densidad.

 lipoproteinas de muy baja densidad.

 nucleoproteínas: son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido

nucleico( que puede ser ARN o ADN). el ejemplo prototípico sería cualquiera de
las histonas, que son identificables en las hebras de cronatina. Otros ejemplos
serian le telomerasas, una ribonucleoproteico( complejo de ARN/ Proteína) y la
protamina. su característica fundamental es que forman complejos estables con los
ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteinas que sólo se unen a éstos a manera
transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación de
ADN.

 cromoproteínas: poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que
recibe también el nombre de pigmentos según la naturaleza del grupo prostético,
puede ser pigmentos porfirinicos como la hemocianina, un pigmentos respiratorio que
contiene cobre.