Aminoácidos

Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las

funciones ácido carboxílico y amino. Dos aminoácidos se pueden
unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida,
formando un dipéptido. El dipéptido puede incorporar un tercer
aminoácido, formando un tripéptido. Cadenas con más de 50
aminoácidos se denominan proteínas
Se denomina enlace peptídico, al enlace que une los dos

aminoácidos para formar el dipéptido.
Los aminoácidos se pueden clasificar en a, b o g-aminoácidos

dependiendo de la posición del grupo amino en la cadena
carbonada.
Son especialmente importantes los a-aminoácidos, puesto que

pertenecen a esta familia los 20 aminoácidos que forman parte de
las proteinas. Con excepción de la prolina, estos aminoácidos
presentan la siguiente estructura:
Con excepción de la Glicina (R=H) los aminoácidos presentan el
carbono a asimétrico. Se observa que todos los aminoácidos
obtenidos a partir de proteinas (naturales) pertenecen a la serie L
(grupo amino a la izquierda en la proyección de Fischer).
Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina

(Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N),
Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina
(Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina
(Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W),
Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K),
Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H)
Proteínas
Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de
elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden
contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades
estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales
podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios
moleculares protéicos". Estos edificios macromoleculares se
construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células,
y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de
crecimiento, reparación y regulación.
Las proteinas son, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en
los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples
procesos vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y
Heteroproteinas según esten formadas respectivamente sólo por
aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o
elementos adicionales no aminoacídicos.
Propiedades de las proteínas
SOLUBILIDAD
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R)
libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces
débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que
pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar
o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos
las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que
se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina
pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las
proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero
en muchos casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que
cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus
propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún,
dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es
la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los
aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada
individuo.
La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos
biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de
órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los
procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
Funciones de las proteínas
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las
proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las
células mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura
mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas:
los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores
específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las
funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar
las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y
el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o
la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo
y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos
para el desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.
Estructura de las proteínas
La estructura tridimensional de una proteina es un factor
determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter
jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal
de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se
encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena
peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteina.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición

espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a
medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y
plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de
rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles
(puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)
b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan

una estructura secundaria bien definida y se dice que forman
enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras
anteriores los lazos que unen entre sí -hojas plegadas.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los
superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geométricas muy
complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes
disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de
hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e
interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más

importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las
proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura
terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones
acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras
terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria
alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que
son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello
idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más
conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina
del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que
sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las

Se denomina enlace peptídico, al enlace que une los dos

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Son especialmente importantes los a-aminoácidos, puesto que

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina

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