Asignatura de Fisiología Humana

V Ciclo de Estudios Semestre Académico 2019-II

METABOLISMO-SINTESIS DE LA
HEMOGLOBINA
Alumnos

Docente

Dr. Robinson León Zuloeta

Chiclayo – Perú
Septiembre, 2019
 ÍNDICE

I. INTRODUCCIÓN................................................................................................3

II. MARCO TEÓRICO.............................................................................................4

III. DISCUSIONES.............................................................................................17

IV. CONCLUSIONES.........................................................................................20

V. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS.............................................................21

2
I. INTRODUCCIÓN

La hemoglobina (Hb) es una proteína globular que se encuentra en el interior de

los eritrocitos cuya función es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los
capilares de los tejidos. Los valores normales en sangre son de 12-15 g/dl en
mujeres y de 13-16 g/dl en hombres. Estructuralmente, la Hb es una
heteroproteína formada por dos tipos de cadenas peptídicas, cada una unida a un
grupo prostético denominado grupo hemo formado por un complejo de
protoporfirina IX y hierro ferroso. Las subunidades proteicas se mantienen unidas
mediante enlaces no covalentes y ocupan diferentes posiciones relativas en la
desoxihemoglobina y la oxihemoglobina. La forma desoxi se denomina forma
tensa (T) y presenta baja afinidad por el oxígeno; la unión del oxígeno causa la
ruptura de enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno favoreciendo la
forma relajada (R). La unión del oxígeno a la Hb presenta una curva de saturación
sigmoidea, que refleja la unión cooperativa del oxígeno, consecuencia de la
estructura cuaternaria de la Hb. La capacidad de la hemoglobina para unir el
oxígeno de forma reversible se ve modulada por la presión de CO 2 (pCO2), el pH,
y la disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato. Así la liberación de O 2 de la
hemoglobina se ve intensificada cuando disminuye el pH o aumenta la
pCO2 (Efecto Bohr). Por otro lado, con respecto al metabolismo de las porfirinas;
la biosíntesis del grupo hemo se realiza en el hígado y en las células productoras
de eritrocitos en la médula ósea y comienza con la condensación de la glicina y la
succinil-CoA. La etapa de determinación en la síntesis del hemo es la formación
de δ-aminolevulínico (ALA) para formar la porfobilinógeno. Esta reacción es
catalizada por la sintasa de ALA.  (1)

3
II. MARCO TEÓRICO
1. ¿Cuál es la función de la transferrina?

Es una glicoproteína de aproximadamente 80 kDa de peso molecular. Sintetizada

en el hígado, que posee 2 dominios homólogos de unión para el hierro férrico
(Fe3+). La absorción celular del hierro unido a la transferrina, depende de la
expresión de sus receptores (IRP1 e IRP2).

Esta proteína toma el hierro liberado por los macrófagos producto de la

destrucción de los glóbulos rojos o el procedente de la mucosa intestinal, se
ocupa de transportarlo y hacerlo disponible a todos los tejidos que lo requieren. La
vida media normal de la molécula de transferrina es de 8 a 10 días, aunque el
hierro que transporta tiene un ciclo más rápido, con un recambio de 60 a 90
minutos como promedio (2).

Transporte y almacenamiento del hierro.

Cuando el hierro se absorbe del intestino delgado, se combina inmediatamente en

el plasma sanguíneo con una β-globulina, la apotransferrina, para formar
transferrina, que después se transporta al plasma (2). El hierro se une débilmente
a la transferrina y, en consecuencia, puede liberarse en cualquier célula tisular en
cualquier punto del cuerpo.

El exceso de hierro en la sangre se deposita especialmente en los hepatocitos y

menos en las células reticuloendoteliales de la medula ósea.

FIGURA 1: TRANSPORTE Y METABOLIMO DE HIERRO

Guyton – Hall. Tratado de fisiología médica. McGw Hill – interamericana. 13°. Edición.
Año 2016. México.

4
Absorción de hierro en el aparato digestivo

El hierro se absorbe en todo el intestino delgado, sobre todo mediante el siguiente

mecanismo. El hígado secreta cantidades moderadas de apotransferrina en la
bilis, que fluye a través de la vía biliar hasta el duodeno. Aquí la apotransferrina se
une al hierro y también a ciertos compuestos que lo contienen, como la
hemoglobina y la mioglobina de la carne, dos de las fuentes de hierro más
importantes en la dieta. Esta combinación se llama transferrina. Esta a su vez
atraída a receptores presentes en las células epiteliales intestinales a los que se
une. Después, la molécula de transferrina, que lleva su almacén de hierro, es
absorbida mediante pinocitosis por las células epiteliales y después liberada a los
capilares sanguíneos que hay debajo de estas células en forma de transferrina
plasmática.

La absorción intestinal de hierro es muy lenta, con una intensidad máxima de solo
unos miligramos diarios. Esta lenta intensidad de absorción significa que, incluso
con abundantes cantidades de hierro en los alimentos, solo se absorben
proporciones pequeñas.

2. ¿Cuál es la función de la ferritina?

¿Qué es la ferritina?

Es una proteína intracelular especialmente abundante en el tejido hepático, que

tiene como misión la de “almacenar” (3) el hierro que se acumula en las células
para que éste no pueda hacer daño donde no debe, y que el cuerpo lo pueda usar
posteriormente.

En otras palabras, la ferritina es una especie de amortiguador que nos ayuda a

controlar los niveles demasiado altos o demasiado bajos de hierro en el
organismo. Además, interviene en otros procesos relacionados, como la
absorción del hierro, el metabolismo del hierro a nivel celular y la producción de
hemoglobina (3). Teniendo esto en cuenta, resulta extremadamente importante
que nuestra concentración de ferritina en sangre sea óptima, ya que su aumento o
disminución puede dar lugar a complicaciones.

Funciones de la ferritina

- La ferritina y el almacenamiento del hierro

La ferritina se encarga de almacenar el hierro en una forma no tóxica, depositarlo

en las células y luego transportarlo hacia las áreas del cuerpo donde se requiere.
El hierro libre que circula por nuestro torrente sanguíneo es tóxico; de hecho,
puede actuar como catalizador en la formación de los radicales libres. Sin
embargo, la ferritina es capaz de unirse al hierro ferroso tóxico (FeII) y de
almacenarlo en un estado férrico que puede ser asimilado por las células (FeIII).

5
(4) Su estructura única forma una capa esférica en la que el hierro puede
almacenarse como un mineral cristalino.

- La ferritina y las mitocondrias

La ferritina mitocondrial tiene muchos roles relacionados con la función molecular.
Participa en la actividad ferroxidasa o unión de iones de hierro, en la actividad
oxidorreductasa o unión del hierro férrico, en la unión de iones metálicos y en la
unión del metal de transición (4). Dentro del ámbito de los procesos biológicos,
interviene en la oxidación-reducción, en la homeostasis del ion de hierro celular y
en el transporte de iones de hierro a través de las membranas.

- La ferritina y la hemoglobina
El hierro es indispensable para que la hemoglobina pueda llevar el oxígeno desde
los pulmones hacia el resto del cuerpo. La función fundamental de la ferritina es el
almacenamiento y liberación del hierro, de ahí su importancia para la adecuada
producción de hemoglobina en el organismo. (5) Sin la cantidad adecuada de
hierro, las células rojas de nuestra sangre comienzan a carecer de hemoglobina y,
por tanto, dejan de transportar suficiente oxígeno. La deficiencia de hemoglobina,
o la falta de células rojas en la sangre, es una condición conocida como anemia
ferropénica.

Cabe señalar que, si bien la deficiencia de hierro puede ser perjudicial, tener
demasiado hierro resulta tóxico y puede conducir a la acumulación de este
mineral dentro de la médula ósea, el hígado, los músculos y el bazo.

Niveles normales de Ferritina

Por lo general, los niveles de ferritina se comprueban mediante un análisis de

sangre, que indirectamente determina los niveles de hierro en el cuerpo.
Dependiendo de los resultados, se puede determinar si el organismo tiene niveles
bajos o altos de hierro en la sangre. Los resultados de esta prueba se presentan
en términos de:

• ng/mL – nanogramos por mililitro

• mcg/mL – microgramos por mililitro

Por lo general, los valores normales de ferritina se encuentran en el rango de 18 a

115 ng/mL para las mujeres, y de 30 a 300 ng/mL para los hombres (5). Debido a
que estos valores pueden variar dependiendo de ciertos factores, se ha propuesto
el siguiente esquema de rangos para determinar cuándo la ferritina sérica es
normal, y cuándo no.

• Recién nacidos: 25 a 200 ng/mL

• Bebés de 1 mes de edad: 200 a 600 ng/mL

6
• Bebés de 2-5 meses de edad: 50 a 200 ng / mL

• Niños de 6 meses – 15 años de edad: 7 a 142 ng/mL

• Mujeres: 18 a 160 ng/mL • Hombres: 18 a 270 ng/Ml

Niveles de ferritina baja y ferritina alta

Cuando el nivel de ferritina es bajo, la persona podría estar padeciendo una

deficiencia de hierro, e incluso puede desarrollar anemia si dicha deficiencia de
prolonga en el tiempo. La ferritina baja también es un indicador potencial de
enfermedad celíaca, deficiencia de vitamina C e hipotiroidismo.

Si el nivel de ferritina es alto, generalmente indica que hay un exceso de hierro en

el organismo (5), sin embargo, no siempre es así. Existen casos de ferritina
elevada debido a la presencia de reacciones inflamatorias, de trastornos del hierro
como la hemocromatosis, de enfermedades metabólicas y anorexia nerviosa,
entre otras condiciones de salud.

3. ¿Cuál es la función de la hemosiderina?

Junto con la ferritina, la hemosiderina constituye una de las principales formas de

almacenamiento celular de hierro, sobre todo en aquellos lugares donde existe
una acumulación excesiva del mismo. Se encuentra en forma de gránulos de
color pardo, pardo amarillento o rojizo, en el interior de las células, especialmente
en los histiocitos y en general en las células retículo endoteliales.

Se forma por descomposición de la hemoglobina en la globina y el grupo hemo, y

posteriormente de éste en hemosiderina y biliverdina.

Una alteración causada por un anormal depósito de hierro en los tejidos da lugar
a una patología, la hemosiderosis, que conduce a una pigmentación
anormalmente excesiva, localizada o generalizada, ocasionada bien por una
destrucción exagerada de glóbulos rojos o bien por una administración excesiva
de hierro. La acumulación excesiva de hemosiderina en las células puede
ocasionar ruptura de las mismas y salida del pigmento a los espacios
intercelulares.

La hemosiderina es insoluble en álcalis, pero es soluble en soluciones

fuertemente ácidas, de tal modo que la fijación con soluciones acidas puede
hacer desaparecer toda la hemosiderina del tejido. El formol aumenta la
insolubilidad de la hemosiderina. Por lo que es recomendable fijar en formol
tamponado los tejidos en los que se pretenda investigar la presencia de este
pigmento. (6)

4. Haga un esquema de la absorción del hierro

7
La mayor parte del hierro de la alimentación se encuentra en la forma férrica
(Fe3+), en tanto que la forma ferrosa (Fe2+) es la que se absorbe. La actividad de
la reductasa de Fe3+ se asocia con el transportador de hierro en los bordes en
cepillo de los enterocitos (fi g. 2).

Las secreciones gástricas disuelven el hierro y permiten que forme complejos

solubles con el ácido ascórbico y otras sustancias que ayudan a su reducción a la
forma Fe2+. La importancia de esta función en el ser humano se refleja en el
hecho de que la anemia ferropénica es una complicación relativamente frecuente
de la gastrectomía parcial.

Casi toda la absorción de hierro ocurre en el duodeno. El transporte de Fe2+

hacia los enterocitos ocurre a través del transportador de metal divalente 1
(DMT1) (fi g. 26-8). Parte del mismo se almacena en la ferritina, y la restante es
transportada fuera de los enterocitos por un transportador de la membrana
basolateral denominado ferroportina 1. Una proteína llamada hefaestina (Hp) se
asocia a la ferroportina 1. No es un transportador en sí, pero facilita el transporte
basolateral. En el plasma, el Fe2+ es convertido en Fe3+ y se une a la proteína
transportadora de hierro transferrina. Esta proteína tiene dos sitios de fijación de
hierro. En condiciones normales, la transferrina tiene una saturación de casi 35%
y la concentración plasmática normal de hierro es de 130 μg/100 ml (23 μmol/L)
en los varones y 110 μg/100 ml (19 μmol/L) en las mujeres.

El hemo se une a una proteína apical transportadora en los enterocitos y es

transportado hacia el citoplasma. Aquí, la HO-2, un subtipo de oxigenasa de
hemo, retira el Fe2+ de la porfirina y lo añade al depósito intracelular de Fe2+.

Setenta por ciento del hierro del organismo se encuentra en la hemoglobina, 3%

en la mioglobina y el resto en la ferritina, que está presente no solo en los
enterocitos, sino también en muchas otras células. La apoferritina es una proteína
globular constituida por 24 subunidades. La ferritina es fácilmente visible bajo el
microscopio electrónico y se ha utilizado como un marcador en estudios de
fagocitosis y fenómenos relacionados. Las moléculas de ferritina en las
membranas lisosómicas pueden agregarse en depósitos que contienen hasta
50% de hierro. Estos depósitos se denominan hemosiderina.
La absorción intestinal de hierro es regulada por tres factores: el consumo reciente
de hierro con los alimentos, el estado de las reservas de hierro en el organismo y
el estado de la eritropoyesis en la médula ósea. (7)

8
 Fig2. Absorción del hierro por el intestino. https://slideplayer.es/slide/13765411/

5. ¿Qué es el p50?

Se define como p50 a la presión parcial de O2 necesaria para conseguir una

saturación de la Hb del 50% y su valor suele rondar los 27 mm de Hg. Cuanto
más alta sea la p50, menor es la afinidad de la Hb por el O2 (se necesita una PO2
más alta para saturar la Hb al 50%).

Cuando se calcula la p50 de una muestra de sangre arterial, el parámetro es

bastante sensible a la calidad de las medidas, especialmente a valores de
saturación altos, cercanos al 97%, siendo menos fiable cuando la saturación es
mayor del 97%. (8)

Existen factores que, manteniendo la forma sigmoidea, desplazan la curva de

disociación de la Hb hacia una u otra dirección. Cuando la afinidad de la Hb por el
O2 disminuye la curva se desplaza hacia la derecha y la p50 aumenta. Cuando la
afinidad aumenta, la curva se desplaza hacia la izquierda y la p50 disminuye.
9
 Figura 3: Curva de disociación de la
hemoglobina. 2015. Tomada de:
http://www.ffis.es/volviendoalobasico/4tr
ansporte_de_oxgeno.html

6. ¿Qué es el efecto Bohr?

El desplazamiento de la curva de disociación de oxigeno-hemoglobina hacia la

derecha en respuesta a los aumentos del CO 2 y de los iones hidrogeno de la
sangre tiene un efecto significativo porque aumenta la liberación de O 2 desde la
sangre hacia los tejidos y mejora la oxigenación de la sangre en los pulmones.
Esto se denomina efecto Bohr, y se puede explicar como sigue: cuando la sangre
atraviesa los tejidos, el CO 2 difunde desde las células tisulares hacia la sangre.
Esta difusión aumenta la PCO2 sanguínea, lo que a su vez eleva la concentración
sanguínea del H2CO3 (ácido carbónico) y de los iones hidrogeno. Estos efectos
desplazan la curva de disociación O 2-hemoglobina hacia la derecha y hacia abajo,
haciendo que el O2 se disocie de la hemoglobina y liberando de esta manera
mayores cantidades de oxígeno a los tejidos. (9)

Ocurre exactamente lo contrario en los pulmones, en los que el CO 2 difunde

desde la sangre hacia los alveolos. Esta difusión reduce la P CO2 sanguínea y la
concentración de iones hidrogeno, desplazando la curva de disociación O 2-
hemoglobina hacia la izquierda y hacia arriba. Por tanto, la cantidad de O 2 que se
une a la hemoglobina a cualquier PO 2 alveolar dada aumenta considerablemente,
permitiendo de esta manera un mayor transporte de O 2 hacia los tejidos.

7. ¿Qué es el efecto Haldane?

El efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina descrita por primera vez

por el médico escocés, John Scott Haldane. La desoxigenación de la sangre
incrementa la habilidad de la hemoglobina para portar dióxido de carbono; esa
propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una

10
capacidad reducida para transportar CO2. Es decir, incrementa la afinidad de la
Hb por el O2, mientras disminuye la afinidad de la Hb por el Hidrógeno y CO2.
(10)

La ecuación general del efecto es:

Aunque esta ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El
significado de esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de Hb
promueve la disociación de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del
amortiguador bicarbonato a la formación de CO2, por lo que CO2 es liberado de
los glóbulos rojos. (10)

El dióxido de carbono puede unirse con grupos aminos, creando un compuesto

carbamino. Los grupos amino son capaces de enlazarse con aminos terminales, a
las cadenas laterales de los residuos de arginina y lisina en la hemoglobina. Esto
forma la carbaminohemoglobina, la cual es la mayor contribuyente al efecto
Haldane. (10)

8. Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina

11
12
9. ¿Cómo es el metabolismo del hierro en el organismo?

Debido a que el hierro es importante para la formación no solo de la hemoglobina

sino también de otros elementos esenciales del organismo (p. ej., mioglobina,
citocromos, citocromo oxidasa, peroxidasa y catalasa), es importante conocer los
medios mediante los cuales el organismo utiliza el hierro. La cantidad total de
hierro en el organismo es de una media de 4-5 g, y el 65% está en forma de
hemoglobina. Alrededor del 4% está en forma de mioglobina, el 1% de diversos
compuestos del hemo que favorecen la oxidación intracelular, el 0,1% combinado
con la proteína transferrina en el plasma sanguíneo y el 15-30% se almacena
para su uso posterior, sobre todo en el sistema reticuloendotelial y en las células
del parénquima hepático, sobre todo en forma de ferritina. (11)

Transporte y almacenamiento del hierro

Cuando el hierro se absorbe del intestino delgado, se combina inmediatamente en

el plasma sanguíneo con una β-globulina, la apotransferrina, para formar
transferrina, que después se transporta al plasma. El hierro se une débilmente a
la transferrina y, en consecuencia, puede liberarse en cualquier célula tisular en
cualquier punto del cuerpo. El exceso de hierro en la sangre se deposita
especialmente en los hepatocitos y menos en las células reticuloendoteliales de la
médula ósea.

En el citoplasma celular, el hierro se combina sobre todo con una proteína, la

apoferritina, para formar ferritina. La apoferritina tiene un peso molecular de unos
460.000 y cantidades variables de hierro pueden combinarse en grupos de
radicales de hierro con esta gran molécula; así, la ferritina puede contener solo
una pequeña cantidad de hierro o una gran cantidad. Este hierro almacenado en
forma de ferritina se llama hierro de depósito.

Cantidades menores de hierro en la reserva están en una forma muy insoluble

llamada hemosiderina. Esto es especialmente cierto cuando la cantidad total de
hierro del organismo es mayor de la que puede acomodar la reserva de
apoferritina. La hemosiderina se acumula en las células en forma de grandes
cúmulos que pueden observarse con microscopia en forma de partículas grandes
(11).

Figura 4:

Transporte y metabolismo de hierro

13
Por el contrario, las partículas de ferritina son tan pequeñas y están tan dispersas
que solo se pueden ver en el citoplasma celular mediante microscopia electrónica.

Cuando la cantidad de hierro en el plasma se reduce mucho, parte del hierro de la

reserva de la ferritina se libera fácilmente y se transporta en forma de transferrina
en el plasma hasta las zonas del organismo donde se necesita. Una característica
única de la molécula de transferrina es que se une fuertemente a receptores
presentes en las membranas celulares de los eritroblastos en la médula ósea.

Después, junto a su hierro unido, los eritroblastos lo ingieren mediante

endocitosis. Allí la transferrina deja el hierro directamente en la mitocondria,
donde se sintetiza el hemo. En las personas que no tienen cantidades adecuadas
de transferrina en la sangre, la imposibilidad de transportar el hierro a los
eritroblastos de esta forma puede provocar una anemia hipocrómica grave (es
decir, eritrocitos que contienen mucha menos hemoglobina de lo normal).

Cuando los eritrocitos han acabado su ciclo vital de unos 120 días y son
destruidos, la hemoglobina liberada de las células es ingerida por las células
monocitomacrofágicas. Allí se libera el hierro y se almacena sobre todo en la
reserva de ferritina para usarla cuando sea necesario para la formación de
hemoglobina nueva.

Absorción de hierro en el aparato digestivo

El hierro se absorbe en todo el intestino delgado, sobre todo mediante el siguiente

mecanismo. El hígado secreta cantidades moderadas de apotransferrina en la
bilis, que fluye a través de la vía biliar hasta el duodeno. Aquí la apotransferrina se
une al hierro libre y también a ciertos compuestos que lo contienen, como la
hemoglobina y la mioglobina de la carne, dos de las fuentes de hierro más
importantes de la dieta. Esta combinación se llama transferrina. Esta es a su vez
atraída a receptores presentes en las células epiteliales intestinales a los que se
une. Después, la molécula de transferrina, que lleva su almacén de hierro, es
absorbida mediante pinocitosis por las células epiteliales y después liberada a los
capilares sanguíneos que hay debajo de estas células en forma de transferrina
plasmática.

La absorción intestinal de hierro es muy lenta, con una intensidad máxima de solo
unos miligramos diarios. Esta lenta intensidad de absorción significa que, incluso
con abundantes cantidades de hierro en los alimentos, solo se absorben
proporciones pequeñas.

Regulación del hierro corporal total mediante la regulación de la absorción

Cuando el organismo está saturado de hierro de manera que casi toda la

apoferritina de las zonas de almacén del hierro está ya combinada con el hierro,

14
se reduce mucho la absorción de hierro en el intestino. Por el contrario, cuando
los almacenes de hierro se han vaciado, la absorción puede acelerarse
probablemente cinco o más veces sobre lo normal. De este modo, el hierro
corporal total se regula sobre todo modificando la velocidad de absorción (11).

10. ¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué produce en el organismo?

La hemoglobina es una proteína que se encuentra presente en los glóbulos rojos

o hematíes y que le da su característico color rojizo a nuestra sangre. Ella juega
un papel fundamental dentro del buen funcionamiento de nuestro organismo,
encargándose de transportar el oxígeno desde los pulmones hacia el resto de los
órganos y tejidos, llevándolo a través del torrente sanguíneo, y además se
encarga de transportar el dióxido de carbono para que sea eliminado a través de
la exhalación.
Por si no lo sabías, esta proteína globular se divide en varios tipos diferentes, y es
precisamente eso lo que te explicamos a continuación. (12)

Tipos de hemoglobina:

 Hemoglobina A o HbA: se le conoce como hemoglobina normal y

comprende cerca del 97% de la hemoglobina total de un paciente adulto.
 Hemoglobina A2: corresponde a un volumen menor al 2,5% de la
hemoglobina luego del nacimiento.
 Hemoglobina F: corresponde a la hemoglobina fetal que suele degradarse en
su mayor parte durante los primeros días de vida del recién nacido, viéndose
suplantada por la hemoglobina.
Hemoglobinopatías adquiridas

 Oxihemoglobina: también llamada hemoglobina oxigenada, corresponde a

la unión de esta proteína con el oxígeno.
 Metahemoglobina: se produce como resultado de una enfermedad
hereditaria, caracterizada por una deficiencia de metahemoglobina
reductasa, aunque también puede producirse por causa de una
intoxicación de nitritos.
 Carboxihemoglobina: suele ser letal cuando se encuentra en concentración
elevadas, es decir del 40%.
 Hemoglobina glucosilada: se encuentra en proporciones muy bajas en el
torrente sanguíneo y suele verse incrementada en pacientes con diabetes.
(13)
Hemoglobinopatías estructurales:

La patología más conocida de este grupo es la hemoglobinopatía S,

drepanocitosis o anemia de células falciformes. Se debe a la sustitución del ácido
glutámico por valina en la posición 6 de la cadena β de la hemoglobina. Este
15
cambio de aminoácidos lleva a la formación de Hb S, que es inestable. El
acúmulo de polímeros de Hb S en el interior del hematíe y su posterior
precipitación hacen que éste pierda elasticidad y que adquiera la forma
característica de hoz. La clínica es variable desde formas asintomáticas (rasgo
falciforme), hasta casos severos (homocigotos) y se caracteriza por síndrome
anémico, fenómenos de oclusión vascular e infecciones de repetición por
hipoesplenismo.

 Talasemias: Este grupo se diferencia del anterior en que la estructura de

las cadenas de globina es normal, pero existe un defecto hereditario en la
síntesis de algunas de ellas, ya sea en la transcripción, maduración o
traducción de ARNm. Existen dos grandes grupos de talasemias en función
del déficit de las cadenas de globina: α talasemia (déficit en las cadenas α)
y β talasemia (déficit en las cadenas β).
 Persistencia hereditaria de la hemoglobina fetal (HbF). Hallazgo muy poco
frecuente que se caracteriza por la síntesis ininterrumpida de
concentraciones alta de HbF en la edad adulta. No son detectables efectos
nocivos, incluso cuando toda la hemoglobina producida es HbF (13).

Fig 5. Hemoglobina. Atlas de Hematología

16
III. DISCUSIONES
La hemosiderina es un pigmento de color amarillo - dorado o pardo y aspecto
granuloso o cristalino que deriva de la hemoglobina cuando hay más hierro del
necesario en el cuerpo. Consiste en agregados micelares de ferritina, cuya
función es servir de reservorio de hierro.

Cuando sus niveles sanguíneos son muy altos, es indicador de patología. Su

depósito patológico se denomina hemosiderosis, ya sea en órganos donde
normalmente hay hemosiderina o en los que no (por ejemplo, los pulmones).
Puede ser, a su vez, localizada o generalizada; cuando hay exceso local o
general de hierro la ferritina forma gránulos de hemosiderina. Así pues, la
hemosiderina corresponde a conglomerados de micelas de constitución amorfa de
ferritina. En muchos estados patológicos, el exceso de hierro hace que se
acumule hemosiderina en las células. (14)

Pero en un RM, los depósitos de hierro intracelular, ya sea en forma de

deoxihemoglobina, methemoglobina, ferritina o hemosiderina, generan en RM una
baja intensidad de señal debido a los efectos de susceptibilidad magnética del
hierro.

En consecuencia, el depósito de hemosiderina se caracteriza por una pérdida de

la intensidad de señal cortical en las imágenes potenciadas en T1 y T2 SE y en
eco de gradiente, siendo esta última la secuencia más sensible.

La naturaleza de las manchas de hemosiderina se desconoce, pero se asocia

significativamente con varios factores como la edad, hipertensión y cefalea.

Puede indicar la gravedad de una microangiopatía y puede predecir la recurrencia

de la enfermedad cerebral de pequeño vaso en pacientes con hemorragias
cerebrales profundas e infartos hemorrágicos lacunares. (15)

.Una disminución en la producción de hematíes o una mayor rapidez en la

destrucción de éstos por pérdidas de sangre, hemorragias o déficit nutricionales,
puede producir una anemia ferropénica. La autora aborda el ciclo del hierro, su
metabolismo en el ser humano y las causas, síntomas, diagnóstico, profilaxis y
tratamiento de la anemia ferropénica.

En España, la prevalencia de anemia ferropénica en mujeres en edad fértil es del

2%, en niños del 2,5 al 5,7% y en varones adultos y mujeres no menstruantes es
inferior al 0,4%. Otros grupos susceptibles de padecer otros tipos de anemia son
los vegetarianos estrictos, principalmente por déficit de vitamina B12, aunque
también tienen cierto riesgo por déficit de hierro. También el déficit de ácido fólico,
aunque en menor frecuencia que el hierro (Fe), puede producir anemia, sobre
todo durante el embarazo y en niños prematuros. (16)

17
Sabemos que el hierro se absorbe en el duodeno y el segmento superior del
yeyuno, y depende del tipo de molécula de hierro y de qué otras sustancias se
ingieran. La absorción de hierro es óptima cuando los alimentos contienen hierro
en forma de hemo (carne). El hierro no hemo de la dieta suele estar en estado
férrico y debe ser reducido al estado ferroso y liberado de los alimentos por las
secreciones gástricas. La absorción del hierro no hemo se reduce en presencia de
otros alimentos (p. ej., fitatos y polifenoles de fibras vegetales, tanatos del té,
incluidas fosfoproteínas, salvado) y ciertos antibióticos (p. ej., tetraciclinas). El
ácido ascórbico es el único elemento conocido de la dieta habitual que aumenta la
absorción de hierro no hemo.

.La dieta estadounidense promedio, que contiene 6 mg de hierro elemental/1.000

kcal de alimento, es adecuada para la homeostasis del hierro. De alrededor de 15
mg/día de hierro de la dieta, los adultos absorben sólo 1 mg, que es la cantidad
aproximada que se pierde diariamente por descamación celular de la piel y el
intestino. En la depleción de hierro, se incrementa la absorción debido a la
supresión de la hepcidina, un regulador clave del metabolismo del hierro; sin
embargo, la absorción rara vez aumenta a> 6 mg/día, a menos que se agregue un
suplemento de hierro (17). Los niños tienen mayor necesidad de hierro y parecen
absorber más para satisfacerla.

.Como sabemos la hipoxemia tiende a producir elevación del 2,3 DPG 6' 8,
probablemente a través de la modificación del pH intraeritrocitario, aunque el
mecanismo no está aclarado completamente (18). Se han comprobado también
aumentos de la concentración intraeritrocitaria de 2,3 DPG en anemia 1 - 10 y en
estados de bajo gasto cardíaco sin shock “. El factor determinante de la elevación
de 2,3 DPG en estos casos probablemente sea la desaturación aumentada de la
sangre venosa ". La afinidad de la Hb se suele expresar por el valor de la P50,
que es la presión parcial de 0 2, necesaria para saturarla al 50 %. Como el pH, la
temperatura y la PCO ¡modifican la afinidad, el valor de P50 se da en condiciones
estándar de estos parámetros: 7,40, 37 y 40 mm de Hg, respectivamente (18).
Para indicar que se dan en condiciones estándar se emplea la notación de P50
(7,40). Las modificaciones de la afinidad pueden influir de forma importante en el
transporte de 02. Véase, por ejemplo, la figura 3, en la que se han representado
tres curvas de diferentes P50. La desaturación (y, por tanto, la liberación de O 2)
producida al pasar la PO2 de 60 a 30 mm de Hg es máxima para la curva de P50
más alta y mínima para la de P50 más baja. Por simple inspección de las curvas
puede comprobarse que hubiese ocurrido lo mismo de haber considerado valores
más altos de PO2. Cuando alguna de las variables que intervienen en la ecuación
(a) sufre alguna alteración por la que se dificulta el transporte de O: las otras se
modifican para tratar de compensar la deficiencia.

En cuanto al aumento de los niveles de hemoglobina en la altura un estudio

concluyó que durante años se ha establecido que el aumento en los niveles de
hemoglobina y hematocrito en los nativos de la altura, basados en estudios del

18
 hombre andino, representaba un modelo de adaptación a la altura. Este modelo,
sin embargo, se puesto en discusión en los últimos veinte años, debido a que se
demostró que, en algunas poblaciones residentes en grandes alturas, como
sucede con los tibetanos del Himalaya y con los etíopes en la región Ambaras en
Gordan Norte, no se presentan elevaciones de hemoglobina por efecto de la
altitud y sus valores son incluso similares a los observados a nivel del mar. (19)

Sin embargo, en otro estudio se dijo que la exposición a la hipoxia genera la

activación de respuestas de aclimatación y de adaptación a diferentes niveles. La
disminución de la concentración de oxígeno en sangre activa el factor de
transcripción HIF-1, el cual estimula la producción de EPO, transferrina y receptor
soluble de transferrina, con el fin de incrementar la producción de glóbulos rojos y
hemoglobina. Por esta razón, las reservas de ferritina disminuyen y el hierro se
traslada del compartimento de depósito al funcional. (20)

.Cuando la Hb adquiere las 4 moléculas de O2 pasa a llamarse “oxihemoglobina”,

esta Hb esta lista para llegar a los tejidos y liberar esas moléculas de O2 para su
uso en las células. La manera en la que el O2 es liberado de la Hb hacia los
tejidos tiene que ver con el “efecto de Bohr”. El efecto Bohr define la capacidad de
la Hb por cambiar su afinidad del O2 por el CO2, al nivel de los tejidos el O2 se
disocia y el CO2 se asocia a la Hb, en este efecto las variantes que afectan al
proceso son: el nivel de pH y las concentraciones de los gases (A mayor
concentración de O2 mayor afinidad por el mismo y a mayor concentración de
CO2 mayor afinidad hacia él) en el medio interno. A mayor concentración de H+
(un nivel bajo de pH) da como resultado menor afinidad al O2. En los tejidos
metabólicamente activos hay un nivel de pH ligeramente bajo debido a la
producción de metabolitos ácidos, por ejemplo, el Ácido láctico en los músculos.
La oxi-Hb al entrar a este ambiente adquiere algunos protones “en exceso” y pasa
al estado T (tenso), favoreciendo así la liberación del O2. (21)

Una disminución del efecto Bohr podría llegar a causar una insuficiencia de
intercambio adecuado de gases lo que podría causar una hipoxia que causara un
déficit de O2 en los tejidos necesarios representando varios signos clínicos
bastante evidentes, uno de ellos es la cianosis. (22)

IV. CONCLUSIONES
 El hierro es un mineral esencial para la vida debido a que participa en
múltiples funciones enzimáticas involucradas tanto en el transporte de
oxígeno, metabolismo energético y síntesis de ADN, entre otras.
 El hierro es un constituyente de las células, un mineral esencial que
interviene en la formación de la hemoglobina y de los glóbulos rojos.

19
 También es un elemento fundamental en la actividad enzimática del cuerpo
humano.
 La principal importancia del efecto Haldane es que aumenta la capacidad
de unión de oxígeno de la sangre con la liberación de dióxido de carbono
de la hemoglobina
 El efecto Haldane ocurre en los capilares pulmonares cuando la elevada
concentración de O2 hace que se reduzca la afinidad de la Hb por el CO2.
Esto desplaza la curva a la izquierda aumentando la afinidad por el O2.
 En resumen, el efecto Bohr consiste en la relación entre el aumento en la
concentración de dióxido de carbono o pH en la sangre y el descenso de
afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

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22