Ensayo Del Colageno

UNIVERSIDAD DE SUCRE
FACULTAD DE EDUCACION Y CIENCIAS

DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA Y QUIMICA
BIOLOGIA CELULAR
DOCENTE: EYDYELIANA MONTH
ESTUDIANTE: JUAN CAMILO MARTINEZ SIJONA
SINCELEJO-SUCRE
2020
Síntesis de colágeno y tipos de colágeno

El colágeno es una de las proteínas más frecuentes de las células animales. En
vertebrados se han identificado hasta 40 genes que codifican para moléculas de la
familia del colágeno. Son entre el 25 y el 30% de las proteínas que generan, por lo
que la familia del colágeno es la proteína mayoritaria de la matriz extracelular
Estas moléculas se suelen agrupar para formar hasta 28 tipos diferentes de fibras
de colágeno. Es una proteína fibrosa insoluble que se caracteriza por contener
grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran
longitud. El colágeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de
armazón de sostén. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje:
por ejemplo, supone el 4% del hígado, el 10% de los pulmones, el 50% del
cartílago y el 70% de la piel.
El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice Cada
cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una
glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminoácidos, la prolina y la
hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos
aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se enrollen una alrededor
de la otra formando una fibra muy resistente. Además, entre las cadenas se
establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad.
La síntesis del colágeno se inicia en el citoplasma formándose cadenas aisladas
que son llevadas al retículo endoplásmico donde los residuos de lisina y de prolina
son hidroxilados, mediante sendas enzimas que requieren Fe+3 y vitamina C
como cofactores. La hidroxilación de la prolina hace termoestable a la proteína,
mientras que la hidroxilacion de la lisina permitirá el entrecruzamiento de varias
triples hélices. En este punto, las glicosil-transferasas del retículo endoplásmico
glicosilan algunos restos de hidroxilisina. La triple hélice es ensamblada entonces
quedando los extremos como polipéptidos libres, que pueden plegarse para formar
las estructuras globulares. Las triples hélices son transportadas al aparato de
Golgi donde son modificadas por sulfatación, fosforándose algunas serinas. El
procolágeno resultante terminado es excretado de la célula a través de vesículas
secretoras.
La conversión del procolágeno en colágeno tiene lugar extracelularmente. Los
telopéptidos terminales son hidrolizados por proteasas específicas y las triples
hélices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden participar otras
proteínas del tejido conjuntivo como la laminina. Algunos de los restos de
hidroxilisina son convertidos a aldehídos reactivos por la lisil-oxidasa, aldehídos
que reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los
entrecruzamientos.
En la especie humana existen 40 genes que codifican para genes de la familia del
colágeno. Estos genes codifican para polipéptidos, también llamados cadenas
alfa, formados por trímeros de aminoácidos en los que el aminoácido principal es
la glicina, que suele ir acompañada de una prolina o dos y una hidroxiprolina.
Cuando se unen 3 polipéptidos dan fibrillas de colágeno de alguno de los 21 tipos
diferentes que existen.
Los diferentes tipos de colágeno se pueden distinguir dependiendo del porcentaje
de hidroxiprolina, que constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos
aminoacídicos del colágeno.
El colágeno más frecuente es el tipo I y se encuentra en la dermis, los tendones, la

dentina, la córnea y los huesos su función principal es la de otorgar resistencia al
estiramiento. Para su formación se unen dos cadenas tipo alfa 1 y una tercera
cadena, ligeramente diferentes en su composición de aminoácidos
denominada alfa 2. Al unirse las cadenas forman una fibra helicoidal de unos 300
KDa de peso molecular.
El colágeno tipo II, se encuentra casi en su mayoría en el cartílago, aunque

también está presente en estados embrionarios en la córnea y en la notocorda. Su
función es otorgar resistencia a la presión ejercida intermitentemente. El colágeno
tipo II está formado por 3 cadenas alfa 2 idénticas y que raramente forman
fibras como el colágeno tipo I.
El colágeno tipo III, se sintetiza sobretodo en la dermis de los vasos sanguíneos,

en el tejido conjuntivo laxo y en el músculo. Esta proteína otorga resistencia y
dureza. Dando capacidad de sostén a estos tejidos que son flexibles y deben
encogerse y expandirse periódicamente. El tipo III está formado por 3 cadenas alfa
1 y forman fibras similares al tipo 1, con la diferencia que en el extremo
carbixilo no toman forma de hélice propia de la unión por puentes de hidrogeno,
sino que se unen por enlaces disulfuro.
El colágeno tipo IV, es propio de la lamina basal de todos los tejidos y no presenta

una forma tan estructurada, en fibras, como los tipos anteriores. El colágeno tipo
IV forma una malla en la matriz extracelular, que sostiene a los tejidos y impide el
paso a moléculas de gran tamaño, actuando la malla como un filtro. Este colágeno
se encuentra asociado a proteoglicanos, a laminia y a fibronectina, proteínas que
colaboran en la formación de la malla de sostén. Está formado por dos cadenas
alfa iguales y una diferente, de una combinación de 5 tipos de cadenas alfa que
forman este colágeno.
Colágeno tipo V, Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con tipo I.
Colágeno tipo VI, Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de
las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.
Colágeno tipo VII, Se encuentra en la lámina basal.
Colágeno tipo VIII, Presente en algunas células endoteliales.
Colágeno tipo IX, Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el

tipo II.
Colágeno tipo X, Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
Colágeno tipo XI, Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
Colágeno tipo XII, Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los

tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.
Colágeno tipo XIII, Es ampliamente encontrado como una proteína asociada la

membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.
Colágeno tipo XIV, Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.
Colágeno tipo XV, Presente en tejidos derivados del mesenquíma.
Colágeno tipo XVI, Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas

arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.
Colágeno tipo XVII, Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la

membrana plasmática de las células.
Colágeno tipo XVIII, Presentes en las membranas basales, epiteliales y

vasculares.
Colágeno tipo XIX, Se localiza en fibroblastos y en el hígado.
Colágeno tipo XX, Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los

tendones.
Colágeno tipo XXI, Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros

tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.

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DOCENTE: EYDYELIANA MONTH

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Síntesis de colágeno y tipos de colágeno

El colágeno más frecuente es el tipo I y se encuentra en la dermis, los tendones, la

El colágeno tipo II, se encuentra casi en su mayoría en el cartílago, aunque

El colágeno tipo III, se sintetiza sobretodo en la dermis de los vasos sanguíneos,

El colágeno tipo IV, es propio de la lamina basal de todos los tejidos y no presenta

Colágeno tipo VII, Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno tipo VIII, Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX, Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el

Colágeno tipo X, Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XII, Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los

Colágeno tipo XIII, Es ampliamente encontrado como una proteína asociada la

Colágeno tipo XIV, Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.

Colágeno tipo XV, Presente en tejidos derivados del mesenquíma.

Colágeno tipo XVI, Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas

Colágeno tipo XVII, Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la

Colágeno tipo XVIII, Presentes en las membranas basales, epiteliales y

Colágeno tipo XIX, Se localiza en fibroblastos y en el hígado.

Colágeno tipo XX, Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los

Colágeno tipo XXI, Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros

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