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04 - Proteínas

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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

UD 4: “BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS: PROTEÍNAS ”

INTRODUCCIÓN
Son macromoléculas formadas por C, H, O, N, S y P (estos dos últimos en menor cantidad) sintetizadas
en los ribosomas de las células. Están formadas por unas unidades más sencillas (monómeros)
denominadas aminoácidos. Son moléculas muy variadas que presentan funciones muy diversas.

LOS AMINOÁCIDOS
Un aminoácido es un ácido orgánico que presenta un grupo amino (NH 2 ) en el carbono anterior al grupo
carboxilo (COOH), de ahí su nombre. Su fórmula general es:

En la naturaleza existe gran cantidad de aminoácidos, de los cuales, unos forman parte de las proteínas
y otros no. En las proteínas sólo se han encontrado 20 aminoácidos distintos, que reciben el nombre de
aminoácidos proteicos. De estos 20 aminoácidos, los humanos solo podemos sintetizar diez, mientras que
los diez restantes debemos ingerirlos a través de la dieta; estos últimos por ello reciben el nombre de
aminoácidos esenciales.

Además de su participación en la formación de las proteínas, muchos aminoácidos y sus derivados


desempeñan otras funciones en la comunicación celular, como la glicina, que es un neurotransmisor.

Por ser el carbono central α (el que está unido al grupo ácido y al grupo amino) un carbono asimétrico,
los aminoácidos presentan estereoisomería, de modo que pueden adoptar dos configuraciones espaciales:

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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

Los D-aminoácidos son aquellos que presentan el grupo amino (NH 2 ) a la derecha, mientras que los L-
aminoácidos son los que lo tienen el grupo amino a la izquierda. Conviene recordar que los aminoácidos se
corresponden con moléculas que son tridimensionales. Todas las proteínas están formadas por L-
aminoácidos. Los D-aminoácidos pueden encontrarse como componentes de la pared bacteriana y en
determinados antibióticos.

La presencia del carbono asimétrico también les otorga actividad óptica (isomería óptica), siendo una
de los enantiómeros dextrógiro o (+) y el otro levógiro o (-). Al igual que ocurre con los monosacáridos,
para saber qué enantiómero es dextrógiro o levógiro es necesario hacer el experimento con la luz
polarizada.

En las condiciones fisiológicas (pH ≈ 7), los grupos amino se encuentran en gran parte protonados (NH 3 +)
y los grupos carboxilos desprotonados (COO-), por lo que están doblemente ionizados formando iones
híbridos que en realidad hacen neutra a la molécula (ya que contienen una carga positiva y una carga
negativa). Además, algunos aminoácidos poseen en sus cadenas otros grupos amino o carboxilo extras que
también se ionizan y que confieren al aminoácido una carga eléctrica total positiva o negativa
respectivamente.

Los aminoácidos tienen carácter anfótero, que quiere decir pueden comportarse como ácidos o como
bases. El grupo carboxilo le da carácter ácido y el grupo amino le da un carácter básico. Cuando el grupo
ácido cede un protón (H+), se carga negativamente y se comporta como ácido. Si el grupo amino capta un
protón (H+), se carga positivamente y se comporta como base. Los aminoácidos se comportan como ácidos
en medios básicos (liberando H+ y quedando con carga negativa) y como bases en medios ácidos
(aceptando H+ y quedando con carga positiva).

pH ÁCIDO pH BÁSICO

Si el pH disminuye, el aminoácido se comporta Si el pH es básico, el aminoácido se comporta como


como una base, tomando protones del medio (para un ácido, cediendo protones al medio (para aportar
quita acidez). Se queda con carga POSITIVA. acidez). Se queda con carga NEGATIVA.

Si el pH del medio tiende a la neutralidad (pH ≈ 7), el aminoácido se comporta como ácido y como base
simultáneamente y tendrá tanto una carga positiva, como una carga negativa, por lo que quedará con carga
total neutra (se le denomina ión hermafrodita).

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Cada aminoácido tiene un pH en el que se comporta a la vez como ácido y base (suelen tener una carga
total igual acero, excepto que tenga un grupo amino o carboxilo extra en el radical); a este pH se le conoce
como punto isoeléctrico (pI) y generalmente es un valor cercano a 7, aunque cuanto más complejas sean
las cadenas R de los aminoácidos, más varía el valor del punto isoeléctrico. La gráfica que ilustra el
comportamiento anfótero de un aminoácido según su punto isoeléctrico se denomina curva de valoración.

CURVA DE VALORACIÓN DE UN AMINOÁCIDO

Se comporta como ÁCIDO


(Carga -)
pH básico (> 7)

Se comporta como BASE


(Carga +)
pH ácido (< 7)

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral (R), ya que su grupo terminal es el mismo
en todos los aminoácidos. Esa cadena lateral puede ser alifática (lineal o ramificada) o aromática (con
ciclos). En cuanto a la solubilidad en agua puede ser apolar, polar sin carga, o polar con carga:

 Aminoácidos apolares:

Su cadena lateral R es hidrófoba (hidrocarbonada), siendo las más comunes la glicocola o glicina y la
alanina.

COOH COOH
H - CH CH 3 - CH
NH 2 NH 2
- Glicocola o glicina - - Alanina –

 Aminoácidos polares sin carga (neutros):

Su cadena lateral R contiene grupos polares o hidrofílicos (hidroxilo: OH, tiol: SH, o amida: CO-NH 2 ) capaces
de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares, pero que no se ionizan, por lo que no presentan
carga, como la serina y la cisteína.
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COOH COOH
CH 2 OH - CH SH - CH 2 - CH
NH 2 NH 2
- Serina - - Cisteína –

 Aminoácidos polares con carga:

La cadena lateral R se ioniza y puede ser ácida, al contener un grupo carboxilo extra (quedando con carga
negativa), o básica, con un grupo amino extra (adquiriendo carga positiva).

Aminoácidos polares con carga ácido (aminodiácidos o aminoácidos ácidos)

COOH COOH
COOH - CH 2 – CH 2 – CH COOH – CH 2 – CH
NH 2 NH 2
- Ácido glutámico - - Ácido aspártico -

Aminoácidos polares con carga básicos (diaminoácidos o aminoácidos básicos)

COOH
NH 2 – (CH 2 ) 4 - CH
NH 2
- Lisina -

Cada aminoácido (aa) se puede denominar con una abreviatura de tres letras relativa a su nombre en
inglés (gly, por ejemplo, es glicina), o utilizando una letra mayúscula (D es el ácido aspártico).

Aunque existen sólo 20 aminoácidos en la naturaleza que forman parte de las proteínas, estos
aminoácidos pueden repetirse y formar cadenas de hasta 500 aminoácidos. Lo más importante de una
proteína es el número de aminoácidos que forman la cadena, el tipo de aminoácidos la forman y en qué
orden se encuentran (la secuencia). Toda esta información viene determinada por el ADN, que copia su
lenguaje en una molécula de ARNm, la cual es la mensajera capaz de trasladar las órdenes dictaminadas por
el núcleo hasta los ribosomas. Estos últimos son los orgánulos responsables sintetizar las proteínas. Al
proceso de síntesis de proteínas también se le denomina traducción.

Los individuos de la misma especie presentan proteínas similares; dentro de la misma especie, los de la
misma familia presentan proteínas más parecidas, siendo las proteínas idénticas en los hermanos gemelos.

Las proteínas son responsables de las reacciones inmunológicas, de la formación de anticuerpos y del
rechazo de los órganos trasplantados. Las proteínas son las encargadas de efectuar los mensajes dictados
por el ADN.

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ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Las largas cadenas de proteínas necesitan doblarse y replegarse para que quepan en el interior de las
células y para que así puedan realizar correctamente su función. Es por ello que va formando diferentes
estructuras, dependiendo de la complejidad de estos repliegues. De este modo, las proteínas presentan
cuatro estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Los orgánulos responsables del
plegamiento correcto de las proteínas son el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi.

La pérdida de las últimas estructuras produce la


desnaturalización, que suele producirse por los cambios
de temperatura y de pH. Al desnaturalizarse, las
proteínas pierden las propiedades biológicas. La
estructura primaria no debe perderse nunca, porque
quedarían los aminoácidos libres, descomponiéndose la
proteína.

1. Estructura primaria

Consiste en la unión de diferentes aminoácidos que


forman la proteína mediante enlaces peptídicos. Estos
enlaces se forman al reaccionar el grupo carboxilo
(COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH 2 )
del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua,
quedando el enlace CO-NH. La estructura primaria
depende del número de aminoácidos que formen la
proteína, de la composición o proporción de los distintos
aminoácidos, y del orden en que se encuentran. Dicha
estructura no puede perderse nunca porque al romperse
se desintegra la proteína y ya no se puede volver a
formar sin las órdenes del ADN y el ARN (que indican la
secuencia de la proteína).

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Ejercicio: Establecer enlaces peptídicos entre la alanina, la serina y el ácido glutámico (tripéptido):

De esta manera se obtienen cadenas lineales de aminoácidos enlazados que reciben el nombre de
péptidos. En su nomenclatura se añade el prefijo di, tri, tetra,… o poli, según sean dos, tres, cuatro,… o n,
respectivamente, los aminoácidos que forman su estructura.

Las proteínas en general son cadenas


polipeptídicas. El primer aminoácido de una
cadena es el que presenta el grupo amino libre
(NH 2 ), llamado extremo N-terminal, mientras que
el último será el que tiene el grupo carboxilo libre
(COOH), denominado extremo C-terminal. Esta
característica sirve para determinar el sentido de
un polipéptido.

2. Estructura secundaria

Consiste en un enrollamiento de la estructura primaria, se puede plegar de tres maneras: α - hélice, β -


laminar y giros tipo β. También existen secuencias en el polipéptido que no tienen una estructura
secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
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Para mantener estable la estructura en cualquiera de estos


enrollamientos se establecen puentes de hidrógeno entre
enlaces peptídicos no consecutivos. Los puentes de
hidrógeno se establecen por la afinidad que existe entre los
grupos -CO- de unos enlaces peptídicos y los grupos -NH- de
los enlaces próximos pero no contiguos. Las cadenas
laterales de los aminoácidos se quedan hacia el exterior,
adoptando determinadas posiciones en el espacio, pero no
participan en la estabilidad de esta estructura.

a) α- hélice:
Consiste en un enrollamiento de la estructura primaria en
forma de hélice. Para mantener unidas las hélices se
establecen puentes de hidrógeno, generalmente entre un
enlace y el cuarto enlace siguiente, que comprenden vuelta
y media de hélice. La α-hélice se enrolla hacia la derecha.

b) β - laminar o de hoja plegada:


La cadena peptídica de la estructura primaria se extiende sobre un plano y se pliega sucesivamente sobre
sí misma en zig-zag. Para su estabilidad se establecen puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos no
consecutivos. De esta forma, se crea una estructura tridimensional estable aunque con cierta flexibilidad.

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c) Giros o codos tipo β :

Se trata de otro tipo de conformación secundaria presente en aquellas regiones de la cadena peptídica que
se ven obligadas a cambiar bruscamente de dirección. Se denomina giro-β porque con frecuencia se
encuentran en las regiones que conectan los extremos de dos segmentos adyacentes y antiparalelos de una
hoja plegada.

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3. Estructura terciaria:

Consiste en un nuevo enrollamiento de la estructura secundaria. Muchas proteínas ya son activas


(funcionales) en este nivel estructural. Este enrollamiento puede ser globular o filamentoso, atendiendo a
que la proteína sea esférica o fibrosa:

• Proteínas globulares:

La cadena polipeptídica en estructura secundaria se pliega de tal forma que adquiere forma esférica y
estructura compacta. Las cadenas laterales de los aminoácidos que son apolares e hidrofóbicas quedan en
la parte interior, mientras que las cadenas laterales hidrofílicas (polares) quedan en la periferia, para poder
estar en contacto con el agua (suelen ser proteínas
solubles en agua). Sin embargo, en las proteínas
que se encuentran en las membranas celulares
sucede lo contrario: los aminoácidos con cadenas
apolares hidrofóbicas (apolares) se encuentran en
la parte de la periferia por encontrarse en un
ambiente lipídico en el interior de la doble capa de
lípidos. Para estabilizar la estructura es establecen
enlaces entre las cadenas laterales, pueden ser:

- Puentes de hidrógeno  entre las cadenas


laterales de aminoácidos polares sin carga.
- Puentes disulfuro (-S-S-)  enlace covalente entre
los grupos tiol (-SH) de las cadenas laterales de
dos aminoácidos cisteína.
- Enlaces electrostáticos  entre los grupos carboxilos (COO-) y los grupos aminos (NH 3 +) de las cadenas
laterales de los aminoácidos ácidos y básicos, respectivamente.
- Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals  entre las cadenas laterales de aminoácidos apolares
(alifáticos y aromáticos).

• Proteínas fibrosas o filamentosas:

Este tipo de proteínas, del tipo de la queratina o el colágeno, presentan una estructura terciaria muy
simple. A partir de la estructura secundaria en α-hélice, se produce un nuevo enrollamiento hasta formar
una superhélice, que consiste en una hélice que contiene a otras hélices. En estas estructuras, las cadenas
laterales R apenas influyen, pues tienen pocos grupos polares, y suelen ser proteínas alargadas, muy
resistentes e insolubles en agua.

Estructura terciaria del colágeno (fibrosa) con sus tres cadenas trenzadas. La imagen de la derecha es la vista superior de su triple hélice.

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4. Estructura cuaternaria:

La estructura cuaternaria sólo se alcanza en aquellas proteínas de gran tamaño y peso molecular, que
están formadas por la asociación de varias cadenas polipéptidicas iguales o diferentes, que forman
subunidades. Estas cadenas peptídicas se encuentran en estructura terciaria, generalmente globulares; al
formar la estructura cuaternaria se unen las estructuras terciarias y se establecen enlaces entre las cadenas
laterales de sus aminoácidos.

Los enlaces que estabilizan la estructura cuaternaria son del mismo tipo que en la estructura terciaria:
puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, enlaces electrostáticos y enlaces hidrofóbicos o de Van der
Waals.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS


Las más importantes son la desnaturalización, la solubilidad y la especificidad:

1. Desnaturalización:

La desnaturalización de una proteína se produce cuando pierde su última estructura (su conformación
espacial), lo que implica la pérdida de su función biológica. Esto se produce cuando la proteína rompe los
enlaces intermoleculares que mantiene la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria. Estos enlaces son
más débiles que los enlaces peptídicos, que suelen permanecer inalterados más tiempo.

Las causas de la desnaturalización son:


- Un exceso de temperatura.
- La presencia de determinadas sustancias que modifican el pH.
- La adición de sustancias desnaturalizantes.

Puede ser reversible o irreversible: se dice que es reversible cuando esta desnaturalización es temporal
o poco intensa, y en el momento que cesan las condiciones desfavorables, la proteína se pliega y vuelve a

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alcanzar su última estructura. Se dice que se ha


renaturalizado. Es irreversible cuando los cambios de
naturaleza son muy intensos y persistentes y aunque
vuelvan las condiciones normales, la proteína es incapaz
de recuperara su última estructura.

El ejemplo lo tenemos en la desnaturalización


irreversible de la albúmina del huevo por la cocción, que
pasa de tener una estructura globular, soluble en agua a
una fibrosa insoluble de agua.

Si una proteína pierde su estructura primaria (por


rotura de los enlaces peptídicos), la desnaturalización es
irreversible. Sería necesario repetir el proceso de
traducción proteica (síntesis de proteínas) para saber
cuál es la secuencia adecuada de unión de aminoácidos y
para esto es necesaria la participación del ARN y del
ribosoma).

2. Solubilidad:

Las proteínas son macromoléculas solubles en


medios acuosos, especialmente en estructura terciaria
en forma globular. Se basa en la presencia de cargas
eléctricas positivas y negativas distribuidas en la
superficie de la proteína, que pueden interaccionar con
las moléculas de agua (formando dipolos), dando lugar a
la llamada capa de solvatación.

3. Especificidad:

Las proteínas son altamente específicas,


reconociendo el orden de aminoácidos de su cadena
como proteínas propias.

Las proteínas se relacionan con otras moléculas


mediante enlaces no covalentes con sus cadenas
laterales, esta unión es selectiva, pues la única molécula
que puede unirse con una proteína es aquella cuya
geometría complementaria le permita adaptarse
exactamente a la superficie activa.

Estas uniones se pueden establecer entre moléculas idénticas como asociaciones de subunidades
proteicas para formar proteínas de estructura cuaternaria. Pero la unión también se puede realizar con
moléculas distintas como anticuerpos y antígenos, o la unión de la hemoglobina con el oxígeno en la
sangre.

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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se dividen en dos grandes grupos: las holoproteínas (formadas exclusivamente por aminoácidos) y las
heteroproteínas (formadas por aminoácidos y otras sustancias no proteicas):
La parte no proteica de las heteroproteínas recibe el nombre de grupo prostético.

Ovoalbúmina (huevo)
Albúmina Lactoalbúmina (leche)
Globulares
HOLOPROTEÍNAS

Seroalbúmina (sangre)
Globulinas γ- globulina (formadores de anticuerpos)
Histonas Se unen al ADN para formar cromosomas
Insulina
Hormonales
Hormona del crecimiento
Colágeno Se encuentra en huesos y cartílagos
filamentosas
Fibrosas o

Elastina Se encuentra en cartílagos


Actina
Se encuentran en el tejido muscular
Miosina
Queratina Forma los pelos, plumas, uñas, pezuñas...

Proteoglucanos/peptidoglicanos (pared bacteriana) y proteínas


Glucoproteínas de membrana. Función estructural. Tejido cartilaginoso.
(aminoácido + glúcido) Proteínas de membrana (membranas biológicas)
Función estructural.
Asociadas a proteínas de la sangre para el transporte de
Lipoproteínas
colesterol y triglicéridos (HDL – High Density Lipoprotein y LDL
(aminoácido + lípido)
– Light Density Lipoprotein, denominadas quilomicrones).
HETEROPROTEÍNAS

Fosfoproteínas
Caseína (leche) con la que se elabora el queso.
(aminoácido + ác. fosfórico)
Nucleoproteínas
Interacción entre histonas y ADN formando la cromatina.
(aminoácido + ADN)
Hemoglobina (rojo) - transporta el oxígeno en
la sangre los vertebrados (Fe).
Porfirínicas Mioglobina - (rojo) - transporta el oxígeno en
(contiene el el tejido muscular de los vertebrados (Fe).
anillo de Citocromos - transportadores de electrones en
Cromoproteínas porfirina) la mitocondria y el cloroplasto (Fe).
(aminoácido + pigmento) Clorofila (verde) – absorbe la luz ultravioleta
del sol para realizar la fotosíntesis (Mg).
Hemocianina (azul) - transporta el oxígeno en
los invertebrados (Cu).
No porfirínicas
Hemoeritrina (violeta) - transporta el oxígeno
en los invertebrados (Fe).

Anillo de porfirina
(M es el metal)

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FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS


Las principales funciones de las proteínas son las de reserva energética, estructural, hormonal, de
transporte, defensiva, contráctil y enzimática:

• Función de reserva energética:


En general, las proteínas no se utilizan como carburantes metabólicos, pero existen algunas que se
utilizan como elementos nutritivos por los embriones, como la ovoalbúmina de la clara del huevo, la
caseína de la leche y la gliadina en la semilla del trigo. Un gramo de proteína genera la misma energía
que un gramo de glúcido: 4,9 Kcal (la mitad que un gramo de lípido).

• Función fotosintética:
A partir de la clorofila las plantas absorben la radiación del sol y realizan la fotosíntesis.

• Función estructural:
Es una de las funciones más importantes de las proteínas, ya que se utilizan para la formación de la
mayoría de las estructuras celulares:
- Glucoproteínas, que se utilizan en la formación de la membrana celular, (la parte glucídica siempre
en contacto con la parte extracelular, formando el glicocálix); los proteoglucanos constituyen la
pared bacteriana en procariotas.
- Las histonas, proteínas que se asocian al ADN para la formación de cromatina y cromosomas.
- El colágeno, proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conjuntivo (formando los tendones), en
el tejido óseo y cartilaginoso.
- La elastina, otra proteína fibrosa, que se encuentra en el tejido conjuntivo, formando las paredes de
los vasos sanguíneos.
- La queratina, proteína fibrosa que forma los derivados dérmicos: pelos, uñas, plumas, pezuñas...
- La fibroína, proteína fibrosa segregada por las arañas y gusanos de seda, la cual se solidifica
rápidamente en contacto con el aire, formando la tela de araña y la seda.

• Función hormonal:
Algunas hormonas son proteínas:
- Insulina y el glucagón, que son segregados por el páncreas y regulan el metabolismo de la glucosa
(la insulina reduce la concentración de glucosa en sangre y el glucagón la aumenta).
- Hormona del crecimiento (somatotropina), segregada por la hipófisis, que produce el alargamiento
de los huesos.

• Función de transporte:
- Hemoglobina y mioglobina transportadoras del oxígeno en la sangre en los vertebrados.
- Hemocianina y hemoeritrina transportadoras del oxígeno en la sangre en los invertebrados.
- Citocromos, son los transportadores de electrones en las mitocondrias durante la respiración
celular, y en los cloroplastos durante la fotosíntesis.
- Seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y sustancias tóxicas en la sangre.
- Lipoproteínas (HDL - High Density Lipoprotein y LDL - Light Density Lipoprotein, denominadas
quilomicrones), las cuales transportan triglicéridos y colesterol en la sangre.

• Función defensiva:
Las más importantes son las inmunoglobulinas, que son heteroproteínas con estructura cuaternaria
que se encuentran en la sangre y se comportan como anticuerpos ante la presencia de antígenos que
penetran en el organismo. Están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de ellas unidas a
glúcidos.

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• Función contráctil:
- La actina y la miosina son proteínas fibrosas presentes en el músculo estriado, responsables de la
contracción muscular.
- La dineína es otra proteína fibrosa presentes en los cilios y flagelos, que les permite su movimiento.

• Función enzimática:
Es la más importante de todas las funciones proteínicas. Las enzimas actúan como biocatalizadores en
las reacciones químicas que se producen en el metabolismo, activándolas o aumentando la velocidad
de éstas.

ENZIMAS
Son proteínas que actúan en las reacciones químicas del metabolismo aumentando su velocidad, por lo
que se dice que tienen función catalítica. Actúan en concentraciones muy bajas y la final de la reacción, se
desprenden sin haber sufrido modificación (se reciclan).

Una reacción química consiste en que una determinada sustancia llamada sustrato
se transforma en otra sustancia llamada producto. Cuando tiene lugar en los seres vivos,
se denomina reacción metabólica y al conjunto de todas, metabolismo.

Para que el sustrato se convierta en producto se necesita romper sus enlaces y formar otros enlaces
nuevos, que den lugar al producto. A este estado de transición se le llama estado activado. Para alcanzar
este estado activado se necesita una energía, llamada energía de activación. Si rebajamos la energía de
activación, llagamos antes al producto.

Para que la reacción se produzca más rápidamente se necesita rebajar la energía de activación. En un
laboratorio se consigue añadiendo calor, pero en los seres vivos no se puede añadir calor, por lo que se
utiliza una enzima que rebaje la energía de activación, de manera que la enzima se une con el sustrato
formando un complejo enzima-sustrato, que se transformará en producto dejando libre la enzima.

S+E ES P+E
Complejo enzima-sustrato

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Las enzimas son altamente específicas para las reacciones que catalizan, ya que una enzima sólo sirve
para un determinado sustrato. La unión de la enzima con el sustrato se realiza en un punto de la enzima
que recibe el nombre de centro activo; y la unión de la enzima-sustrato sigue el modelo “llave-cerradura”,
de modo que la enzima se compara con una cerradura que sólo puede ser abierta con el sustrato que
equivaldría a la llave. En el momento que se cambie el centro activo de la enzima, el sustrato no puede
unirse. Es decir, entre el sustrato y la enzima debe producirse una unión física, íntima y compatible, por lo
que es muy importante que la enzima haya adoptado de forma correcta su estructura tridimensional.

• Modelo “llave-cerradura”:

FACTORES QUE MODIFICAN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

• Sustancias inhibidoras:

Hay sustancias que son activadoras de la acción enzimática, de manera que preparan el centro activo de
la enzima para que se una perfectamente al sustrato. Pero hay sustancias que son inhibidoras de la acción
enzimática, de manera que modifican el centro activo para que no pueda unirse al sustrato.

E S I

Centro activo Sustancia inhibidora

La inhibición que realizan estas moléculas puede ser reversible o irreversible:

- Los inhibidores reversibles son aquellos en los que la unión con la enzima es temporal y se anula al
aumentar la concentración del sustrato. No modifican la configuración tridimensional de la enzima. A
su vez se clasifican en:

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 Inhibidores competitivos  Cuando son moléculas con una estructura espacial muy similar al
sustrato y compiten para alojarse en el centro activo.
 Inhibidores no competitivos  Si el inhibidor se une en otra región distinta del centro activo y
provoca un cambio en la conformación de la enzima que reduce su actividad.
 Inhibidores acompetivos  Cuando la molécula se une al complejo enzima-sustrato e impide la
formación del producto.

- Los inhibidores irreversibles son aquellos que modifican el centro activo de la enzima e impiden su
unión con el sustrato por el cambio tridimensional, por lo que anulan su capacidad catalítica. En la base
de funcionamiento de muchos venenos.

• Variaciones de temperatura:

Producen la desnaturalización de la enzima. Puesto que en la función de la enzima depende su


estructura terciaria o cuaternaria, si éstas se pierden por cambios de temperatura, se pierde la capacidad
enzimática.

El descenso de la temperatura disminuye la actividad enzimática, pero no llega a desnaturalizar las


enzimas. Por esto mismo los animales poiquilotermos (de temperatura variable) se ven obligados a
hibernar en la estación fría, pues la actividad de sus enzimas es muy reducida.

En algunos animales las enzimas presentan diferentes temperaturas óptimas, por ejemplo en el gato
siamés. Este animal posee unas enzimas responsables de la pigmentación del pelo, que actúan a una
determinada temperatura inferior a la corporal, y es la causa de que las patas, la cola, las orejas y la nariz
tengan el pelo más oscuro que el resto del cuerpo.
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• Cambios de pH:

Ocasionan cambios en la actividad de las enzimas, pues también pueden provocar la desnaturalización.
Al modificar sus cargas superficiales, se altera su conformación espacial, lo que repercute en su actividad
biológica. Además, el pH óptimo es diferente para las distintas enzimas del organismo: por ejemplo, las
enzimas del estómago están adaptadas a un pH ácido, mientras que las del intestino, a uno básico o
alcalino.

• La concentración:

- La concentración de moléculas del sustrato aumenta la acción enzimática y, por tanto, la velocidad de
la reacción (se aumenta la probabilidad de unión de la enzima al sustrato).
- La concentración de moléculas de la enzima también aumenta la capacidad enzimática, pues también
hay mayor probabilidad de formación del complejo enzima-sustrato.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

Está basada en la naturaleza de la reacción catalizada:

• Oxidorreductoras: catalizan las reacciones de oxidación-reducción (REDOX), donde el sustrato gana o


pierde electrones (o H+). Las más características son las deshidrogenasas y las oxidasas.
• Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Como por ejemplo
las transaminasas, que transfieren grupos amino.
• Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrólisis (catabólicas), para la ruptura de enlaces éster, como las
lipasas; o para la ruptura de enlaces O–glucosídicos, como la sacarasa, la amilasa y la lactasa; o para la
ruptura de enlaces peptídicos, como las peptidasas y proteasas.

• Liasas: catalizan la adición de grupos funcionales a moléculas que poseen un doble enlace, que
desaparece al quedar unido el grupo a la molécula.
• Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización que producen la reordenación dentro de la molécula
o transferencias de radicales de una parte a otra de la molécula.
• Ligasas: catalizan la síntesis de nuevas moléculas (reacciones anabólicas) al formar enlaces entre dos
sustancias previas, lo que implica un gasto de energía. Se llaman sintetasas si obtienen la energía de la
hidrólisis del ATP) y sintasas si la obtienen de otra fuente.

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HOLOENZIMAS

Existen enzimas que están formadas sólo por aminoácidos, pero existen otras, llamadas holoenzimas
que son heteroproteínas, por lo que presentan una parte proteica (formada por aminoácidos) y otra no
proteica, que recibe el nombre de cofactor.

Una HOLOENZIMA consta de:


- Una fracción proteica llamada apoenzima.
- Una fracción no proteica denominada cofactor.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

- Si el cofactor es un compuesto orgánico:


 Se le denomina coenzima si está unido mediante enlaces débiles (temporales) a la apoenzima.
Muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles (B y C), son coenzimas, que se unen a la
apoenzima únicamente cuando es necesario ejercer su actividad.
 Se le llama grupo prostético cuando se encuentra unido covalentemente (fuertes) a la apoenzima,
por lo que nunca se suelen separar. Es el caso del grupo hemo de la hemoglobina, la mioglobina y los
citocromos.

- En otras ocasiones el cofactor puede ser inorgánico, en concreto un metal (Cu, Zn, Mg) en forma iónica
(catión), que se une temporalmente a la apoenzima.

ALOSTERISMO

El alosterismo constituye un sistema de regulación enzimática sumamente preciso. Las enzimas


alostéricas catalizan algunas reacciones importantes, como, por ejemplo, el primer paso de una ruta
metabólica compuesta de varias reacciones consecutivas.

También pueden encontrarse en los puntos de ramificación de las rutas metabólicas desde las que se
pueden seguir varios caminos alternativos.

Las enzimas alostéricas presentan las siguientes características:

- Están formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria.
- Poseen varios centros reguladores, es decir, existen varios sitios para la unión de ligandos activadores
(también llamados efectores) y ligandos inhibidores.
- Adoptan dos conformaciones distintas (por lo que son capaces de modificar su actividad enzimática):
 Forma o estado R (activa)  Con alta afinidad por el sustrato e inducida por la unión de algún
activador.
 Forma o estado T (inactiva)  Con baja afinidad al sustrato y provocada por la unión de algún
inhibidor.
- Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o inhibición de una de
ellas provoca el mismo efecto en todas las demás. Esto permite una regulación más rápida y con menor
cantidad de activadores e inhibidores.

En muchas ocasiones, el producto final de una secuencia de reacciones metabólicas actúa como ligando
inhibidor, induciendo un cambio conformacional inactivo en la enzima alostérica (que actúa en un
momento puntual de la ruta metabólica). Este proceso de denomina inhibición feed-back o retroinhibición
y supone un ahorro energético, ya que el exceso de producto final inhibe su propia síntesis en una etapa
temprana para evitar que transcurran las reacciones intermedias que conducen a su formación.
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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

Estas enzimas alostéricas desempeñan un papel fundamental, junto con otras proteínas no enzimáticas
en los sistemas de señalización y comunicación celular, así como en la regulación de la actividad catalítica
en las reacciones de metabolismo.

VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable que se caracterizan por ser
indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que resultan imposibles de sintetizar
por determinados organismos, y deben, por tanto, ser ingeridas con la dieta, generalmente en pequeñas
cantidades.

A veces se sintetizan, pero en cantidades insuficientes, como la vitamina B 5 . En otras ocasiones, la dieta
debe complementar las cantidades que aporta la flora bacteriana intestinal de ciertas vitaminas, como la
vitamina K.
La carencia vitamínica se denomina hipovitaminosis (malnutrición). El exceso se llama hipervitaminosis
y es más peligroso en las liposolubles, ya que tienden a acumularse (las hidrosolubles se eliminan con
facilidad si su cantidad es elevada).

1) VITAMINAS LIPOSOLUBLES

No son solubles en agua. Son de naturaleza lipídica (por eso ya han sido estudiadas en la UD 3). A
excepción de la vitamina K, nunca actúan como coenzimas. Su acción es muy específica. Son de absorción y
eliminación lenta, de modo que se almacenan en el hígado y en el tejido adiposo si se consumen en exceso.
Son la vitamina A, D, E y K.

• Vitamina A:
Llamada también retinol o antixeroftálmica; es un terpeno (lípido). Su falta ocasiona xeroftalmia, que
consiste en la desecación de la conjuntiva del ojo y puede llegar a ocasionar la ceguera. Se encuentra en la
zanahoria.

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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

• Vitamina D:
Llamada también calciferol o antirraquítica; es un esteroide (lípido). Su falta produce el raquitismo (no
absorción de calcio, ni depósito en los huesos).

• Vitamina E:
Llamada también tocoferol; es un terpeno (lípido). Ejerce función antioxidante, especialmente de los
ácidos grasos; su carencia provoca esterilidad masculina.

• Vitamina K:
Llamada también naftoquinona; es un terpeno (lípido). Actúa como coenzima. Interviene en la síntesis
de los factores de coagulación. Su carencia produce hemorragias.

2) VITAMINAS HIDROSOLUBLES:

Son solubles en agua. Se absorben y eliminan rápidamente


(mediante la orina y el sudor). No se almacenan (excepto la B 12 ).
Actúan como coenzimas o como precursores de coenzimas, es decir,
tienen función catalítica. Son las vitaminas de complejo vitamínico B y
la vitamina C.

• Vitamina C:
Llamada también antiescorbútica o ácido ascórbico. Su falta da
lugar al escorbuto. Se encuentra en los cítricos (naranjas, limones,
kiwis...). Es antioxidante y actúa como coenzima de algunas
peptidasas en la síntesis de colágeno. También estimula las defensas
contra las infecciones.

• Complejo vitamínico B:
Todas estas vitaminas actúan como coenzimas. Citaremos las más
importantes:
- Vitamina B 1 : también llamada tiamina; actúa como coenzima en
las reacciones de descarboxilación; su falta da lugar a una
enfermedad llamada beri–beri (baile de San Vitos).
- Vitamina B 2 : también denominada riboflavina; es uno de los
componentes de las coenzimas FAD y FMN que participan en el
ciclo de Krebs en la respiración celular; su falta origina una
dermatitis que produce lesiones en la lengua, labios, córnea del
ojo y comisuras de la boca.
- Vitamina B 3 : es el ácido nicotínico; se utiliza como coenzima
formando el NAD y el NADP, los cuales intervienen en la
respiración celular, también en el ciclo de Krebs; su falta origina la
pelagra, también llamada enfermedad de la rosa, debido a que
aparece una dermatitis (especialmente en las mejillas) en forma
de dos rosetones; si la enfermedad va progresando se producen
vómitos, náuseas, diarreas, etc.
- Vitamina B 5 : es el ácido pantoténico; es uno de los componentes
de la coenzima A, que actúa activando moléculas en reacciones
catabólicas; su falta produce el síndrome de pies ardorosos.
- Vitamina B 6 : es la piridoxina; actúa como coenzima de las
transferasas implicadas en reacciones de síntesis de
neurotransmisores. Se usa en el síndrome de alcoholismo. Su
carencia es muy rara dada su abundancia, pero puede provocar
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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

alteraciones en la piel, en las mucosas y en el sistema nervioso.


- Vitamina B 8 : es la biotina o vitamina H; es una coenzima que participa en reacciones que producen
energía. Su carencia es muy rara, pero puede provocar dermatitis, dolores musculares y anemia.
- Vitamina B 9 : es el ácido fólico; actúa como coenzima de transferasas. Participa en el metabolismo del
ADN y del ARN y en la síntesis de proteínas. Su carencia produce anemia. En niños detiene el
crecimiento e impide la resistencia a enfermedades (de ahí que se consuma durante el embarazo).
- Vitamina B 12 : es la cobalamina; actúa junto con el ácido fólico como enzima de transferasas, por lo que
también participa en la síntesis de ADN, ARN y de las proteínas. Su carencia produce anemia.

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Apuntes de Biología de 2º de Bachillerato

PREGUNTAS DE SELECTIVIDAD SOBRE PROTEÍNAS

1. Explique los siguientes términos: enzima, cofactor, coenzima y vitamina.

2. Cite dos vitaminas mencionando en cada caso una anomalía carencial e indique si son liposolubles o
hidrosolubles.

3. Observe la siguiente molécula:

a) ¿Qué representa la siguiente molécula?


b) ¿Qué tipo de enlace une las distintas unidades?
c) Ponga dos ejemplos de macromoléculas con este tipo
de enlace.
d) Cite alguna de las funciones biológicas de estas
macromoléculas.

4. Cite las principales funciones biológicas de las proteínas.

5. Explique el tipo de enlace por el que las unidades constituyentes de las proteínas se unen, poniendo un
ejemplo.

6. Explique a qué se debe y en qué consisten los llamados plegamientos de las proteínas en α- hélice y β-
laminar.

7. Al calor, la clara del huevo líquida se vuelve sólida, siendo siempre el proceso irreversible. Razone por
qué.

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Para poder visualizar las estructuras tridimensionales de las proteínas, puedes consultar el enlace oficial
del NCBI (National Center for Biotechnology Information):

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/structure

Aquí podrás descargarte un programa, el Cn3D 4.3, que te permitirá rotar las proteínas, ver sus dominios,
estructuras secundarias, etc. Ten en cuenta que tienes que escribir el nombre de la proteína en inglés.

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