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    05-3 Inhibicion Enzimatica

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    brenda lopez linares
    El documento describe diferentes tipos de inhibición enzimática, incluyendo inhibición competitiva, no competitiva, acompetitiva e irreversible. La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, compitiendo por unirse. La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a otra región de la enzima. La inhibición acompetitiva ocurre cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. La inhibición irreversible implica unión covalente del inhibidor a la enzima.

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    05-3 Inhibicion Enzimatica

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    El documento describe diferentes tipos de inhibición enzimática, incluyendo inhibición competitiva, no competitiva, acompetitiva e irreversible. La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, compitiendo por unirse. La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a otra región de la enzima. La inhibición acompetitiva ocurre cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. La inhibición irreversible implica unión covalente del inhibidor a la enzima.

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    Inhibicion enzimatica

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    05-3 Inhibicion enzimatica

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    El documento describe diferentes tipos de inhibición enzimática, incluyendo inhibición competitiva, no competitiva, acompetitiva e irreversible. La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, compitiendo por unirse. La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a otra región de la enzima. La inhibición acompetitiva ocurre cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. La inhibición irreversible implica unión covalente del inhibidor a la enzima.

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    05-3 Inhibicion Enzimatica

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    El documento describe diferentes tipos de inhibición enzimática, incluyendo inhibición competitiva, no competitiva, acompetitiva e irreversible. La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato, compitiendo por unirse. La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une a otra región de la enzima. La inhibición acompetitiva ocurre cuando el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. La inhibición irreversible implica unión covalente del inhibidor a la enzima.

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    Inhibición de la actividad enzimática

    Dra. Sandra Luz Cabrera Hilerio


    o La pérdida de actividad de una
    enzima se puede lograr por
    desnaturalización, ya que se trata de
    una proteína y por lo tanto le afectan
    pH, temperatura, agitación vigorosa,
    por citar algunos agentes.
    o Otra forma de hacer que la actividad
    de una enzima se pierda o disminuya
    es a través del uso de INHIBIDORES.
    Los inhibidores son moléculas que frenan de forma
    específica la actividad de las enzimas.

    Se consideran los siguientes tipos de inhibición: Inhibición

    Reversible Irreversible

    Competitiva No Acompetitiva
    competitiva
    Inhibición competitiva
    El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es
    substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.

    El inhibidor posee una


    conformación espacial muy
    similar a la del sustrato, de
    forma que compite con éste
    por alojarse en el centro
    activo, impidiendo así la
    formación del complejo
    enzima-sustrato
    Cinética de Michaelis-Mentel con la
    inhibición competitiva

    E + S ES E+P
    Inhibición competitiva

    E + I EI

    Km Kmi
    Cinética de Lineweaver-Burk con la
    inhibición competitiva

    o Se puede alcanzar la Vmax


    aumentando la concentración
    de sustrato.

    o A [S] elevadas, todos los


    sitios activos están llenos de
    sustrato y la velocidad de
    reacción alcanza el valor que
    se observa sin un inhibidor

    Vmax =
    Km 
    Inhibición No Competitiva

    • En la inhibición no
    competitiva, el inhibidor no
    se une al mismo sitio que el
    sustrato.

    • Un esquema cinético general


    para este tipo de inhibición
    no competitiva es:
    Cinética de Michaelis-Mentel con la
    inhibición No Competitiva
    El inhibidor se une a otra
    región distinta del centro
    activo y provoca un cambio
    en la conformación de la
    enzima que da lugar a una
    disminución de su
    Inhibición No competitiva
    actividad

    Km
    Cinética de Lineweaver-Burk con la
    inhibición No competitiva

    La Km se mantiene
    constante en presencia del I
    no competitivo.
    (Es característico de los
    enzimas alostéricos)
    1/Vmax
    Vmax 
    Km = -1/Km
    Inhibición Acompetitiva

    El inhibidor acompetitivo
    sólo se une al complejo
    enzima-sustrato

    E + I ESI
    Cinética de Lineweaver-Burk con
    la inhibición Acompetitiva

    1/Vmax

    1/Vmax

    Vmax  Kmi Km
    Km 
    Inhibición irreversible

    El inhibidor se une
    covalentemente a la enzima
    anulando su capacidad catalítica.

    Por ejemplo, los venenos, los


    insecticidas organofosforados son
    inhibidores irreversibles de la
    enzima acetilcolinesterasa.
    Regulación alostérica
    En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación donde la
    molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar
    diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio alostérico.
    Venenos
    Una enzima se ensayó para distintas concentraciones de su substrato específico, en
    ausencia y presencia de un inhibidor ([I]=1mM),obteniéndose los siguientes resultados:

    Calcular la KM y la Vmáx en ambos casos y ¿Qué clase de inhibición se produce?.


    1

    [S] mM V (µmol/min)+ V(µmol/min)-


    Inhibidor Inhibidor
    0,02 6,25 8,33
    0,05 10 16,67
    0,10 12,50 25
    0,5 15,62 41,67
    0,8 16 44,44
    Una glutaminasa de hepatocito hidroliza distintas concentraciones
    de glutamina, en presencia o ausencia de dos inhibidores diferentes,
    obteniéndose los siguientes resultados:
    2
    [S] (mM) 0,2 0,4 0,8 1,6 3,2
    [I]=0 1,67 2,86 4,44 6,15 7,62
    V (mmol x min-1) [Ia]= 1,5 mM 0,63 1,18 2,11 3,48 5,16
    [Ib]= 1,5 mM 0,83 1,43 2,22 3,08 3,81

    Calcular:
    a) en cada caso el tipo de inhibición existente,
    b) el valor de los correspondientes parámetros cinéticos (Km y Vmáx).
    3 La siguiente tabla corresponde a datos de las enzimas nativa
    y mutante de la enolasa, contesta correctamente lo siguiente:

    Velocidad Máxima: Km
    Enolasa Nativa 200 µmol / min 0.4mM

    Enolasa Mutante 2 µmol / min 40 mM

    A) ¿Cuál enzima une al sustrato más fuertemente?


    R.-___________________________.
    2.-

    ¿Qué tipo de inhibición es?


    Problemas de Cinética enzimática

    1.-
    Sol: Vmáx 50 µmol/min, KM 0,1mM,
    Vmáx´ 19,23 µmol/min, KM´0,034 mM,.
    Inhibición acompetitiva o incompetitiva.

    a) Ia inhibidor competitivo, Ib inhibidor no competitivo.


    b) Km 1mM, Km’(a) 3,33mM, km’(b) 1mM, v=v’(a)=10 mmol/min, v’(b) 5
    mmol/min.

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