Generalidades de Proteinas y Enzimas

AGENDA DEL MODULO I
1. Perspectivas bioquímicas de la medicina

2. Revisión de equilibrio hidroelectrolítico
3. Vitaminas y Minerales de importancia
metabólica
4. Proteínas. Generalidades
5. Enzimas
PROTEÍNAS - ENZIMAS
Proteínas
• Generalidades
• Aminoácidos. Generalidades; clasificación
• Funciones
• Estructura
LECTURA:
Capítulo 3, 4, 5, 7, 8, 9 . Bioquímica de Harper

DEBERES DEL MODULO I
• DEBER 1. ENZIMAS DE INTERES MEDICO

Realizar una revisión bibliográfica y preparar un mapa
mental
EVALUACIÓN:
Autoevaluación
Estructura y función de las
proteínas
 Macromoléculas (seres vivos)
 Constitución: C, H, O y N
 Unidad aminoácido (aa)
Estructura:
 Proteínas unión aa: enlaces peptídicos
• Dos aa: dipéptido

• Tres aa: tripéptido
• 8 – 9 aa: oligopéptido
• “n” aa: polipéptidos
20 aa conocidos estructura básica
NOMBRE ABREVIADO Y SÍMBOLOS DE LOS AMINOÁCIDOS
Nombre del Residuo Abreviatura Símbolo de una

Aminoácido letra
Alanina Alanil Ala A
Arginina Arginil Arg R
Ácido aspártico Aspartil Asp D
Asparagina Asparaginil Asp NH2, AsN N
Cisteína Cisteinil Cis C
Ácido glutámico Glutamil Glu E
Glicina Glicil Gli G
Glutamina Glutamil Glu NH2, gluN Q
Histidina Histidil His H
Isoleucina Isoleucil Ileu I
Leucina Leucil Leu L
Lisina Lisil Lis K
Metionina Metionil Met M
Fenilalanina Fenilalanil Fen F
Prolina Prolil Pro P
Serina Seril Ser S
Treonina Treonil Treo T
Triptófano Triptofanil Tri W
Tirosina Tirosil Tir Y
Valina Valil Val V
CLASIFICACIÓN AA:
1. Aminoácidos neutros, ácidos y básicos
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO CON EL NÚMERO

DE GRUPOS ÁCIDOS Y BÁSICOS
Glicina Cisteína
Alanina Cistina
Valina Metionina
Leucina Fenilalanina
Isoleucina Tirosina
Neutros Asparagina Triptófano
Glutamina Prolina
Serina Hidroxiprolina
Treonina
Ácidos Ácido aspártico

Ácido glutámico
Lisina
Básicos Arginina
Histina
2. Aminoácidos polares y no polares:
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO

CON LA POLARIDAD DE SU RADICAL R
Glicina Cistina
APOLARES Alanina Fenilalanina
No presentan Valina Prolina
grupos polares Leucina
en su radical R Isoleucina
Metionina
Iónicos
Con carga Ácido aspártico
eléctrica Ácido glutámico
apreciable. Lisina
Conforman este Arginina
grupo los Histidina
POLARES aminoácidos
Presentan ácidos y básicos
grupos
polares en Poco iónicos Con grupos OH:
su radical No tienen carga serina, treonina,
apreciable; pero tirosina e
poseen grupos hidroxiprolina
polares: OH, SH, Con grupo SH:
COH2 y el anillo cisteína
indol Con función amida:
asparagina y
glutamina
Con anillo indol:
triptófano
3. Aminoácidos esenciales y no esenciales:
AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO

ESENCIALES
•ARGININA •ALANINA
•HISTIDINA •ASPARAGINA
•LEUCINA •ASPARTATO
•ISOLEUCINA •CISTEÍNA
•LISINA •GLICINA
•METIONINA •GLUTAMINA
•FENILALANINA •GLUTAMATO
•TREONINA •PROLINA
•TRIPTOFANO •TIROSINA
•VALINA •SERINA
4. Aminoácidos según su cadena lateral grupo®:
• Puede ser simple como glicina
• Puede ser grupo un como alanina o ácido aspártico
• Puede tener un elemento como la cisteína
• Puede tener grupos complejos como la fenilalanina

Función de aminoácidos, péptidos, proteínas:
 Papel estructural, moléculas receptoras, efectoras, de
transporte, elementos contráctiles
 Anticuerpos
 Transmisión nerviosa, neurotransmisores
 Síntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas
 Hormonas, citosinas
 Función catalítica como ENZIMAS
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
La complejidad de la estructura proteica se
define considerando cuatro niveles de
organización
Glutamato, metionina,
alanina, leucina
Valina, Isoleucina,
tirosina
AGENDA DEL MODULO I
INTRODUCCIÓN
1. Perspectivas bioquímicas de la medicina

2. Revisión de equilibrio hidroelectrolítico
3. Vitaminas y Minerales de importancia
metabólica
4. Proteínas. Generalidades
5. Enzimas
PROTEÍNAS - ENZIMAS
Enzimas
• Generalidades
• Cinética enzimática
• Inhibición
• Clasificación y sub-clasificación
• Coenzimas y cofactores
¿CÓMO INTERVIENEN LAS
ENZIMAS EN EL METABOLISMO?
Function of Enzymes: Substrate, Active Site & Activation
Energy
https://www.youtube.com/watch?v=wp_yyDEEC3k
¿Cómo relacionas la analogía expuesta en el

video con la función enzimática?
Enzimas
GENERALIDADES:
• Enzima zyma fermento
• Enzimas facilitadores transformaciones

químicas
• Participan como catalizadores
“S” + E = “P” + E
• No actúan solas
• Requieren de adyuvantes
• iones metálicos
• moléculas orgánicas
 Enzimas + coadyuvantes procesos bioquímicos
 Actores reacciones bioquímicas en vías metabólicas
 Ausencia enzimas reacciones no suceden

 Presencia enzimas velocidad
103 a 108 veces
 Cada molécula de enzima puede transformar cientos/miles de

sustrato c/seg
 Altamente específicas sustrato
producto
 Actividad esta regulada [ sustrato ]
 Prácticamente todas las enzimas son proteínas,

excepción ARN actuar como enzimas
¿CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
 Enzimas contienen una región que liga al sustrato

y lo convierte en producto
SITIO ACTIVO
 Entidad tridimensional formada por varios aa, una

hendidura en la superficie de la enzima
forma un ambiente no polar
 El sustrato se une al sitio activo por múltiples
fuerzas débiles
UNIONES ENZIMA - SUSTRATO
Dos modelos han sido propuestos para explicar

como el sustrato se une a su enzima específica:
Cinetica enzimatica
MECANISMO DE ACCION ENZIMATICO
En términos generales la acción enzimática

puede ser visto desde dos perspectivas
diferentes:
 La primera trata de catálisis en términos de
cambio de energía que ocurren durante la
reacción.
 La segunda describe como el sitio activo
facilita químicamente la catálisis.
CAMBIOS DE ENERGIA DURANTE LA REACCIÓN
• ¿Qué es estado de transición?
• ¿En qué momento se alcanza el máximo nivel de energía?
• ¿Dónde se encuentra el mínimo nivel de energía?
• Que es la energía libre de activación (AG)
La velocidad de reacción enzimática depende de:
1. Concentración sustrato
2. Temperatura
3. pH
4. Concentración enzima
1. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
VELOCIDAD MÁXIMA:
 Esta dada por el número de moléculas de S
convertidas a P por unidad de tiempo (umol/min).
 La velocidad de reacción catalizada por enzimas
con la [sustrato] hasta alcanzar una velocidad
máxima (Vmax).
 El nivel final de la velocidad de reacción a altas
concentraciones de S, indica la saturación con S de
todos los sitios de unión de la enzima
 La [sustrato] a la cual la reacción alcanza la mitad de
la velocidad máxima (1/2 Vmax) es una constante
para cada enzima Km
CURVAS VELOCIDAD vs. SUSTRATO
 La mayoría de las enz. presentan una cinética
denominada de Michaelis-Menten:
GRAFICO DE LINEWEAVER-BURKE
CONCLUSIONES:
Características de la Km:
 La Km es el valor de la [sustrato] a la cual se alcanza la
mitad de la Vmax.
 La Km es característica de una enz y un S en particular.
 Refleja la afinidad de la enz por el S
• Km baja: alta afinidad de enz por S
• Km alta: baja afinidad de la enz por el S
 La Km no varia con la [enzima]
2. TEMPERATURA
 Incremento en la velocidad por efecto de la
temperatura
• La velocidad de reacción con la temperatura hasta
que la Vmax es alcanzada. Un > número de moléculas
alcanzan el estado de transición para formar
productos de la reacción.
 Disminución de la velocidad por efecto de la
temperatura
• Exceso de temperatura puede producir en la
velocidad de reacción, se da por desnaturalización de
la enzima.
3. PH
 Efecto del pH sobre la ionización del centro activo:
• [H+] afecta la velocidad de reacción
• El proceso catalítico usualmente requiere que la enz. y el
sustrato tengan grupos químicos específicos en un estado
ionizado o no ionizado para poder interactuar.
 Efecto del pH sobre la desnaturalización enzimática:

• pH extremos pueden llevar a la desnaturalización de la
enzima debido a que la estructura de la proteína
catalíticamente activa depende del carácter iónico de los
aa en el sitio activo.
4. Relación e/ velocidad y [enzima]:
 Velocidad de reacción es directamente

proporcional a la [enzima] sin importar la
[sustrato]
 Si la [enzima] se reduce a la mitad, la

velocidad inicial de la reacción (Vo) se
reduce a la mitad de la original.
INHIBICION ENZIMATICA
 INHIBICION REVERSIBLE
 INHIBICION IRREVERSIBLE
INHIBICION REVERSIBLE
* Inhibidor competitivo:
* Inhibición no competitiva
INHIBICION IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Leyenda:
1. Di-iso-propil-fluoro-fosfato (DIPF)
2. Colinesterasa
3. Ester di-iso-propil fosfórico de la colinesterasa (inactivo)
COMO ACTUA LA PENICILINA RELACIONADO CON LA
INHIBICION ENZIMATICA (MAXIMO 10 MINUTOS).
• POR INHIBICION ENZIMATICA IRREVERSIBLE.
• LAS BACTERIAS ELABORAN SU PARED CELULAR CONSTRUYENDO
UNOS “PUENTES CRUZADOS” FORMADOS DE AMINOACIDOS Y
AZUCARES.
• LA ENZIMA BACTERIANA TRANSPEPTIDASA ES LA QUE CATALIZA LA
SINTESIS DE ESOS PUENTES.
• CUANDO SE ADMINISTRA EL ANTIBIOTICO, LA PENICILINA INHIBE
IRREVERSIBLEMENTE A LA TRANSPEPTIDASA UNIENDOSE POR ENLACE
COVALENTE CON LA SERINA DEL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA.
• LA ENZIMA QUEDA INACTIVA, NO HAY MANERA DE QUE SE FORMEN
LOS PUENTES CRUZADOS NI QUE SE CONSTRUYA LA PARED
BACTERIANA.
• LA BACTERIA MUERE !!!

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AGENDA DEL MODULO I

1. Perspectivas bioquímicas de la medicina

Capítulo 3, 4, 5, 7, 8, 9 . Bioquímica de Harper

• DEBER 1. ENZIMAS DE INTERES MEDICO

• Dos aa: dipéptido

NOMBRE ABREVIADO Y SÍMBOLOS DE LOS AMINOÁCIDOS

Nombre del Residuo Abreviatura Símbolo de una

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO CON EL NÚMERO

Ácidos Ácido aspártico

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO

AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO

• Puede ser simple como glicina

• Puede ser grupo un como alanina o ácido aspártico

• Puede tener un elemento como la cisteína

• Puede tener grupos complejos como la fenilalanina

1. Perspectivas bioquímicas de la medicina

¿Cómo relacionas la analogía expuesta en el

• Enzima zyma fermento

• Enzimas facilitadores transformaciones

• Participan como catalizadores

 Actores reacciones bioquímicas en vías metabólicas

 Ausencia enzimas reacciones no suceden

103 a 108 veces

 Cada molécula de enzima puede transformar cientos/miles de

 Actividad esta regulada [ sustrato ]

 Prácticamente todas las enzimas son proteínas,

 Enzimas contienen una región que liga al sustrato

 Entidad tridimensional formada por varios aa, una

Dos modelos han sido propuestos para explicar

En términos generales la acción enzimática

 Efecto del pH sobre la desnaturalización enzimática:

 Velocidad de reacción es directamente

 Si la [enzima] se reduce a la mitad, la

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