AMINOÁCIDOS-PROTEÍNAS-ENZIMAS

Polímeros biológicos
 Aminoácidos
Monómeros proteicos formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
ocasionalmente azufre

Los aminoácidos de importancia biológica son los α aminoácido; es el

aminoácido en el cual el grupo amino se encuentra sobre el carbono adyacente
al grupo carboxilo

Son bi-funcionales. Contienen grupo amino básico y un grupo carboxilo ácido

 Características
A un pH fisiológico de 7.3 el grupo carboxilo se desprotona y existe como anión
carboxilato, mientras que el grupo amino se protona y existe como catión amonio

En disolución acuosa se encuentran en forma de ión bipolar, o zwitterión (del

alemán zwitter, que significa híbrido)

Es la sal interna de un aminoácido. Tiene grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2)

reaccionan entre sí formando un ion bipolar o sal interna de una aminoácido. Significa
ión doble y no tiene carga neta
Propiedades ácido- base de los aa
En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ión dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la
disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras

Trata de alcanzar su punto isoeléctrico (pH neutro)

 Carácter anfótero de los
aminoácidos
En medio ácido (con
exceso de H+) se comporta
como una base y queda
cargado positivamente, ya
que el –COO- acepta lo
protones

Si el medio es básico (con

exceso de OH-) el grupo -
NH3+ se comporta como
ácido liberando H+
perdiendo su carga positiva
 Características
Aminoácidos derivados de las proteínas son alfa
aminoácidos
19 de los 20 aminoácidos el grupo amino es primario, con
excepción de la prolina que es secundario y el único aminoácido en
el que los átomos de nitrógeno y de carbono α son parte del anillo
de 5 miembros de pirrolidina
Con excepción de la glicina el carbono alfa es el carbono
quiral
Isoleucina y treonina tienen un segundo centro quiral

Grupo sulfídrico de la cisteína, grupo

imidazol de histidina y el hidroxilo de
tirosina se encuentra parcialmente
ionizada a pH 7
 Aminoácidos que no forman α proteínas
En la naturaleza se encuentran más
de 700 aminoácidos que son de
naturaleza proteica pero que no
forman α aminoácidos.
Ornitina y citrulina (hígado, forma
parte integral de la úrea) vía
metabólica por la cual el amoniaco se
transforma en urea

Tiroxina y triyodotironina (tejido

tiroideo) sintetizan a partir de
aminoácido tirosina. Función
estimular al metabolismo de células
y tejidos
 Aminoácidos que no forman α proteínas

Ácido 4 amino butanoico (GABA)

se encuentra en tejido neural y es
neurotransmisor del sistema
nervioso central. Se obtiene por
descarboxilación del ácido
glutámico

La homocisteína se encuentra en la
sangre y se asocia a enfermedades
coronarias cardiacas (riesgo
cardiaco)
 Nomenclatura de aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

El actual sistema de una sola letra,

El clásico sistema de tres letras, impuesto en genética molecular e
que permite la representación de imprescindible para el uso de bases
la estructura primaria de de datos, que permite la
una proteína mediante el enlace representación de la estructura
de cada triplete de letras mediante primaria de una proteína mediante la
guiones, disponiendo a la disposición consecutiva de letras sin
izquierda el aminoácido N- espacios ni signos intermedios,
terminal y a la derecha disponiendo a la izquierda
el aminoácido C-terminal. el aminoácido N-terminal y a la
derecha el aminoácido C-terminal.
 Nomenclatura de aminoácidos
Aminoácido Código de tres letras Código de una sola letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteina Cys C
Glutamina Gln Q
Ácido glutámico Glu E
Glicina Gly G
Histidina Hys H
Isoleucina Ile I
leucina Leu L
 Nomenclatura de aminoácidos
Aminoácido Código de tres letras Código de una sola letra
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenil alanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
 Formas de representación de
aminoácidos

Según la proyección de Fhischer, el estado natural de los

aminoácidos se representa en colocar el grupo carboxilo en la
parte superior y la cadena lateral abajo, y colocando el grupo
NH3+ a la izquierda
 Propiedades físicas
Sólidos, cristalinos e incoloros
Elevado punto de fusión (200-300°c), por encima
de esta temperatura los aminoácidos se
descomponen Solubles en agua y en soluciones ácidas o
básicas diluidas, poco solubles en alcohol e
insolubles en disolventes orgánicos

Tienen momentos dipolares elevados

De acuerdo a su pH se ioniza: comportándose
como ácidos liberando protones o como bases
aceptando protones Con excepción de la glicina todas tienen por lo
menos un centro quiral, por lo tanto todas son
quirales. Los aminoácidos zwitterión son L
aminoácidos
 Propiedades físicas
Las albúminas Las glutelinas solo
proteínas que son se disuelven en
solubles en agua o en disoluciones ácidas
disoluciones salinas o básicas
diluidas

Solubilidad
Las globulinas requieren Las prolaminas
concentraciones salinas más solubles en alcohol
elevadas para permanecer
en disolución

Escleroproteínas son
insolubles en la gran
mayoría de los
disolventes
 Punto isoeléctrico
Concentración de iones hidrógeno de una solución en el cual un aminoácido no
migra ni al ánodo ni al cátodo, es decir, al pH en la cual la mayoría de las
moléculas en solución tiene carga neta de cero

Electroforesis
Es el proceso para separar compuestos
basándose en sus cargas isoeléctricas.
Se utiliza para separar e identificar
mezclas de aminoácidos y proteínas
Existen diferentes posibilidades de clasificar a los aminoácidos, de acuerdo con
la naturaleza de su radical específico.

Según la naturaleza química de sus

Según su solubilidad
cadena lateral

Clasificación de los
aminoácidos Desde el punto
vista metabólico
de

Desde el punto de vista nutricional

 Según su solubilidad
Esta clasificación es útil en el orden a
sus funcionalidad en las proteínas
que la contienen
POLARES
Los polares son hidrosolubles porque poseen
grupos ionizables (glutamato, aspartato, lisina, NO POLARES
arginina e histidina), como también glicina,
serina, treonina, cisteína, tirosina, glutamina y Los aminoácidos no polares
asparragina. contienen principalmente grupos
Los aminoácidos polares contienen grupos R hidrocarbonados sin cargas
funcionales capaces de formar enlaces por positivas y negativas debido que
puente de hidrógeno, como grupos OH poco interactúan con el agua.
interactuando con el agua.
Los grupos OH en los aminoácidos cumplen
además otras funciones como la formación del
ester fosfato de la tirosina
Aminoácidos polares
 Alifáticos Aromáticos
Ramificados

Azufrados

II. Según la naturaleza Hidroxilados

química de su cadena lateral Ácidos

Esta clasificación no solo tiene interés Básicos

químico, sino también metabólico y
funcional Ejemplo: la competencia entre
aminoácidos plasmáticos aromáticos y
ramificados por los mecanismos de
transporte en su paso a través de la
barrera hemato-encefálica
Aminoácidos Aromáticos
Aminoácidos alifáticos
 Aminoácidos Ramificados
Los aminoácidos ramificados son aminoácidos esenciales
y son importantes en la regulación de la síntesis proteica
del musculo, sobre todo la leucina.
 Aminoácidos hidroxilados
La serina y la treonina son sitios a los que se
unen los glúcidos
Aminoácidos azufrados
Aminoácidos ácidos
Los aminoácidos ácidos
poseen cadenas laterales con
grupos carboxilatos como el
ácido aspártico y el ácido
glutámico. Tienen carga
negativa a pH fisiológico.
Son aquellos que a parte de
llevar grupo amino y grupo
carboxilo, llevan un
segundo grupo carboxilo
 Aminoácidos básicos
Son aquellos que a pH fisiológico
llevan carga positiva por lo tanto
pueden formar enlaces iónicos
con los aminoácidos ácidos.
Además de llevar grupo amino y
carboxilo llevan un segundo
grupo amino Ejemplo la lisina ,
tiene un grupo amino en la
cadena lateral, acepta un protón
del agua para formar el ácido
conjugado. Desempeñan un papel
importante en la actividad
catalítica de enzimas
 III. Desde el punto de vista
metabólico
Según el destino que siga el esqueleto carbonado, luego de la
separación de su grupo amino, los aminoácidos se clasifican en:

Aminoácidos glucogénicos: Son

precursores de intermediarios de la
gluconeogénesis aportando piruvato,
oxalcetato, fumarato, succinil CoA o
α-ceto-glutarato (Apártico, Alanina)

Aminoácidos cetogénicos: Son Aminoácido glucogénicos y

precursores de cuerpos cetónicos a cetogénicos: parte de sus molécula
través de la formación de es cetogénica y parte es glucogénica
acetoacetato y acetil CoA (Leucina (fenilalanina, Tirosina, triptófano)
y Lisina)
 III. Desde el punto de vista
metabólico
Glucógenos (capaces de originar glucosa)
Cetógenos (capaces de formar cuerpos cetónicos)

Glucogénicos Mixtos Cetogénicos

Aspartico Glicina Fenilalanina Leucina
Glutámico Alanina Tirosina Lisina
Asparragina Serina Triptófano
Glutamina Cisteina Isoleucina
Histidina Metionina Treonina
Prolina Valina
Arginina
 IV. Desde el punto de vista
nutricional o biológico
Según tengan o no que ser aportados por la dieta en función de la
capacidad de su síntesis por el organismos se clasifican en:

AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los
puede producir el cuerpo. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Provienen de los alimentos. No esencial significa que nuestro cuerpo
Los 9 aminoácidos esenciales son: produce un aminoácido, aun cuando no
histidina, isoleucina, leucina, lo obtengamos de los alimentos que
lisina, metionina, fenilalanina, consumimos.
treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos no esenciales
incluyen: alanina, asparagina, ácido
aspártico y ácido glutámico.
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
Fuentes de los aminoácidos
Los aminoácidos se sintetizan en líneas generales a partir de
los intermediarios del metabolismo de los hidratos de
carbono, especialmente cetoácidos que debe sufrir un
proceso de aminación.

Vegetales se forma los aminoácidos

por un proceso de reducción
fotosintética del nitrógeno u otro En la especie humana, como en la mayor
compuesto nitrogenado parte de los animales sin embargo , la
única fuente del grupo amino son los
propios aminoácidos, que deben formar
parte , por tanto de la alimentación,
incluidos en las proteínas de la dieta.
Fuentes de los aminoácidos

El organismo es capaz de utilizar el grupo amino de

algunos aminoácidos (especialmente del glutamato)
cuando estos proceden de los cetoácidos habituales en el
metabolismo humano (piruvato, oxalacetato, etc.) para
sintetizar otros aminoácidos por trans-aminación, sobre
todo aminoácidos no esenciales
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes

El análisis de las características estructurales y la presencia de

ciertos grupos funcionales permiten entender las relaciones entre las
distintas partes de la misma molécula o entre la proteína y otras
moléculas. Como por ejemplo:
• Hidrobobicidad
• Fuerzas de Van der Waals
• Formación de puentes de hidrógeno
• Interacciones electrostáticas
• Unión de elementos metálicos
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes
Hidrofobicidad.- Varios
aminoácidos presentan
cadenas laterales no polares,
tomando en cuenta que las
proteínas se encuentran en un
La fracción no
medio acuoso, estas cadenas polar queda al
laterales se agrupan como centro
consecuencia del fenómeno
de repulsión definido como
efecto hidrofóbico,
plegándose en una estructura
tridimensional en la que
quedan formando un núcleo
hidrofóbico
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes
Fuerzas de Vander Waals.- Las Como las moléculas no tienen carga eléctrica
cadenas laterales de los aminoácidos neta, en ciertos momentos se puede producir
no polares crean dipolos una distribución en las que hay mayor
instantáneos que pueden originar densidad de electrones en una región, que
fuerzas de atracción en otra, por lo que aparece un dipolo
intermoleculares, muy débiles, pero instantáneo
que en conjunto pueden tener un
efecto importante en la Cuando dos de las moléculas polarizadas están
determinación de la estructura orientadas convenientemente y se acercan lo
tridimensional de las proteínas . suficiente, puede ocurrir que las fuerzas eléctricas
atractivas sean intensas como para crear uniones
intermoleculares
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes
Formación de puentes de Las cadenas laterales que poseen
hidrógeno.- Algunas cadenas laterales grupos funcionales con átomos con
pueden formar interacciones no densidad de carga negativa pueden
covalentes y actuar como donadores o actuar como aceptores en formación
como aceptores de hidrógeno. Como de puentes de hidrógeno como: Tyr,
donadores se indica las cadenas Glu, Asp, Ser, Thr, Asn, Gln, His y en
laterales de Ser, Tyr, Thp, Glu, Asn, ocasiones Cys
His y Cys.
En todos los casos existe un átomo de
hidrógeno unido a un átomo más
electronegativo que hace que se cree
una densidad de carga positiva en el
átomo de hidrógeno.
A un pH bajo, las cadenas de Asp y
Glu, están protonadas y pueden
actuar como donadores de H
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes
Interacciones electrostáticas.-
Las cadenas laterales de algunos Las cadenas laterales de Lys, Arg e His
aminoácidos presentan grupos pueden presentar carga positiva y Glu, y Asp
funcionales con carácter ácido carga negativa. Como son de signos opuestos
o básico que como consecuencia se atraen, y crean interacciones no
pueden estar ionizados o covalentes, formando sales, denominadas con
determinados valores de pH frecuencia puentes salinos.

Este enlace se ve también en proteínas con

cadenas laterales con carga positiva y en
DNA con carga negativa(grupo fosfato)
Este enlace se puede ver afectado por
modificaciones de pH o por adición de
sales

Este enlace obliga

al polímero adoptar
una estructura de
tipo globular.
 Propiedades de las cadenas laterales
determinan las interacciones no covalentes
Unión de elementos metálicos.- Las proteínas se unen a cationes divalentes (Mg, Ca,
Zn) y algunos metales de transición (Fe, Cu, Ni, etc) es frecuente en enzimas y
otras proteínas como la hemoglobina permitiendo en cierta ocasiones su
participación directa en ciertas reacciones o la estabilización de su estructura
tridimensional
Se establece en enlaces en la unión al Fe tanto átomos
del grupo hemo como aminoácidos de la proteína El calcio también se
formando 6 enlaces (Fe establece 4 enlaces, el quinto el fija a proteínas con
N del imidazol de una histidina proximal y el sexto solo residuos de Asp y
se forma cuando la molécula se fija una molécula de Glu
oxigeno que se sitúa entre el hierro y la cadena lateral
de otra Histidina distal)
 Síntesis de aminoácidos
1. Amonolisis directa de un α haloácido.- Uno de los métodos más antiguos de
los α aminoácidos comienza con la bromación de una ácido carboxílico
cuando se trata Br2 PBr3 (reacción de Hell Volhard- Zelisnski). La sustitución
SN2 del bromo ácido con amoniaco produce un α aminoácido
 Síntesis de aminoácidos
2.Aminación reductiva de cetoácidos.-Consiste en la reducción de α ceto-ácido con
amoniaco y un agente reductor. La reacción procede a través de la formación de una
imina intermediaria que se reduce posteriormente.
 Síntesis de aminoácidos
3. A partir de la ftalimida de potasio.-Este método es una modificación de
la síntesis de amina de Gabriel. Los rendimientos son altos y los productos
se purifican con facilidad.
 Síntesis de aminoácidos
Síntesis estereoselectiva.- Se basa en un complejo de rodio que se trata con (R)-1,2-
bis (difenilfosfino) propano (llamado R- profos). Este último sustituye una de las
moléculas de norbornadieno que rodean al átomo de rodio, para producir un
complejo quiral de rodio.
• Este complejo de rodio luego se trata con hidrógeno, en un disolvente como etanol,
genera una solución que contiene un catalizador quiral para la hidrogenación.
• Cuando el ácido 2 acetilaminopropenoico se añade a esta solución y se lleva
acabo la hidrogenación, el producto de la reacción es el derivado N-acetilo de la L-
alanina (90%)
• La hidrólisis del grupo N-acetilo genera L-alanina. Debido que el catalizador es
quiral, transfiere sus átomos de hidrógeno en una forma estereo-selectiva.
• Este procedimiento se emplea para sintetizar otros L- aminoácidos a partir de ácidos
2 acetilaminopropenoico que posee sustituyentes en la posición 3
 Reacciones de los aminoácidos (aa)

• Trans-aminación
• Desaminación
• Descarboxilación
El fosfato de piridoxal es un derivado de la
vitamina B6 actúa como coenzima en dos de estas
reacciones
Reacciones de aminoácidos (aa)
La formación de puentes disulfuro que tiene
efecto sobre la estructura proteínica, fosforilación,
glucosilación, formación de bases de Schiff,
formación de enlaces peptídicos dando lugar a
enlaces covalentes, que pueden establecerse entre
dos aminoácidos o entre algunos aminoácidos y
grupos funcionales de otras moléculas
 Reacciones de aa
Oxidación de la cisteína o
formación de puentes
disulfuros
La oxidación de dos
moléculas de cisteína forma
cistina, una molécula que
contiene un enlace
disulfuro, denominado
puente disulfuro.
Los puentes disulfuro
ayudan a estabilizar
polipéptidos y proteínas.
Enlace disulfuro
 Cistinuria
• En líquidos extracelulares, como la
sangre (pH de 7.2 a 7.4) y la orina (pH
6.5), los grupos sulfidrilo de la cisteína
(pKa 8.1) están protonados y
experimentan oxidación para formar
cistina.
• El grupo tiol es poco soluble y en la
enfermedad genética denominada
cistinuria, el transporte defectuoso de la
cistina a través de la membrana
origina una eliminación excesiva de
cistina en la orina. La cristalización del
aminoácido produce la formación de
cálculos (piedras) en los riñones, en los
uréteres o en la vejiga urinaria.
• Los cálculos pueden producir dolor,
infecciones y hematuria.
Reacciones de aa
La fosforilación es reversible y el grupo
fosfato es eliminado gracias a la acción de
Fosforilación.-Las otras enzimas las fosfatasas
cadenas laterales de los
aminoácidos Ser, Tyr,
Thr pueden sufrir un
proceso de fosforilación
por la unión a su grupo
hidroxilo (OH-) de una
molécula de fosfato
inorgánico (P). En la
naturaleza la formación Es importante en varios procesos biológicos.
de este tipo de enlace La introducción de grupo fosfato con carga negativa en la
esta catalizada por una proteína hace que se produzcan cambios
conformacionales en la misma, modificando su
clase enzimas actividad. En el caso de las enzimas, la fosforilación puede
denominadas quinasas. hacer que pase de una forma activa a otra que es inactiva
o viceversa.
Reacciones de aa
Glucosilación.- En las células
eucariotas los azúcares se
pueden unir de forma
covalente a las proteínas
mediante enlace O-glicosidico,
si el carbono anomérico del
azúcar reacciona con el
grupo hidroxilo de una Ser ,
Thr o el grupo amido de la
cadena lateral de Asn
Reacciones de aa
Enlace salino.- La interacción iónica entre las cadenas laterales
de aminoácidos ácidos y básicos (positivos y negativos) que
estabiliza la estructuras terciarias y cuaternarias de los aa
 Reacciones de aa
Formación de bases de Schiff.-
La transferencia de un protón del
Moléculas como los aminoácidos
grupo amino al oxígeno para formar
que poseen grupos amino
una molécula de carbinolamina,
primarios pueden reaccionar de
seguida de la transferencia de otro
forma reversible con grupos
protón de un catalizador ácido,
carbonilo. Las moléculas de imina
convierte al oxígeno en un buen
producidas por esta reacción a
grupo saliente (OH2+). La
menudo reciben el nombre de
eliminación subsiguiente de una
bases de Schiff.
molécula de agua, seguida de la
En una reacción de adición pérdida de un protón del nitrógeno
nucleófila, el nitrógeno de un produce imina.
grupo amino ataca al carbono
La formación de bases de Schiff en
electrófilo de un grupo carbonilo
bioquímica se presentan en el
para formar un producto alcóxido
metabolismo de los aminoácidos
Bases de Schiff
Denominadas también
aldiminas, que se forman por la
reacción reversible de un grupo
amino con un grupo aldehído,
son intermediarios en las
reacciones de transaminación.
Las iminas son intermediarios
muy comunes en procesos
biológicos
 Reacciones de aa
• Enlace peptídico o enlace amida.-Se forman cuando el par de electrones sin compartir del
átomo de nitrógeno amino a de un aminoácido ataca al carbono carboxilo de otro en una
reacción de sustitución de acilo nuc!eófilica, se elimina una molécula de agua y los
aminoácidos unidos se denominan residuos de aminoácidos.
• Por convención, el residuo de aminoácido con el grupo amino libre se denomina residuo
terminal N (amino terminal) y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre en el
residuo terminal aparece a la derecha, se denomina Carboxilo terminal.
Enlace amida o peptídico
Enlace amida o peptídico
 Características del enlace peptídico
• Tiene características intermedias entre enlace doble y
enlace sencillo (C-O y N-C)
• Esta disposición atómica esta estabilizada por
resonancia, de forma que 6 átomos implicados en la
formación del enlace peptídico están contenidos en un
mismo plano
• Por la resonancia se incrementa la polaridad del enlace
y se establece un momento dipolar participando cada
enlace en dos puentes de hidrógeno, donde el grupo
amino actúa como donador de hidrógeno y el grupo
carboxilo como aceptor.
 Péptidos
• Los péptidos son moléculas formadas por la unión de varios
aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
• Proviene del griego peptós , que significa ‘digerido’
• Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y
son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales
todavía no se conocen.

• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el

número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están
definidos.
• Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.
 Péptidos. Clasificación

Oligo-peptidos
• Dipéptido # de aminoácidos 2
• Tripéptido # de aminoácidos 3
• Tetrapéptido # de aminoácidos 4…………….etc.
Polipéptido # de aminoácidos superior 10 a 100
• Proteínas # de aminoácidos superior a 100
Diferencia entre péptido y proteína

• Los péptidos se diferencian de las proteínas en

que son más pequeños (tienen menos de 10.000 o
12.000 daltons de masa) y que las proteínas
pueden estar formadas por la unión de varios
polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
• Un ejemplo de polipéptido es la insulina,
compuesta por 51 aminoácidos y conocida como
una hormona de acuerdo a la función que tiene en
el organismo de los seres humanos.
 Nomenclatura
• Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta
el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que
porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se
representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por
la genética molecular, por una letra. Se utiliza la terminación il
para el primer aminoácido (aa)
Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el
segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS

H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
Es un tetrapéptido denominado tirosilalanilcisteinilglicina
Isómeros de péptidos

• Isómeros cis
• Isómeros trans
 Comportamiento ácido base de
péptidos
Puesto que tienen un grupo
amino terminal y un carboxilo
terminal, y pueden tener
grupos R ionizables, los Los péptidos, al igual
péptidos tienen un que aminoácidos y
comportamiento ácido-base proteínas son bio- Las enzimas, péptidos
moléculas con un que funcionan como
carácter anfótero que catalizadores biológicos
permiten la regulación de las reacciones
homeostática de los metabólicas, que tienen
organismos. una capacidad de
funcionamiento a pH
adecuado
 Angiotensina II, un octapéptido
que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína
precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene
actividad vasopresora

Oxitocina: (hormona)
nonapéptido segregado por la hipófisis.
Funciones Provoca la contracción uterina y la
secreción de leche por la glándula,
Péptidos induciendo al parto y la alimentación del
recién nacido

Somatostatina: (hormona)
14 aminoácidos. Inhibe la
liberación de la hormona del Vasopresina: (hormona)
crecimiento nonapéptido Cumple un papel importante
en la presión arterial, regulando la
contracción del musculo liso. Tiene efecto
anti diurético al estimular la reabsorción de
agua en el riñón. Al retener más agua
aumenta la presión arterial.
 Glucagón:
29 aminoácidos. Sus
efectos son los contrarios
a los de la insulina, ayuda
a aumentar los niveles de
glucosa en sangre.
Insulina:
51 aminoácidos. Estimula la
absorción de glucosa por parte de
Funciones las células (disminuye la
presencia de glucosa en sangre).
Péptidos
Neurotransmisores.
Entre los péptidos que realizan estas funciones
tenemos las encefalinas (endorfinas formadas por
5 aa) que participan en procesos de percepción del
dolor y analgesia y son liberados por SNC, la β-
endorfina (31 aa) y la sustancia P (11 aa).
 Antioxidantes. El papel del
tripéptido glutation es esencial
como antioxidante celular.
Reduce las especies reactivas del
oxígeno, tóxicas para la célula.

Agentes vasoactivos.
Regulan la presión
Funciones arterial

Péptidos Edulcorante el dipeptido aspartamo

(Asp-Phe) es un edulcorante sintético de
bebidas dietéticas, dulces y otros
alimentos
Bradiquinina, nona
péptido hipotensor
(actividad
vasodilatadora)
Proteínas
Proteínas deriva del griego Proteion – primero
Las proteínas son polímeros no ramificados de aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos
Macromoléculas de elevado peso molecular
Constituidas por C, H, O, N, S, Fe, Mg, Zn, Cu
Generalidades Sólidas e incoloras
Cromoproteínas (hemoglobina, clorofila)
Algunas son solubles en agua

Solubles en disolventes orgánicos

No tienen olor
Calor las descompone en forma irreversible
Propiedades químicas

Tienen carácter anfótero

Constituida por L-aminoácidos sobre
todo los alfa aminoácidos
Bacterias y otros se encuentran formas D
 ENERGÉTICA CATALÍTICA
Enzimas

RESERVA
Ferritina
Mioglobina
REGULADORAS
FUNCIONES DE
Neurotransmisores
LAS
hormonas
DEFENSIVAS PROTEÍNAS
Inmunoglobulinas
fibrinógeno o
factores de la TRANSPORTE
coagulación Albúmina,
hemoglobina,-
oxígeno
PLÁSTICAS o Apoproteínas
IDENTIDAD
ESTRUCTURALES
SERES VIVOS
Colágeno,Elastina
Estructura del código
Queratina, músculo,
genético, ADN
tendones, uña,etc
 Clasificación

Holo-proteínas Globulares
(Solo contiene aa) Fibrosas

PROTEÍNAS
Glucoproteínas
Fosfoproteínas
Hetero-proteínas Lipoproteínas
(aa + otro componente Nucleoproteínas
no proteico) Cromoproteína
Metaloproteínas
 Clasificación
Holo-proteínas Hetero-proteínas
Llamadas también proteínas
simples. Esta formada solo
por aminoácidos Pueden ser: Llamadas también Proteínas
complejas. Tienen un fragmento
proteíco y un grupo no proteico
Fibrosas: Globulares: Cadenas llamado grupo prostético de
Formadas por polipeptídicas se origen orgánico e inorgánico.
cadenas poli hallan plegadas Puede unirse mediante enlace
peptídicas adoptando formas débil o covalente. Ej: (Gluco-
ordenadas esféricas o globulares proteínas, fosfoproteínas,
paralelamente a lo compactas lipoproteínas, nucleoproteínas,
largo de un eje (hemoglobina, sero- cromoproteínas)
(colágeno, albúmina, hormonas,
queratina, elastina) enzimas)
Si una hetero-proteína pierde su
grupo prostético recibe el nombre
de apoproteína
 Gluco-proteínas

Son moléculas Funciones

compuestas por una • Sistema digestivo
proteína unido a uno • Reproductivo
o varios glúcidos • Inmune. Ej: Colágeno,
simples o Mucinas (moco, saliva,
compuestos. secreción gástrica, y
Interactúan y se otros), Transferrina,
mueven con el Ceruloplasmina,
entorno de la célula. Inmunoglobulinas,
Anticuerpos, Antígenos
de histocompatibilidad,
Hormona (FSH, LH).
Fosfoproteínas

Es una proteína
unida covalentemente a
una sustancia que
contiene ácido fosfórico, Ej: ovovitellin del huevo
a través del mismo. Un
ejemplo de tal grupo es
un grupo fosfato.
El aminoácido que es
fosforilado suele ser
serina, treonina, tirosina,
aspartato o histidina.

Ej: caseína de la leche

Lipoproteínas

• HDL lipoproteínas
de alta densidad
• LDL lipoproteínas
de baja densidad
• Lipoproteínas pre β
• Quilomicrones

Son proteínas conjugadas con lípidos

Nucleoproteínas
Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con
ácidos nucleícos, y la mayoría son combinaciones
de ácidos nucleicos con protaminas de proteína
básica simple. Ej: Cromosoma y la cromatina
Las nucleohistonas que son combinaciones de
ácidos nucleicos con la proteína básica de la
histona simple. Además, existen varias proteínas
ácidas, las proteínas no histonas
Cromoproteínas
Son proteínas combinadas
con un grupo prostético, es
decir, un pigmento. Ej:
Hemoglobina, hemocianina,
púrpura visual o la rodopsina
que se encuentra en los
bastones de los ojos, las
flavoproteínas y los
citocromos
 Cromoproteínas
Las cromoproteínas puede ser de dos tipos:

Porfirínico No porfirínico
Derivados de la Por ejemplo la
metalporfirina, que es una hemocianina,
porfirina (anillo pigmento azul por
tetrapirrólico) que lleva en presencia de cobre
su interior un catión que transporta
metálico. Si lleva Fe2+, el oxígeno por la
metal se llama grupo hemo. sangre de algunos
El más importante es la crustáceos y
hemoglobina, que moluscos.
transporta el oxígeno por la
sangre. La mioglobina por
el músculo y los
citocromos que transportan
electrones
 Metalo-proteínas

Son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman

parte del grupo prostético

Ejemplos: ceruloplasmina, una enzima con actividad oxidasa que puede

transportar cobre en el plasma y el siderofilin que se encuentra el hierro
Defensiva: Las γ- Transporte: Contractil:
Reserva:
globulinas o (hemoglobina, Algunos como la
(ovoalbúmina,
anticuerpos actúan citocromos, actina y la miosina
lactoalbúmina)
defendiendo al lipoproteínas) intervienen en la
Homeostática: Algunas
organismo de contracción
colaboran en mantener
sustancias extrañas. muscular
estables las constantes del
(Inmunoglobulina, medio, como el pH y la
fibrinógeno) concentración osmótica.

Clasificación
Según la función que cumplen
Estructurales Forman parte de
la membrana celular, cilios y
flagelos, microtúbulos, fibrillas Hormonal o Enzimática o
contráctiles, Ejemplos: reguladora: (Insulina, catalitica:
colágeno, gelatina, crecimiento, actúan como
glucoproteínas, queratinas, calcitonina, FSH, biocatalizadores
(glicoproteínas-membranas, Tiroxina)
Colágeno – tejido conjuntivo
fibroso, elastina- tejido
conjuntivo elástico)
 Comportamiento ácido base

Las proteínas son bio-moléculas con un carácter anfótero que

permiten la regulación homeostática de los organismos.

El exceso de proteínas, puede producir una alteración en el pH

del organismo, volviéndolo más ácido y provocando
alteraciones en el metabolismo, así como en las funciones
hépática y renal, poniendo en riesgo también la salud de
nuestros huesos.

El aliento y el sudor, además, pueden presentar un olor muy

fuerte a amoníaco.
Estructura de las proteínas

La función de las proteínas está basada en su estructura tridimensional

(orientación en el espacio de las cadenas polipeptídicas).

Existen 4 niveles de complejidad

creciente y cada uno se
construye a partir del anterior:
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
 Esta estructura se

Estructura Primaria mantiene por la rigidez de

los enlaces peptídicos. El
resto de los enlaces
pueden girar libremente.
La secuencia de aa
determina los demás
Es la secuencia u orden de los aminoácidos que la niveles estructurales al
conforman uniéndose por enlaces peptídicos siendo una establecer un plegamiento
de sus características más importantes la coplanaridad de tridimensional específico
los radicales constituyentes del enlace y se utiliza para estudios
evolutivos.
Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y
orden en que se encuentran los aa, lo cual es consecuencia
del mensaje genético. Cualquier alteración en el orden de
los aa determina otra proteína.
Estructura secundaria

Es la disposición espacial que

adopta la secuencia de aa
debido a la capacidad de giro
de los enlaces. De los
posibles plegamientos hay
algunos que dan lugar a
estructuras estables y son los
que se mantienen.
La estructura secundaria
puede ser de dos tipos:
a) Hélice α
b) Estructura β o en lámina
plegada
 Hélice α
Está formada por el
enrollamiento de la cadena
polipeptídica sobre sí misma
en forma de espiral
Se forma una hélice
dextrógira (sentido de giro Los R se disponen siempre hacia
de las agujas del reloj). fuera de la hélice y como no
Tiene 3.6 aa por vuelta de participan en los enlaces
hélice. El espesor de una estabilizadores de la estructura,
vuelta es de 5.4 ºA diferentes secuencias primarias
pueden originar esta secundaria
La hélice se mantiene
estable por puentes de
hidrógeno que se
establecen entre el O de
un –CO– y el H de un –
NH del cuarto aa que le
sigue
 Hélice α

Algunos aa como la prolina pueden desestabilizar la molécula ya

que al no tener ningún H libre no forma puentes de Hidrógeno

Los aa de cadena lateral voluminosa, o con cargas eléctricas del

mismo signo que se sitúen próximos, también impiden la
estabilización de la estructura
 Estructura β o en lámina plegada
Los planos de los enlaces peptídicos
sucesivos se disponen en ziz-zag, Un caso especial es la hélice de colágeno: Es
como una hoja plegada. La mucho más alargada que la hélice β debido a
molécula se estabiliza mediante que abundan aa que no pueden formar puentes
puentes de Hidrógeno que se de Hidrógeno, como la prolina. La estabilidad
establecen entre el –CO– y el –NH del colágeno se debe a la agrupación de tres
de aa pertenecientes a la misma hélices enrollándose para formar una super-
cadena o a otra cadena. Los hélice.
carbonos 2 se disponen en las
aristas y los R alternativamente
hacia arriba o hacia abajo del plano.
Esta estructura está presente en la
fibroína (proteína de la seda)
 Estructura Terciaria
Surge como consecuencia de la interacción entre las cadenas helicoidales a través de
enlaces por azufre, puente de hidrógeno, puentes eléctricos o interacciones hidrófobas
de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el
exterior en medios acuosos

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces:

Débiles: Puentes de hidrógeno: entre Fuertes: Puentes disulfuro (S-S):

aminoácidos polares Realizados entre dos grupos –SH de dos
aa cisteína. Es covalente
• Interacciones iónicas: entre radicales
con cargas opuestas (aa ácidos y
básicos)
• Interacciones hidrofóbicas: los aa
apolares se disponen en el interior de la
estructura
• Fuerzas de Van der Waals: atracción
gravitatoria
 Estructura cuaternaria
Deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que asociadas forman multímero
de propiedades diferentes a los monómeros que la componen que recibe el nombre de
protómero

Se unen mediante interacciones no covalentes como puentes de hidrógeno,

interacciones hidrofóbicas o puentes salinos

La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena
constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un oligómero

Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en
general no covalentes
 Estructura cuaternaria
Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros: ej: β-queratina

Si están formadas por tres subunidades se llaman trímeros: ej: colágeno

Si están formadas por cuatro subunidades se llaman tetrámeros: ej: hemoglobina

Si están formadas por muchas subunidades se llaman polímeros: ej: filamentos de actina
Propiedades de proteínas
Son sustancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de
los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.

Solubilidad Por su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando

coloides. Ej: las proteínas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen
puentes de hidrógeno con el agua formando coloides. Las fibrilares son insolubles

Especificidad las proteínas son específicas de cada especie e incluso algunas de

cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la cadena peptídica
como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la información
genética, ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.
Cada una cumple una función determinada porque posee una determinada estructura
primaria y una determinada conformación espacial

Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al introducir

una nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica anticuerpos
para su destrucción.
 Propiedades de las proteínas
La desnaturalización
provoca generalmente
Desnaturalización una disminución de la
Es un cambio en la estructura solubilidad y la
tridimensional de la proteína proteína precipita
cuando se la somete a cambios
bruscos de PH, de temperatura,
No afecta a la estructura primaria,
acción de rayos ultravioleta,
pero, hay pérdida de la estructura
detergentes, ácidos o bases fuertes,
terciaria debido a que se rompen los
agitación fuerte lo que provoca la
enlaces de hidrógeno. De soluble se
rotura de los enlaces con la
vuelve insoluble
consiguiente pérdida de su
estructura y por tanto de su
función. Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína,
que era soluble, se desnaturaliza y precipita
formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias
Si la desnaturalización es transformaron la lactosa en ácido láctico
suave, al restablecer las provocando un ascenso de PH
condiciones inicial puede
recuperar su estructura y a esto
se le llama renaturalización
 Reacciones características de las
proteínas
Precipitación
Proteína soluble a
Estado coloidal con insoluble. Pueden
el agua forman ser procesos
soluciones coloidales, reversibles o
debido a su carga irreversibles según
eléctrica (no atraviesa sea la interacción Coloración Puede o
membranas animales, con ácidos, bases u no aparecer color se
pergamino, celofán) otro reactivo debe la presencia
químico de determinados
grupo funcionales
Coagulación precipitan
presentes en los
en masas amorfas por
péptidos formando
agentes físicos,
quelatos con los
químicos y biológicos
reactivos aplicados
 Valor biológico
La calidad biológica
será mayor cuanto
Los aminoácidos más similar sea su Triptófano, lisina y
esenciales se composición a las metionina carencia en
encuentran presentes proteínas del cuerpo dietas ricas en cereales o
en las proteínas de humano Ej. Leche tubérculos- desnutrición
origen animal y en las materna
de origen vegetal no
siempre están en Su valor biológico No todas las
cantidades suficientes esta dado por la proteínas que se
capacidad de aportar ingieren se digieren y
los aminoácidos asimilan de igual
necesarios manera

Ingerir en la dieta como alimento cotidiano y mucho más en enfermedades o

disfunciones
 Necesidades diarias
Valor biológico
40 a 60 g al día o
0.8 g por Kg peso
al día

Varía con la edad, Consumida en exceso son

sexo, estado de salud metabolizadas para producir
( riñones e intestino) energía, o transformadas en
puede variar el grado urea y es eliminada por el
de asimilación o organismo
haber pérdidas por
heces, orina
 Deficiencia de proteínas
• Puede provocar enfermedades como:
problemas de
cicatrización desmayos
anemia
de heridas
pérdida de peso erupciones cutáneas

• Estos son solo algunos de los trastornos que

puede generar la deficiencia de proteínas, por
tanto, es innegable su importancia en una
alimentación saludable y equilibrada
 Fuentes naturales
Origen animal: la leche (sobre todo
Aminoácidos esenciales, la leche materna), los huevos, la
no puede sintetizar el carne, el pescado y los lácteos en
organismo humano, solo general
pueden adquirirse a
través de la dieta. Los alimentos que proveen
proteínas completas o de alto valor
biológico (que incluyen todos los
aminoácidos esenciales) son los de
origen animal

Las proteínas vegetales son de menor valor biológico, pero al combinar

diferentes alimentos de origen vegetal se logra complementar adecuadamente
el aporte proteico. estructura proteica
 ENZIMAS

Un catalizador acelera la
reacción al disminuir la
energía de activación

Actúan a nivel intracelular y

extracelular

Solubles en agua y se difunden

en líquidos biológicos

Catalizadores biológicos que

aceleran una reacción química
 Requisitos

1. No se alteran durante la reacción

2. No desplazan la constante de equilibrio, es

decir obtener la misma cantidad de producto
en menos tiempo

3. Presentan mayor especificidad

4. Actúan a temperatura ambiente

5. Aceleran una reacción química

 Características de la acción
enzimática
Especificidad de sustrato, que es la Especificidad de acción, cada
molécula sobre la cual la enzima reacción esta catalizada por una
ejerce su acción catalítica enzima

La acción enzimática se caracteriza por la

formación de un complejo, que es un estado de
transición, en un lugar determinado que es el
centro activo

Enzima + sustrato complejo

Centro activo

Puentes de hidrógeno Fuerzas de unión electrostáticas Enlaces hidrofobos

Vitamina- función-enfermedad carencial
Enzimas necesitan de la ayuda de estructuras no proteicas para actuar

Co-factores, cuando se trata de Co- enzimas cuando es una molécula

iones o moléculas inorgánicas orgánica (vitaminas que intervienen en
diferente rutas metabólicas)

Vitamina C. Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la

síntesis de colágeno. Escorbuto

B1 o tiamina. Coenzima de las descarboxilasas y de las enzimas que

transfieren grupos aldehídos. Beri-beri

B12 o cobalamina. Coenzima de transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Efecto de pH y temperatura

Variaciones del pH afecta el

centro activo de la enzima o el
sustrato. Pepsina actúa a pH 2,
fosfatasa alcalina a pH 12

La temperatura influye en la
actividad de la enzima, bajas
temperaturas no actúa y elevadas
temperaturas desnaturaliza (50°c)
 Clasificación
Oxido reductasas.
Reacciones de oxido
reducción
Transferasa
Transferencia de grupos funcionales
(aldehído, acilo, glucosilos, fosfatos-
kinasas)
Hidrolasas. Transforma un polímero en monomero. Actúa en
enlace éster, glucosídico, peptídico, C-N
Liasas
Adición a dobles enlaces entre C-C, C-O, C-N

Isomerasas
Reacciones de isomerización Ej: glucosa isomeriza a galactosa
Ligasas
Formación de enlaces con aporte ATP entre C-O, C-S, C-N, C-C
Proteínas de origen vegetal o animal

Se indica las enzimas proteolíticas que actúan en

insuficiencias digestivas, acelerando su digestión
o actuando como sustitutos de los jugos gástricos

Algunos tiene acción antiinflamatoria

aplicados por vía externa
 Enzimas de origen vegetal
Diastasa (cebada germinada) Actividad amilasa

Takadiastasas (hongo aspergilium salvado de trigo). Actividad amilasa

Alfa amilasa (cultivos bacilos subtilis) Actividad amilasa, antiinflamatoria

(odontología), anti edema
Papaína (látex papaya). Actividad lipasa, proteasa. Por vía tópica hidroliza proteínas de
necrosis de tejidos (fibrinolítico). Industria cárnica disminuye la dureza. Óptica limpiar
lentillas. En forma de pastillas para ablandar estructuras celulares deterioradas de
mucosa del cuello en infecciones e inflamaciones del cuello
Bromelina (anana sativa. Piña) Actividad proteolitica

Ficina (látex ficus carica). Higo

Pirrolidinas antihelmínticas. Aminoácido cucurbitina. Zapallo

Prótido Betalainas. Remolacha

Enzimas de origen animal

Pancreatina actúa a pH alcalino

(7 a 9) se utiliza en terapias
sustitutivas y en los alimentos
pre digeridos. Se extrae del
páncreas del buey

Pepsina actúa a pH ácido 2.

Actividad proteolítica. Se
extrae de la fracción
glandular del estómago de
cerdo, cordero y ternera