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    2-Oxoglutarato Sintasa

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    La 2-oxoglutarato sintasa (EC 1.2.7.3) es una enzima que participa en el ciclo del ácido cítrico catalizando la siguiente reacción química:

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    2-Oxoglutarato_sintasa

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    2-Oxoglutarato sintasa

    La 2-oxoglutarato
    sintasa (EC 1.2.7.3 (htt
    2-oxoglutarato sintasa
    p://enzyme.expasy.org/E
    C/1.2.7.3)) es una enzima Estructuras disponibles
    que participa en el ciclo PDB  Estructuras enzimáticas
    del ácido cítrico RCSB PDB (http://www.rcsb.org/pdb/search/smartSubquery.d
    catalizando la siguiente o?smartSearchSubtype=EnzymeClassificationQuery&Enzyme
    reacción química: _Classification=1.2.7.3), PDBe (http://www.pdbe.org/ec/?ec=1.
    2.7.3), PDBsum (http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/c
    2-oxoglutarato + CoA + 2 gi-bin/enzymes/GetPage.pl?ec_number=1.2.7.3)
    ferredoxina oxidada Identificadores
    succinil-CoA + CO2 + 2 Identificadores  Bases de datos de enzimas
    ferredoxina reducida externos IntEnz: entrada en IntEnz (http://www.ebi.ac.uk/intenz/query?c
    md=SearchEC&ec=1.2.7.3)
    Por lo tanto los tres BRENDA: entrada en BRENDA (https://www.brenda-enzymes.o
    sustratos de esta enzima rg/php/result_flat.php4?ecno=1.2.7.3)
    ExPASy: NiceZime view (http://www.expasy.org/enzyme/1.2.7.
    son 2-oxoglutarato, CoA,
    3)
    y ferredoxina oxidada;
    KEGG: entrada en KEEG (http://www.genome.jp/dbget-bin/ww
    mientras que sus tres w_bget?enzyme+1.2.7.3)
    productos son succinil- PRIAM: perfil PRIAM (http://bioinfo.genopole-toulouse.prd.fr/pri
    CoA, dióxido de carbono, am/cgi-bin/PRIAM_profiles_CurrentRelease.pl?EC=1.2.7.3)
    y ferredoxina reducida. ExplorEnz: entrada en ExplorEnz (http://www.enzyme-databas
    e.org/query.php?ec=1.2.7.3)
    MetaCyc: vía metabólica (http://biocyc.org/META/substring-se
    arch?type=NIL&object=1.2.7.3)
    Índice Número EC 1.2.7.3
    Número CAS 37251-05-1 (https://tools.wmflabs.org/magnustools/cas.p
    Clasificación hp?language=en&cas=37251-05-1&title=)
    Nomenclatura Ontología génica               
    Papel biológico Actividad AmiGO (http://amigo.geneontology.org/amigo/term/GO:00
    enzimática 47553) / EGO (http://www.ebi.ac.uk/ego/DisplayGoTerm?i
    Referencias d=GO:0047553&format=normal)
    Ortólogos
    Clasificación Especies Humano Ratón
    PubMed [1] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
    Esta enzima pertenece a la (Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
    familia de las d&term=1.2.7.3%5BEC/RN%2
    oxidorreductasas, más 0Number%5D)
    específicamente a aquellas
    oxidorreductasas que
    actúan sobre un grupo
    aldehído u oxo PMC [2] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
    utilizándolos como (Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
    d&term=1.2.7.3%5BEC/RN%2
    0Number%5D%20AND%20pu
    dadores de electrones, y bmed%20pmc%20local%5Bs
    con una sulfoferroproteína b%5D)
    como aceptor. v · t · e (https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Plantilla:Ficha&action=edit)

    Nomenclatura
    El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 2-oxoglutarato:ferredoxina oxidorreductasa
    (descarboxilante). Otros nombres de uso común pueden ser 2-cetoglutarato ferredoxina oxidorreductasa,
    2-oxoglutarato:ferredoxina oxidorreductasa, KGOR, 2-oxoglutarato ferredoxina oxidorreductasa, y 2-
    oxoglutarato:ferredoxina 2-oxidorreductasa (CoA-succinilante).

    Papel biológico
    Esta enzima participa en el ciclo del ácido cítrico. Algunas formas de la enzima catalizan la reacción inversa
    dentro del ciclo de Krebs inverso, como un medio de fijación de carbono.

    Referencias
    Buchanan BB, Evans MC (1965). «The synthesis of alpha-ketoglutarate from succinate and
    carbon dioxide by a subcellular preparation of a photosynthetic bacterium» (https://www.ncb
    i.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC219840). Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 54 (4): 1212-8.
    PMC 219840 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC219840). PMID 4286833 (https://www.ncbi.nlm.nih.
    gov/pubmed/4286833). doi:10.1073/pnas.54.4.1212 (https://dx.doi.org/10.1073%2Fpnas.54.4.1212).
    Gehring U, Arnon DI (1972). «Purification and properties of -ketoglutarate synthase from a
    photosynthetic bacterium». J. Biol. Chem. 247 (21): 6963-9. PMID 4628267 (https://www.ncbi.nlm.ni
    h.gov/pubmed/4628267).
    Dorner E, Boll M (2002). «Properties of 2-Oxoglutarate:Ferredoxin Oxidoreductase from
    Thauera aromatica and Its Role in Enzymatic Reduction of the Aromatic Ring» (https://archiv
    e.org/details/sim_journal-of-bacteriology_2002-07_184_14/page/3975). J. Bacteriol. 184
    (14): 3975-83. PMC  135165 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC135165). PMID  12081970 (http
    s://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12081970). doi:10.1128/JB.184.14.3975-3983.2002 (https://dx.doi.org/10.112
    8%2FJB.184.14.3975-3983.2002).
    Mai X, Adams MW (1996). «Characterization of a fourth type of 2-keto acid-oxidizing enzyme
    from a hyperthermophilic archaeon: 2-ketoglutarate ferredoxin oxidoreductase from
    Thermococcus litoralis» (https://archive.org/details/sim_journal-of-bacteriology_1996-10_17
    8_20/page/5890). J. Bacteriol. 178 (20): 5890-6. PMC 178443 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articl
    es/PMC178443). PMID 8830683 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8830683).
    Schut GJ, Menon AL, Adams MW (2001). «2-keto acid oxidoreductases from Pyrococcus
    furiosus and Thermococcus litoralis». Methods Enzymol. Methods in Enzymology 331: 144-
    58. ISBN  978-0-12-182232-3. PMID  11265457 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11265457).
    doi:10.1016/S0076-6879(01)31053-4 (https://dx.doi.org/10.1016%2FS0076-6879%2801%2931053-4).

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