• Describe las proteínas de acuerdo a sus

características físicas y explicar la

función que desempeñan en el
organismo.
• Describe el comportamiento de las
proteínas como electrólitos.
• Explica qué es el enlace peptídico y sus
características.
• Explica las estructuras primarias y
secundarias de las proteínas.
• Son una diversa y abundante clase de
biomoléculas.
• Constituyen más del 50% del peso seco de las
células.
• Su diversidad y abundancia refleja el papel
central en virtualmente todos los aspectos de
la estructura y función celulares.
• Las actividades celulares extraordinariamente
diversas son posibles solo por la versatilidad
inherente de ellas, cada una confeccionada
específicamente a su rol biológico.
• El modelo por el cual cada una es
elaborada reside dentro de la
información genética de las células,
codificada en una secuencia específica
de bases de nucleótidos en el ADN.
• El peso molecular de las proteínas
varía entre 5000 y varios millones.
• Constan de 20 aminoácidos, unidos
por enlaces peptídicos.
• En las proteínas globulares solubles,
las cadenas peptídicas están plegadas
formando estructuras complejas.
• Como su conformación se mantiene
por fuerzas débiles, es fácilmente
alterada por un ligero cambio de pH,
temperatura o disolventes.
• Son muy reactivas porque tienen
muchas cadenas laterales con restos
de aminoácidos con grupos aniónicos
o catiónicos.
• La hidrólisis parcial de una proteína,
realizada por medios ácidos, bases o
enzimas conduce a la obtención de
moléculas más pequeñas. Si se
efectúa la hidrólisis total se obtienen
los aminoácidos que la componen.
• Por su composición
• Por sus propiedades físicas y su
solubilidad
• Por su conformación
• Por sus grupos prostéticos
• Por su función
• Simples u Holoproteínas: Son aquellas que por
hidrólisis total dan sólo aminoácidos, o sus
derivados. Se distinguen entre sí por sus
propiedades físicas y químicas.
• Albúminas
• Globulinas
• Glutelinas
• Prolaminas
• Protaminas
• Histonas
• Escleroproteínas: colágeno, elastina, queratina
• Conjugadas o Heteroproteínas: • Nucleoproteínas
Son aquellas que por hidrólisis
producen aminoácidos y otros • Lipoproteínas
componentes orgánicos e • Glucoproteínas
inorgánicos. La porción
diferente de los aminoácidos se • Fosfoproteínas
denomina grupo prostético. Se • Cromoproteínas
clasifican de acuerdo con la
naturaleza del grupo prostético. • Metaloproteínas
• Hemoproteínas
• Flavoproteínas
• Albúminas
• Globulinas
• Glutelinas
• Prolaminas
• Protaminas
• Histonas
• Escleroproteínas
• Fibrosas:
– Colágeno
– Elastina
– Queratinas
• Globulares:
– Enzimas (la mayor parte)
– Anticuerpos
– Proteínas de transporte: albúminas y
hemoglobina
• Enzimas
• De reserva: ovoalbúmina, caseína
• Transportadoras
• Protectoras: anticuerpos,
fibrinógeno, del complemento
• Contráctiles
• Hormonas
• Estructurales: las escleroproteínas
• Son enlaces amida que se forman cuando el
par de electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno α-amino de un aminoácido ataca al
carbono α-carboxilo de otro en una reacción
de sustitución nucleófila.
• Nivel Primario o Estructura Primaria: se refiere
a la composición cuantitativa de los aminoácidos
integrantes de la cadena, así como a su orden o
secuencia y a la disposición del enlace peptídico.
• Nivel Secundario o Estructura Secundaria: se refiere a la
disposición espacial de la cadena proteica, especialmente a la
formación de hélices y de estructuras planas o filamentosas,
a predominio de la dimensión longitudinal. Describe el
plegamiento local de la cadena a través de los aminoácidos.
• Las interacciones locales entre aminoácidos próximos
originan hélices a, hojas b u otras formas.
• Nivel Terciario o Estructura Terciaria: es la conformación
tridimensional completa de la cadena polipeptídica.
• Los subconjuntos de la estructura secundaria se organizan
en dominios, entre 30 y 150 aa, que actúan como unidades
más o menos coherentes.
• La disposición geométrica de los dominios constituye la
estructura terciaria.
• Nivel Cuaternario o Estructura Cuaternaria:
solamente poseen este nivel aquellas proteínas
formadas por varias cadenas polipeptídicas; se refiere a
las diversas interrelaciones que pueden ocurrir entre
dichas cadenas.
• Consiste en la secuencia de aminoácidos
de cada proteína.
• Está estabilizada por el enlace peptídico.
• Está determinada por el ADN.
• Determina los siguientes niveles de
organización.
• Determina la actividad biológica de las
proteínas.
Frederick Sanger (13 August 1918 – 19
November 2013)
• Todas las cadenas polipeptídicas tienen una
parte común, el esqueleto covalente amídico,
y una parte variable, las cadenas laterales.
Además poseen direccionalidad.
AMINO TERMINAL CARBOXILO TERMINAL
• Plegamiento regular que adoptan
las cadenas polipeptídicas como
resultado de la formación de
puentes de hidrógeno entre el
átomo de oxígeno del -C=O y el
hidrógeno del -N-H de sus
enlaces peptídicos.
• Tipos:
– α HÉLICE ej. La queratina
– LAMINA β PLEGADA ej. Fibroína
de la seda
– TRIPLE HÉLICE ej. La colágena
• Fueron descritas por Pauling y Corey
junto con la hoja plegada b en 1951.
I. Es la conformación más común y
estable para una cadena polipeptídica.
En la hemoglobina y la mioglobina es
abundante, está casi ausente en la
quimotripsina.
II. Es una estructura espiral. Los enlaces
peptídicos forman el esqueleto y las
cadenas laterales de los aminoácidos se
orientan hacia afuera.
III. La estructura es estabilizada por
enlaces de hidrógeno entre grupos −NH
y −C=O de la cadena principal.
IV. Cada vuelta está formada por 3.6
residuos. La distancia entre cada
residuo de aminoácido (traslación) es
de 1.5 Å.
V. Está generalmente orientada hacia la
derecha. La prolina y la hidroxiprolina
no permiten la formación de hélice alfa.
I. Las cadenas polipeptídicas en hoja
plegada b están completamente
extendidas. La distancia entre aa. es
de 3.5 Å.
II. Es estabilizada por enlaces de
hidrógeno entre grupos −NH y −C=O
de segmentos polipeptídicos vecinos.
III. Las cadenas adyacentes en una hoja
plegada b pueden correr en la misma
dirección respecto de los grupos amino
y carboxilo terminales de la cadena
polipeptídica (paralelas) o en dirección
opuesta (antiparalela).
IV. Los dobleces b pueden ser formados en
muchas proteínas por una vuelta
abrupta en U de la cadena. Los puentes
disulfuro intercatenrios estabilizan
estos dobleces.
• La hoja plegada b es el principal
motivo estructural en proteínas como
la fibroina de la seda (antiparalela), la
flavodoxina (paralela) y la anhidrasa
carbónica (ambas).
• Se denominan también motivos o
plegamientos y se definen como
determinadas combinaciones de estructuras
secundarias en las proteínas.
• La estructura supersecundaria puede tener
un determinada función o simplemente
pertenecer a una unidad funcional mayor
denominada dominio.
• El mismo tipo de estructura
supersecundaria puede tener diferente
función en proteínas diferentes.
• Tipos:
• Plegamiento b-a-b, que consta de dos hojas
b paralelas unidas mediante una hélice a.
• Los meandros, formados por hojas b
antiparalelas conectadas por giros b.
• Horquilla b, cuando únicamente hay dos
hojas b.
• Guardas griegas, originadas cuando
porciones de hojas b no son secuenciales.
Barriles b
 “Una persona no
puede elegir a sus
circunstancias, pero si sus
pensamientos, y con estos
dar forma a sus
circunstancias.”
James Allen
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