Bloque 1 - Parte 2!

BIOLOGÍA
BLOQUE 1: Aminoácidos y
proteínas
Prof. Saúl Herranz Martín

sauherra@ucm.es
Aminoácidos y proteínas
Bloque 1: Aminoácidos y proteínas

• Estructura de aminoácidos y proteínas
• Introducción a los aminoácidos y proteínas.
• Estructura y clasificación de los aminoácidos
• Propiedades de los aminoácidos
• Función de los aminoácidos
• El enlace peptídico
• Tipos de péptidos. Polipéptidos
• Estructura de las proteínas
• Función de las proteínas
• Proteínas específicas
• Principales proteínas del tejido conjuntivo
• Principales proteínas del músculo
• Principales proteínas plasmáticas.
• Principales proteínas de la sangre.
Estructura de aminoácidos y proteínas
Estructura de las proteínas

Niveles de organización
• Estructura primaria: secuencia de aminoácidos de su cadena peptídica, unidos por enlaces peptídicos. Identidad
de esos residuos y su orden claves para determinar la estructura 3D.
• Estructura secundaria: interacciones entre residuos próximos en la secuencia peptídica, adquiriendo una
disposición espacial concreta.
• Estructura terciaria: estructura 3D en el que las interacciones pueden darse entre residuos de aminoácidos
alejados y que se encuentran en estructuras secundarias diferentes
• Estructura cuaternaria: si varias cadenas proteicas o subunidades (iguales o diferentes) se asocian → 2,
dímeros; 3 trímeros

Niveles de organización
FIBROSA
Estructuras 3D se estabilizan por interacciones débiles, como puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o electroestáticas. A veces
uniones covalente como puentes disulfuro (S-S, en estructura terciaria y
cuaternaria)
Si la proteína se encuentra correctamente plegada en su estructura

tridimensional → Conformación nativa; pérdida de la estructura 3D de
la proteína →desnaturalización: conlleva la pérdida de su función
Desnaturalización de proteínas → Enfermedades
Considerando los niveles de organización, las proteínas se clasifican en:

• Globulares: forma esférica, solubles en medios acuosos y presenta
diferentes estructuras secundarias en una misma molécula
• Fibrosas: una única estructura secundaria, se disponen en forma
de largas hebras y son insolubles en agua
GLOBULAR
Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición

Niveles de organización: Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos de su cadena peptídica, unidos por enlaces peptídicos.

Identidad de esos residuos y su orden → determinar estructura 3D.
La secuencia de aminoácidos está determinada por la información genética de cada célula
Polipéptidos con secuencias de aminoácidos semejantes, que se han originado a partir de un ancestro común →
homólogos
Secuencias de los aminoácidos pueden cambiar a lo largo del tiempo, por mutaciones en secuencias de ADN →
secuencias conservativas si el aa es sustituido por otro de cadena lateral con características químicas semejantes:
mantienen la función

Niveles de organización: Estructura secundaria: Interacciones entre residuos próximos en la secuencia peptídica,
permitiendo plegamientos como hélices y hojas
Hélice a
• Linus Pauling y Robert Correy: modelo basado en la disposición
espacial más estable y energéticamente.
• Estructura helicoidal de enrollamiento dextrógiro
• Cada giro: 3,6 residuos por vuelta → residuos a una distancia de 3-4
aa estén espacialmente próximos, mientras que los que estén a dos
residuos se sitúen a lados opuestos
• Hélice estabilizada por puentes de H intracatenarios → grupo
carbonilo de un enlace peptídico de un residuo n del grupo –NH del
enlace peptídico en posición n+4.
• Establecimiento de puentes de H a lo largo de la hélice establece un

dipolo: carga parcial positiva en el extremo NH3+ y negativa en CCO-


Hélice a
Estructuras estabilizadoras de la hélice a Estructuras desestabilizadoras de la hélice a
• Puentes de H • Presencia de Pro, por su cadena lateral cíclica y Gly,

por su pequeño tamaño
• Fuerzas de van der Waals entre aminoácidos capaces
de establecer este tipo de interacciones, situados cada • Residuos adyacentes voluminosos (restricción
3 – 4 residuos estérica) o con la misma carga (repulsión de cargas)
• Aminoácidos más frecuentes: Ala, Glu, Leu y Met.
• Estructura habitual en proteínas fibrosas, como la queratina (piel, pelo o uñas) y proteínas globulares como la ferritina
(75% de la estructura es hélice a, proteína que almacena hierro).
• Algunas hélices anifipáticas: cadenas laterales hidrófobas en un lado del eje de la hélice, hidrófilas en el otro.

Lámina b / hoja b
• Linus Pauling y Robert Correy
• Esqueleto en zig-zag de la cadena polipeptídica, con una longitud de entre 5-10
residuos. Cadenas laterales perpendiculares al plano (alternan ↑↓)
• Puentes de H entre C=O y N-H del enlace peptídico cadenas adyacentes, que pueden
pertenecer a cadenas polipeptídicas diferentes (lamina b intermolecular) o ser partes
diferentes de la misma cadena (lamina b intramolecular)
• 2 tipos de láminas b:
 Paralelas: misma orientación amino-carboxilo en el péptido

 Antiparalelas: orientación opuesta
 Muy similares, pero la conformación paralela con secuencias de repetición
más cortas y patrones de formación de puentes de H, diferentes.

Giros b
• Formada por 4 aminoácidos dispuestos para que se produzca un cambio en la dirección de la cadena polipeptídica de 180º. Conecta 2
láminas b antiparalelas / paralelas o hélices a.
• Estructura estabilizada por formación de puentes de H entre el grupo –C=O del primer aminoácido y el amino del cuarto. Aminoácidos
2 y 3 del giro no intervienen en el enlace
• Muy frecuente la presencia de Pro (cadena lateral permite giro a la izquierda)) y Gly (por su pequeño tamaño y flexibilidad.)
• Se suelen encontrar en superficie de proteínas: aa 2 y 3 del giro pueden formar puentes de H con el agua.
Más comunes giros b tipo I y II. Más frecuentes

tipo I y con un residuo del Gly en el aa 3 los tipo II

Niveles de organización: Estructura supersecundarias o motivos estructurales: Combinaciones de las estructuras
secundarias de hélice a y lámina b, con una distribución geométrica característica.
Proteínas fibrosas y globulares Proteínas globulares

Hélice superenrrollada: de 2 a 7 hélices a enrolladas a) Unidades bab: 2 láminas b paralelas, conectadas por una hélice a.
juntas (dímeros y trímeros los mas comunes). Estabilizada por interacciones hidrófobas.
Estabilizada por interacciones hidrófobas. Muy
b) Meandro b: conecta 2 láminas b antiparalelas por aa polares y gly: Cambio
importantes en regulación de la expresión génica.
muy abrupto en la dirección de cadena polipeptídica → giro de horquilla
c) Unidades aa: dos regiones de hélice a sucesivas, separadas por un brazo
no helicoidal se alinean debido a compatibilidad de cadenas laterales.
d) Barril b: varias configuraciones de lámina b se repliegan sobre misma
e) Llave griega: si una lámina b antiparalela se repliega sobre si misma


Niveles de organización: Estructura terciaria: Estructura 3D en el que las interacciones pueden darse entre residuos de
aminoácidos alejados y que se encuentran en estructuras secundarias diferentes
PROTEÍNAS FIBROSAS
Colágeno
• Cadenas polipeptídicas dispuestas en hebras largas
• Un único tipo de estructura secundaria repetido
• Insolubles en agua: elevada concentración de residuos de aa hidrófobos
• Papel estructural: conexión, protección y soporte
• Queratina (hélices a), colágeno (triple hélice a), fibroína de la seda (lámina b antiparalela)
PROTEÍNAS GLOBULARES
• Cadenas polipeptídicas plegadas en forma globular o esférica

• Varios tipos de estructura secundaria en la misma proteína
• Enzimas y proteínas reguladoras, de transporte, motoras, etc. Ej, albumina o mioglobina
Mioglobina
• Solubles en agua (polares fuera y apolares dentro)
• Compuestas por dominios (segmentos estructurales con funciones particulares)

Niveles de organización: Estructura terciaria:
Estabilidad de estructura terciaria se mantiene por una serie

de interacciones:
• Interacciones hidrófobas: cadenas laterales hidrófobas se
acercan debido a que son excluidas del agua
• Interacciones electrostáticas como puentes salinos, en las
regiones de la proteínas donde está excluida el aguao fuerzas
de Van der Waals, interacción muy débil, significativa en el
interior de la proteína plegada y entre las subunidades
• Enlaces por puentes de H: Tanto en el interior de una
proteína como en su superficie.
• Enlaces covalentes: Puentes disulfuro entre 2 residuos de
Cys. Común en proteínas extracelulares

Niveles de organización: Estructura cuaternaria: si varias cadenas proteicas o Inmunoglobulina G
subunidades (iguales o diferentes) se asocian.
• Pesos moleculares elevados
• Cada cadena polipeptídica se denomina subunidad → idénticas o muy diferentes
• Oligómeros: proteínas con múltiples subunidades en las que algunas o todas son
idénticas. Oligómeros formados por protómeros, que pueden estar formados por
una o varias subunidades.
• Gran número de oligómeros con 2 o 4 subunidades protoméricas (dímeros y

tetrámeros, respectivamente)
• Estabilización de subunidades polipeptídicas por interacciones hidrófobas (el más

importante), interacciones electrostáticas enlaces por puentes de hidrógeno y
entrecruzamientos covalentes (no muy numerosos pero cruciales, por ejemplo,
puentes disulfuro de las inmunoglobulinas)
Estructura de las proteínas: Estabilidad por plegamiento

Plegamiento: ventaja energética y permite creación de estructuras 3D adecuadas para la interacción con otras moléculas
• Plegamiento ocurre durante y después de que las proteínas son sintetizadas en los ribosomas.
• Estructuras tridimensional se mantiene gracias a interacciones (principalmente débiles), si se alteran las condiciones que facilita la
interacción → Desnaturalización de la proteína: modificación estructural que conduce a la pérdida de su función. Afectado por:
• Calor: afecta fundamentalmente a puentes de H
• Cambio de pH: afecta al estado de ionización de los aminoácidos
• Presencia de sales: iones disueltos pueden afectar a interacciones electrostáticas
• Disolventes apolares o detergentes: afecta a interacciones hidrófobas
En ocasiones, si se reestablece las condiciones fisiológicas : proteína recupera su conformación nativa y función → Renaturalización
Proteínas mal plegadas causan graves daños → interacción con otras proteínas mal plegadas formando agregados (Ej, b-amiloide en
Alzheimer)
Funciones de las proteínas

1. Catálisis: enzimas, dirigen y aceleran reacciones bioquímicas (ej quinasas)
2. Estructura: proporcionan soporte (ej, colágeno)
3. Movimiento: participan en movimientos celulares claves para división celular, endocitosis (ej. Actina)
4. Defensa: inmunoglobulinas, proteínas de la piel (Ej, queratinas)
5. Regulación: unión de ligando a receptores (Ej, unión de la insulina a su receptor)
6. Transporte: transporte de moléculas o iones a través de las membranas (Ej, bombas de Na+/K+)
7. Almacenamiento: reserva de nutrientes esenciales (Ej, caseína de la leche: reserva de N orgánico)
8. Respuesta al estrés: respuesta frente a agresores abióticos (Ej, citocromo P450, transforma contaminante tóxicos en
menos tóxicos, por ejemplo, detoxificación de medicamentos)

Bloque 1 - Parte 2!

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Bloque 1 - Parte 2!

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Bloque 1 - Parte 2!

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

BIOLOGÍA

Prof. Saúl Herranz Martín

Bloque 1: Aminoácidos y proteínas

Estructura de las proteínas

Estructura de las proteínas

Si la proteína se encuentra correctamente plegada en su estructura

Considerando los niveles de organización, las proteínas se clasifican en:

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Estructura de las proteínas

Secuencia de aminoácidos de su cadena peptídica, unidos por enlaces peptídicos.

Estructura de las proteínas

• Establecimiento de puentes de H a lo largo de la hélice establece un

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Estructura de las proteínas

Estructuras estabilizadoras de la hélice a Estructuras desestabilizadoras de la hélice a

• Puentes de H • Presencia de Pro, por su cadena lateral cíclica y Gly,

• Aminoácidos más frecuentes: Ala, Glu, Leu y Met.

Estructura de las proteínas

 Paralelas: misma orientación amino-carboxilo en el péptido

Estructura de las proteínas

Más comunes giros b tipo I y II. Más frecuentes

Estructura de las proteínas

Proteínas fibrosas y globulares Proteínas globulares

e) Llave griega: si una lámina b antiparalela se repliega sobre si misma

Estructura de las proteínas

• Cadenas polipeptídicas plegadas en forma globular o esférica

Estructura de las proteínas

Estabilidad de estructura terciaria se mantiene por una serie

Estructura de las proteínas

• Cada cadena polipeptídica se denomina subunidad → idénticas o muy diferentes

• Gran número de oligómeros con 2 o 4 subunidades protoméricas (dímeros y

• Estabilización de subunidades polipeptídicas por interacciones hidrófobas (el más

Estructura de las proteínas: Estabilidad por plegamiento

Funciones de las proteínas

2. Estructura: proporcionan soporte (ej, colágeno)

4. Defensa: inmunoglobulinas, proteínas de la piel (Ej, queratinas)

5. Regulación: unión de ligando a receptores (Ej, unión de la insulina a su receptor)

7. Almacenamiento: reserva de nutrientes esenciales (Ej, caseína de la leche: reserva de N orgánico)

También podría gustarte