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    Proteínas

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    Alex Perez
    Este documento describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que la secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional de una proteína, la cual a su vez define su función. También describe las principales estructuras secundarias como las hélices alfa, láminas beta y colágeno, así como los enlaces y fuerzas que estabilizan la estructura de las proteínas.

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    Proteínas

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    Este documento describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que la secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional de una proteína, la cual a su vez define su función. También describe las principales estructuras secundarias como las hélices alfa, láminas beta y colágeno, así como los enlaces y fuerzas que estabilizan la estructura de las proteínas.

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    Este documento describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que la secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional de una proteína, la cual a su vez define su función. También describe las principales estructuras secundarias como las hélices alfa, láminas beta y colágeno, así como los enlaces y fuerzas que estabilizan la estructura de las proteínas.

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    Este documento describe los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que la secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional de una proteína, la cual a su vez define su función. También describe las principales estructuras secundarias como las hélices alfa, láminas beta y colágeno, así como los enlaces y fuerzas que estabilizan la estructura de las proteínas.

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    Proteínas

    ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

    Configuración y conformación.
    Clasificación de las proteínas
    Plegamiento de las proteínas.
    Niveles de complejidad en el plegamiento.
    Estructura primaria de las proteínas.
    Estructura secundaria de las proteínas.

    Métodos de estudio.
    Hélice α.
    Conformación β
    Estructura del colágeno.

    Estructura terciaria de las proteínas


    Estructura cuaternaria de las proteínas
    Plegamiento y diseño de las proteínas
    • Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida.
    • Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:
    – Catálisis – Transporte
    – Estructura – Almacenamiento
    – Movimiento – Detoxificación
    – Defensa
    – Regulación

    Configuración y conformación.
    Función de una proteína depende de: Composición y secuencia de aa.
    Disposición espacial
    Configuración: Disposición molecular en el espacio.
    Un cambio implica rotura de enlaces.
    Ej. Disposición planar del enlace petídico
    Conformación: Disposición espacial de grupos sustituyentes de una molécula.
    Un cambio no implica rotura de enlaces.
    Ej. Plegamiento de cadenas polipeptídicas.
    Solo es posible una conformación (a un pH y una Tª) para que una proteína mantenga
    su actividad biológica.
    Clasificación de las proteínas
    Criterio: Conformación nativa
    1.- Fibrosas Muy abundantes
    Ordenadas paralelamente a un eje
    Queratina
    Insolubles soluciones acuosas Colágeno
    Elementos estructurales
    2.- Globulares: Cadenas plegadas Enzimas
    Forma esférica Anticuerpos
    Solubles Transportadores
    Elementos dinámicos
    3.- Mixtas: Aspecto fibroso Miosina
    Solubles en agua Fibrinógeno

    Plegamiento de las proteínas.


    Se puede producir:
    1.- Durante biosíntesis (en RIBOSOMAS):
    Determinado por la secuencia
    Génesis de interacciones para una conformación adecuada

    2.- Espontáneo o asistido por chaperonas.


    Chaperona de E.coli
    ESTRUCTURA 3D DE LAS PROTEINAS

    • Cada proteína posee una única estructura 3D.


    • La estructura 3D de una proteína depende de la
    secuencia de aa.
    • La función de una proteína depende de su estructura
    3D.
    • La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces
    disulfuro y fuerzas no covalentes.
    • Dentro de la gran variedad de las proteínas se
    reconocen algunos patrones estructurales comunes.
    Niveles de complejidad del plegamiento
    ESTRUCTURA PRIMARIA

    Esqueleto carbonatado de la cadena

    ESTRUCTURA SECUNDARIA

    Ordenación regular y periódico de


    las cadenas en el espacio a lo largo
    de una dirección

    ESTRUCTURA TERCIARIA

    Plegamiento de cadenas que


    poseen estructura secundaria de un
    modo compacto

    ESTRUCTURA CUATERNARIA

    Acoplamiento de varias cadenas


    polipeptídicas con estructura
    terciaria
    Proteínas oligoméricas
    Estructura secundaria de las proteínas

    Características generales.

    Patrones repetitivos de conformación local de la cadena polipeptídica


    – Dependen de los valores de los ángulos φ y ϕ:
    •Hay un número limitado de conformaciones posibles debido a impedimentos
    estéricos entre los grupos -NH, -CO y R
    •La conformación más favorable depende de la secuencia de aminoácidos
    Presente en todas las proteínas
    Estructura definitiva en PROTEÍNAS FIBROSAS

    Interacciones que intervienen Estructuras más frecuentes


    Estructura en hélice
    Conformación β
    Estructura tipo colágeno
    Hélice α
    Establecida por Pauling y Corey.
    Estructura definitiva en las α
    queratinas
    Cadenas arrolladas helicoidalmente
    sobre un eje.

    Características

    Paso de rosca de la hélice 5,4Å: 3,6 aa


    Hélice repetida 5 p. de r.: 27 Å, 18 aa
    Ángulo de paso de rosca 26º
    Ángulos de torsión φ= - 57º ϕ= - 47º
    Giro de hélice Dextrógira
    AA que permiten la hélice α:
    A, L, F, Y, W, C, M, H, Q, V, N
    AA que desestabilizan la hélice α:
    S, I, E, D, K, R, G.
    AA que rompen la hélice α:
    P
    Fuerzas que estabilizan la Hélice α
    Paso de rosca: 3 aa Paso de rosca: 4,4 aa
    α-queratina del pelo
    CONFORMACIÓN β LÁMINA PLEGADA- LÁMINA β
    Estructura adoptada por numerosas cadenas polipeptídicas.
    Estructura definitiva en las β queratinas.
    Fibroina de la seda, plumas de aves, escamas de reptiles.

    Disposición de los aminoácidos


    Cadenas extendidas en Zig-Zag
    Grupos R por encima y debajo
    NO hay puentes de H intracatenarios
    SI hay puentes de H intercatenarios
    Caracterísiticas planares
    Cadenas antiparalelas Cadenas paralelas

    N C φ= -139º ϕ= 135º N C φ= -119º ϕ= 113º


    C N N C

    FIBROINA
    FIBROINA
    Estructuras supersecundarias

    Son combinaciones de elementos de estructura


    secundaria que forman patrones definidos

    Llave griega
    Unidades βαβ Meandro β Unidad αα Barril β
    ESTRUCTURA DEL COLÁGENO

    Proteínas que forman parte del tejido conjuntivo


    Proteína mas abundante que no es ni α y β
    25% del total de las proteínas de vertebrados
    Tipos de aminóácidos Gly---X----Y

    1/3 Gly/1/3 Pro/1/3 4-OH Pro y 4-OH Lys


    Pobre en otros aminoácidos: mal alimento
    Glicoproteína, glúcidos unidos a OH Lys
    Estructura molecular

    Tropocolágeno- 3 Cadenas levógiras.


    Se enrollan entre si de modo dextrógiro.
    ESTRUCTURA TERCIARIA
    Características:
    1.- Estructura compacta
    2.- Localización externa de los grupos R polares
    3.- Localización interna de los grupos apolares
    4.- Las proteínas grandes pueden establecer dominios estructurales:
    Unidades estructuralmente independientes
    que presenta características y funciones
    definidas.

    Tipos de enlaces:

    1.- Puentes de H entre grupos peptídicos


    (h. α, conf. β), grupos R.
    2.- Puentes S-S.
    3.- Interacciones hidrofóbicas entre R no
    polares.
    4.- Interacciones electrostáticas entre R
    cargados (fuerzas de V. der W).
    ESTRUCTURA CUATERNARIA

    Asociación no covalente de cadenas polipeptídicas individuales arrolladas Prot.


    OLIGOMÉRICA

    Protómero: Cada cadena polipeptídica.


    Subunidad: Porción funcional: Consta de uno o varios protómeros.
    Desnaturalización: Pérdida de estructura tridimensional.

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