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UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL

FRANCISCO DE MIRANDA
U. C. MORFOFISIOLOGIA I
PROGRAMA MEDICINA

PROTEINAS
Dra. MARIA NOGUERA
PROTEÌNAS
Biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.

Alanina Cisteina
UNIONES RIGIDAS Y MOVILES EN LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÌNAS

La característica principal de este enlace radica en que no permite el giro de


los elementos unidos por él, por lo que es un enlace rígido. La rigidez de este
enlace se debe a que los electrones del doble enlace, que posee el carbono del
grupo carboxilo con el oxígeno, se moviliza hacia la unión entre el carbono
carboxilo y el nitrógeno del grupo amina.
CLASIFICACIÒN DE ACUERDO A SU FUNCIÒN
BIOLÒGICA

. .

Enzimáticas Transportadoras Protectoras


CLASIFICACIÒN DE ACUERDO A SU FUNCIÒN
BIOLÒGICA

. .

Estructural Hormonal Reserva


CLASIFICACIÒN DE ACUERDO A SU FUNCIÒN
BIOLÒGICA

. .

Homeostática Contráctiles Toxicas


CLASIFICACIÒN DE ACUERDO A

Propiedades
Composición físicas

Simples u Compuestas
Holoproteína o Hetero Fibrosas Globulares
s proteína

Aminoácidos Solubles en Insolubles


Solo
+ grupo agua en agua
aminoácidos
prostético
HETEROPROTEÌNAS
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS
Cromoproteína Pigmento
• Porfirinicas • Grupo Hemo • Hemoglobina,
mioglobina.
• No porfirinicas • Cobre, hierro o
retinal • Rodopsina.

Nucleoproteína Ácidos nucleicos Protaminas, histonas.


Glicoproteína Glúcido Fibrinógeno,
inmunoglobulinas.
fosfoproteína Acido fosfórico Caseína, Vitelina.
Lipoproteína Lípidos HDL, LDL.
NIVEL DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÌNAS

CUATERNARI
PRIMARIA SECUNDARIA TERCEARIA A

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
ESTRUCTURA PRIMARIA
 Es la secuencia lineal,
unidimensional de aminoácidos,
unidos entre sí por enlaces
peptídicos.
 Es la base de las otras tres
estructuras que adopta una
proteína.
 Están formadas por cadenas
de entre 50 y 300 Aa.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta por la
formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace
peptídico.
 Los puentes de H se
establecen entre los grupos
-CO- y -NH- del enlace
peptídico.
 El primero como aceptor de
H, y el segundo como
donador de H.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HÈLICE α
 Cuando la cadena
polipeptídica se enrolla en
espiral sobre sí misma debido
a los giros producidos por el
Cα de cada Aa se conforma la
hélice α.

 Esta estructura se mantiene


gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios
formados entre el grupo -NH
de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto
aminoácido que le sigue.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOJAS PLEGADAS O LAMINAS β
 Se forma por el posicionamiento paralelo
de dos cadenas de aminoácidos dentro de
la misma proteína.
 La cadena polipeptídica principal se estira
al máximo que permiten sus enlaces
covalentes adopten esta configuración.
 Las cadenas laterales de los Aa se sitúan
de forma alternante a la derecha y a la
izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica.
 Las estructuras β de distintas cadenas
polipeptídicas pueden interaccionar entre
sí mediante puentes de H, dando lugar a
estructuras laminares llamadas por su
forma hojas plegadas u hojas β.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
GIRO β
Secuencias de la cadena polipeptídica
con estructura α o β, están
conectadas entre sí por medio de los
llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una
conformación característica que
impone un brusco giro de 180 grados
a la cadena polipeptídica.
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro
aparecen con frecuencia en este tipo
de estructura.
La conformación de los giros β está
estabilizada por medio de un puente
de hidrógeno entre los residuos 1 y 4.
PROTEÌNAS FIBROSAS
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas están
constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de
modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o
láminas largas.

 Proporcionan fuerza, resistentes y/o elasticidad a los


tejidos. Son elementos básicos estructurales del tejido
conjuntivo.

Son insolubles en agua y su principal papel es estructural.

Contienen numerosos puentes di sulfuro que favorecen la


insolubilidad.

Ejemplos:
 Colágeno, α queratina y β queratina (fibroina de la seda,
las escamas, las garras)
α- Queratina

Localizada en cabello,
Estructura
piel, epitelio, cuernos,
Hélice α uñas, lana

.
Estructuras resistentes
Entrecruzadas por con
puentes disulfuro.
flexibilidad variable.
β- Queratina
Hoja
plegada β

Fibroina
Suaves y
de la
Flexibles.
seda,

Las Las
escamas. garras.
PROTEÌNAS FIBROSAS
Colágeno

 Presente en tendones y tejido


conectivo.
 Posee función estructural ya que es
particularmente rígida.
 Presenta una secuencia típica
compuesta por la repetición
periódica de grupos de tres
aminoácidos. El primer aminoácido
de cada grupo es Gly, y los otros
dos son Pro y un aminoácido
cualquiera.
PROTEÌNAS GLOBULARES
Aquellas cuyas cadenas polipeptídicas se pliegan en una forma casi esférica, los
grupos hidrófobos (apolares) quedan hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
(polares) hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua.

La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de


transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
DIFERENCIAS ENTRE PROTEÌNAS GLOBULARES Y FIBROSAS

DIFERENCIA FIBROSAS GLOBULARES


Estructura Estructura secundaria (hélice Estructura terciaria la lámina
α) y la cuaternaria. β plegada.

Cadenas polipeptídicas Largas. Forma casi esférica.


Solubilidad Insolubles en agua. Solubles en agua.
Características Son proteínas filamentosas. Residuos apolares se orientan
hacia el interior y los polares
hacia el exterior.

Ejemplos: Colágeno, Queratina, Mioglobina, hemoglobina,


Elastina, Fibroínas. inmunoglobulina.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína.

La estructura terciaria de una proteína facilita la solubilidad en el agua y es la


responsable directa de sus propiedades biológicas ( Hormonas, enzimas,
transporte).

Esta conformación globular se mantiene estable por la presencia de enlaces entre las
cadenas laterales de los aminoácidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
FIBROSO
*Una de las dimensiones *No existe una dimensión
es mucho mayor que las que predomine sobre las
otras dos. demás.
*Pueden mantener su *Forma relativamente

GLOBULAR
ordenamiento sin recurrir esférica.
a grandes *EJ: Mioglobina
modificaciones.
*EJ: colágeno, la
queratina del cabello o la
fibroína de la seda
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Fuerzas
electrostáticas
Covalentes
Puentes de
ENLACES
hidrógeno
No covalentes
Interacciones
hidrofóbicas
ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Tenemos una estructura cuaternaria cuando una


proteína es oligomérica,.
 Debemos considerar: El número y la naturaleza de las
distintas subunidades o monómeros que integran el
oligómero y La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar al oligómero.
 Fuerzas estabilizadoras: interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
 hidrofóbicas o puentes salinos.
FUERZAS ESTABILIZADORAS

  Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Fuerzas Enlaces Puentes de • Enlaces covalentes. • Fuerzas


estabilizad peptídicos hidrogeno *Puentes disulfuros. electrostática.
oras • Enlaces no covalentes • Puentes de
*Fuerzas hidrógeno.
electrostática. • Interacciones
*Puentes de hidrofóbicas.
hidrógeno.  
*Interacciones
hidrofóbicas.
 
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEÌNAS
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que
una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
AGENTES DESNATURALIZANTES
Como en algunos casos el
fenómeno de la desnaturalización
es reversible, es posible Agentes
precipitar proteínas de manera físicos
selectiva mediante cambios en: (calor)
 Disolventes orgánicos
( Acetona o alcohol etílico)
 Fuerza iónica ( Sal)
 pH
 Temperatura. te s H ,
n (deQuím
 Agitación mecánica. olve s, p a ter ico
c
Dis nico ióni ge s
nt e
 Metales pesados (cloruro de r g á a
mercurio, nitrato de plata, o ue r z s)
f
sulfato de cobre, etc)
GRACIAS

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