La materia de la vida 1

LAS PROTEÍNAS
1. CARACTERÍSTICAS GENERALES:

Las proteínas son biomoléculas importantes en la materia viva por su

abundancia, constituyen alrededor del 50% del peso en seco de la materia
viva.
Están formadas por C, H, O, N y, en menor proporción por S y P. A veces
también pueden contener Fe, Cu...
Son biomoléculas orgánicas de gran complejidad y elevado peso
molecular formadas por la unión de otras moléculas más sencillas
denominadas aminoácidos, es decir, las proteínas son polímeros de
aminoácidos.

2. LOS AMINOÁCIDOS:
Como ya hemos comentado, son los constituyentes estruturales de las
proteínas. Su nombre deriva de su constitución, están formados por: un
grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (-
R) unidos a un carbono central denominado carbono α. A este Cα se unen
también un hidrógeno, para completar los cuatro radicales.
La cadena lateral o grupo R varía de unos aminoácidos a otros siendo
característica de cada uno. Existen 20 aminoácidos proteicos que están
presentes en todos los seres vivos.

Grupo
amino Grupo
carboxilo

Grupo R cadena lateral

determina el aa

No todos los aminoácidos que forman las proteínas pueden ser sintetizados
por el ser humano por lo que, los tenemos que incorporar en la dieta. Son los
denominados aminoácidos esenciales: Valina, Leucina, Isoleucina,
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano y Lisina.

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Cada aa se designa bien con el nombre completo o con las tres primeras letras
de su nombre. Por ejemplo, valina o val, metionina o met, leucina o leu, ...
Entre las propiedades de los aminoácidos es preciso señalar las que siguen:
➢ Son sólidos, incoloros y solubles en agua.
➢ Bajo peso molecular.
➢ Tienen puntos de fusión elevados ( más de 200 ºC).
➢ Presentan estereoisomería y actividad óptica. Todos los aa, excepto
la Glicina, poseen un carbono asimétrico (Cα), Esto hace que cada aa
admita dos estereoisómeros según la colocación del grupo amino,
formas D (en la derecha) y formas L ( en la izquierda). Todos los
aminoácidos que forman las proteínas tienen configuración L.

➢ Son sustancias anfóteras, capaces de actuar como ácidos o como

bases dependiendo del pH del medio. La presencia de los grupos
amino y carboxilo hace que los aa puedan comportarse dependiendo
del pH del medio como ácidos (los grupos –COOH liberan protones
quedando como COO-) o, como bases (los grupos -NH2 captan
protones quedando como –NH3+). Cuando están en disolución acuosa
a pH próximo a la neutralidad (pH=7), los aminoácidos están
ionizados formando dipolos, el grupo carboxílico pierde un protón y
el grupo amino lo gana.

Si diminuye el pH el medio se vuelve ácido y aumenta la

concentración de H3O+. El aa tenderá a neutralizar esta acidez
captando los protones y cargándose positivamente, es decir, se
comportará como una base. Por el contrario, si aumenta el pH el
medio se vuelve básico, la concentración de protones diminuye y el aa
tenderá a liberar protones, cargándose negativamente y se comportará
como un ácido.

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El pH al que el aa tiene forma dipolar neutra, se denomina punto

isoeléctrico y se representa por pI.

pH diminuye: El aminoácido se comporta pH aumenta: El aminoácido se comporta

como una base capta protones. como un ácido cede protones.

Los aminoácidos se unen unos a los otros mediante enlaces covalentes

llamados enlaces peptídicos. Estos enlaces se forman entre el grupo
carboxílico de un aa y el grupo amino del siguiente, liberándose una
molécula de agua.

De la unión de dos aminoácidos se obtiene un dipéptido, de la de tres aa un

tripéptido,... Cuando se unen muchos aa la estrutura que se obtiene es un
polipéptido.
Las proteínas son polipéptidos naturales formados por un número elevado
de aminoácidos que tienen una estructura tridimensional definida.

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3. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS:

Los péptidos son compuestos por aa unidos mediante enlaces peptídicos. Se

pueden obtener por hidrólisis parcial de las proteínas, aunque también
existen péptidos naturales que desempeñan funciones importantes.
Según el número de aminoácidos que los forman se distingue entre:
➢ Oligopéptidos: formados entre dos y diez aa.

➢ Polipéptidos: contienen más de diez aa.

Las proteínas, como ya comentamos, son polipéptidos de peso molecular

mayor a 5000 u.m.a, ( > 100 aa), que tienen una estructura tridimensional
definida. Algunas están compuestas por varias cadenas de polipéptidos.
Las proteínas difiren unas de las otras en el número y orden en que se sitúan
los aa que las forman. De la secuencia de aa depende su forma o
configuración espacial, y de esta configuración depende su función
biológica.

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Atendiendo a su composición se diferencian dos grupos de proteínas:

➢ Holoproteínas: Constituidas solo por aa.
✓ Globulares: Tienen una conformación globular, son solubles
en agua o en disoluciones polares y tienen una gran actividad
biológica. Ejemplos: albúminas y globulinas entre otras.
✓ Fibrosas: Tienen conformación
filamentosa, son insolubles en
agua y tienen función
estructural. Ejemplos: colágeno,
miosina, elastina, etc...

➢ Heteroproteínas: Constituidas por aa

y otros compostos de naturaleza no proteica que reciben el nombre de
grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo prostético se
diferencian varios grupos:
✓ Nucleoproteínas: Incluyen una molécula de ácido nucleico,
como las proteínas que forman las fibras de cromatina.
✓ Glucoproteínas: Incluyen un glúcido unido por enlaces
covalentes a las cadenas polipeptídicas, como el fibrinógeno o
las inmunoglobulinas.
✓ Lipoproteínas: Incluyen lípidos en su composición, como las
proteínas presentes en las membranas y en el plasma (HDL y
LDL).
✓ Fosfoproteínas: El grupo prostético es un ácido fosfórico. Este
es el caso de la caseína de la leche o la vitelina del huevo.
✓ Cromoproteínas: Incluyen una molécula coloreada debido a
que tienen dobles enlaces conjugados y cationes metálicos,
como la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos o la
hemocianina ( transporte de oxígeno en los moluscos).

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4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

En la configuración espacial de las proteínas se distinguen cuatro niveles

estructurales o estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. De ella

dependen el resto de estructuras, cualquier cambio en la secuencia
origina proteínas diferentes.
Todas las cadenas llevan en un extremo un aa con el grupo amino libre,
N-terminal, y en el otro un aa con el grupo carboxílico libre, C-
terminal. Por convenio los aa se numeran desde el extremo N cara el
extremo C-terminal.

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Secundaria: es la disposición espacial que presenta la cadena de aa,

ésta es debida a la capacidad de los Cα para rotar. Se distinguen dos
tipos principales de estructura secundaria:
α-hélice o helicoidal: la cadena peptídica se dobla sobre sí
misma siguiendo las agujas del reloj originando una hélice en
la que las cadenas laterales (R) se dirigen cara el exterior. La
estructura se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno entre
los grupos amino y los carboxílicos de enlaces peptídicos
diferentes enfrentados.

Lámina-β o lámina plegada: se produce cuando varios

fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se
disponen paralelos o antiparalelos unos a los otros en zig-zag.
También esta estrutura se mantiene gracias a los puntes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y los
carboxílicos de enlaces peptídicos diferentes enfrentados. Se
forma una lámina en zig-zag en la que los restos de los aa se
disponen alternativamente a ambos lados de la misma.

Lámina-β

α-Hélice

Terciaria: se forma por el plegamiento de la estructura secundaria en

el espacio, adquiriendo la molécula una configuración tridimensional
que recibe el nombre de conformación. Ésta puede ser de dos tipos:

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Conformación globular: forma replegada compacta más o

menos esférica. Estas proteínas son solubles en agua y en
disoluciones salinas y desempeñan funciones de transporte.
Conformación filamentosa: forma alargada debido a que la
estructura secundaria no se repliega. Estas proteínas son
insolubles y desempeñan función estructural.

Cuaternaria: solo aparece en las

proteínas que están constituidas por
más de una cadena polipeptídica. Los
enlaces que mantienen esta estructura
son entre otros: puentes disulfuro,
puentes de hidrógeno, fuerzas de Van
der Waals y fuerzas electrostáticas.
En función del número de
subunidades que las formen reciben el
nombre de dímeras, trímeras,
tetrámeras...

En ocasiones, debido a condiciones ambientales desfavorables como: las

variaciones de temperatura o pH, las radiaciones... las proteínas se
desnaturalizan. Se produce la rotura de los enlaces que mantienen las
estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria sin que los enlaces peptídicos
se vean afectados. Ésto provoca la pérdida de la conformación y, por lo tanto,
la pérdida de sus propiedades y su función. La desnaturalización puede ser
reversible o irreversible dependiendo de si la proteína puede o no recuperar
su conformación.

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5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas realizan funciones muy diversas, entre las más

importantes destacan:

Función estructural: Las proteínas, especialmente las filamentosas,

forman la mayoría de las estructuras celulares y orgánicas. Por
ejemplo: las glucoproteínas de las membranas celulares; el colágeno
de los tendones, cartílagos y huesos; la elastina que forma parte de las
paredes de ciertos órganos; o la queratina de las uñas, pelo y plumas.
Función de transporte: muchas proteínas se unen con otras
moléculas e intervienen en su transporte. Éste es el caso de las
proteínas de las membranas (permeasas) que tienen la función de
transportar sustancias entre el exterior y el interior. Otras como la
hemoglobina transportan sustancias (oxígeno) por el interior del
organismo; los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria y en la fase luminosa de la fotosíntesis; las lipoproteínas
transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos insolubles; y la
seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y otras sustancias en
la sangre.
Función contráctil: confieren a los organismos la capacidad de
desplazarse o de cambiar de forma, como la actina y la miosina
responsables de la contracción muscular.
Función de reserva: Actúan como reserva de aa como la
ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche..
Función defensiva: algunas proteínas tienen función protectora para
el organismo. Ejemplos son: las inmunoglobulinas de los anticuerpos
que se fabrican cuando en el organismo penetran antígenos, los
aglutinan y precipitan activándolos; la trombina y el fibrinógeno que
intervienen en el proceso de coagulación impidiendo la pérdida de
sangre.
Función hormonal: hormonas como la insulina el glucagón o la
somatropina, (hormona del crecimiento), son proteínas y regulan los
procesos metabólicos.
Función catalítica: ciertas proteínas actúan catalizando (facilitando y
acelerando las reacciones que tienen lugar en los seres vivos. Estas
moléculas de naturaleza proteica son las enzimas. En las reacciones
enzimáticas, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de

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sustratos (S) y las sustancias formadas productos (P). Los enzimas se

caracterizan por su elevada especificidad. Cada uno es capaz solo de
actuar sobre uno o muy pocos sustratos, cada E se une a un S formando
un complejo efímero, complejo enzima-sustrato (ES), que después de
la transformación se separa en los productos de la reacción y la enzima
libre. La zona específica por donde se produce la unión se llama
centro activo, y presenta una estrctura tridimensional complementaria
con la del sustrato.

Es preciso indicar que las proteínas de los seres vivos, en muchos

casos, son características de cada especie y diferentes a las del resto
de especies; e incluso dentro de una especie pueden variar de unos
individuos a otros. Esta especificidad se debe a la ordenación de los
aa y las diferencias entre proteínas homólogas en individuos diferentes
serán tanto mayores cuanto más alejados se encuentren los individuos
en la escala filogenética.

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