Tema 1. Estructura de Las Proteínas.

Tema 1. Estructura de las proteínas.
Introducción.
· Biología molecular: rama de la Biología que pretende explicar los seres

vivos a partir de las moléculas que lo componen. Dogma central:
· Proteína: biomolécula compuesta mayoritariamente por una cadena

aminoacídica, a la que se le une normalmente un cofactor.
· Cofactor: molécula o grupo funcional, normalmente de tamaño considerable

que, bien si no tiene naturaleza polipeptídica, es esencial para el desarrollo
de la función biológica de la proteína.
Tipos:
- Grupo prostético: cofactor unido covalentemente al polipéptido (e.g.

hemo).
- Coenzima: cofactor no unido covalente al polipéptido (e.g. vitamina A).
Suele tener naturaleza orgánica u organometálica.
· Enzimas: biomoléculas de naturaleza proteica (a excepción de las ribozinas:

ARN) y estructura globular que en condiciones fisiológicas actúan como
biocatalizador. Afectan directamente a la cinética (no a la termodinámica) de
las reacciones metabólicas, acelerándolas o incluso posibilitándolas.
La función de una proteína viene determinada por su estructura. Dos

proteínas con diferente secuenciación, pero igual estructura, pueden
desarrollar funciones similares.
· Motivo: elemento de estructura secundaria con sus elementos de unión
(normalmente codones) que suelen ser patrones de repetición.
· Dominio: cada una de las partes bien diferenciadas de la estructura

tridimensional completa, las cuales poseen estructura y función diferentes.
· Subunidad: polipéptido que se pliega independientemente y que se une a

otras subunidades para dar un megacomplejo proteíco con función biológica.
· Péptido de tránsito: secuencia aminoacídica del comienzo de una proteína

que indica a donde irá esta.
Identidad VS Similaridad:
Identidad: Similaridad:
Misma secuencia aminoacídica. Variaciones conservativas de

aminoácidos.
Niveles de estructuración de una proteína:
· Estructura primaria: secuencia aminoacídida. Información recogida en el

ADN.
· Estructura secundaria: organización regular y periódica de las cadenas

polipeptídicas en una dirección (identificación de patrones). El plegamiento
es característico de la secuencia y de la rigidez del enlace polipeptídico. La
estabilidad, de los distintos enlaces que puedan darse (de H, puentes
disufuro). Algunas proteínas, como las estructurales, se quedan en este
nivel.
- α-hélice: estructura de hélice dextrógira en la que los grupos

carboxílicos quedan orientados en la misma dirección, mientras que
los grupos amino se orientan en la contraria.
Los radicales de los aminoácidos se dirigen al exterior de la
hélice. Se producen enlaces de H intercatenarios (-CO ··· HN-).
Ejemplo: α-queratina (mamíferos)
- Lámina-β: estructura en la que los enlaces peptídicos se disponen en
planos, formando un zig-zag. Las cadenas adyacentes pueden
orientarse en la misma dirección (β-paralelos) o en la opuesta ( β-
antiparalelos).
Los radicales de los aminoácidos se orientan a ambos lados de

la hoja, mientras que los enlaces laterales se alternan por encima y
por debajo del plano de la lámina. Se producen enlaces de H
interlaminares. Ejemplo: β-queratina (aves).
· Estructura terciaria: forma tridimensional que adopta la proteína al

replegarse en el espacio. Las cadenas laterales hidrofóbicas tienden a
mantenerse en el interior de la proteína. La estructura terciaria se estabiliza
mediante enlaces entre cadenas laterales:
- Puentes salinos - Enlaces coordinados.

(electrostático). - Interacciones hidrofóbicas
- Puentes de azufre (cisteínas). (ΔS > 0).
- Enlaces de hidrógeno. - Fuerzas de Van de Waals.
· Estructura cuaternaria: asociación de subunidades que se da en proteínas

oligoméricas, aquellas que poseen dos o más cadenas polipeptídicas
(protómeros), iguales o no, que se unen de manera no covalente (a excepción
de los puentes de azufre) para dar una proteína biológicamente activa.
El conocimiento de la estructura primaria permite:
- Predecir pI e hidrofobia. - Evolución molecular.

- Cálculo de la masa molecular: - Predicción estructura y
∑ a ai−(n−1) H 2 O función.
i
- Preparación de anticuerpos y
sondas.
- Frecuencia de señal y vida media (la determina el segundo
aminoácido).
· Clasificación estructural de las proteínas por motivos:
- Todo α-hélice. - α/β: dominio solo α + dominio solo

- Toda lámina-β. β.
- α+β: dominio/s con α y β.
Proteínas intrínsecamente desorganizadas interaccionan de manera

distinta en función del sustrato.
Plegamiento de las proteínas.

· Plegamiento: proceso mediante el cual una proteína adopta su
conformación tridimensional final. Tipos:
- Espontáneo.
- Mediado: ayudado por otras enzimas, como:
1. Chaperonas: proteínas que facilitan y conducen el correcto
plegamiento de una proteína tras su síntesis (traducción).
Tipos:
 Familia Hsp70.
 Chaperoninas GroEL/GroES.
2. PDI (Protein Disulfide Isomerase): proteína que elimina puentes
de auzfre formados incorrectamente.
3. PPI (Peptidil-Prolil cis/trans Isomerase): cataliza isomerización
de las prolinas.
Modelos que explican la estructuración/plegamiento:
- Ordenado: 1º → 2º → 3º → 4º.
- Glóbulo fundido: estado que no posee las cadenas laterales que
caracterizan el estado primario de una proteína.
Lo que se observa en la realidad es una mezcla de ambos modelos.
Mantenimiento y destrucción proteica.

· Proteostasis celular: manteamiento del sistema de proteínas requeridas en
un momento y condiciones determinadas. En las células, se ven implicadas
cientas de enzimas y proteínas especializadas. Involucra:
- Biosíntesis de proteínas. - Recuperación de proteínas

- Plegamiento espontáneo y/o parcialmente
ayudado de proteínas desestructuradas.
- Secuestro y desnaturalización de proteínas irreversiblemente

desnaturalizadas.
La degradación de proteínas puede darse mediante:
1. Sistema de proteasas: ubiquitina-proteasoma.

2. Autofagia: la proteína se encapsula en una membrana y se degrada en
lisosomas.
· Amiloidosis: término genérico que describe a un conjunto de enfermedades

caracterizadas porque se produce una deposición de proteínas que no
pueden degradarse: Alzheimer, Parkinson, vacas locas (prion que contagia
mal plegamiento), correa de Huntington…
Hidrólisis Desnaturalización
Rotura de todos los enlaces, Rotura de todas las interacciones

incluidos los peptídicos. de una proteína, a excepción de los
Proteína → Aminoácidos libres enlaces peptídicos.
Proteína plegada → Proteína

desnaturalizada
- Enzimático: proteasas. - pH - Calor.

- Químicamente: HCl 6M, extremo. - Distintos
100ºC. Durante 24 h (Gln y - Detergent disolvente
Asn no resisten). e. s.

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· Biología molecular: rama de la Biología que pretende explicar los seres

· Proteína: biomolécula compuesta mayoritariamente por una cadena

· Cofactor: molécula o grupo funcional, normalmente de tamaño considerable

- Grupo prostético: cofactor unido covalentemente al polipéptido (e.g.

· Enzimas: biomoléculas de naturaleza proteica (a excepción de las ribozinas:

La función de una proteína viene determinada por su estructura. Dos

· Dominio: cada una de las partes bien diferenciadas de la estructura

· Subunidad: polipéptido que se pliega independientemente y que se une a

· Péptido de tránsito: secuencia aminoacídica del comienzo de una proteína

Misma secuencia aminoacídica. Variaciones conservativas de

Niveles de estructuración de una proteína:

· Estructura primaria: secuencia aminoacídida. Información recogida en el

· Estructura secundaria: organización regular y periódica de las cadenas

- α-hélice: estructura de hélice dextrógira en la que los grupos

Los radicales de los aminoácidos se orientan a ambos lados de

· Estructura terciaria: forma tridimensional que adopta la proteína al

- Puentes salinos - Enlaces coordinados.

· Estructura cuaternaria: asociación de subunidades que se da en proteínas

El conocimiento de la estructura primaria permite:

- Predecir pI e hidrofobia. - Evolución molecular.

· Clasificación estructural de las proteínas por motivos:

- Todo α-hélice. - α/β: dominio solo α + dominio solo

Proteínas intrínsecamente desorganizadas interaccionan de manera

Plegamiento de las proteínas.

Modelos que explican la estructuración/plegamiento:

Mantenimiento y destrucción proteica.

- Biosíntesis de proteínas. - Recuperación de proteínas

- Secuestro y desnaturalización de proteínas irreversiblemente

La degradación de proteínas puede darse mediante:

1. Sistema de proteasas: ubiquitina-proteasoma.

· Amiloidosis: término genérico que describe a un conjunto de enfermedades

Rotura de todos los enlaces, Rotura de todas las interacciones

Proteína → Aminoácidos libres enlaces peptídicos.

Proteína plegada → Proteína

- Enzimático: proteasas. - pH - Calor.

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