PLAN DOCENTE DE LA ASIGNATURA

Curso académico: 2019/2020

Identificación y características de la asignatura

Código 500489 Créditos ECTS 6
Denominación (español) BIOQUÍMICA BÁSICA
Denominación (inglés) BASIC BIOCHEMISTRY
Titulaciones GRADO EN MEDICINA
Centro FACULTAD DE MEDICINA
Semestre PRIMERO Carácter FORMACIÓN BÁSICA
Módulo MORFOLOGÍA, ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL CUERPO HUMANO
Materia BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
Profesor/es
Nombre Despacho Correo-e Página web

ALICIA CABEZAS MARTIN Anexo I, acabezas@unex.es http://www.unex.es/investigacion

/grupos/genzima
ROSA MARIA PINTO CORRALIZA Fac Medicina rospinto@unex.es

Área de conocimiento BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR

Departamento BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR Y GENÉTICA
Profesor coordinador ALICIA CABEZAS MARTIN

Competencias*
Esta asignatura contribuirá a adquirir las siguientes competencias Básicas y Generales según el plan docente del
Grado de Medicina vigente:
CB1, CB5, C.05, C.07, C.10, C.23, C.24, C.31, C.36, C.37, CT2 y CT3

CB1 - Que los estudiantes hayan demostrado poseer y comprender conocimientos en un área de estudio que
parte de la base de la educación secundaria general, y se suele encontrar a un nivel que, si bien se apoya en
libros de texto avanzados, incluye también algunos aspectos que implican conocimientos procedentes de la
vanguardia de su campo de estudio
CB5 - Que los estudiantes hayan desarrollado aquellas habilidades de aprendizaje necesarias para emprender
estudios posteriores con un alto grado de autonomía

C.07. - Comprender y reconocer la estructura y función normal del cuerpo humano, a nivel molecular, celular,
tisular, orgánico y de sistemas, en las distintas etapas de la vida y en los dos sexos.
C.10. - Comprender y reconocer los agentes causantes y factores de riesgo que determinan los estados de salud
y el desarrollo de la enfermedad.
C.23. - Comunicarse de modo efectivo y claro, tanto de forma oral como escrita, con los pacientes, los
familiares, los medios de comunicación y otros profesionales.
C.24. - Establecer una buena comunicación interpersonal que capacite para dirigirse con eficiencia y empatía a
los pacientes, a los familiares, medios de comunicación y otros profesionales.
C.31. - Conocer, valorar críticamente y saber utilizar las fuentes de información clínica y biomédica para
obtener, organizar, interpretar y comunicar la información científica y sanitaria.
C.36. - Ser capaz de formular hipótesis, recolectar y valorar de forma crítica la información para la resolución de
problemas, siguiendo el método científico.
C.37. - Adquirir la formación básica para la actividad investigadora.
CT2. - Que los estudiantes hayan podido desarrollar el perfil para el ejercicio profesional en Medicina mediante
actividades diseñadas en todas las materias del plan de estudios.
CT3. - Que los estudiantes hayan alcanzado un dominio mínimo de un idioma extranjero, preferentemente
inglés.

*Los apartados relativos a competencias, breve descripción del contenido, actividades formativas, metodologías
docentes, resultados de aprendizaje y sistemas de evaluación deben ajustarse a lo recogido en la memoria verificada
del título.

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Asimismo esta asignatura contribuye en las siguientes competencias Específicas del Módulo de Morfología,
Estructura y Función del Cuerpo Humano:

CEM1.01. Conocer la estructura y función celular.

CEM1.02. Biomoléculas.
CEM1.03. Metabolismo.
CEM1.04. Regulación e integración metabólica.
CEM1.10. Información, expresión y regulación génica.
CEM1.17. Manejar material y técnicas básicas de laboratorio.

Contenidos
BREVE DESCRIPCIÓN DEL CONTENIDO
Estudio de la estructura, propiedades, interacciones, interconversiones y organización estructural y funcional de
las biomoléculas, que constituyen el substrato de la anatomía (sub)celular y de los procesos y funciones
biológicos. Esta asignatura proporciona bases para entender que la célula es un sistema que intercambia materia
y energía con su entorno, se mantiene cerca del estado estacionario a corto plazo, se reproduce y envejece a
medio plazo y evoluciona a largo plazo todo ello regido por un programa genético (genoma) de naturaleza
molecular.

TEMARIO DE LA ASIGNATURA

BLOQUE I : BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y CATÁLISIS.

TEMA 1: INTRODUCCIÓN
1.1- La vida como fenómeno bioquímico.
El ser vivo. Características químicas de los componentes celulares. Organización molecular de la célula.
1.2- El agua como disolvente biológico.
Características moleculares: polaridad, formación de puentes de hidrógeno. Características físico-químicas.
Interacciones moleculares en el medio acuoso: compuestos iónicos, polares, apolares y anfipáticos. Tampones
de pH.
S.1- SEMINARIO 1: Tampones de pH fisiológico.
P.1- PRÁCTICA 1: Medida experimental del pH. Disoluciones ácido-base y tampones.

TEMA 2: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

2.1- Aminoácidos.
Estructura. Aminoácidos: proteinogénicos, modificados, no proteinogénicos. Estereoisomería: quiralidad.
Propiedades ácido-base. Carga neta en función del pH: punto isoeléctrico
2.2- El enlace peptídico y estructura primaria de las proteínas.
Unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cadenas peptídicas. Estructura primaria. Enlaces covalentes
no peptídicos entre aminoácidos.
2.3- Estructura tridimensional de las proteínas fibrosas.
Proteínas fibrosas: α-queratinas, colágenos.
2.4- Estructura tridimensional de las proteínas globulares.
Estructura secundaria. Lámina plegada β, hélice α, giros. Estructuras supersecundarias. Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria. Interacciones que estabilizan la estructura de las proteínas. Relación entre la secuencia
de aminoácidos y la estructura tridimensional. Desnaturalización y renaturalización. Proteína prión

Tema 3: ENZIMAS Y CATÁLISIS.

3.1- Enzimas.
Conceptos generales. Clases de enzimas y clasificación EC. Mecanismo de acción: centro activo, complejo
enzima-sustrato, especificidad (complementariedad, adaptación inducida). Cofactores. Relación entre coenzimas
y vitaminas.
3.2- Cinética enzimática.
Conceptos elementales de cinética: velocidad de la reacción, estado estacionario. Saturación, velocidad máxima,
constante de Michaelis-Menten, concepto de actividad enzimática, constante catalítica o número de recambio.
Eficiencia catalítica. Enzimas oligoméricas, cooperatividad, centros alostéricos. Efecto del pH y la temperatura.
3.3- Inhibición enzimática.
Inhibición enzimática irreversible y reversible. Inhibidores reversibles: competitivos y no competitivos. Efectos
sobre las curvas de saturación y los parámetros cinéticos. Ejemplos de inhibidores irreversibles y reversibles.
3.4- Estrategias de regulación de la actividad enzimática.
Control de la cantidad de enzima. Control alostérico: cooperatividad y centros alostéricos. Múltiples formas
enzimáticas: Isoenzimas. Modificación covalente reversible: quinasas y fosfatasas. Activación proteolítica:
zimógenos o proenzimas. Importancia clínica de los enzimas
S.2- SEMINARIO 2: Fundamentos de la espectrofotometría.
P 2- PRÁCTICA 2: Estudio experimental de la cinética de la fosfatasa alcalina.
RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS. Análisis enzimático.
Cálculos prácticos. A) Km, Vmax, kcat B) Inhibidores

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 BLOQUE II : METABOLISMO

Tema 4: INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO CELULAR

4.1- Conceptos básicos de bioenergética y metabolismo.
Vías metabólicas: concepto y clases. Mapa metabólico general. Bioenergética: variación de energía libre (∆G),
equilibrio, dirección de las reacciones químicas, ∆Gº y ∆Gº´, acoplamiento energético. Aspectos metabólicos de
la termodinámica: termodinámica de los compuestos fosfato (el ATP), reacciones de óxido-reducción (oxidación
de nutrientes y transporte de electrones). Mecanismos de regulación de los procesos metabólicos.
4.2- Transporte a través de las membranas.
Aspectos generales sobre las membranas: funciones biológicas, constituyentes, bicapa lipídica, modelo mosaico
fluido. Proteínas de membrana transportadoras: Transportadores y Canales. Mecanismos de transporte: difusión
simple, difusión facilitada o transporte pasivo, transporte activo primario(bomba Na+K+), transporte activo
secundario.
4.3- El papel central del ciclo de Krebs.
Fases de la respiración celular. El ciclo de Krebs, vía común de todos los combustibles.Conexión con la cadena
respiratoria. Funciones: producción de energía y biosintética. El acetil-CoA y el complejo piruvato
deshidrogenasa. Reacciones del ciclo. Control de la piruvato deshidrogenasa y del ciclo de Krebs. Papel del ciclo
de Krebs como fuente de precursores biosintéticos e integración de las vías metabólicas.
4.4- Fosforilación oxidativa y cadena respiratoria.
Recordatorio: reacciones óxido-reducción, grupos transportadores de electrones. Aspectos generales de la
cadena respiratoria. Organización funcional: 4 complejos (3 bombas de protones y una conexión física con el
ciclo del ácido cítrico). Creación de un gradiente de protones: hipótesis quimiosmótica. Síntesis de ATP: ATP
sintasa. Comentario breve sobre las lanzaderas. Estequiometría global de la oxidación completa de la glucosa.

Tema 5: METABOLISMO DE GLÚCIDOS

5.1- Estructura de los hidratos de carbono.
Funciones, estructura y esteroisomería de monosacáridos. Enlace glucosídico. Oligosacáridos y polisacáridos.
5.2- Glucolisis. Encrucijada del piruvato.
Generalidades. Fuentes de glucosa, α−amilasas, y oligosacaridasas, proteínas transportadoras de glucosa
(familia GLUT). La vía glucolítica de glucosa a piruvato: reacciones y enzimas. Ruta de utilización de los
sustratos distintos de la glucosa en la glucolísis: galactosa y fructosa. Regeneración del NAD+. Encrucijada del
piruvato: fermentación alcohólica, fermtentación láctica, piruvato descarboxilasa, lactato deshidrogenasa.
Transp. NADH++H+ citosólico al interior de la mitocondria: Lanzadera del Glicerol 3P y Lanzadera Malato-
Aspartato. Balance global de la glucolisis.
5.3- Gluconeogénesis. Regulación: glucolisis y gluconeogénesis. Ciclo de Cori.
Aspectos generales: definición, el hígado como principal órgano gluconeogénico, precursores. Secuencias de
reacciones: etapas reversibles e irreversibles. Salida del Oxalacetato de la mitocondria para su uso en la
gluconeogénesis. Regulación repícroca de la glucolisis y la gluconeogénesis: hexoquinasa/glucosa 6-fosfatasa,
fosfofructoquinas/fructosa 1,6 bifosfatasa, piruvato quinasa/piruvato carboxilasa/PEP carboxiquinasa. Ciclo de
Cori.
5.4- Glucogenolisis y glucogenogénesis.
Aspectos generales: almacenamiento y reutilización. Glucógeno hepático y glucógeno muscular. Degradación de
glucógeno: Glucógeno fosforilasa. Síntesis de glucógeno: UDP glucosa, Glugógeno sintasa. Regulación hormonal
de la glucógeno fosforilasa/glucógeno sintasa. Regulación no hormonal por la unión de glucosa a glucógeno
fosforilasa a.
5.5- Ruta de las pentosas-fosfato.
Conexión con la glucolisis. Esquema general de la ruta. Generación de NADPH y azúcares de 5 carbonos. Vías
que precisan NADPH y ribosa 5P. Glucosa 6P-deshidrogenasa. Ejemplos de transtornos del metabolismo de
hidratos de carbono.
P.3 PRÁCTICA 3: Estructura de los monosacáridos y enlaces glicosídicos.

Tema 6: METABOLISMO DE LÍPIDOS

6.1- Características, funciones y estructura de los lípidos.
Características de los lípidos. Funciones de los lípidos. Lípidos de almacenamiento: Ácidos grasos (AG) saturados
e insaturados. AG esenciales. Triacilgliceroles. Ceras. Lípidos de membrana: Fosfolípidos, glucolípidos y esteroles
(colesterol). Lípidos como señales, hormonas y pigmentos: PI4,5-biP, derivados icosanoides y derivados de
esteroles. Vitaminas D, A, E y K.
6.2- Oxidación de los ácidos grasos. Cuerpos cetónicos.
Fuentes de los Ácidos Grasos (AG). Digestión, movilización y transporte de grasas: digestión y absorción,
transporte y lipoproteínas. Utilización de los AG como combustible: movilización de los TAG almacenados,
activación de los AG y transporte al interior mitocondrial, β oxidación AG saturados. AG insaturados o con
cadena impar. Oxidación AG en los peroxisomas. Otras oxidaciones: ω y α.Cuerpos cetónicos: Biosíntesisy
utilización.

6.3- Biosíntesis de ácidos grasos (AG) y triacilgliceroles (TAG). Regulación de la síntesis y

degradación de ácidos grasos.
Biosínteis de Ácidos Grasos: Acetil CoA carboxilasa (sintesis Malonil CoA), complejo Ácido Graso Sintasa, síntesis
de otros AG a partir del palmiato (enlongación, insaturación).Biosíntesis de TAG: síntesis glicerol 3 P, síntesis de
fosfatidato, síntesis de TAG. Regulación de la síntesis y degradación de Ácidos Grasos. Regulación acetil-CoA
carboxilasa: fosforilación/defosforilación, alostérica, hormonal, respuesta a la dieta.

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6.4- Biosíntesis de fosfolípidos de membrana. Biosíntesis de colesterol, esteroides e isoprenoides
Biosínteis de fosfoglicéridos (intermediario: fosfatidato): a parir de DAG activado y a partir del alcohol activado.
Biosíntesis de esfingolípidos a partir de ceramida. Biosíntesis de colesterol. Regulación de la biosíntesis del
colesterol. El colesterol como precursor de las sales biliares y hormonas esteroideas.
Algunos trastornos del metabolismo lipídico.

Tema 7: METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

7.1- Fuentes de aminoácidos.
Metabolismo de los aminoácidos en el esquema general del metabolismo. Esquema general del metabolismo de
los aminoácidos. Origen de los aminoácidos: Degradación de proteínas exógenas (dieta), degradación de
proteínas endógenas (recambio proteico), biosíntesis de aminoácidos no esenciales (visión general), degradación
de proteínas durante la inanición (visión general).
7.2- Degradación de aminoácidos: eliminación del nitrógeno.
Eliminación del grupo amino: Transaminasas o aminotransferasas. AST-GOT y ALT-GPT. Desaminación del
glutamato: Glutamato deshidrogenasa y su regulación. Degradación de aminoácidos en tejidos extrahepáticos.
El papel de la glutamina y la alanina en el transporte del amonio. Ciclo Glucosa-Alanina. Ciclo de la urea,
conexión con el Ciclo de Krebs y con la gluconeogénesis. Regulación del ciclo de la urea (dieta, regulación
alostérica). Defectos genéticos en el ciclo de la urea. Toxicidad del ión amonio.
7.3- Degradación de aminoácidos: destino de los esqueletos carbonados.
Esquema general: el esqueleto carbonado de los aminoácidos alcanza el ciclo de Krebs (oxidación). Carácter
glucogénico y cetogénico. Degradación de algunos aminoácios y sus puntos de entrada en el ciclo de Krebs
(acetil-coA, piruvato, oxalacetato, fumarato, succinil-CoA, α-oxoglutarato). Degradación del triptófano. Errores
del metabolismo de aminoácidos: comentario general y ejemplos.
7.4 Biosíntesis de aminoácidos no esenciales
Ejemplos: Síntesis de glutamato, glutamina y arginina. Síntesis de aspartato y asparagina. Síntesis de alanina.
Síntesis de serina y glicina.

Tema 8: METABOLISMO DE NUCLEÓTIDOS

8.1- Componentes y estructura de los nucleótidos.
Purinas, pirimidinas. Coenzimas nucleótidicos
8.2- Biosíntesis de ribonucleótidos.
Visión general de metabolismo de nucleótidos purínicos y pirimidínicos: síntesis de novo, vía de recuperación.
Importancia del papel del tetrahidrofolato y el fosforribosil pirofosfato. Biosíntesis de purinas de novo: IMP,
conversión en AMP o GMP, fosforilación a ATP y GTP, y regulación. Vía de recuperación, rescate o reciclaje de
purinas: fosforribosiltransferasas. Síndrome de Lesch-Nyhan. Metabolismo de nucleótidos pirimidínicos:
biosíntesis de novo y vía de recuperación.
8.3- Biosíntesis de desoxirribonucleótidos
Visión general de la síntesis de desoxirribonucleótidos. Ribonucleótido reductasa (estructura, regulación).
Síntesis de timidilato (dTMP). Vía de recuperación, rescate o reciclaje.
8.4- Degradación de purinas hasta ácido úrico.
Visión general de la degradación de nucleótido a nucleósido: 5´ Nucleotidasas y fosfatasas. Adenosina
desaminasa y síndrome de inmunodeficiencia combinada grave. De nucleósido a base: Purín nucleósido
fosforilasa (PNP). De base a ácido úrico: Xantina oxidasa. Gota y alopurinol.

Tema 9: COORDINACIÓN E INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO

9.1- Coordinación e integración del metabolismo.
Esquemas generales y recordatorio del metabolismo de hidratos de carbono, lípidos y proteínas. Moléculas
clave: glucosa 6P, piruvato, acetil-CoA. Reservas de combustibles en el organismo. Insulina, glucagón y
homeostasis de la glucosa en: estado de buena nutrición, ayuno de corta duración y ayuno prolongado. Visión
general sobre la obesidad y diabetes.

BLOQUE III : FLUJO Y BIOQUÍMICA DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA.

Tema 10: ESTRUCTURA, REPLICACIÓN Y TRANSCRIPCIÓN DEL DNA.

10.1- El DNA como material genético.
Introducción: Genoma, estructura, funcionamiento. Enlace fosfodiéster entre nucleótidos. Estructura de la doble
hélice de DNA. Tipos de hélice. Desnaturalización del DNA. Forma, tamaño, superenrrollamiento de la molécula
de DNA. Cromatina y empaquetamiento del DNA.

10.2- Replicación del DNA.

Características de la replicación. DNA polimerasas. Replicación en procariotas. Fases. Proteínas que intervienen.
Síntesis coordinada de la horquilla de replicación. Fragmentos de Okazaki. Replicación en eucariotas.
10.3- Transcripción.
Aspectos generales de la transcripción y del RNA. Tipos de RNA. RNA polimerasas: funcionamiento, tipos. Fases
de la transcripción. Maduración del RNA: aspectos básicos. Transcripción en eucariotas.
10.4- Conceptos básicos de regulación génica.
Operador, represor, activadores, efectores. Operones bacterianos. Regulación del operón de la lactosa.
Regulación del operón del triptófano. Atenuación

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Tema 11: SÍNTESIS DE PROTEÍNAS Y PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL.
11.1- Síntesis de proteínas y procesamiento postraduccional.
Visión general del código genético, ribosomas, traducción. RNAs de transferencia. Activación de los aminoácidos:
aminoacil-tRNAs y aminoacil-tRNA sintetasas. Traducción ribosomal de RNAs mensajeros en procariotas:
factores, enzimas involucrados y fases (iniciación, elongación y terminación). Comentario general sobre
diferencias entre procariotas y eucariotas (mensajeros policistrónicos, relaciones entre la transcripción y la
traducción). Modificaciones postraduccionales más comunes.
11.2- Tráfico intracelular y degradación de proteínas.
Direccionamiento de proteínas nucleares y mitocondriales. Proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático.
Transporte vesicular hacia el golgi, membrana plasmática y exterior celular. Degradación de proteínas: señales
para la proteolísis, degradación lisosomal y degradación en los proteosomas.

PRÁCTICAS DE LABORATORIO

P.1 MEDIDA EXPERIMENTAL DEL pH. DISOLUCIONES ÁCIDO-BASE Y TAMPONES.

Instrucción sobre el manejo del medidor de pH. Observación del pH del agua destilada. Entrega de 4
disoluciones 10 mM de compuestos ácido-básicos (composición conocida). Cálculo teórico del valor de pH
esperado en cada una. Medida experimental de los valores de pH. Comparación de los resultados teóricos y
experimentales y discusión.
Entrega de 4 disoluciones: agua, NaH2PO4, Na2HPO4 y NaH2PO4/Na2HPO4. Determinación de sus valores de pH.
Adición de ácido. Determinación de los nuevos valores de pH. Cálculos matemáticos de la concentración de ácido
y base. Discusión de los resultados.

P.2 ESTUDIO EXPERIMENTAL DE LA CINÉTICA DE LA FOSFATASA ALCALINA.

Valoración cuantitativa de la actividad de la fosfatasa alcalina en un extracto de mucosa intestinal de rata, con
4-nitrofenilfosfato como sustrato. Estudio de la cinética de saturación por el sustrato: determinación
experimental de Km y Vmax. Trabajo no presencial: representación gráfica de los resultados obtenidos y cálculo
de los parámetros cinéticos.

P.3 ESTRUCTURA DE LOS MONOSACÁRIDOS Y ENLACES GLICOSÍDICOS.

Introducción sobre el uso de los modelos de átomos y enlaces. Carbonos quirales y su imagen especular
(reflejada en un espejo). Construcción de D- y L-gliceraldehído. Construcción de la dihidroxiacetona. Diferencias
respecto al gliceraldehído. Construcción de una L-aldohexosa en forma de cadena abierta (una cualquiera, al
azar). Dibujo de la proyección plana de la aldohexosa construida; identificación con la ayuda de un poster de las
series de aldosas y cetosas. Construcción de la D-glucosa en forma abierta. Comparación con el modelo
compacto. Formas de ciclación: hemiacetales formados con C-4 ó C-5; anillos de furanosa y piranosa: anómeros
α y β. Construcción de la β-D-glucopiranosa y dibujo de sus proyecciones en papel. Comparación de un modelo
compacto. Comparación de las conformaciones silla y bote. Enlace glicosídico: construcción de maltosa.

RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS DE BIOQUÍMICA

ANÁLISIS ENZIMÁTICO: CÁLCULOS PRÁCTICOS.

Consiste en 2 sesiones de 1,5 horas presenciales donde se explica cómo resolver problemas relacionados con los
parámetros cinéticos (Km, kcat, Vmax) y con inhibidores competitivos y no competitivos. Tras cada sesión de
problemas hay una sesión de seguimiento ECTS donde el alumno tendrá que resolver problemas similares a los
explicados, para ello podrá utilizar los apuntes que haya tomado en clase. Semanas después los alumnos
tendrán una nueva sesión de seguimiento ECTS donde resolverán problemas similares a los de la colección, esta
vez sin la utilización de sus apuntes. Los resultados obtenidos en las sesiones de seguimiento de problemas
tienen un valor en la Nota del Curso dentro del apartado Sesiones de Seguimiento (SS).Finalmente se realiza un
examen de Problemas que vale un 10% de la Nota del Curso.

SEMINARIOS DE BIOQUÍMICA

S.1 TAMPONES DE pH FISIOLÓGICOS.

Concepto de ácido/base. Sistema tampón. Capacidad de tamponamiento: ecuación de Henderson-Hasselbalch.
Acidosis, alcalosis. Tampones fisiológicos: tampón fosfato y tampón CO2/bicarbonato.
S.2 FUNDAMENTOS DE LA ESPECTROFOTOMETRÍA.
¿Qué es el color? Ondas electromagnéticas. Fundamentos del espectrofotómetro. Ley de Lambert-Beer.
Absorbancia y transmitancia. Aplicaciones cuantitativas y cualitativas de la espectrofotometría.

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 Actividades formativas*
Horas de trabajo del alumno Horas Actividad de No
Actividades prácticas
por tema teóricas seguimiento presencial
Tema Total GG PCH LAB ORD SEM TP EP
1 5 2 3
2 10 4 6
3 7.5 3 4.5
4 12,5 5 7.5
5 15 6 9
6 15 6 9
7 7.5 3 4.5
8 7.5 3 4.5
9 5 2 4
10 10 4 6
11 10 4 6
Laboratorio 15 0 9 5
Problemas 12 0 3 9
Seminarios 7.5 0 3 4.5
Sesiones de
seguimiento
7.5 0 7,5 0
Evaluación 3 3 0
TOTAL 150 45 9 6 7,5 82,5
GG: Grupo Grande (100 estudiantes).
PCH: prácticas clínicas hospitalarias (7 estudiantes)
LAB: prácticas laboratorio o campo (15 estudiantes)
ORD: prácticas sala ordenador o laboratorio de idiomas (30 estudiantes)
SEM: clases problemas o seminarios o casos prácticos (40 estudiantes).
TP: Tutorías Programadas (seguimiento docente, tipo tutorías ECTS).
EP: Estudio personal, trabajos individuales o en grupo, y lectura de bibliografía.

Metodologías docentes*
- Clases magistrales participativas con ayuda de pizarra y medios audiovisuales. En ella se fomentará la
participación del alumno.
- Resolución de problemas en clase y de dudas de problemas realizados por el alumno.
- Aula virtual.
- Prácticas en laboratorio. Utilización de modelos moleculares
- Seminarios
- Seguimiento del aprovechamiento y rendimiento del alumno mediante la discusión personal o en pequeños
grupos para corrección de tareas, consultas, resolución de dudas. Orientaciones y explicaciones generales sobre
la realización de prácticas. Pruebas test interactivas en discusión abierta.
- Estudio personal de los contenidos teóricos de la asignatura. Resolución de problemas, lecturas asignadas.
Preparación de participación en prácticas y elaboración de memoria de prácticas.
- Evaluación: los diferentes tipos de evaluación se describen en el apartado de Sistemas de Evaluación.

Resultados de aprendizaje*
Al finalizar esta asignatura se espera que los estudiantes sean capaces de:
- Describir los contenidos teóricos de la asignatura.
- Reconocer los contenidos teóricos de la asignatura.
- Superar pruebas test sobre los contenidos teóricos y prácticos de la asignatura.
- Resolver problemas numéricos y gráficos relacionados con los contenidos teóricos y prácticos de la asignatura
- Utilizar algunas herramientas básicas de laboratorio bioquímico y molecular.
- Redactar informes sobre el contenido de las prácticas de laboratorio de la asignatura.

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 Sistemas de evaluación*
Para calcular la CALIFICACIÓN FINAL en la convocatoria ordinaria o extraordinarias se tendrán en cuenta:

Examen final tipo Test (ET)

Examen Problemas (EP)
Prácticas de Laboratorio (PL)
Tutorías de Seguimiento (TS)
Cuestionarios AVUEX (C)
Cada uno de estos apartados se puntuará de 0 a 10.

La CALIFICACIÓN FINAL será = Nota del Curso + SC

Nota del Curso = 0,75 ET + 0,1 EP + 0,03 PL + 0,12 TS

SC será como máximo el 10% de la Nota del Curso

Para aprobar la asignatura será necesario que la CALIFICACIÓN FINAL sea igual o mayor que cinco y que
ninguno de los apartados de la Nota del Curso sea cero. El valor de SC sólo se aplicará a los alumnos con una
nota de Examen Test superior a 4, Nota del Curso superior a 4,5, que hayan realizado los cuestionarios en
AVUEX y que no tengan más de 3 faltas de asistencia no justificadas a las clases teóricas o 3 advertencias de
mal comportamiento en clase.

Las notas obtenidas en EP, PL y TS durante el curso se mantendrán en caso de tener que realizar el examen en
una convocatoria extraordinaria. Para los alumnos repetidores las prácticas de laboratorio tendrán carácter
optativo, mientras que el resto de actividades tendrán carácter obligatorio.

ET: Evaluará los conocimientos adquiridos en las clases teóricas, las lecturas obligatorias, seminarios y clases
prácticas de laboratorio. Representa un 75% de la Nota del Curso.
Constará de 75 preguntas tipo “test “con 5 posibles respuestas entre las cuales deberá seleccionarse sólo una
para responder. Se calificará con 0,14 puntos cada pregunta correctamente respondida, con –0,035 puntos cada
pregunta respondida de manera incorrecta o múltiple y con 0 puntos cada pregunta no respondida. Será
necesario responder un mínimo de 60 preguntas en el test.

EP: Evaluará los conocimientos adquiridos en las clases de problemas. Representa un 10% de la Nota del Curso.

PL: Evaluará la asistencia y participación activa durante el desarrollo de las prácticas de laboratorio, para ello se
recogerá al final de cada práctica los resultados y conclusiones del trabajo realizado en el laboratorio por cada
alumno. Representa un 3% de la Nota del Curso. En el caso de no aprobar la asignatura no será necesario
volver a realizar las prácticas.

TS: Evaluará la asistencia y participación activa durante el desarrollo de las tutorías de seguimiento (tutorías
programadas tipo ECTS) de los conocimientos adquiridos en las clases teóricas, las lecturas obligatorias,
seminarios y clases de problemas. Representa un 12% de la Nota del Curso.

C: Los cuestionarios en AVUEX tienen un carácter voluntario y permiten la autoevaluación por parte del alumno
de los contenidos de las clases teóricas. La realización de los cuestionarios representa un suplemento (SC) en la
Calificación Final de hasta un 10% de la Nota del Curso.

Los alumnos que soliciten la evaluación de la asignatura con una prueba final alternativa de carácter global,
tendrán que hacerlo siguiendo la normativa de Evaluación de la UEx. Su prueba final final constará de ET y EP y
la Calificación Final será = 0,9 ET + 0,1 EP.

Bibliografía (básica y complementaria)

Libro de texto recomendado:
BIOQUÍMICA. (7ª edición, año 2013). Berg, Tymoczo y Stryer. Editorial Reverté.

Otros libros:
LEHNINGER. Principios de Bioquímica. (6ª edición, año 2015) Nelson y Cox. Ediciones Omega, S.A.
BIOQUÍMICA. Conceptos esenciales. (2ª edición, año 2014). Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. Editorial Médica
Panamericana.
BIOQUÍMICA. Libro de texto con aplicaciones clínicas. (4ª edición, año 2004). Devlin. Editorial Reverté.
BIOQUÍMICA MÉDICA. (3ª edición, año 2011). Baynes y Dominiczak. Editorial Elsevier.
FUNDAMENOS DE BIOQUÍMICA. (2ª edición, año 2007). Voet, Voet y Pratt. Editorial Médica Panamericana.
BIOQUÍMICA. (4ª Edición, 2013) Mathews, Van Holde, Appling y Anthony-Cahill. Editorial Pearson. Disponible
en: http://www.ingebook.com/ib/IB_Browser/3938#34

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 Otros recursos y materiales docentes complementarios

Los alumnos recibirán con anterioridad el material que se utiliza en las presentaciones de las clases teóricas
(diapositivas), folletos de prácticas, relación de problemas, cuestionarios y distinta información referente a la
asignatura a través de la página web de la asignatura en Aula Virtual de la UEx
(http://campusvirtual.unex.es/zonauex/avuex/)

Programa Bioquímica Básica 2019-20 (Grado en Medicina)

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