Informe 4

Bioquímica
Informe de Laboratorio
Practica No 06, 09/05/2023
RESULTADOS
PUERBA DE SOLUBILIDAD
TUBO 1 TUBO 2 TUBO 3 TUBO 4
1. Clara de huevo+ agua destilada: podemos observar que está en una disolución muy
concentrada de sal (hipertónica), tiende a expulsar el agua, quedando mas arrugado,
mientras que cuando está en agua destilada, este se infla (pH 9) siendo uan solucion casi
neutra por sus componentes que no cambian
2. Clara de huevo + Na2CO3 al 10%:
3. Clara de huevo +NaOH al 10%: El NaOH al ser una base aumenta el pH con lo cual se
produce esta desnaturalización de las proteínas de la clara de huevo. Al añadir etanol
ocurre lo mismo que cuando se fríe o cuece un huevo, las cadenas de proteína se
desenrollan y se forman enlaces que unen unas cadenas con otras (pH 12) es alcalina por
la reacción con el
4. Clara de huevo + HCl al 0.2%: El ácido reduce el pH hasta el punto isoeléctrico de la proteína.
En este caso, las claras de huevo se encuentran en algún lugar en el rango de (pH de 5).
Este es el pH en el que las proteínas son menos solubles y mejora el contacto entre el aire
y la proteína. siendo este acido
Bioquímica
Practica No 06, 09/05/2023
DESNATURALIZACION
Tubo 1 tubo 2 tubo 3 tubo 4
1. Calor: 2 ml de albúmina, calentar : Se explica que esto es debido a la cocción de clara.

Cuando cualquiera sustancia es sometida al calor, la estructura cambia reaccionando
como solidificación (como en este caso) o bien puede haber una fusión. lo que nos indica
una reacción positiva.
2. Alcohol: 2 ml de albúmina+2 ml de etanol al 90%:se pudo observar que el huevo se va deshidratando, el

agua sale de sus tejidos y el alcohol entra también disuelve los lípidos, las grasas, que se encuentran
sobre todo en la yema pero que también son constituyentes junto con las proteínas de las membranas
celulares.
3. Metales pesados: 1 ml de albúmina diluida+ 5 gotas de AgNO3 al 5%: se pudo observar una precipitación
bastante densa de color blanquecina que se debe a la formación de un proteinato de plata insoluble. Los
Iones de Metales pesados como Ag+, Pb+, y Hg+ se desnaturalizan las proteínas al formar enlaces con
grupos R iónicos o Reaccionar con enlaces por puente de disulfuro (S-S).
4. Ácidos orgánicos fuertes: 2 ml de albúmina diluida+ 1 ml de ácido Tricloroacético al 5%:

Bioquímica
Practica No 06, 09/05/2023
1 NIDRINA 2 BIURET
1. Pudimos observar que reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra
entre 4 y 8, dando una coloración entre azul y violeta. (purpura de Ruhemann) dando
un resultado positivo en proteinas y aminoácidos
2. Pudimos observar que es positivo con los enlaces peptídicos entre aminoácidos, cuando
la solución queda de color violeta. Esto se debe a que el cobre tiene la propiedad de
formar iones complejos, especialmente entre los enlaces peptídicos
XANTOPROTEÍCA
Se puede observar como los anillos aromáticos presentes reaccionan con el acido
formado nitroderivados de color amarillo anaranjado determinándolo que la solución se vuelve
básica por lo cual esta reacción permite reconocer la presencia de tirosina, fenilalanina y
triptófano
Bioquímica
Practica No 06, 09/05/2023
ENSAYO DE AZUFRE
Pudimos obserar que se formo un precipitado de color negruzco nos indica que se ha
formado sulfuro de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve
para identificar proteínas que tienen en su composición aminoácidos con azufre
ÁCIDO GLIOXÌLICO
Se notaron cambios en temperatura después de agregar el acido glioxílico y como la

clara ascendió y se separo del acido
Bioquímica
Practica No 06, 09/05/2023
ANÁLISIS DE RESULTADOS
Desnaturalización: Clara y calor La velocidad de la reacción se dio debido al incremento

de temperatura, en cuanto más elevada es, más rápidamente ocurrira el desdoblamiento
en la estructura de la proteína.Esto ocurre debido a la pequeña energía implicada en
cada una de las interacciones que estabilizan las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. El escenso de solubilidad se dio debido a la aparición en la superficie de
grupos hidrófobos. En este ensayo, la proteína que con más facilidad se pudo haber
desdoblado, es la con albúmina y la lisozima, debido a que la primera es sensible a la
desnaturalización térmica entre unas temperaturas de 57 a 65°C. La coloración blanca
y consistencia sólida que se observó en el tubo se debe a el desdoblamiento de la
estructura globular que hace que la consistencia de la muestra sea similar a la que se
observa en un huevo cocinado, de esta forma se da una desnaturalización irreversible.
Prueba de solubilidad: La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del

medio donde esta se encuentra. Los factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos
minerales fuertes y metales pesados afectan las interacciones de la estructura terciaria de la
proteína de manera reversible o irreversible disminuyendo así la solubilidad de la misma
Anaxoproteinas: Nos indica si el aminoácido presenta anillos aromáticos y la reacción es positiva

presenta una coloración amarilla
Ninhidrina: al calentarlo podemos ver su coloración a la formación de un producto condensado
entre el aminoácido y el reactivo con esta reacción podemos identificar grupos de aminos libre
de posición alfa
Biuret: Esta reacción es positiva cuando la molécula contiene dos uniones peptídicas o mas,
cercanas entre si (es decir, tripéptidos en adelante). Se realiza tratando la solución a ensayar con
CuSO4 en medio alcalino de NaOH
El acetato de plomo: es una prueba específica en la cual se identifican aminoácidos como
la cisteína y la metionina (aminoácidos azufrados), cuando hay presencia de estos en la
muestra se evidencia un precipitado de color gris oscuro o negro formado por la reacción del
acetato de plomo en medio alcalino como se muestra en la figura , la clara de huevo dio positiva
CONCLUCIONES
Identificamos los enlaces peptídicos que se destruye al liberarse, los llegado a la conclusión de
que estos compuestos sirven para indicarnos la presencia de proteínas.
Las proteínas se desnaturalizan y pierden su estructura semilíquida tornándose solidas en un
medio ácido, el cual lo daban estos compuestos.
El calor también desnaturaliza las proteínas, volviéndolas consistentes y sólidas.

Se obtuvo una coloración distinta (violeta) debido a la nidrina y el biuret
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible, cuando se rompen los enlaces disulfuro
que contribuyen a la conformación de las proteínas, la alteración de este es por lo general,
irreversible. La deformación de la proteína puede ser reversible cuando se tratan agentes como
el etanol cetona, soluciones salinas neutras
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Tubo 1 tubo 2 tubo 3 tubo 4

1. Calor: 2 ml de albúmina, calentar : Se explica que esto es debido a la cocción de clara.

2. Alcohol: 2 ml de albúmina+2 ml de etanol al 90%:se pudo observar que el huevo se va deshidratando, el

4. Ácidos orgánicos fuertes: 2 ml de albúmina diluida+ 1 ml de ácido Tricloroacético al 5%:

Se notaron cambios en temperatura después de agregar el acido glioxílico y como la

Desnaturalización: Clara y calor La velocidad de la reacción se dio debido al incremento

Prueba de solubilidad: La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del

Anaxoproteinas: Nos indica si el aminoácido presenta anillos aromáticos y la reacción es positiva

El calor también desnaturaliza las proteínas, volviéndolas consistentes y sólidas.

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