ENZIMAS

Facultad de ciencias de la salud

Programas de Enfermería Universidad del Magdalena
Lic. JOAQUIN PINTO MENDEZ
 Facultad de ciencias de la salud
Programa de Enfermería
Universidad del Magdalena

BIOQUÍMICA
Lic. JOAQUIN PINTO MENDEZ
 LAS ENZIMAS
La bioquímica las considera como agentes catalizadores naturales muy potentes y eficaces.
Capaces de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos con capacidad
de funcionar independientemente de una célula viva.

Químicamente son proteínas. las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan plenamente.

Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan
sustrato).

No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.

No modifican el sentido de los equilibrios químicos.

Su función es acelerar la consecución de dichas
reacciones disminuyendo el nivel de la "energía de
activación" propia de la reacción.

Se entiende por "energía de activación" al valor de la

energía que es necesario aplicar (en forma de calor,
electricidad o radiación) para que dos moléculas
determinadas colisionen y se produzca una reacción
química entre ellas.

La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen

de la concentración de la enzima, de la concentración
del sustrato (hasta un límite), de la temperatura y el
pH del medio.
https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
Además de ser los catalizadores mas eficientes, la mayoría de las enzimas se distinguen por su elevado
grado de especifidad de acción y la acción de muchas de ellas son reguladas.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas; otra entidad química. En función de su
naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas Zn+2, Mg+2 o

Cu+2.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica u organometalica.
Al empacado completo de proteína y cofactor se le llama holoenzima y se
utiliza el termino apoenzima para definir a la holoenzima sin el cofactor
Las enzimas que requieren cofactor o coenzimas generalmente no se activan hasta que estas moléculas se
unen.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Algunas de ellas tienen nombres no descriptivos como: tripsina, pepsina, renina.

Sin embargo la gran mayoría se nombran con la terminación asa, tomando como base el tipo de reacción
que catalizan o la identidad del sustrato. Tipo de reacción + asa + sustrato.

Ej: Descarboxilasa de la histidina o histidina descarboxilasa.

Deshidrogenasa del alcohol, ureasa.

 rompimiento enlace C-C

H D e sc a rb o xila sa H
- d e la histid ina
CH2 C COO CH2 C H
+ +
HN N NH 3 CO2 HN N NH 3

Histidina Histamina

H D e sh id ro g e na sa H
d e l a lc o ho l
H3C C OH H3C C O

Alcohol etilico 2H acetaldehido

O
U re a sa
H2N C NH2 2 NH3 + CO2
 PRINCIPALES CLASES DE ENZIMAS

CLASE PRINCIPAL TIPO DE REACCIÓN ENZIMAS

1. Oxidorreductasa Reacciones de oxido-reducción. Deshidrogenasa,

(transferencia de e-, (ion peroxidasa.
hidrogeno o atomos de
hidrogenos)

2. Transferasas Transferencia de un grupo de Hexocinasa, transaminasa

atomos intacto de una molecula
a otra.

3. Hidrolasas Rompimiento hidrolitico(con Fosfatasa alcalina, tripsina.

agua).

4. Liasas Rompimiento de enlaces C-C, C- Anhidrasa carbonica,

O y C-N. (adicón de grupos a deshidratasas.
dobles enlaces o formación de
dobles enlaces por remoción de
grupos
https://www.youtube 5. Isomerasas Interconversión de diversos Triosa-fosfato-isomerasa,
.com/watch?v=6vEQ isomeros geometricos. fosfoglucomutasa.
3o2b1wU
6. Ligasas Formación de enlaces debido a Piruvato-carboxilasa, DNA-
la condesanción de dos ligasa.
sustancias diferentes. La
energia se toma del ATP.
 PRINCIPIOS FUNDAMENTALES DE LA ACCIÓN
CATALÍTICA DE LAS ENZIMAS

¿ Como funcionan las enzimas ?

• En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar

tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)

• Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones

poco probables.

• Una enzima soluciona estos poblemas:

Proporcionando un ambiente tridimensional favorable a
la reacción (sitio activo)
 PROPIEDADES CINÉTICAS DE LAS ENZIMAS

Las reacciones químicas que se presentan en los organismos vivos

ocurren por una parte gracias a la capacidad de las enzimas de
disminuir la energía de activación que actúa como una barrera y por
otra parte por la especificidad con que se realiza esta catálisis.

Los estudios pioneros de Henri y Brown realizados con enzimas de la

levadura mostraron que la cinética enzimática presenta el
[s ]= concentración del sustrato.
comportamiento ilustrado en la figura. ds/dt = velocidad de transformación del
sustrato (v).
Zona I la velocidad (v) aumenta
Zona II la velocidad
linealmente con la concentración del Zona III donde se observa
permanece constante
sustrato [s]. Esta región una disminución de la
para un intervalo de [s] y
corresponde a una cinética de velocidad a medida que
se considera que la
primer orden en la cual a una se aumenta la [s].
enzima esta saturada.
concentración dada de enzima (que Este comportamiento se
permanece constante) podemos interpreta como una
obtener un rápido incremento de (v) inhibición de la enzima
con pequeños cambios de [s]. por exceso de sustrato.
Esto fue lo que se observó en la siguiente experiencia figura

El análisis del comportamiento en las zonas I y II

condujo a Michaelis y Menten a plantear que la
enzima (E) se una reversiblemente con el sustrato
(S) formando un complejo inestable (ES) que da
lugar, irreversiblemente, al producto (P) y a la
enzima libre (E).

E + S ES P + E
La formación del complejo ocurre por complementariedad estérica, a
través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc entre el sustrato y una región
de la enzima, denominada el sitio o centro activo.

Este centro es una pequeña porción de enzima, constituido por una

serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato, es decir,
donde se realiza la catálisis.
 Modelos de interacción enzima-substrato
En el estado de transición las interacciones
entre la enzima y el sustrato son óptimas
Modelo cerradura -llave
Se asume que solo un substrato de forma
definida se podría ajustar a la enzima.

Modelo de fijación inducida

El modelo asume continuos cambios en la
estructura activa de la enzima hasta que enlaza
al substrato.
El planteamiento de Leonor Michaelis y Maud Menten se
puede resumir en la expresión.

k1 k2
E + S ES E + P
k-1

Unión del sustrato Etapa catalítica

El paso limitante en la reacción será la
descomposición de ES en producto más
Donde k1 = constante de velocidad de formación de ES la enzima.
k-1 = constante de descomposición reversible de ES
k2 = constante de descomposición irreversible de ES La ecuación básica
desarrollada por
Michaelis y Menten
La constante k2 es considerablemente menor que k1 o k-1 y por
para explicar la
tanto la velocidad global estará dado por: reacción catalizada por
una enzima es: vmax [S]
v = k2 [ES] v =
KM + [S]

https://www.youtube.com/watch?v=lrcS8_wukqo
 Donde vmax (velocidad máxima) y KM (constante de Michaelis) son
los dos parámetros importantes de la enzima dado que en la zona I
tenemos una cinética de primer orden, se puede considerar que
habrá un momento en el cual la velocidad es igual a la mitad de la
velocidad máxima, es decir:
v = ½ vmax
Por tanto reemplazando en la ecuación anterior se tiene

vmax [S]
1/2 vmax =
Km + [S]

https://www.youtube.com/watch?v=jUH
At8xVMPg Como calcular Km
Lo que nos permite concluir que Km, es la concentración del sustrato
(moles/litro) necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima

Por su parte Vmax es la velocidad obtenida cuando la enzima se encuentra

saturada con sustrato o sea la situación que se presenta cuando los sitios
activos de todas las moléculas de enzima se encuentran ocupados por
sustrato.
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Además de ser los catalizadores mas eficientes, la mayoría de las enzimas

se distinguen por su especificidad de acción.

1. Especificidad de acción:

Esto significa que una enzima en

particular cataliza con un sustrato
dado, generando, un solo tipo de
reacción química.
Ej: Las enzimas que intervienen en el metabolismo de los aminoácidos, compuestos que según el tipo de
enzima involucrada darán origen a diferentes productos.

O xidasa -
R C COO + N H 3 + H+
H 2O O

-
COO
H 3N C H D escarboxilasa R CH2 NH3 + CO2

R
-
COO
- -
C O COO COO
T ransam inasa
R1 C O + H 3N C H
R R1
2. Especificidad por el sustrato:

Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato

basándose en la estructura tridimensional que este posee.

La estéreoespecificidad es la que determina que por ejemplo una

oxidasa dada modifique la L-Phe sin que la D-Phe sea alterada.

Las proteasas que reconocen a nivel del enlace peptídico cuales son
los aminoácidos adyacentes del lado del amino o del carboxilo; como
por ejemplo:

FACTORES QUE INFUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Debido que el sitio activo es el responsable de la actividad catalítica de la

enzima, es esencial preservar su conformación en la proteína nativa.

Estos factores que modifican la conformación de las proteínas influirán por

consiguiente en la actividad enzimática; estos son : el pH, la temperatura, la
concentración salina y los efectores o activadores y los inhibidores.
- Complementariedad geométrica
- Complementariedad electrónica.
 FACTORES QUE INFUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
1. El pH:
Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, se
modificara su carga electrica al aceptar o donar
protones, modificando la estructura de los
aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.

El pH puede variar por la influencia de los siguientes factores:

• Origen de la enzima:

Enzimas que modifican el mismo sustrato pero que por

provenir de diferentes fuentes difieren en su pH, pI, KM,
Velocidad de inactivación térmica, etc. = isoenzimas; en ellas
las variaciones en el pH pueden ser de hasta 2,5 a 3 unidades
de pH.

• Origen del sustrato:

La variación en el pH generalmente es menor de 0,5 unidades

de pH.
2. LA TEMPERATURA:

Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse

modificada su actividad por este factor.

Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima verá

incrementada su actividad hasta el momento en que comience la
desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción
progresiva de dicha actividad.

Por esta razón se dice que las enzimas presentan un comportamiento

dual con respecto a la temperatura.

En el rango de 5° - 50°C la actividad aumenta, ya que la velocidad de

la reacción se incrementa.

A temperaturas superiores a 60° - 80°C la gran mayoría de las

enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren.
3. Concentración salina:

Una elevada concentración o ausencia de sales en el medio pueden impedir la

actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada
concentración de iones para mantener su carga y su estructura.

4. Los efectores o activadores

Con este nombre se designa a iones y moléculas pequeñas que

activan las reacciones enzimáticas.

Los activadores más comunes son iones como Ca+2, Mg+2, Mn+2,
Zn+2 o grupos reductores (por lo general –SH).

5. Los inhibidores son de una naturaleza más variada y

provocan según el caso diferentes tipos de inactivación.
 4. Los Inhibidores
Sustancias que pueden inhibir de forma especifica la actividad catalítica de una enzima.
El resultado de esta puede ser reversible o irreversible.

Los inhibidores reversibles: Actuar forma competitiva (ocupa temporalmente el centro

activo), no competitiva (altera su configuración espacial) y acompetitiva o
incompetitiva.

El poder de los fármacos se fundamenta en estos fenómenos.

Inhibición competitiva
El inhibidor compite con el sustrato por la unión con el centro activo
de la enzima impidiendo la catálisis.
Este tipo de inhibidores tienen similitud estructural con el sustrato ,
Este tipoexperimenta
pero no de inhibición depende de la [ ] relativa del inhibidor en
catálisis.
comparación
E + I reversiblemente
EI con el sustrato , desplazando al
inhibidor
E + S unido aES la enzima.

Ej: la La transformación del succinato en fumarato llevada a cabo

por la enzima succinato-deshidrogenasa es innhibida por el
malonato el cual presenta dos grupos carboxilos como el succinato,
el efecto disminuye cuando aumenta la [ ] del succinato.
Inhibición no competitiva

En esta inhibición el inhibidor no se une al centro activo de la enzima, sino a algún grupo químico situado
en un lugar distinto de la molécula, esencial para su función. La [ ] del sustrato no reduce el efecto inhibidor.
Debido a que la fijación del inhibidor no bloquea la fijación del sustrato y viceversa.
Sin embargo la enzima se inactiva cuando se fija el inhibidor.

La inhibición competitiva y la no competitiva se diferencian

experimental mente por la variación de la velocidad de la reacción
obtenida a una determinada concentración de enzima frente a
concentraciones relativas de sustrato y de inhibidor.

-I. no competitiva la velocidad máxima disminuye y la constante de

Michaleis-Menten premanece constante.

-I. competitiva la velocidad máxima permanece constante y el valor

de la constante de Michaelis aumenta.

Ej: el ac. Iodoacetico inhibe la transformación de la glucosa en ac. Láctico en los musculos. El inhibidor
reacciona con el grupo sulfidrilo esencial para que la enzima lactato deshidrogenasa se active cataliticamente
SH
Inhibición acompetitiva o incompetitiva:

El inhibidor se combina sólo con ES (no con la enzima), por lo

que el inhibidor ejerce su efecto sólo a altas concentraciones de
sustrato en las que hay gran cantidad de complejo enzima-sustrato
(ES).

Por lo tanto, variando la [S] no afecta o evita la unión con el

inhibidor.

Por otro lado, es evidente que el sustrato y el inhibidor se

combinan con la enzima en lugares diferentes.
 Inhibición irreversible de una enzima:
Se produce cuando un grupo funcional que es necesario para la actividad catalítica de la enzima, resulta
destruido o modificado.

Es frecuente la formación de enlaces covalentes entre los inhibidores irreversibles y las enzimas. Sus
efectos suelen ser muy tóxicos.

Ej: los inhibidores suicidas, que se utilizan en la obtención de fármacos con fines inhibidores. Se diseñan
para una determinada enzima y no presentan actividad hasta que se unen a su centro activo.

Estos fármacos son muy efectivos y presentan pocos efectos secundarios.

Ej: enzima colinesterasa y el inhibidor irreversible fluoro-fosfato de

diisopropileno (DFP) este se combina con el hidroxilo de un resto de
serina situado en el centro activo de la colinestarasa lo que provoca su
modificación química y le impide su acción catalitica.

La inhibición de la coilinestarasa se produce por la falta de inactivación.

¿Qué son y cómo funcionan las enzimas? - YouTube

 APLICACIONES CLÍNICAS

Ingesta accidental de metanol:

Se utiliza como anticongelante se convierte en el organismo

en formaldehido por la acción de la enzima alcohol-
deshidrogenasa.

El formaldehido afecta a la mayoría de los tejidos, en especial

los ojos que son sensibles al toxico.

El etanol es un inhibidor competitivo del metanol por la

alcohol-deshidrogenasa, por lo que se emplea en terapias
de intoxicación por infusión intravenosa.
 Mecanismo de acción de las sulfamidas:

La sulfamida actúa como agente microbiano.

Las bacterias no pueden absorber acido fólico, por tanto tienen que sintetizarlo.

La síntesis de acido fólico.

Requiere de una serie de reacciones

p-aminobenzoato
Sulfamida + dihidropteroato sintetasa Sulfanilamida

La sulfanilamida no puede ser transformado en acido fólico.

Por tanto la bacteria no puede crecer ni dividirse.
 Mecanismo de acción del metotrexato

El metotrexato se utiliza como antileucemico.

Análogo estructural del acido fólico.

Mecanismo de acción del metotrexato

dihidrofolato + dihidrofolatoreductasa
metotrexato timidina monofosfato

Potente inhibidor.

Paraliza la síntesis de timidina monofosfato.

Las células leucémicas no pueden multiplicarse.

 Inhibidores dirigidos al centro activo:
Le llaman sustratos suicidas.

Estos análogos de sustratos son usados en quimioterapia anticancerosa por su efecto inhibidor irreversible
sobre la timidilato-sintetasa la cual se precisa en la proliferación celular

La combinación de amoxicilina y ácido

clavulánico se usa para tratar ciertas
infecciones causadas por bacterias,
incluyendo infecciones en los oídos,
pulmones, senos, piel y vías urinarias.

La amoxicilina pertenece a una clase de

antibióticos llamados "medicamentos
similares" a la penicilina. Funciona al detener
el crecimiento de las bacterias.

El ácido clavulánico pertenece a una clase

de medicamentos llamados inhibidores de
beta-lactamasa. Funciona al evitar que las
bacterias destruyan la amoxicilina.
 REGULACIÓN ENZIMATICA

En una misma célula coexisten sustratos y enzimas de reacciones de síntesis y degradación.

Para que el metabolismo sea armónico y adecuado a las necesidades celulares, es necesaria la regulación
enzimática.

Esta regulación se puede realizar sobre la actividad de enzimas ya sintetizadas o sobre la cantidad de
enzima.

La cantidad se modifica por degradación o por síntesis de las enzimas.

Ambos son lentos y por eso se necesitan otras formas de regulación.

La actividad de las enzimas puede ser modificada por la acción de Inhibidores, de Moduladores
alostéricos sobre enzimas alostéricas o por Modificación covalente de la enzima.
·
 Enzimas Reguladoras o Alostéricas

La mayoría de las enzimas que catalizan reacciones sucesivas en las

vías metabólicas tienen cinética de Michaelis Menten.

La regulación del conjunto de la vía está a cargo de enzimas

reguladoras o enzimas alostéricas que tienen una cinética distinta.

Las enzimas Alostéricas catalizan pasos ubicados al principio de la vía

o en puntos de ramificación de la misma.

Su actividad está modulada por la unión de moléculas fisiológicamente

importantes que se conocen como efectores o moduladores.

Estas enzimas siguen una cinética distinta

describiendo una curva sigmoidea y no una
hipérbola como es el caso de las enzimas de
Michaelis.
Estas enzimas tienen muchas veces estructura cuaternaria y cada
molécula de enzima tiene varios sitios activos.

La unión de una molécula de sustrato al primer sitio activo

produce un aumento de afinidad del segundo sitio por otra molécula
de sustrato y así sucesivamente (efecto cooperativo).

Esto explica que la representación gráfica V contra [S] no siga la

cinética de Michaelis Menten.

Moduladores positivos: Los que

incrementan la actividad catalítica.

Moduladores negativos. Los que

reducen o inhiben la actividad
catalítica
Además de los sitios activos, estas enzimas tienen sitios alostéricos a los que se unen los moduladores
alostéricos.

La unión del modulador al sitio alostérico origina cambios conformacionales que se trasmiten a través de la
molécula de la proteína hasta el sitio activo alterando las propiedades catalíticas de la enzima.

.
 Enzimas reguladoras Modificadas covalentemente

En muchos casos no es suficiente la modulación alostérica para la regulación de todas las vías metabólicas.

Existen enzimas que se regulan por pasar de una forma activa a inactiva, por formación o rotura
reversible o irreversible de enlaces covalentes.

Ej: Elementos de la reacción La enzima no fosforilada La enzima fosforilada es

es inactivo activa

Esta es una Modificación covalente reversible.

Existen unas proteínas que reciben el nombre de zimogenos o proenzimas (es un precursor enzimático
inactivo),

Es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.

Estos zimogenos para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar
un centro activo.

Donde puedan realizar la catálisis y transformarse en

enzimas activas.

Este cambio es un tipo de Modificación covalente

irreversible.
Esto ocurre en enzimas en las que se elimina parte de la cadena proteica y, como consecuencia, el nuevo
ordenamiento (plegamiento) permite la formación del sitio activo en la molécula.

Este es el caso de la transformación de Pepsinógeno, Tripsinógeno y Quimiotripsinógeno en enzimas

proteolíticas activas. Pepsina, Tripsina y Quimiotripsina.

COMPARTIMENTACIÓN CELULAR

La compartimentación (Cels. Eucarioticas) es otra forma de regular el funcionamiento simultáneo de

distintas reacciones.

Por ejemplo:
Degradación Mitocondria
Ácidos grasos

Síntesis Citoplasma
 COENZIMAS
Moléculas de bajo peso molecular, que se unen a la enzima de forma covalente o iónica y que son
indispensables para su función de transferencia o de aceptación de grupos

Los coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas, termoestables, que unidos a una Apoenzima
constituyen la Holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

Participan en la catálisis aceptando o donando electrones

o grupos funcionales.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican y

consumen durante la reacción química.

Las coenzimas se pueden clasificar en función de la

naturaleza del grupo químico que transportan en:
 TIPOS DE COENZIMAS
1. Coenzimas implicadas en reacciones de FMN
transferencia de grupo fosfato

ATP Esta molécula va a servir de coenzima para reacciones del

metabolismo de los aminoácidos como:
- transaminación
- racemización
Piridoxal fosfato - eliminación de grupos [OH] y [SH]
- descarboxilación
2. Coenzimas implicadas en reacciones de - reacciones de eliminación de grupos carbonados
transferencia de átomos de hidrógenos
(protones y electrones)
3. Coenzimas implicadas en reacciones de
NAD+ transferencia de otros grupos químicos.
Coenzima A

Biosíntesis y la oxidación de ácidos grasos, (transportando

grupos acilos), así como en la descarboxilación
oxidativa del ácido pirúvico
 VITAMINAS
El término para referirse a las vitaminas fue ideado por el bioquímico
Casimir Funk en 1912. Está integrada por ‘vita’ (vida) y ‘amina’
(sustancia que contiene amoníaco).

Son moléculas orgánicas complejas, indispensables para el

funcionamiento adecuado de los seres vivos. Actúan como coenzimas
• Necesarias en cantidades mínimas (R.D.R.).
• NO cumplen funciones estructurales ni energéticas.
• NO son sintetizadas por los animales y, por tanto, deben
proporcionarse en la dieta.

En la naturaleza son sintetizadas por las bacterias y por vegetales.

Se encuentran en dos clases de alimentos :
1. Los grasos: Contienen vitaminas liposolubles

2. Los No grasos: Contienen vitaminas hidrosolubles

LAS VITAMINAS COMO COENZIMAS
 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS
Inicialmente se habían reconocido por lo menos dos factores vitamínicos:

Uno de ellos era soluble en líquidos (agua) y solventes orgánicos se le llamo factor liposoluble A, el
otro se denominó factor hidrosoluble B.

Posteriormente se fueron descubriendo otros factores, a los cuales se les asignó las letras C, D, E de
esterilidad. La vitamina k, su nombre corresponde a la inicial de su función principal ( coagulación)

Vitaminas Liposolubles:
Derivados esteroideos, en exceso se acumulan en el tejido adiposo, produciendo intoxicación.

Vitaminas: A, D, E, K.

Vitaminas Hidrosolubles:
Solubles en agua, no se acumulan en el organismo, se eliminan por la orina.

Las vitaminas del complejo B: El factor b resultó contener un conjunto de sustancias diferentes, a
medida que se aislaban, se les asignaba con su índice numérico B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9 y B12. y
la Vitamina C .
Las vitaminas tienen letras por una cuestión cronológica de descubrimiento. Cuando se descubrió la primera
vitamina liposoluble se la denominó A y cuando se descubrió la primera vitamina hidrosoluble se la
denominó B. Conforme se iban descubriendo dichas moléculas orgánicas biológicamente activas se iban
clasificando.
Luego, con el tiempo, científicos se percataron que algunas de estas sustancias químicas sí estaban
presentes en nuestro organismo, es decir, nuestro cuerpo era capaz de sintetizarlas.
Ese es el caso de la vitamina B4, con el paso de los años se dieron cuenta que realmente no era una vitamina
como tal.

Si nos fijamos en detalle en su estructura química, la

Vitamina B4 es la adenina. Dicha molécula orgánica
nitrogenada forma parte de los ácidos nucleicos. Es una
de las cuatro bases nitrogenadas presentes en el ADN y
ARN.
Al ser eliminada la vitamina B4 de dicha clasificación, ha quedado un hueco vacío en la clasificación de
vitaminas del grupo B (las vitaminas hidrosolubles).

La vitamina B4 no fue la única que dejo de formar parte del selecto grupo de las vitaminas. También le
sucedió a otras vitaminas como la vitamina B8, B10, B11, F, G, H, etc, las cuales también pasaron a formar
parte de otra clasificación gracias a los avances de la ciencia en cuanto a las técnicas de identificación de
moléculas orgánicas como los rayos X o la resonancia magnética nuclear.
 Vitaminas Hidrosolubles
Complejo B:
Coenzimas de Coenzimas de
transporte de grupo transporte
B1 = Tiamina electrónico
B2 = Riboflavina B1 = Tiamina B2 = Riboflavina
B5 = Ac Pantotenico B3 = Niacina
B3 = Niacina
B6 = Piridoxal Vit C = Ac. Ascorbico
B5 = Ac Pantotenico B8 = Biotina
B9 = Ac Fólico
B6 = Piridoxal
B12 Cianocobalamina
B8 = Biotina

B9 = Ac Fólico

B12 = Cianocobalamina

Vitamina C = Acido Ascórbico.

COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE GRUPOS
 Tiamina

RDA: 1.2 mg/día

Forma activa (TPP)

Se ve favorecida por la presencia de vitamina C y ácido

Fólico pero inhibida por la presencia de etanol (alcohol).
 REACCIONES DEPENDIENTES DE PIROFOSFATO DE
TIAMINA

El pirofosfato de tiamina es coenzima de:

• Piruvato y a-cetoglutarato deshidrogenasa
(síntesis de acetil-CoA en ciclo de Krebs)
• Deshidrogenasa de cetoácidos de cadena
ramificada (metabolismo de Leu, Ile y Val)
• Transcetolasa (vía de las pentosas).
Funciones
- Ayuda a las células del organismo a convertir carbohidratos en energía. El papel principal de los carbohidratos
es suministrar energía al cuerpo, especialmente al cerebro y al sistema nervioso.
- Juega un papel en la contracción muscular y la conducción de las señales nerviosas.
- Es esencial para el metabolismo del piruvato, que es una molécula importante en varias reacciones químicas
del cuerpo.
La deficiencia de tiamina (causa beriberi) es más frecuente en personas que subsisten con una dieta a base
de arroz muy refinado o de otros hidratos de carbono en países con altas tasas de inseguridad alimentaria y
entre las personas con trastorno por consumo de alcohol.

Losafectación
La síntomas del
incluyen síntomas
sistema tempranos
nervioso de anorexia,
central causa síndromecalambres musculares, parestesias,
de Wernicke-Korsakoff. irritabilidad.
La encefalopatía de
polineuropatía
Wernicke generalizada,
consiste en nistagmoinsuficiencia
que progresa cardíaca con elevado
a oftalmoplejía, ataxiagasto cardíaco
del tronco y síndrome
y confusión. de Wernicke-
El síndrome de
(alcohólicos)
Korsakoff incluye Se administra
amnesia, mitomaníatiamina para confirmar
y trastornos el diagnóstico y tratar la deficiencia.
del aprendizaje.
 Ácido Pantoténico Forma activa de la vit B5:
Coenzima A

coenzima A
(CoASH)

El centro reactivo de la CoA es el grupo SH terminal, al cual

se unen los grupos acilo mediante un enlace tioéster, formando
el acetil-CoA que presenta un alto potencial de transferencia
de grupos acetilo.

Se han descrito hasta el momento más de 70 enzimas que

Presente en carnes, granos, legumbres utilizan el CoA o sus derivados con importantes funciones en:
la oxidación de ácidos grasos, oxidación del piruvato
RDA: 5 mg/día
(piruvato- deshidrogenasa) y en el ciclo de Krebs.
 Funciones del ácido pantoténico
•Es fundamental en el metabolismo de alimentos
(hidrocarbonado, proteico y graso).
•Participa en reacciones químicas a nivel celular de
obtención de energía.
•Colabora en la síntesis de colesterol y de hormonas.

Reacción catalizada por el complejo multienzimático Consecuencias del déficit de vitamina B5

de la piruvato deshidrogenasa
Entumecimiento y ardor en las manos y los pies,
dolor de cabeza, cansancio extremo, irritabilidad,
desasosiego, problemas para dormir, dolor de estómago,
Acidez estomacal, diarrea, náuseas, vómitos y pérdida del
apetito.
 Pyridoxamine 5’-phosphate

Piridoxina, piridoxal, piridoxamina y derivados

fosforilados
Presente en pollo, carne, pescado, huevos, arroz
integral, frutas, nueces
RDA: 1.3 mg
UL: 100 mg
El (PLP), es coenzima de muchas enzimas que participan
del metabolismo de aminoácidos (síntesis, catabolismo
e interconversión), especialmente transaminasas,
descarboxilasas.

También se precisa para la síntesis de

neurotrasmisores (serotonina y noradrenalina) y es
coenzima de la glucógeno fosforilasa.

• Síntesis de neurotrasmisores:
mecanismo de decarboxilación PLP-dependiente
Funciones
La vitamina B6 le ayuda al cuerpo a:
•Producir anticuerpos. Estos son necesarios para combatir muchos virus, infecciones y otras enfermedades.
•Mantener la función neurológica normal.
•Producir hemoglobina. La hemoglobina transporta el oxígeno en los glóbulos rojos hasta los tejidos. Una
deficiencia de vitamina B6 puede causar una forma de anemia.
•Descomponer proteínas. Cuanto mayor sea el consumo de proteínas, mayor será la cantidad de vitamina B6
que necesite.
•Mantener el azúcar (glucosa) en la sangre en los rangos normales.

La deficiencia de vitamina B6 no es común.

Las personas que no consumen suficiente vitamina B6 pueden presentar una variedad de síntomas, entre ellos:
Anemia, erupciones con picazón, labios escamosos, grietas en las comisuras de los labios e inflamación de la
lengua.
Otros síntomas de bajo nivel de vitamina B6 incluyen la depresión, confusión y debilitamiento del sistema
inmunitario.
Los bebés que no obtienen suficiente vitamina B6 pueden irritarse con facilidad o desarrollar una audición
extremadamente sensible o volverse más propensos a sufrir convulsiones.
Biotina

Presente en viseras, hígado y yema de

huevo, también sintetizada por las
bacterias de la flora intestinal
Participa en reacciones de
carboxilación como molécula
transportadora de dióxido de
carbono (CO2)

Acepta rápidamente grupos

carboxilos y los mantiene en
un estado estable pero
reactivo para luego
transferirlo al sustrato
aceptor
 Déficit de vitamina B8
Reacciones catalizadas por carboxilasas La carencia de vitamina B8 es muy inusual en
biotina-dependientes personas que llevan una dieta variada,
Las bacterias de la flora intestinal son capaces de
sintetizar cantidades pequeñas de biotina.

Sin embargo, las personas que toman mucha clara de

huevo cruda o que consumen grandes cantidades
de alcohol de manera reiterada pueden presentar un
déficit de esta vitamina que puede manifestarse con
síntomas como dermatitis, alopecia o conjuntivitis.

Funciones
•La biotina interviene en reacciones enzimáticas, como el metabolismo de hidratos de carbono, grasa y proteínas,
las cuales son convertidas en moléculas de glucosa, que ofrece una energía inmediata para las células.
•Es esencial en la producción de hormonas y colesterol.
•Regula los niveles de azúcar en la sangre, mejorando el metabolismo de la insulina y, por tanto, de la diabetes.
•Es un buen aliado contra la depresión y el insomnio
•Participa en la síntesis y oxidación de las grasas.
•Interviene en la formación de la piel, Mantiene sanas las uñas y el cabello.
•Fomenta el crecimiento y regeneración de los músculos, algo muy beneficioso para las personas que realizan
ejercicio físico.
 Vitaminas hematopoyéticas:
Acido Fólico
(Ácido pteroil glutámico)

Dentro de la célula, el folato (forma oxidada) se convierte en

su forma activa tetrahidrofolato (THF), mediante dos
reacciones sucesivas de reducción.

El THF puede transportar unidades monocarbonadas en

diferentes estados de oxidación unidas a N-5 (formil,
formimino, metilo), a N-10 (formilo) o a ambos (metileno o
metenilo).
RDA: 400 μg/día
Los derivados del tetrahidrofolato se utilizan para la Funciones.
síntesis de aminoácidos (Ser, Met), así como de Es necesario para la producción de glóbulos
purinas y desoxitimidilato (dTMP) esenciales para la rojos y para la síntesis del ADN (que controla
síntesis de ADN. la herencia y es utilizado para guiar a la célula
en sus actividades diarias).
También ayuda con el crecimiento de tejido y
funcionamiento celular e igualmente ayuda a
incrementar el apetito cuando es necesario y
estimula la formación de ácidos digestivos.

Deficiencia de Vit. B9
La deficiencia de ácido fólico puede causar:
Glositis, diarrea y confusión. La anemia puede desarrollarse en forma insidiosa y, debido a mecanismos
compensatorios, ser más grave que lo que sugieren los síntomas.

La deficiencia de ácido fólico durante el embarazo aumenta el riesgo de defectos congénitos del tubo
neural y, tal vez, de otros defectos cerebrales.
 La coenzima B12 tiene un enlace C-Co reactivo que participa en tres
Vitaminas hematopoyéticas: tipos principales de reacciones catalizadas por enzimas:

Cianocobalamina o Metilcobalamina 1. Con las isomerasas:

Se producen reordenamientos por los cuales un átomo de hidrógeno
es directamente transferido entre dos átomos adyacentes
concomitantes con el intercambio del segundo sustituyente X, que
puede ser un átomo de carbono con sustituyentes, un átomo
de oxígeno de un alcohol, o una amina. Estos utilizan la forma
adenosilcobalamina (AdoB12) de la vitamina.

2.Con las metiltransferasas:

Transferencia de metilo (CHB3-) entre dos moléculas. Estos utilizan la
forma metilcobalamina (MeB12).

3. Con las deshalogenasas:

Se generan reacciones consistentes en la extracción de un átomo
del halógeno de una molécula orgánica. Las enzimas de esta clase
no han sido identificadas en los seres humanos.

RDA: 2.4 μg/día

Presente en productos de origen animal
exclusivamente
Funciones Vit. B12

-Participa en el metabolismo de grasas y en la síntesis del aminoácido metionina (éste es esencial para la
formación de proteínas).
-Regula el metabolismo de la homocisteína.
-Es un cofactor esencial para la síntesis de ADN y la maduración de eritrocitos (glóbulos rojos).
-Se piensa que ayuda a los huesos al estimular la actividad de los osteoblastos (células responsables de la
formación de hueso).

Deficiencia en Vit B12

-La carencia de vitamina B12 puede ocasionar una reducción de los glóbulos rojos saludables (anemia).
-El sistema nervioso también puede resultar afectado. La dieta o ciertos trastornos médicos pueden ser la causa.

Los síntomas son poco frecuentes, pero pueden incluir fatiga, dificultad para respirar, entumecimiento, pérdida de
equilibrio y problemas de memoria.
El tratamiento incluye cambios en la dieta, vacunas de vitamina B12 o suplementos.
COENZIMAS DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO
 Riboflavina
Presente en lácteos, carne, pollo, pescado y legumbres

Precursora de FMN y FAD, grupo prostético de

flavoproteínas.

Metabolismo de prótidos y glúcidos

RDA: 1.1-1.3 mg/día Efectúa una actividad oxigenadora y por ello interviene
en la respiración celular.
 Algunas enzimas que emplean
nucleótidos de flavina como
coenzimas

La función de FMN y FAD es la transferencia de 1 ó 2 electrones en

reacciones redox

• La coenzima se encuentra unida fuertemente a la proteína, a veces de

forma covalente, por lo cual no pueden transferir los electrones difundiendo
de una enzima a otra.

• Versatilidad como mediadores de una gran variedad de procesos redox,

presentes en deshidrogenasas, oxidasas y monooxigenasas
Funciones de la vitamina B2

•Participa en reacciones químicas de obtención de energía.

•Provoca la activación de otras vitaminas tipo B como la vitamina B6 y el ácido fólico.
•Resulta esencial para el crecimiento del cuerpo.
•Colabora en la hematopoyesis o formación de los elementos sanguíneos: glóbulos rojos, glóbulos blancos
y plaquetas.
•Produce formación de glucógeno, que es el almacenamiento de la glucosa.
Déficit Vit. B12

Lesiones en la piel, las mucosas y los ojos. Suelen ser deficitarios los bebedores o fumadores
crónicos y las personas que siguen una dieta vegetariana estricta (sin huevos ni leche) y no
toman suplementos de levadura de cerveza o germen de trigo.
 Niacina (Ácido nicotínico y nicotinamida)

La niacina no es estrictamente una vitamina porque

puede sintetizarse a partir del aminoácido esencial
triptofano.

La síntesis requiere B1, B2 y B6.

RDA: 14-16 mg/día; UL: 35 mg/día
Se necesitan 60 mg de triptofano para sintetizar 1 mg de
niacina.
Dan origen a las coenzimas NAD+ y NADP+.
 Algunas reacciones en las que
interviene

La deficiencia de niacina en la dieta (que causa

pelagra) es rara en países con bajas tasas de
inseguridad alimentaria.
Las manifestaciones clínicas incluyen las "tres D":
Funciones biológicas del NAD+ y NADP+ dermatitis (exantema pigmentado localizado),
diarrea (gastroenteritis) y déficits neurológicos
• NAD+ es el principal recolector de equivalentes de reducción generalizados, incluyendo pérdida cognitiva
durante la degradación oxidativa.
En su forma reducida (NADH), transporta estos equivalentes de
(demencia). El diagnóstico suele ser clínico y, en
reducción a la cadena respiratoria mitocondrial. general, es eficaz la administración de suplementos
• NADPH a pesar de llevar a cabo el mismo proceso redox, es el dietéticos por vía oral o, si es necesario, por vía
encargado de donar electrones en la mayoría de los procesos intramuscular.
biosintéticos, participando en las rutas anabólicas.
 Vitamina C. Ácido L-ascórbico
Procesos en los que interviene la Vitamina C

• Antioxidante hidrosoluble. Reacciona con radicales libres y

oxidantes.

• Síntesis de colágeno. Cofactor de la prolina hidroxilasa y de

la lisina hidroxilasa que participan en la formación del colágeno.

• Degradación de tirosina.

• Síntesis de adrenalina a partir de tirosina.

• Formación de sales biliares.

• Síntesis de hormonas esteroideas.

RDA: 75-90 mg/día
UL: 2 g/día • Absorción de hierro. Reduce el Fe(III).

Los humanos y otros primates hemos perdido

la capacidad de sintetizar vitamina C.
Funciones

La vitamina C se necesita para el crecimiento y reparación de tejidos en todas las partes del cuerpo. Se
utiliza para:
•Formar una proteína importante utilizada para producir la piel, los tendones, los ligamentos y los vasos
sanguíneos
•Sanar heridas y formar tejido cicatricial
•Reparar y mantener el cartílago, los huesos y los dientes
•Ayudar a la absorción del hierro

El Déficit Vit. C.

La carencia grave de esta vitamina produce el escorbuto, pero es muy poco frecuente en la actualidad, ya
que las necesidades diarias se cubren con un mínimo de vegetales crudos que se consuman. Como es una
vitamina soluble en agua, apenas se acumula en el organismo, por lo que es importante un aporte diario.
Algunas infecciones o la diarrea prolongada pueden favorecer la aparición del déficit de ácido ascórbico.
 VITAMI COENZIMA REACCIÓN o
NA PROCESO
VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o B6 Fosfato de Transferencia de
PROCESO piridoxal grupos amino
TIAMINA Pirofosfato Descarboxilación, (PLP)
(B1) de tiamina transferencia de BIOTIN Biocitina Carboxilaciones
(TPP) grupos aldehido A (B8)
RIBOFLAV FMN y FAD Oxido- reducciones ACIDO Tetrahidrofol Transferencia de
INA (B2) FÓLIC ato (TH4) grupos de un solo
ACIDO NAD y Oxido-reducciones O (B9) carbono
NICOTÍNIC NADP B12 Metilcobala Transferencia de
O, mina grupos de un solo
NIACINA Cobamida carbono
(B3) C Acido Hidroxilaciones
ACIDO Coenzima A Transferencia de ascorbico
PANTOTÉ (CoA) grupos acilos
NICO (B5)