Cuestionario Aminoácidos y Proteínas-Bioquimica

ROXANA DE LA FUENTE GUTIERREZ
GRUPO 1B
BIOQUIMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
DR. ELIUT PÉREZ SÁNCHEZ
LICENCIATURA EN MEDICO CIRUJANO
CUESTIONARIO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

 AMINOÁCIDOS
1. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos según las características químicas de sus cadenas
laterales? aminoácidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden subdividir en
aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los segundos en sin carga, ácidos y
básicos.
2. ¿Cuántos aminoácidos esenciales se requieren en la dieta humana? Los aminoácidos
esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los
alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
3. ¿Qué tipo de enlace químico se establece entre los aminoácidos en las proteínas? Se
llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una
molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El
resultado es un enlace covalente CO-NH.
4. ¿Qué representa el punto isoeléctrico (pH isoeléctrico) en un aminoácido? El pH
característico en que la carga eléctrica neta es cero se denomina punto isoeléctrico o pH
isoeléctrico, designado pI. El punto isoeléctrico es simplemente la medida aritmética de
los dos valores de pKa.
5. ¿Cuáles son los aminoácidos proteinogénicos? Los aminoácidos proteinogénicos

son los diminutos bloques fundamentales de las proteínas
6. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos lisina y arginina en términos de carga?
Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7,0 son la
Lisina: Que tiene un grupo amino primario adicional en la posición E de su cadena alifática.
Arginina: Que tiene un grupo guanidino cargado positivamente.
7. ¿Cuál es la característica principal de los aminoácidos alifáticos?
Grupos R apolares alifáticos: Los grupos R de esta clase de aminoácidos son polares e
hidrofóbicos.
8. ¿Cuál es la función de los aminoácidos polares en la estructura de las proteínas?
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los aminoácidos.
Luego, el cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar
al cuerpo a: Descomponer los alimentos.
9. ¿Los aminoácidos tienen isómeros? ¿Como se forman?
Todos los aminoácidos de las proteínas sean L-estereoisómeros. Se forman compuestos
quirales en reacciones químicas ordinarias, el resultado de una mezcla racémica de
isómeros D y L que son difíciles de distinguir y asilar por el químico.
10. ¿Cuál es la función principal de los aminoácidos no esenciales en el organismo?
Es importante en la función hepática e inmune.
 PROTEÍNAS
1. Clasificación: ¿Cuáles son las principales clasificaciones de las proteínas en función de
su estructura y función en los organismos? Las proteínas se clasifican, con base a su
estructura, en fibrosas y globulares.
Las proteínas fibrosas, tienen funciones de soporte y están formadas por la repetición de
elementos de estructura secundaria.
Las proteínas globulares están formadas por elementos de estructura secundaria que
adoptan una conformación compacta.
2. Estructura: ¿Cuál es la estructura primaria de una proteína y cuál es su importancia en

la determinación de su función biológica? La estructura primaria o covalente de la
molecular es determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica y la
posición de los puentes de disulfuro. Consiste en que, si la cadena está formada por más
de un polipéptido, las cadenas deben separarse y los puentes disulfuro reducidos de
manera irreversible. Después, la proteína se fragmenta por la acción de proteinasas o
utilizando métodos químicos. Los fragmentos peptídicos se separan por cromatografía
para determinar su secuencia. Es importante para entender su función (ya que ésta
depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), así como en el
estudio de enfermedades genéticas.
3. Enlaces: ¿Qué tipos de enlaces químicos son fundamentales para estabilizar la
estructura tridimensional de una proteína, y cómo afectan estos enlaces a su
conformación?
Enlace disulfuro: Estabiliza la forma plegada de una proteína de varias maneras: Mantiene
dos porciones de la proteína juntas, que le da a la proteína su topología plegada
Enlace peptídico: Es un enlace entre el grupo carboxilo (– COOH) de un aminoácido y el
grupo amino (–NH2) de otro aminoácido .
4. Cargas: ¿Cómo varía la carga neta de una proteína en función del pH del medio
circundante, y por qué es importante entender esta propiedad en bioquímica de
proteínas? Dependiendo del pH del medio en que se encuentren, los aminoácidos pueden
tener carga negativa, positiva o compensada (igual número de cargas de ambos signos). La
carga de una proteína va a depender del tipo de aminoácidos que la forman y del pH del
medio en que se encuentre.
5. Funciones: ¿Puede proporcionar ejemplos de funciones biológicas claves
desempeñadas por proteínas en los organismos, y cómo pueden estas funciones estar
relacionadas con su estructura y conformación tridimensional?
Función de transporte: hemoglobina
Ocupan las funciones
Función contráctil: Contracción muscular electrostáticas y de
Función de reserva: Lactoalbúmina de la leche regulación

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