Unidad Didáctica 1.

Manejo técnico general de los

alimentos
Lección 4. Proteínas Alimentarias

Licenciatura en Nutrición a Distancia Año 2022

Docentes
Lic. Andrea Alejandra Longo
Lic. Silvana Ottaviano

Integrantes del Grupo 13

Blanchard Ludmila Natalie Yaneth
Corti Belén Lara
Gorosito Lucia
Jiménez Daiana Estefanía
Medina María Soledad
Passamonte Ludmila Abril
TP4. PROTEÍNAS ALIMENTARIAS

1. Desnaturalización proteica

¿Qué es la desnaturalización proteica y cuáles son sus efectos?

Además, de acuerdo a lo visto en el video, explicar los factores que influyen en la
desnaturalización proteica; y nombrar la cualidad funcional de las proteínas, que se
cumple en dicha experiencia.

2. Estructura proteica

Dar ejemplos; al menos dos; de proteínas alimentarias que posean estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria y describir las características principales de dichas
estructuras.

3. Proteínas en los alimentos

Nombre un alimento fuente de proteínas. Describa las características de dichas proteínas

teniendo en cuenta la clasificación según su conformación y composición química.

4. Enzimas

Marque la/s respuesta correcta y justifique:

¿Cuál enzima debe inactivarse ya que origina olores y sabores desagradables durante la
elaboración?

 Cuajo.
 Proteinasas.
 Proteasas.

Las enzimas:
 Catalizan reacciones con alta especificidad.
 Deben inactivarse siempre antes de la elaboración para evitar alteraciones.
Producen caracteres organolépticos deseables en determinados alimentos.
1. ¿Qué es la desnaturalización proteica y cuáles son sus efectos?
Además, de acuerdo a lo visto en el video, explicar los factores que influyen en la
desnaturalización proteica; y nombrar la cualidad funcional de las proteínas, que se
cumple en dicha experiencia.

La desnaturalización indica que la estructura se aleja de la forma nativa debido a un

importante cambio en su conformación, producido por movimientos de los diferentes
dominios de la proteína. Este cambio trae como consecuencia pérdidas en la estructura
secundaria, terciaria o cuaternaria, no hay cambios en la estructura primaria.
Se afectan las interacciones no covalentes responsables de la estabilización de la
estructura, así también como la relación con el solvente acuoso y también se afectan los
puentes disulfuro.
La desnaturalización por lo general se considera una pérdida de la estructura ordenada.
Es común relacionarla con daños en la proteína ya que pueden perderse funciones
fisiológicas, actividad enzimática o bien modificar sus propiedades funcionales.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la información necesaria. El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
La desnaturalización es una característica físico química de las proteínas

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína

 Se obtiene el despliegue de una cadena polipeptídica que se transforma en un

polímero plegado al azar. Esta transición explica la formación de geles, coagulación
y exposición de los grupos reactivos, que pasan a ser sustratos de pardeamiento
no enzimático., y la susceptibilidad a la acción enzimática (proteasas).
 Provoca cambios en la textura de los alimentos ya que aumenta la viscosidad,
disminuye su solubilidad debido a que los residuos hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie y altera la capacidad de fijación de agua.
 También la exposición de los grupos sulfhidrilos, contribuye al gusto propio de los
alimentos ricos en proteínas que han sido sometidos a cocción. Ejemplos: leche,
huevos y carnes.
 Puede ser reversible en el caso de las espumas (proceso que se llama re
naturalización), pero es irreversible con la cocción o cuando se produce la ruptura
de enlaces disulfuro.

Los factores que influyen en la desnaturalización proteica son:

 Temperatura (calor y frio): si una proteína dispersa en agua recibe calor (rompen
los puentes de hidrogeno), la proteína se desenrolla y se desnaturaliza. En
cambio, con la aplicación de frio hasta llegar al punto de congelación del agua, las
proteínas se agregan y precipitan. Ejemplo: Algunas proteínas del huevo y de la
leche.
 Tratamiento mecánico: al aplicar un tratamiento mecánico sobre las proteínas de
las claras de huevo, como en este caso es el batido, las proteínas difunden a la
interface aire-agua allí se concentran, se desdoblan y se extienden, disminuyendo
la tensión superficial de la fase dispersante, orientando los grupos hidrófilos hacia
 el exterior de la burbuja en contacto con el agua, y sus grupos hidrófobos hacia el
interior de la misma en contacto con el aire, formándose así, una película que
contiene el aire. Por lo tanto, en la formación de espuma, se produce la dispersión
de ciertas moléculas en capas finas que se desnaturalizan, en este caso por
agitación. Cuando se aplica este tratamiento a las claras de huevos, las proteínas
desnaturalizadas se adsorben en la interfase agua / aire, agua / líquido. Cuanto
más aire se incorpora a la clara más espumosa se torna, y la capa de líquido
alrededor de la burbuja se hace más fina. Ésta, a través del batido, se va
espesando y se hace más blanquecina, acción que se debe a la desnaturalización
proteica. El tipo de desnaturalización que se muestra en el video es reversible. Es
decir que se puede producir la renaturalización de la proteína.
 Ácidos o Bases: el medio acido o básico lleva a la desnaturalización de las
proteínas por neutralización de sus cargas. En caso del que el pH coincida con su
punto isoeléctrico, la desnaturalización es total.

Cualidades funcionales:
Las cualidades funcionales son las propiedades físico-químicas de los polímeros
que modifican algunas características de un alimento y que contribuyen a la
calidad final del producto, por ejemplo, la hidratación, el espumado, la
emulsificación, gelificación, etc.

Propiedades de Hidratación: Interacción proteína-agua, absorción de agua,

capacidad de mojado (humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de
retención de agua, adhesividad, dispersabilidad, solubilidad y la viscosidad como
propiedad hidrodinámica.
Propiedades relacionadas con interacciones proteínas-proteínas: se trata de
las propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como pueden
ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la cohesión.
Propiedades de la superficie: dependen en forma importante de la composición
superficial de la proteína, puesto que de acuerdo a la misma dependerá la
capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el espumado son dos de
las propiedades relacionadas mas directamente con los fenómenos de superficie.
Espumante: las espumas son dispersantes de burbujas de gas en una fase
continua que puede ser liquida o semilíquida. La función de las proteínas es
reducir la tensión interfacial del medio dispersante orientando sus grupos hidrófilos
hacia el exterior de la burbuja en contacto con el agua, y los hidrófobos hacia el
interior, con el aire.
Se deben considerar dos factores
 Capacidad para formar espuma: se relaciona con el volumen de espuma obtenida
a partir del sol proteico.
 Estabilidad o firmeza: representa el tiempo que tarda en desmoronarse (cuando
coalescen las burbujas de aire)

Bien. Toda la información expuesta es correcta y completa, sólo sugiero ordenarla en

función de lo solicitado.

2. Estructura Proteica

Estructura Primaria: El peso molecular, la composición de aminoácidos y la secuencia

lineal de los mismos a lo largo de la cadena peptídica, dan lugar a esta estructura. De
acuerdo a las características de la estructura primaria todas las proteínas la poseen. La
secuencia de aminoácidos es dictada por el ADN del gen que la codifica. Así, cada
proteína tendrá una composición y un ordenamiento característico de sus aminoácidos.
Ésta es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para
cada proteína. Los cambios en su secuencia conducen a la evolución de la misma.
Algunos de estos cambios se llaman conservadores, preservan la naturaleza de la cadena
lateral, por ejemplo, un cambio de Asp por Glu, en donde se mantiene la carga negativa.
En cambio, los cambios no conservadores (Asp por Ala) pueden tener consecuencias más
graves.

Las proteínas alimentarias con este tipo de estructuras son ovoalbúmina, avidina, alfa-
lactalbumina, lisozima.

Estructura Secundaria: Ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio,

a lo largo de su eje y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las
electroestáticas, los puentes de Hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y las dipolo-
dipolo son las más importantes. Cuantas más interacciones de esta naturaleza existan
más estables es la estructura. Dentro de estas estructuras se producen diferentes tipos de
conformación (estructura espacial de la proteína), a saber:
 α- hélice: estructura estabilizada por puentes de Hidrógeno intramoleculares entre
grupos carbonilos e iminos, adquiriendo una conformación helicoidal.
 Lámina plegada o estructura β: Los puentes de hidrógeno que la estabilizan son
intermoleculares, ya que se establecen entre diferentes cadenas peptídicas,
paralelas o antiparalelas.
 Hélice de la proteína fibrosa colágeno: Por su alto contenido de Prolina e
hidroxiprolina, desarrolla una triple hélice de cadenas polipeptídicas unidas por
puentes de Hidrógeno intermoleculares.

las proteínas de la leche, el gluten y el colágeno poseen esta estructura proteica.

Estructura Terciaria: Se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre sí

misma para producir una estructura plegada y compacta, característica de las proteínas
globulares. Éstas se pliegan al azar y espontáneamente. Las cadenas peptídicas forman
un paquete compacto por medio de uniones intramoleculares de puentes de Hidrógeno y
enlaces hidrófobos intramoleculares, orientando los grupos no-polares hacia el interior de
dicha molécula. En el caso de que hubiera residuos de aminoácidos con grupos
sulfhídrilos, se establecerán puentes disulfuro que aportarán mayor estabilidad a la
estructura. A diferencia de las proteínas fibrosas, que presentan una estructura lineal y se
hallan estabilizadas por puentes de Hidrógeno e interacciones hidrofóbicas entre las
cadenas peptídicas, las globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de
organización. Cuando las proteínas se disuelven en agua tienden a adquirir con la
estructura con la mínima energía libre (grupos no polares hacia el interior y polares en
contacto con el agua), que en esas condiciones corresponde a su estado físico químico
más estable. En la mayoría de las proteínas de una sola cadena, los dominios se pliegan
independientemente y después interactúa con otros formando una estructura terciaria
única para la proteína en cuestión.
Dentro de la estructura terciaria se encuentran las proteínas fibrilares -como el colágeno-
y las globulares -como la caseína o actina-.

Los puentes de hidrógeno en el interior le dan estabilidad y en la superficie le permiten

interaccionar con el agua u otras moléculas-
Estructura cuaternaria: Este tipo de estructuras, no necesariamente existen en todos los
polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas. Las interacciones que
estabilizan las cadenas polipeptídicas plegadas en las proteínas con múltiples
subunidades son de los mismos tipos de los que estabilizan la estructura terciaria:
puentes salinos o interacciones electrostáticas, puentes de Hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals, Interacciones hidrófobas y en ocasiones enlaces sulfhídrico. Estas interacciones
proporcionan la energía necesaria para estabilizar la estructura de múltiples subunidades.
Dentro de las proteínas con estructura cuaternaria se encuentran la hemoglobina y la
glicinina de la soja

Es la unión de estructura primaria-secundaria y terciaria; es la proteína de mayor jerarquía de

organización

3. Alimento Fuente de Proteínas: Carne

La carne proviene de los músculos esqueléticos de diversos animales y se caracteriza por

su estructura fibrosa y su textura. Excelente fuente de proteínas de alta calidad. Según su
análisis químico el 20% de la carne está compuesto por proteínas.
Los músculos están compuestos de una estructura ordenada de fascículos, fibras, fibrillas
y filamentos, rodeadas de tejido conjuntivos denominado endomisio.
Los tipos de proteínas presentes se han clasificado en tres grandes grupos, de acuerdo a
su función biológica y su solubilidad: proteínas contráctiles o miofibrilares, proteínas
sarcoplásmicas o solubles y proteínas del estroma o insolubles.
Proteínas contráctiles o miofibrilares: son las que forman parte de la estructura del
tejido muscular y la mas abundante, equivale al 50% del total de las proteínas de la carne;
son solubles en soluciones salinas concentradas y sus principales componentes son la
miosina, la actina, la tropomiosina, la troponina y la actinina.
La miosina representa un porcentaje alto de proteínas miofibrilares. Tiene una estructura
helicoidal con 55% de α-hélice, rica en lisina y en acido glutámico.
La actina es la segunda proteína miofibrilar de importancia, se combina con la miosina
para formar la actomiosina.
Proteínas sarcoplásmicas o solubles: son polipéptidos, fundamentalmente globulinas y
albuminas. Este grupo de proteínas se caracterizan por se buenos agentes emulsificantes
y por retener una gran cantidad de agua, lo que evita perdidas de humedad durante el
proceso de cocción, tienen la capacidad de coagular y formar geles cuya textura es muy
deseable en distintos alimentos.
Proteínas del estroma o insolubles: Conforman el tejido conectivo fuerte de los
tendones, la piel, el hueso y las capas mas rígidas que envuelven y soportan los
músculos, como el endomisio, el perimisio y el epimisio. En conjunto representa
aproximadamente 35% de las proteínas totales de un animal vivo, pero en cuanto a tejido
muscular (carne) solo equivale a 3%.
El colágeno que es la proteína mas abundante en un vertebrado, está constituido por
diferentes fracciones: contiene 33% de glicina, 12% de prolina, 11% de alanina y 10% de
hidroxiprolina, es deficiente en aminoácidos indispensables, principalmente lisina y
triptófano. Su monómero, llamado tropocolágeno, integrado por tres cadenas
polipeptídicas, que se enrollan a lo largo de un eje para producir una triple hélice; las tres
proteínas se enlazan entre si a través de muchas uniones intermoleculares cruzadas que
le confieren rigidez a la estructura y solubilidad muy baja; a su vez, la interacción de las
moléculas de tropocolágeno produce fibras que dan origen al colágeno.
El colágeno insoluble es un factor definitivo de la dureza de la carne. Cuando se hidroliza
se produce el ablandamiento de este producto, muy deseable para su consumo, para
lograr esto se utilizan diversas enzimas proteolíticas ablandadoras de carne, como la
bromelina, la ficina y la papaína, aunque una actividad intensa puede provocar cambios
indeseables (este método no es utilizado en Argentina). Lo que sí es utilizado es el rigor
mortis (esperar de 5 a 12 horas luego de la muerte del animal): cuando disminuye el pH,
se liberan enzimas proteolíticas como respuesta a la ausencia de actividad respiratoria
ocasionando un aumento del espacio entre las fibras e incrementando la capacidad de
retención de agua. Así se obtiene una carne más blanda.
La desnaturalización proteica tiene lugar con la aplicación de calor contribuyendo a su
textura y sabor característico, esta es irreversible.
El agregado de sales en concentraciones bajas permite la hidratación y retiene agua
inmovilizándola. Por el contrario, el agregado de sales en concentraciones altas, forma
soles inestables y las proteínas tienden a precipitar perdiendo la capacidad de retención
de agua ante la aplicación de calor; se obtienen carnes duras y secas.
Los tratamientos térmicos afectan de manera distinta a las proteínas miofibrilares y la
colágena y la suavidad de la carne es una sensación que se debe a los diferentes factores
físicos y bioquímicos de estas proteínas.
Las proteínas pueden clasificarse:
 Según su conformación en fibrosas o globulares y
 Según su composición química en simples (por hidrólisis producen solamente
aminoácidos) o conjugadas (aminoácidos + grupo prostético)
El propósito de la consigna era justamente reconocer las proteínas del
alimento elegido y clasificarlas.

Revisar acentos.

4.
Marque la/s respuesta correcta y justifique:

¿Cuál enzima debe inactivarse ya que origina olores y sabores desagradables durante la
elaboración?

 Cuajo. FALSO
 Proteinasas. FALSO
 Proteasas: VERDADERO Originan la formación de olores y sabores indeseables debido
a la formación de péptidos amargos.

Las enzimas:

 Catalizan reacciones con alta especificidad. VERDADERO

Las enzimas son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas
de alta especificidad, tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato que
interviene.
La interacción entre enzima y sustrato se realiza a través de enlaces de naturaleza
débil entre la molécula de sustrato y el centro activo. Cuanto mayor sea el número de
estos enlaces, mayor será la especificidad de la enzima, y mayor también su
capacidad de discriminar entre dos sustratos estructuralmente próximos.
 Deben inactivarse siempre antes de la elaboración para evitar alteraciones. FALSO
 Producen caracteres organolépticos deseables en determinados alimentos.
VERDADERO. Por esta característica son de gran utilidad en la industria, por ejemplo,
las proteinasas y peptidasas de bacterias, levaduras, mohos, son utilizadas en la
maduración de los quesos; y el cuajo, para la coagulación de la caseína. Asimismo,
las proteasas de origen microbiano, también se utilizan como sustituto de la renina y
ara la modificación del gluten de la harina de trigo, la cual repercute de modo
importante en la calidad y propiedades organolépticas del pan.

Bien. Las opciones seleccionadas y justificaciones son correctas.

Bibliografía

Unidad Didáctica 1. Manejo técnico general de los alimentos. Lección 4. Proteínas

Alimentarias.

Química de los alimentos. Salvador Badui Dergal. Cuarta edición. Pearson Educación,
México 2006.Capítulo 3
Alimentos Introducción Técnica y Seguridad. Roxana Medin, Silvina Medin.Ediciones
Turisticas. 3ra edición. Capítulo 10

APROBADO. Buen trabajo.

Lic. Alejandra Longo.