AMINOACIDOS Y PROTEINAS

FUNCION
•
• Dra Nancy Jo
Defendiendose en contra de los cambios de pH:
Bufer,Pulmones y Rinon
Bufer fsiologicos
 CONTENIDOS

• AMINOACIDOS:CLASIFICACION Y PROPIEDADES ACIDO BASICAS

• EFECTO AMORTIGUADOR Y CURVAS DE TITULACION
• ECUACION DE HENDERSON -HASSELBALCH . VALOR DE pka
• AMINOACIDOS Y PEPTIDOS .FUNCION BIOLOGICA
• PROTEINAS GLOBULARES.ESTRUCTURA Y FUNCION
• PROTEINAS FIBROSAS.ESTRUCTURA Y FUNCION
 AMINOACIDOS

son las unidades estructurales de las proteinas

A pH Fisiologico
Grupo carboxilo se disocia
formando ion carboxilato

El grupo amino se protona

La caracteristica es la
existencia en una misma
molecula grupos acidos y
grupos basicos
Es un sustancia capaz de
donar un proton a otra
sustancia

Es una sustancia capaz

de aceptar un proton
LA DISOCIACION DEL AMINOACIDO VARIA DE ACUERDO
AL PH DEL MEDIO
El grupo amino se comporta base El grpo carboxilo como acido

Caton Ion dipolar Anion

CLASIFICACION DE AA DE ACUERDO A SUS
PROPIEDADES DE SUS CADENAS LATERALES
• Aminoacidos alifatcos,neutros o apolares:las cadenas R poseen grupos
hidrofobicos que interactuan con otros grupos hidrofobicos mediante fuerzas de
Vander.Waalls.
Pueden ser: apolares alifatcos: R es de naturaleza alifatca
apolares aromatcos:R tene anillos aromatcos
• Aminoacidos polares sin carga: R tene grupos polares capaces de formar puentes
de hidrogeno con otros grupos polares.
• Aminoacidos polares con carga:R tene grupos polares cargados.Son:
acidos: R aporta grupos carboxilos cargados negatiamente
basicos : R aporta grupos amino cargados positiamente
 En proteinas que se encuentran en soluciones acuosas los aminoacios apolares tenden a
agruparse en el l interior de la proteina.
Las proteinas ubicadas en un medio hidrofobico,los aminoacidos se encuentran en la superfcie de
las proteinas y actuan con el medio lipidico (como en las menbranas biologicas)
Muchas proteinas se estabilizan por enlaces
disulfuro
Estos aa tenen una carga de
cero a pH fsiologico

.Ser,Tre,Tir tenen grupos OH

que puedenforma formar
puentes de H.
.Asn y Gln tenen grupo
carbonilo y amida,formando
en puentes de H.
La Cis contene un grupo SH
importante comonente en el
sito actie de muchas Enz

Son mas solubles que las no

polares y pueden estar
ubicadas en la superfcie
Son donadores de protones. pH fsiologico se ionizan ys tenen un grupo carboxilato con carga (-)
Las cadenas laterales
aceptan protones.L
La Lyss ys Arg a pH=7.4
se ionizan ys tenen
carga (+) Es una base debil ys carece de
carga a pH fsiologico.
Puede pasar a (+) o neutro de
acuerdo al medio ionico
• Ciertos grupos funcionales presentes en las moleculas biologicas
pueden comportarse como acidos o bases debiles.Por ello su estado
de ionizacion depende de la H+ del medio
• Las enzimas presentan este tpo de grupos ionizabes en su centro
actie ,por tanto es importante tener encuenta pequenas las
fluctuaciones del pH celular .
• Por tanto es en el medio intracelular como en el extracellular una
regulacion del pH para que las moleculas operen en forma normal
• Los tampones amortguan los cambios que se producen en el pH
cuando se anadem pequenas cantdades de acidos o bases.
 TAMPON O AMORTIGUADOR: resistencia al
Las mezclas reguladoras contenencambio
dos de pH
sustancias: un acido ys base conjugada o
una base debil ys su acido conjugado

Las dos especies (acido ys base

conjugada) eiitan grandes cambios de
pH absorbiendo parcialmente las
adiciones de iones H+ u OH- al sistema.

Si se anade iones H+ ,reacciona con la

base conjugada eliminando iones H+ del
medio
Si se anade iones OH- reaccionan con el
acido conjugado para dar H20 ys base
conjugada
ECUACION DE HENDERSON-HASSELBALCH
Es la relacion cuantitativa entre el pH
de la solucion y la concentracion de un
acido debil y su base conjugada A-

.Relaciona : el Ka del acido debil HA y

pH del acido
Signifcado del Ka: constante de ionizacion de los
acidos debiles

Entre mayor es el Ka
mas fuerte es el
acido por que la
mayor parte de HA se
disocia en H+ y A-
 Es la
transformaci
on
logaritmica
de la
constante
de
ionizacion
de
acidos
debiles
• Segun esta ecuacion cuando el ialor del pH es = al pK del Sistema,
entonces la concentracion de las dos especies que defnen el Sistema
seran iguales.
• Por tanto,en la celula aquellas sustancias que tenen un pka proximo a
7.0 (ph fsiologico) seran buenos tampones
• Asi como pH=-log H+ , el pka = - log Ka ys su ialor es iniersamen
• te proporcional a la fuerza
• del acido

Ka grande pka pequeno acido fuerte

Ka pequeno pka grande acido debil
El pka de acidos debiles se puede calcular realizando una curia de
ttulacion ys se pude ier el signifcado de este ialor si se obseria las
iariaciones en la concentracion de las diferentes formas molecualres a
los distntos ialores de pH.
Titulacion de aminoacidos: a pH neutron el grupo carboxilo y grupo amino
estan cargados (- ) en el carboxilato y (+) en el grupo amino
CURVA DE TITULACION DE UN AMINOACIDO
Estructura de
ionizacion

Glicina un
aminoacido diprotco
tene dos protones
ttulables con una
base
 Titulacion de la Alanina
.
 Cuando se titula un aa ,su curva de titulacion indica la reaccion de cada grupo functional con el
ion hidrogeno
 Ej: en la Ala,
 el grupo carboxilo y amino son los dos grupos titulables
 A pH muy bajo.tiene un grupo carboxylo protonado (sin carga) y un grupo amino con carga + y
tambien protonado
 Conforme se anade base,el grupo carboxilo pierde su proton para convertirse en un grupo
carboxilato con carga (-) y el pH aumenta
 Ahora la Ala,no tiene carga neta
 Al medida que aumenta el pH con la base,el grupo amino protonado(acido debil) pierde su
proton y la Ala tiene carga (-)
 La curva de titulacion de la Ala,corresponde a un acido diprotico.
• Pares de soluciones reguladoras:
EL par –COOH/-COO- puede seriir como regulador en la region de pH en
torno pK1
El par-NH3/NH2 puede regular en la region al rededor de pk2
• Punto isoelectrico:
Es el promedio de los dos hidrogeniones disociados
• Cuando el pH= pka
Cuando el pH es igual a pK1 (2,3) existen cantdades iguales de la forma
protonada ys desprotonada del grupo carboxilo
Cuando el pH=pk2 (9.1) existen cantdades iguales de la forma protonada ys
desprotonada del grupo amino
Resumen:
• La Ec.de HENDERSON-HASSELBACH predica la
capacidad amortiguadora

• Que ocurre la region de +1 y -1 de unidad de pka.

• Asimismo predica el maximo amortiguador ,cuando el

pH=pKa

• Predica que pH=pKa cuando la concentracion de HA =

A-
GLUTAMATO
Cuando el aa
contiene otros
grupos acidos o
basicos,el poder
amortiguador gana
posibilidades.

Asi el acido
glutamico tiene 3
grupos disociable

pI es =3.0 (pK1,pK2
o sea los pK que
flanquean a la forma
del zwiterion
 Forma I: totalmente protonada.carga neta (+)
Forma II: tiene carga neutral (carga + y -)
Glutamato Forma III: tiene carga (-)
Forma IV: tiene dos cargas (-)
ARGININA. Existen 2 grupos basicos y uno acido,pI=10.8
 Forma I: totalmente protonada.Tiene 2
cargas (+)
ARGININA Forma II: tiene carga neta (+)
Forma III:es neutral ( una + y otra -)
Forma IV: tiene carga (-)
 La cadena
lateral tambien
aporta un
grupo titulable

La curva de
titulacion es
la de un acido
triprotico
Las proteinas estan formados por la union de aa mediante
enlace peptidico entre el grupo NH2 y el COOH de modo que se
pierden las propiedasdes amortiguadora ,
VALORES DE pKa DE ALGUNOS AMINOACIDOS
• FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
FUNCIONES DE LOS AA SIN FORMAR PEPTIDOS

• Los aa tenen funciones biologicas incluso cuando no forman parte de

proteinas o oligopeptdos.
• GLICINA: es uno de los aa mas sencillos ys soluble en agua ys es comun
que se una a otras moleculas para solubilizarlas ys excretarlas.
GLICINA
METIONINA
HISTIDINA
Si se elimina el grupo
acido de la histidine ,se
convierte en
histamina ,potente
vasodilatador.

La histamina se libera
como parte de la
respuesta de inmunidad a
fn de aumentar el oolume
sanguineo localizado y la
afluencia de globulos
blancos.
Esto produce la nariz
tapada (hinchazon)que
acompana a un resfrio
Aminoacidos y neutrotransmisores
El TRIPTOFANO, es
un precursor de la
serotonina ,que tene un
efecto sedante ys produce
una sensacion placentera
Los niieles muys bajos de
serotonina se han asociado
a depression ,mientras que
niieles muys altos producen
un estado de mania.
La esquizofrenia maniaco
depresiia suele manejarse
controlando sus niieles de
serotonina
Fenilalanina
Precursores de norepinefrina que tenen
accion estmulante
GLUTAMATO
AMINOACIDOS .ACTIVIDAD
BIOLOGICA
• Intermediarios metabolicos
1 Arginina
2 Citrulina
3 Ornitna
AMINOACIDOS MODIFICADOS DE
LAS PROTEINAS
• Residuos de aminoacidos se forman tras la sintesis de la cadena
polipeptdica
Acido gamma-carboxiglutamico ; une el calcio de la protrombina
4 -hidroxiprolina ys la 5 –hidroxiprolina; componentes del colageno
( proteina abundante del tejido conjuntio).
 Fosforilcion de aminoacidos con grupos OH: enzima glucogeno
sintetaza
ENLACE PEPTIDICO Y PEPTIDOS

Oligopeptdos : 2 a 10
aa
Polipeptdos:10 a 100
aa
Proteinas: mas de 100
aa
Peptidos
Aspectos generales
Enlace peptidico
Propiedades
Peptidos Agente vasoactivo
Funciones Hormonas
Neurotrasmisores
Antibioticos
Antioxidantes
Agentes vasoactivos

• El agente mas potente que se conoce es la angiotensina II; un

octapeptdo que se origina mediante la hidrolisis de una proteina
precursora llamada angiotensinogeno ys que no tene actiidad
iasopresora.
• La bradiquinina,nonapeptdo que se origina mediante la hidrolisis de
una proteina precursora llamada quininogeno.
 ANGIOTENSINA :y control de la presion
arteriall
• El Sistema angioensina-renina es clave en el metabolismo del Sodio y la regulacion de la
presion arterial
• El higado sintetiza la angiotensina,proteina que se encuentra en la sangre

• La renina cataliza la hidrolisis de la angiotensina para producer el decapeptido angiotensina I

• La ECA convierte la angiotensina I en II,octapeptide de gran actividad

• La angiotensina II y III producen vasoconstriccion para elevar la presion arterial y promueve la

sintesis de aldosterone que promueve la retencion del sodio

• Los inhibidores de la ECA se emplean para el tratamiento de la hipertension

GENERACION Y ESTRUCTURA DE ANGIOTENSINA I,II Y
III
Asp-Arg-Val-Tir-Ise-His-Pro-Fen-His-
ANGIOTENSINOGENO -Leu-Leu-proteina
Renina Leu-Pro
• Asp-Arg-Val-Tir-Ile-His-Pro-Fen—His-Leu
Angiotensina I
Enzima coniertdora de His-Leu
Angiotensina (ECA)

Angiotensina II Asp-Arg-Val-Tir-Ile-His-Pro-Fen

Aminopeptdasa

Angiotensina III Arg-Val-Tir-Ile-His-Pro-Fen

Hormonas
• Las hormonas son senales quimicas que ejercen su accion
sobre organos y tejidos situados lejos del lugar donde se han
sintetizado .Muchos hormonas tienen estructura peptidica
como:
 Oxitocina
 Vasopresina
 Somatostatina
 Insulina
 Glucagon
Oxitocina

• Nonapeptido segregado por la

hipofisis
• Provoca la contraccion uterina y
la secrecion de leche por la glandula
mamaria,facilitando el parto
y la alimentacion del recien nacido
Vasopresina

Nonapeptdo.Induce la
reabsorcion de agua en el
rinon,tambien llamado
hormona antdiuretca
Nonapeptidos con accion hormonal
Somatostatina

• Tetradecapeptido que inhibe

la liberacion de la hormona de
crecimiento
Insulina :disminuye los nioeles de glucosa en
sangre
Insulina
• Es una hormona polipeptidica formada
por dos cadenas polipeptidicas con 51 aa
y unidas por 3 puentes disulfuro
• Producida y secretada por las celulas beta
de los islotes de Langerhans del pancreas
• Interviene en el aprovechamiento de los
nutrients,sobre todo en el anabolismo de
los carbohidratos.
Su deficit provoca DM y su exceso provoca
hiperinsulinismo con hipoglicemia.
Glucagon
• Hormona de 29 aa liberada por
el pancreas cuando los niieles de
azucar en sangre son altos
• Hace que en el higado el glucogeno
se hidrolice para liberar glucosa.
• Sus efectos son contrarios a los de la
insulina
Antibioticos
Antioxidantes:Glutation

Es un tripeptide que actua como

antioxidante celular
Glutation
Es el mayor antioxidante endogeno
producido por las celulas,participa
directamente en la neutralizacion de
los radicales libres y compuestos de
oxigeno reactioo asi como en el
mantenimiento de los antioxidants
exogenos ,asi por ejemplo la oitamin
c y E en sus formas reducidas
(actioas)

Reduce las especies reactioas del

oxigeno (H202) gracias a la glutation
peroxidasa
• En el estado reducido, el grupo tol de la cisteína es capaz de donar un
equiialente de reducción (H+ + e-) a otras moléculas inestables, tales como
las especies reactias de oxígeno. Al donar un electrón, el glutatón se
coniierte en reactio, pero se combina rápidamente con otro glutatón
reactio para formar disulfuro de glutatón (GSSG). Esta reacción es posible
debido a que el glutatón se encuentra en una proporción relatiamente alta
en las células (de hasta 5 mM, en los hepatocitos). El GSH puede
regenerarse a partr de GSSG por medio de la enzima glutatón reductasa.
• En las células ys tejidos sanos, más del 90 por ciento de glutatón total se
encuentra en la forma reducida (GSH) ys menos del 10 por ciento se
encuentra en la forma disulfuro (GSSG). Un aumento de la proporción entre
GSSG ys GSH se considera un indicatio de estrés oxidatio.
PROTEINAS
FUNCIONES
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Viene dada por la secuencia: orden que siguen

los aminoacidos de una proteina,Va a ser de
gran importancia,pues la secuencia es la que
determina el resto de los niieles ys como
consecuencia la funcion de la proteina.

H-Glys-His-Pro-His-Leu-His-Val-His-His-OH

La alteracion de la estructura, formada por

adicion,eliminacion o intercambio de los aa,
puede cambiar la confguracion general de la
proteina ys dar lugar a una proteina diferente
 Estructura
Secundaria
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Se refere a la manera en que interactuan
las sub-unidades de una proteina multmerica
• La secuencia de aa de las sub-unidades de
una proteina pueden ser iguales,similares o
diferentes.
• La interaccion entre las sub-unidades incluyse
uniones hidrofobicas,interacciones ionicas ys
puentes de hidrogeno entre las cadenas latera
les ys el esqueleto.Tambien puentes de H de las
hoja beta entre hebras opuestas de sub-unidades
Peptidos con actividad biologica

• Los peptidos forman bloques de proteinas,estos bloques dan

paso a estructuras como:
• Cabello
• Piel
• Musculos
• Tendones
• Ligamentos
• Hemoglobina
PROTEINA ESTRUCTURALES : El Colageno

Es una proteina fibrosa con funcion estructural mas abundante en vertebrados

.Principal constituyente del tejido conjuntivo
Esta concentrado en tejidos que soportan peso:cartilago,hueso

tejido tejidos que trasmiten fuerza:tendons,ligamentos

tejidos de proteccion ;dermis,fascias

organos y visceras del organismo:higado,bazo ,pulmon

 Colageno:aminoacidos
• Secuencia repetda de
Gly-X-Y
donde X :
es Pro
donde Y:
es hidroxi-Pro o hidrox-Lys
Estructura primaria: alto
contenido de:
• Gly:ubicada en cada tercera posicion
de la cadena.Encaja en los espacios
restringidos donde 3 cadenas se juntan
• Pro:facilita la conformacion helicoidal
por su estructura anular formando tor
ceduras.
• Hidroxi.Pro:maximiliza la conformacion
de puentes de H intercatenarios que
estabilizan la estructura alfa-helice
• Hidroxi-Lys:glicosila al colageno con
glucosa ys galactosa
Aminoacidos presentes derivados del colageno
 Prolina
Prolil-hidroxilasa

5-hidroxi-prolina

Lisil hidroxilasa
ascorbato

Residuo de lisina 5-hidroxi-lisina

Estructura
• La unidad estructural es una molecula con estructura enrollada
de triple helice dextrogera, formada por 3 cadenas individuales
denominadas cadenas
Cada cadena , presenta una estructura secundaria de helice
levogira sin puentes de hidrogeno intracatenarios.
• La estructura del triple helice esta estabilizada por puentes de H +
entre las cadenas alfa y por entrecruzamientos covalentes
• En algunos tejidos esta dispersa como un gel de sosten:humor
vitrio del ojo.En tendons esta empaquetada en fibras apretadas
y paralelas que proporcionan gran fuerza
SINTESIS
Sintesis y degradacion del colageno
 TIPOS DE COLAGENO
• TIPOS DISTRIBUCION EN TEJIDOS
FORMACION DE FIBRILLAS
I Piel-hueso-tendon-cornea oaso sanguinos
II Cartilago-discointeroertebral-cuerpo oitreo
III Vasos sanguineos-musculo
FORMACION DE REDES
IV Menbrana basal
VIII Cornea-endotelio bascular
RELACIONADO CON FIBRILLAS
IX Cartilago
XII Tendon-ligamento
 COLAGENO
• Colageno formador de fbrillas Colageno asociado a fbrillas Colageno formador de redes
• Tipo I ( se encuentra en la piel) Tipo IX(se encuentra cartilago) Tipo IV ( membrana basal)

• Tipo II(se encuentra en el cartilago) Tipo XII (en ligamentos) Tipo VIII ( epitelio vascular)
• Tipo III( en los vasos sanguineos)

• se caracteriza se caracteriza se caracteriza

• Se caracterizan por helices largas y Se caracteriza por fibras Emsamblaje en lamina

rigidas con enlaces cruzados en un unidas a otros componentes
o red
erreglo escalonado en la matriz extracecular
 PATOLOGIA MOLECULAR
COLAGENOPATIAS
• SINDROME DE EHLERS-DANLOS
• Es un defecto hereditario en el metabolismo
de la molecula colageno fibrilar
• Causa:deficiencia de la lisil-hidroxilasa
• Mutacion : en la secuencia de aa de la
colageno tipo I,III,V
• El SED tipo V: caracterizado por la extensibilidad
y fragilidad de la piel y por la hipermovilidad
articular
• La del tipo III.es mas grave:rotura arterial
OSTEOGENESIS IMPERFECTA
•
• Causa;mutacion dominante en los genes que codifican
las cadenas en el colageno tipo I
• Las mutaciones mas comunes reemplazan
la Gli por aa con cadenas laterales volumninosas
La OI tipo I: fragilidad osea,perdida auditiva y
esclerotica azul
LA OI tipos II: es tipicamente letal en el periodo
perinatal por complicaciones pulmonares
La OI tipo III: grave,multiples facturas al nacer
estatura corta y curvatura de la columna
Red tridimensional sin estructura
ELASTINA
secundaria defnida
red tridimensional sin estructura secundaria defnida
 ELASTINA

•Polimero proteico insoluble generado de su precursor tropoelastina

polipeptido compuesto de 700 aa no polares:Gly, Ala, Val

•Tambien contiene Pro y Lys

• Escasos residuos de OH-Pro e OH-Lys

Las fibras elasticas compuestas de elastina y microfibrillas de glucoproteina se encuentran

en:
pulmones-paredes de las grandes arterias,ligamentos elasticos
comfiriemdo elasticidad
 FORMACION DEL ENTRECRUZAMIENTO

• Algunas de las cadenas laterales de lisilo de tropoelestina se desaminan

oxidativamnte por la lisis-oxidase y forman residuos de al-lisina

• Tres de las cadenas laterals de allisil mas una cadena lateral sin alterar
de li-sil o forman un enlace cruzado o DESMOSINA

• Esto poduce una red elastica con extensas interconecciones que puede
estirarse y doblarse en cualquier direccion cuando esta
bajo tension y lo cual da elasticidad al tejido conectivo.
QUERATINA
Cyss
 Proteinas

Hemoproteinas:
• Mioglobina

• Hemoglobina
 MIOGLOBINA

•• Es una hemoproteina presente en el musculo cardiaco y esqueletico

• Funtion: reservorio,almacenamiento de 02 en los musulos.
aumenta el transporte de 02 dentro de la celula muscular
• Estructura: Una sola cadena peptidica,de 153 residuos
• estructura plegada, en 8 -helice,estabilizada por puentes de hidrogeno y
enlaces ionicos. Solo une una sola molecula de 02
• Proteina globular con la superficie polar y el interior apolar
-interior de la molecula:los aa no polares,estabilizados por interacciones
hidrofobicas
-superficie de la molecula: aa cargados formando puentes de H.
Mioglobina:

• Union del grupo Hem:

a) el grupo Hem se asienta en una
hendidura de la molecula que esta
recubierta de aa no polares
b) tiene dos residuos de Histidina:el F8
proximal, se une directamente al Fe
el F7,distal ayuda a estabilizar la union
del 02 al Fe
c) La globina,da el ambiente para la union
reversible del 02
Saturacion de 02 de la Mioglobina
• A todos los valores de p02 tiene una
afinidad por el 02 mas elevada que el Hb
• Tiene una forma hiperbolica.Esto se refleja
que la Mb se une de modo reversible al 02
Mb+02 Mb02
La Mb capta el 02 liberada por la Hb a la
baja p02 que se encuentra musculo
Libera 02 dentro de la celula muscular en
respuesta a la demanda de 02
• Se une fuertemente al 02 a presiones muy bajas
y tiene un 50% de saturacion con una presion parcial de 0 2 de 1 torr
 La presion
parcial de 02
necesaria para
conseguir la
saturacion la
mitad de los
sitios de union
(P50) es menor
para la Mb
 HEMOGLOBINA

• Ubicacion de la Hb:
Exclusiva en los eritrocitos

• Funcion:
1. Transportar 02 desde los
pulmones a los capilares
de los tejidos .
2. Tampon de la sangre
Hemoglobina:estructura
•• La Hb A esta compuesta de 4
cadenas polipeptidicas; dos ca
denas y dos , unidas por
enlaces no covalentes.
• El tetramero esta compuesto de dos
dimeros identicos ( ,
• Las dos cadenas polipeptidicas
dentro de cada dimero se man
tienen unidas por enlaces hidrobo
bicos.
Forma T o desoxi- Forma R o
Hb: oxihhemoglobina
Forma de baja afnidad Forma de gran afnidad
por el 02 por el 02

los dos dimeros La union del 02 a la Hb

interaccionan a traies de proioca rupture de
enlaces ionicos y puentes algunos enlaces entre
de H debiles que las cadenas
restringen el Las cadenas tenen
moiimiento de las mas libertad de
cadenas polipeptdicas moiimiento
de la Histdina
Cambios de conformacion acompanan la
funcion de la Hb
• En tejidos que metabolizan activamente,la Hb libera 02 y captura CO2 y H +
• musculo CO2

Hb02 + H+ +CO2 02 + Hb

alveolo pulmonar H+

1.-El aumento H+: Protona aa y N-terminals de las cadenas alfa y protona His-146 de la

cadena beta.La His.protonada es atraida al Asp -94 y forma enlace salino.esto favorece la

forma desoxi-Hb.

2.-Los tejidos con metabolismo active que requieren 02,liberan H lo que acidifica el entorno

local.La Hb tiene una afinidad mas baja por el 02 en estas condiciones y libera 02

3.-La oxi-Hb es un acido mas fuerte (pKa mas baja ) que la desoxi-Hb
Efectores alostericos
Efecto Bohr:

• Se denomina al cambio en la union del 02

• La liberacion de 02 aumenta cuando
-se reduce el pH o aumenta la H+
-cuando hay mayor pC02
• Se produce una desiiacion a la derecha
en la curia de disociacion del 02
• Estabiliza la forma T
• Esquematcamente:
• Hb02 + H HbH + 02
oxi-Hb desoxi-Hb
Fuentes de protones que reducen el pH

• La H+ como de C02 en los capilares de

tejidos metabolicamente actios, es mayor
que en los alieolos pulmonares
• En los tejidos el C02 se coniierte en acido
carbonico por la anhidrasa carbonica y
pierde H+
• El H+ producido contribuye a reducir el pH
• Esta gradiente diferencial de pH (pulmones
tengan un mayor pH y tejidos un menor pH)
faiorece la descarga de 02 a los tejidos
perifericos y la carga de 02 en los pulmones
Resumen del efecto Bohr
Pulmones Musculo en el
metabolism activo
pH mas bajo que en tejidos pH mas bajo por produccion
con metabolism activo de H+
La Hb capta 02 la Hb libera 02
La Hb libera H+ la Hb capta H+
Efecto del 2-3-bi-posfoglicerato sobre la
afnidad por el 02
• La presencia del 2-3 BPG en los globulos rojos reduce la afinidad
por el 02,desplazando la curva de disociacion del 02 a la derecha
• EL 2-3-BFG se une a la desoxi-Hb, estabilizando la forma T de la
de la desoxi-Hb
• Una molecula de 2-3-BPG se une a una cavidad formada por dos
globina β.La cavidad contiene aa con carga (+) formando enlaces
ionicos con las cargas (-) del P
• Esta afinidad reducida permite a la Hb liberar 02 bajo las presiones
parciales de los tejidos
Hb02 + 2-3 BPG Hb-2-3BPG + 02
oxi-Hb desoxi-Hb
• Bioquimica . 7.a.Ed.Denise R. Ferrier.2017

• Bioquimica.Marys.K.Campbell,Shawn.O. Farrel.4o.Ed’Thomson