Lípidos y Proteinas

1.Lípidos
Los lípidos constituyen un grupo químicamente diverso de compuestos cuya característica común y
definitoria es su insolubilidad en agua.
-En la mayoría, las grasas y los aceites son las formas principales de almacenamiento energético -
Los fosfolípidos y los esteróles constituyen los principales elementos estructurales de las
membranas biológicas.
-Otros actuan como cofactores enzimáticos, transportadores electrónicos (pueden estar
compartiendo electrones y compartir), pigmentos que absorben la luz, anclas hidrofóbicas para
proteínas-> Ej:“chaperonas” que ayudan en el plegamiento de las proteínas de membrana, agentes
emulsionantes en el tracto digestivo, hormonas y mensajeros intracelulares.
Los lípidos contienen cadenas hidrocarbonadas, esenciales para mantener la estructura y la función
de las células vivas. Están formados por C, H y O aunque pueden contener P y N.
Los lípidos se caracterizan por:
-Ser insolubles en agua pero son solubles en disolventes orgánicos no polares, como benceno, éter o
acetona. Esto se debe a que están constituidos por cadenas hidrocarbonadas con muchos enlaces C-
C y C-H sin polaridad.
-Tener aspecto es graso. Tienen un brillo característico y son untuosos al tacto.
Las grasas y aceites, utilizados para almacenar energía, son compuestos derivados de los ácidos
grasos. los lípidos se clasifican en dos grupos:
• Tienen ácidos grasos=lípidos saponificables.
• No tienen ácidos grasos=lípidos insaponificables.

El término saponificable hace

referencia a la capacidad que tienen
estos lípidos de formar jabones

1.Los lípidos saponificables son

aquellos que contienen ácidos grasos,
pudiendo ser liberados mediante
hidrólisis. Los lípidos saponificables,
mediante la reacción de
saponificación, por hidrólisis alcalina
(HOK, HONa), originando sales
alcalinas (jabones) y alcohol.

2.Los lípidos insaponificables. No tienen enlaces éster

Ácidos grasos: estructuras, propiedades y funciones

Son las unidades básicas de los lípidos saponificables y consisten en moléculas formadas por una
larga cadena hidrocarbonada con un número par de átomos de carbono (entre 4 y 36), en cuyo
extremo hay un átomo de carbono que constituye un grupo carboxilo (-COOH), también llamado
grupo ácido.
Los ácidos grasos suelen aparecer esterificados formando parte de los lípidos complejos. Los ácidos
grasos se clasifican en dos grupos:
 • Los ácidos grasos saturados. No contienen dobles enlaces Carbono-Carbono.
• Los ácidos grasos insaturados. Contienen dobles enlaces Carbono-Carbono.

En las grasas insaturadas, el doble enlace puede

producir rigidez y provoca que los 4 átomos
implicados estén en un mismo plano. La aparición
de dobles enlaces provoca isómeros:
-Cis->CH=CH (+importantes)
-Trans->HC=HC

Ácidos grasos saturados

Todos sus enlaces covalentes son enlaces simples, por lo que sus cadenas hidrocarbonada son
lineales. Son sólidos a temperatura ambiente. Se encuentran engrasas animales, y en los aceites de
coco, palma y cacahuete, ej: mirístico, el palmítico y el esteárico. Se pueden empaquetar por
enlaces de Van der Waals entre los átomos de las cadenas vecinas. Cuanto más larga sea la cadena,
mayor será la posibilidad de su formación. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos
saturados suelen encontrarse en estado sólido.
Ácidos grasos insaturados
Tienen uno o varios enlaces dobles. La distancia entre los átomos de estos carbonos no es la misma
que con los otros, ni los ángulos de enlace, por lo que los ácidos grasos insaturados presentan codos,
con cambios de dirección, en los lugares donde aparece un doble enlace entre átomos de carbono.
Esto origina que las moléculas no suelan formar las fuerzas de Van der Waals. Por ello, a
temperatura ambiente, los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido, teniendo
un punto de fusión más bajo. Los ácidos grasos insaturados están presentes en aceites vegetales y en
aceites de pescado azul.
-Un doble enlace (monoinsaturado) es el ácido oleico.
-Poliinsaturados: linoleico (C18 y dos insaturaciones), el linolénico (C18 y tres insaturaciones) y el
araquidónico (C20 y cuatro insaturaciones).
Propiedades químicas de los ácidos grasos
-Reacción de esterificación
Un ácido graso se une a un alcohol
mediante un enlace covalente,
formando un éster y liberándose
una molécula de agua. Mediante
hidrólisis, el éster se disocia y da
lugar de nuevo al ácido graso y al
alcohol.
Un éster es la unión de un ácido graso y un alcohol mediante un enlace covalente denominado
enlace éster. La mayoría de los lípidos son ésteres.
-Reacción de saponificación
Es una reacción típica de los ácidos grasos, en la que
reaccionan con una base fuerte (NaOH o KOH) y dan
lugar a una sal de ácido graso, llamada jabón.
Las moléculas de jabón tienen comportamiento
anfipático, con una zona lipófila o hidrófoba, que evita
el contacto con el agua, y una zona hidrófila o polar,
que tiende a unirse al agua. Por esta razón, no forman
disoluciones verdaderas, si no que constituyen
dispersiones coloidales, formando micelas, que pueden
ser monocapas, o bicapas si engloban agua en su interior.

Funciones de los ácidos grasos

-Energética: Son moléculas muy energéticas y necesarias en todos los procesos celulares en
presencia de oxígeno, ya que por su contenido en hidrógenos pueden oxidarse en mayor medida que
los glúcidos u otros compuestos orgánicos que no están reducidos.
-Estructural:Son componentes fundamentales de losfosfolípidos y esfingolípidos, moléculas que
forman la bicapa lipídica de las membranas de todas las células.
-Reguladora:Algunos ácidos grasos son precursores de moléculas con una gran actividad biológica,
que intervienen en la regulación y control de numerosos procesos vitales, como la respuesta
inflamatoria, regulación de la temperatura corporal, coagulación sanguínea, contracción del
músculo liso, etc.

Acilglicéridos: estructura, propiedades y funciones.

Son ésteres de ácidos grasos con glicerol (1,2,3 propanotriol, llamado también glicerina o
propano-1,2,3-triol), formados mediante una reacción de condensación llamada esterificación. Una
molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres moléculas de ácidos grasos, puesto que tiene
tres grupos hidroxilo:
-Monoacilglicérido->1 ácido graso+glicerina. Tienen una débil polaridad por los OH que dejan
libres en la glicerina.
-Diacilglicérido->2 ácidos grasos+glicerina. Tienen una débil polaridad por los OH que dejan libres
en la glicerina.
-Triacilglicérido->3 ácidos grasos+glicerina. Son considerados grasas neutras porque son apolares e
insolubles en agua.
Propiedades de los Acilgliceridos
A temperatura ambiente, pueden ser:
• Aceites: El acilglicérido presenta como mínimo un ácido graso insaturado, su estado es
líquido. Ej: el aceite de oliva es un éster de tres ácidos oleicos con una glicerina.
• Sebos:Todos los ácidos grasos son saturados, el acilglicérido es sólido a temperatura
 ambiente. Por ejemplo, la grasa de buey, de caballo o de cabra.
• Mantecas: cuando el acilglicérido es semisólido (ácidos grasos de cadena corta), como la
grasa de cerdo.
-En los animales de sangre fría y en los vegetales hay aceites, y en los animales de sangre caliente
hay sebos o mantecas.
-Los acilglicéridos no son solubles en agua porque los grupos hidroxilo (-OH) de la glicerina,
polares, están unidos por un enlace éster a los grupos carboxilo (-COOH) de los ácidos grasos.
-Los triacilglicéridos constituyen una forma de almacenamiento de energía en células animales y
vegetales. Se pueden almacenar en grandes cantidades en espacios reducidos sin alterar la
homeostasis celular. Por eso resulta una forma de reserva energética más eficaz que la de los
glúcidos.
-Los acilglicéridos cuando reaccionan con bases, producen jabón por saponificación.
-La saponificación es la formación de jabón a partir de lípidos saponificables mediante la reacción
química entre un triacilglicérido y una base. Se libera glicerina y se forman 3 moléculas de las sales
sódicas o potásicas (jabones) correspondientes a los ácidos grasos.
Funciones de los acilgliceridos
-Son la principal reserva energética: En los vegetales, se acumulan envacuolas y en los animales,
en los adipocitos. Las grasas aportan mucha más energía (9 Kcal/g) que el almidón y el glucógeno.
-Los acilglicéridos también actúan como aislantes térmicos, formando una capa de grasa bajo la
piel o incluso alrededor de órganos.
-Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los golpes y, por ello, protegen
estructuras sensibles o estructuras que sufren continuo rozamiento.

Céridos: estructura, propiedades y funciones

Son lípidos que se obtienen por esterificación de un ácido
graso de cadena larga con un monoalcohol también
de cadena larga. El resultado es una molécula
completamente apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece
ninguna carga y su estructura es de tamaño considerable.
Esta característica permite que la función típica de las ceras consista en servir de
impermeabilizante. También pueden estar mezclados con ácidos grasos libres y esteroides-Protectora
Lípidos complejos: Fosfolípidos y Glucolípidos
Son lípidos saponificables en cuya composición además de un alcohol y uno o más ácidos
grasos hay un ácido fosfórico o un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de
membrana, pues son los principales constituyentes de la membrana plasmática.
Los lípidos complejos incluyen dos grupos:
1. Glicerolípidos. Contienen glicerina y dos ácidos grasos en su composición.
2. Esfingolípidos. Contienen esfingosina (un aminoalcohol) y un ácido graso en su
composición.
Glicerolípidos
Los glicerolípidos son ésteres de la glicerina con dos ácidos grasos en las posiciones α y β (C1 y
C2), con otra molécula en el tercer grupo alcohol de la glicerina. Hablamos de:
-Gliceroglucolípidos: si el sistituyente es un azúcar. El tercer
alcohol de la glicerina forma un enlace O-glucosídico con un
monosacárido.
-Glicerofosfolípidos o fosfolípidos: El tercer alcohol de la
glicerina forma un enlace éster con el ácido ortofosfórico
formando el ácido fosfatídico.

El ácido fosfatídico, se une por otro enlace éster entre el H3PO4 y un aminoalcohol o un
polialcohol. Se nombran añadiendo el prefijo fosfatidil al nombre del sustituyente que está unido
con el grupo fosfato.
Los glicerofosfolípidos más abundantes son: (no es importante)
• Fosfatidil etanolamina, cuyo nombre común es cefalina.
• Fosfatidil colina, cuyo nombre común es lecitina.
• Fosfatidil serina, Fosfatidil glicerol y Fosfatidil inositol, que se encuentran especialmente
en las membranas de células eucariotas.

Propiedades de los glicerofosfolípidos

-Carácter anfipático.
-Solubilidad. Tres tipos de agregados,
monocapa, micelas y bicapas
Funciones de los glicerofosfolípidos
Función estructural: las bicapas lipídicas son las estructuras básicas
de las membranas biológicas (aunque las de hoy día tambien tiene
colesterol y esfingolípidos). Las bicapas de pliegan formando
liposomas, que son vesículas huecas con agua en su interior.

Esfingolípidos
Los más importantes son los fosfoesfingolípidos, (llamados normalmente esfingolípidos) que son
ésteres formados a partir de una molécula llamada ceramida, que a su vez está compuesta por la
unión mediante un enlace amida, de: Esfingosina, un aminoalcohol insaturado de 18 carbonos; un
ácido graso de cadena larga, un ácido fosfórico, un aminoalcohol.
El más abundante es la esfingomielina, constituyente de las vainas de mielina que rodean a los
axones de las neuronas.
Terpenos y esteroides: propiedades y funciones
Terpenos o isoprenoides
Son moléculas lineales o cíclicas formadas por la polimerización del
isopreno o 2-metil-1,3-butadieno.
La clasificación de los terpenos se basa en el número de moléculas de isopreno que contienen.
Según dicho número, se distinguen los siguientes tipos de terpenos:
• Monoterpenos: 2 isoprenos. Poseen olores y sabores característicos y son componentes de
los aceites esenciales de muchas plantas. Ej geraniol.
• Diterpenos: 4 isoprenos. Entre ellos destaca el fitol, que es un alcohol componente de la
clorofila y de las vitaminas liposolubles A, E y K.
• Triterpenos: 6 isoprenos. Entre ellos destaca el escualeno, precursor del colesterol.
• Tetraterpenos o carotenoides: 8 isoprenos. Los más importantes son las xantofilas y los
carotenos, que son pigmentos amarillos y anaranjados. El β-caroteno es el precursor de la
 vitamina A.
• Politerpenos: + de 8 isoprenos. Ej: el caucho natural.
Esteroides
Son lípidos que derivan del esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno. Se dividen en:
*Esteroles: Tienen un grupo hidroxilo unido al carbono 3 y una cadena alifática en el carbono 17.
Los esteroles son el grupo más numeroso de los esteroides. Aparece solo en animales y produce la
biosíntesis de hormonas esteroideas. Los principales esteroles son:
-Colesterol> forma parte de las membranas celulares, regulando su fluidez dándoles estabilidad. Es
abundante en el organismo y sirve de precursor del resto de esteroides.
-Ácidos biliares>Las sales de estos ácidos forman la bilis, que se encarga de la emulsión de las
grasas en el intestino durante la digestión.
-Vitaminas D>Regulan el metabolismo del calcio y su absorción intestinal, su carencia origina
raquitismo y osteomalacia.
-Estradiol> Regular la aparición de los caracteres sexuales secundarios femeninos y de la
maduración del óvulo.
*Hormonas esteroideas. Presencia de un O unido al carbono 3 mediante un doble enlace. Hay dos
grupos de hormonas derivadas del esterano: las hormonas suprarrenales y las hormonas
sexuales.
*Prostaglandinas. Son lípidos cuya molécula básica es el prostanoato, constituido por 20
carbonos que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Se sintetizan a partir de los
ácidos grasos poliinsaturados que forman parte de los fosfolípidos de las membranas celulares.
Tienen funciones muy diversas, como la producción de las sustancias que regulan la coagulación de
la sangre y el cierre de las heridas; la sensibilización de los receptores del dolor y la iniciación de la
vasodilatación de los capilares...

Funciones de los lípidos

• Función de reserva energética:Al no almacenarse con agua, resulta un material energético
relativamente ligero, sin afectar a la presión osmótica. La combustión metabolica de un
gramo de lípido produce 9,5 kcal. En los animales se acumulan en el tejido adiposo, y en las
plantas en las semillas.
• Función estructural:El carácter anfipático o bipolar de algunos lípidos (ácidos grasos,
fosfoglicéridos y esfingolípidos) les permite organizarse en bicapas en medios acuosos y
formar parte fundamental de los sistemas de membranas biologicas.
• Función protectora:El tejido adiposo protege los órganos vitales y el esqueleto. Las ceras
protegen de la desecación.
• Función transportadora: Los ácidos biliares colaboran en la emulsión de los lípidos para
facilitar su digestión. El colesterol unido a proteínas en el plasma sanguíneo, permite el
transporte de lípidos a través de la sangre y la linfa. Pueden funcionar como segundos
mensajeros. Esto ocurre cuando se activan las fosfoslipasas o las esfingomielinasas e
hidrolizan glicerolípidos o esfingolípidos generando diversos compuestos.
• Función biocatalizadora (vitamínica y corporal): son sustancias que posibilitan que se
produzcan las reacciones químicas en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas
lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. La función de muchas
vitaminas consiste en actuar como cofactores de enzimas, en su ausencia, no podría
funcionar.
• Función térmica:El tejido adiposo aísla térmicamente ayudando al mantenimiento de la
 temperatura corporal.
• Función de reserva de agua: Se desprende mucha agua durante los procesos catabólicos.

2. Proteínas
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por C, H, O y N aunque en
ocasiones aparecen P y S o Fe y Cu. Son moléclas políméricas, formadas por la unión de
monómeros, que en este caso son los aminoácidos, unidos entre ellos por enlaces peptídicos. Según
el número de aminoácidos que componen el polímero-> péptidos y proteínas.
Características:
-Elevado peso molecular. Algunas proteínas están formadas por:Una sola cadena de aminoácidos o
varias cadenas (proteinas oligoméricas) cuya cadena individual son los protómeros o subunidades.
Las proteínas de mayor tamaño están formadas invariablemente por varias cadenas de aminoácidos.
-Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.
-Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En la bacteria Escherichia
coli (modelo de estudio preferido de los investigadores) existen unas 3000 clases diferentes de
proteínas y se calcula que en el cuerpo humano puede haber hasta 5 millones de proteínas distintas.
-Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.
-Son específicas, diferentes en las especies e incluso en individuos de la misma especie.
-Están formadas por la unión de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
-Son la expresión de la información genética de la célula.

Aminoácidos
Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteinas. Son cristalinos, casi todos
dulces y presentan isomería,ya que poseen un C asimétrico unido a 4 radicales distintos (excepto en
la glicina o glicocola). Estos radicales son:
• Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
• Un grupo amino (-NH2), básico.
• Un hidrógeno.
• Un radical, característico de cada aminoácido, y que
le confiere características propias. Sirven como
criterio de clasificación de los aminoácidos.
El grupo carboxilo siempre está en un extremo, pero el grupo amino puede ocupar distintas
posiciones ( α, β, γ,…) aminoácidos, en función de la situación del grupo amino respecto al carbono
del grupo carboxilo. [ α 1º átomo unido al grupo funcional, el 2ºátomo está en la posición β y así
consecutivamente]. En la naturaleza, tanto el grupo amino como el carboxilo, se unen al mismo
carbono, por lo que son aminoácidos de tipo α o α-aminoácidos.
Las proteínas son polímeros de α-aminoácidos, que pueden ser liberados por hidrólisis. Sólo veinte
aminoácidos forman parte de las proteínas.
Clasificación de los aminoácidos
Según la posibilidad que tienen los seres vivos de sintetizarlos, los aminoácidos se dividen en dos
grupos:
-Esenciales:El organismo no puede sintetizarlos por lo que han de ser tomados del medio.
-No esenciales:El organismo los puede sintetizar.
Según las características de su grupo radical, se dividen por su ionización, polaridad y reactividad,
en:
-Neutros: Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga
eléctrica neta es 0. Pueden ser:
Neutros polares->Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar puentes de H
con moléculas polares, por lo que son solubles en agua. (polares sin carga)
Neutros apolares->Su larga cadena hidrocarbonada lateral es hidrófoba, y es menos soluble en agua.
-Aminoácidos ácidos: el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que a pH neutro,
tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+.
-Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que a pH
neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H+).
Propiedades de los aminoácidos
-Tienen carácter anfótero, son moléculas que se pueden comportar como ácidos o como básicos
dependiendo del pH. El pH existente en los medio biológicos suelen estar ionizados. Si el pH es
ácido, el aminoácido será básico (+) ya que el -COO- captará H+ del medio. Si el pH es básico, será
ácido (-), ya que el grupo -NH3+ cederá H+ al medio. Si el pH
tiende a ser neutro-> punto isoeléctrico.
-Presentan estereoisomería. Como el carbono α es asimétrico,
existen dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Para
diferenciar ambos isómeros en una fórmula plana, se escribe la
cadena lateral hacia abajo y los grupos amino y carboxilo a ambos
lados del carbono α.
-Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del C
asimétrico capaz de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.
• Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.
• Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.
Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y
proteínas mediante un enlace peptídico. Si el nº de
aminoácidos que constituyen el péptido es
<10=oligopéptido y si es >10=polipéptido.
Las principales características del enlace peptídico
son:
• Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el amino(C1) de otro con
liberación de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH, pero es
más corto que otros enlaces. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los 2
aminoácidos. 2 aminoácidos unidos por un enlace peptídico=dipéptido, 3=tripéptido...
• El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de C, O y N comparten electrones, lo
que hace que aparezcan dos formas resonantes dándole el carácter parcial de doble enlace,
por lo que es rígido y no presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados (el C y el
N, así como el O y el H) se sitúen en el mismo plano peptídico con distancias y ángulos
fijos.
 • El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el O y el
N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos,
responsables de la estructura secundaria de las proteínas.
Estructura de las proteínas
Las proteínas adquieren una estructura
que, a veces, resulta muy compleja, ya que
no son moléculas lineales, sino que se
pliegan en el espacio adquiriendo una forma
característica (estructura terciaria) que
determina su función biológica. La
estructura de una proteína es la
disposición que adoptan las cadenas
polipeptídicas en el espacio.
Por su complejidad, se distinguen cuatro
niveles estructurales conocidos como:

Estructura primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína, ordenados desde el primer
aminoácido hasta el último. Por tanto,
indica los aminoácidos que componen la
cadena polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte. Tienen dos extremos: N-terminal->1ºaminoácido con NH2
libre=aminoácido N-terminal y C-terminal-> último aminoácido con COOH libre=aminoácido C-
terminal.
Estructura secundaria
El arreglo ordenado de aminoácidos en una proteína tiene formas regulares. El carácter de la unión
doble parcial del enlace peptídico y la secuencia primaria de los aminoácidos define las
conformaciones de una cadena polipeptídica.
-α-hélice>se encuentra en proteínas de la clase globular. La formación es espontánea y se estabiliza
por uniones de H entre los N de la amida y los C del carbonil de los enlaces peptídicos que están
separados por 4 residuos de aminoácidos. Esta orientación de los puentes de H produce un
enrollamiento helicoidal del péptido de tal forma que los grupos-R se encuentren hacia el exterior
de la hélice y perpendiculares a su eje. No todos los aminoácidos favorecen la formación de la α-
hélice debido a las limitaciones estéricas (espaciales) de los grupos-R (glicina y prolina). La
interrupción de la hélice es importante pues introduce el plegamiento adicional del polipéptido para
permitir la formación de proteínas globulares.
-Hojas-β >Se componen de 2 o + diferentes regiones de secuencias de por lo menos 5-10
aminoácidos. El plegamiento y la alineación de las secuencias del polipéptido están una junto a la
otra para formar hojas-β que son estabilizadas por puentes de H entre los N de la amida y los C del
carbonil. Sin embargo, los puentes de H están presentes en las secuencias adyacentes opuestas del
polipéptido. Se dice que las hojas-β son plegadas. Esto se debe a la posición de los carbonos α del
enlace peptídicos el cual se alterna por encima y debajo del plano de la hoja. Las hojas-β son tanto
paralelas, la dirección de los extremos N-terminal y C-terminal es la misma; como antiparalelas, las
hojas antiparalelo las cadenas adyacentes se alinean en direcciones opuestas.
Estructura terciaria
La cadena polipeptídica puede aún sufrir giros y plegamientos, adquieriendo una disposición
tridimensional. Las causas que determinan el plegamiento de la cadena peptídica se relacionan con
la búsqueda de estabilidad de la molécula; determinadas interacciones fisicoquímicas entre diversas
cadenas laterales de la molécula pueden originar una disposición tridimensional más estable en el
medio en que se encuentre la proteína. Las principales interacciones no covalentes entre cadenas
laterales:
• Puentes de H entre cadenas polares que
presenten algún grupo que pueda actuar
como aceptor o donador de H+. También
pueden participar en estas interacciones
los grupos C=O y N-H de los enlaces
peptítidos no implicados en la
estabilización de la estructura
secundaria.
• Interacciones electrostáticas entre
grupos con carga eléctrica opuesta, como
puede ser un grupo carboxilo de una
cadena lateral y un grupo amino de otra. También entran en esta categoría las interacciones
con carga parcial + o -.
• Interacciones de Van der Waals, es decir, interacciones muy débiles entre grupos no
cargados pero que pueden polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos
electrónicos temporales.
• Interacciones hidrofóbicas. Aminoácidos apolares tienden a interaccionar entre sí
ocultándose del agua que envuelve la molécula.
Cuando dos residuos de cisteina se encuentran próximos entre sí, pueden formar un puente
disulfuro, enlace covalente que resulta de la oxidación de dos grupos sulfhidrilos (también
llamados tioles).
Si se sustituye un aminoácido por otro se alterará la estructura tridimensional de la proteína, ya que
no se formará alguno de estos enlaces. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con otras moléculas, por lo que esta estructura es la responsable directa de
las propiedades biológicas de una proteína. La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que
pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica.
Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas
dominios estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite desempeñar
funciones muy importantes dentro de la proteína. existen dos tipos de estructuras terciaria en las
proteínas:
• Globulares:se pliega la estructura
secundaria y da lugar a estructuras con
forma de esfera. Las proteínas globulares
suelen ser solubles en agua y presentan
funciones enzimáticas, de transporte u
hormonales.
• Fibrosas o filamentosas:no se pliega,
por lo presentan estructuras alargadas.
Las proteínas filamentosas son insolubles
en agua y disoluciones salinas y suelen
tener función estructural, como la queratina, el colágeno o la elastina.
Estructura cuaternaria
Aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, monómero o
subunidad. Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas
de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.
-El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales
entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia.
-La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas.
Funciones de las proteínas
Función de Reserva:Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos
nutritivos y unidades estructurales por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la
clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo.
Función estructural y de soporte técnico: Las proteínas son los elementos plásticos a partir de los
que se construyen la mayoría de las estructuras celulares y orgánicas. Por ejemplo:
-Las glucoproteínas forman las membranas celulares.
-Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas en las células eucariotas, realizando
funciones de regulación de la actividad de los genes.
-El colágeno, que se encuentra en el tejido conjuntivo-La elastina, en el tejido conjuntivo elástico.
-La queratina, en las células epidérmicas-La fibroína, proteína segregada por las arañas y los
gusanos de seda para construir la telaraña o el capullo de seda.
Función homeostática:Las proteínas contribuyen a mantener estables las condiciones del medio
interno, manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante, actuando junto con otros sistemas
amortiguadores o tampones (sistemas buffer).
Función de transporte:Hay proteínas que están especializadas en transportar moléculas e iones,
tanto a través de la membrana plasmática como a otras regiones del organismo. Son proteínas
transportadoras las siguientes:
• Permeasas y bombas, que transportan iones y moléculas de un lado a otro de la membrana.
• Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo.
• Citocromos, proteínas transportadoras de electrones en la membrana celular de las bacterias
y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos en la respiración celular
y en la fotosíntesis.
• Hemoglobina. Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células en la
sangre de los vertebrados.
• Hemocianina. Realiza la misma función que la hemoglobina, pero en invertebrados.
• Mioglobina. Muy parecida a la hemoglobina, se encarga de almacenar y transportar oxígeno
en los músculos.
• Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos.
Función defensiva y protectora:Las más importante son las inmunoglobulinas de la sangre o
anticuerpos, que se encargan de reaccionar contra sustancias extrañas al organismo (antígenos).
Otras proteínas con función protectora son la trombina y el fibrinógeno, que intervienen en la
coagulación o las mucinas, con función bactericida, protectora de las mucosas.
Función hormonal: La insulina y el glucagón sintetizadas por el páncreas regulan el metabolismo
de los glúcidos.
Función contráctil:Permiten el movimiento a los organismos unicelulares y pluricelulares.
Ej:dineína, actina y miosina.
Función catalizadora o enzimática: Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que
tienen lugar en los seres vivos, disminuyendo la energía necesaria para que se produzcan esas
reacciones.
Función de reconocimiento de señales químicas:Las glucoproteínas de la superficie exterior de la
membrana plasmática reconocen las señales químicas.
Propiedades de las proteínas
El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales
poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.
Solubilidad: Las proteinas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son
insolubles por su elevada masa molecular las cuales al disolverse dan lugar a dispersiones
coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y en
los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de H con las
moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una
capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.
Desnaturalización de las proteinas: Se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la
configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria
(principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden
realizar su función.Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales
desfavorables, los enlaces que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína
adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro
activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales. La desnaturalización afecta a
los puentes disulfuro, los puentes de H y las interacciones débiles.
Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la
proteína recupera la conformación primitiva.
La desnaturalización puede ser:
• Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su
funcionalidad.
• Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y
funcionalidad.
Especificidad de las proteínas:La función de una proteína viene determinada por la estructura
primaria, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores.
Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función. Esto ha dado
lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas
específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las
diferencias entre proteínas homólogas, con la misma función, son grandes entre especies alejadas
evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.
Se distinguen dos tipos de especificidad:
• Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La
secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la
responsable, en última instancia, de su función característica.
• Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que
desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y
estructura similares=proteínas homólogas Ej: la insulina, exclusiva de vertebrados, pero
cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.
Capacidad amortiguadora:Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).
Clasificación de las proteínas
Según su composición, se distingue entre:
• Holoproteínas>solo aminoácidos
• Heteroproteínas>Las heteroproteínas son moléculas que presentan una parte proteica
(apoproteína) y otra no proteica menor (grupo prostético). Todas son globulares, y se
clasifican en función del grupo prostético.