Bioquimica Entero

TEMA 1: INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA
1. ¿QUÉ ES LA BIOQUÍMICA?
Es la ciencia que explica en términos químicos la estructura y las funciones de los seres vivos.
Según la estructura que tienen, realizarán unas interacciones con sus iguales o diferentes, y
esto derivará en su determinada función. Si pierde la estructura, pierde la función.
Hasta finales del S. XIX, la vida se definía como la adaptación, movimiento, reproducción y
respuesta.
A mediados de 1800, se descubre la amilasa, una proteína que degrada el almidón. Cambia el
concepto que tenemos de la vida. Y pasa a estar relacionada con la biología pero a su vez
siempre ligada a otras ciencias como la física, la química y las matemáticas.
Todos los seres vivos:
- Obedecen las mismas leyes físicas y químicas

- Formados por las mismas clases de moléculas
- Métodos de mantenimiento de los sistemas biológicos semejantes
La vida está organizada jerárquicamente:
2. LA CÉLULA: UNIDAD BÁSICA DE LOS SERES VIVOS
TEORÍA CELULAR, con 4 principios fundamentales:
- Las células forman parte de la materia viva

- Todas las células provienen de otras células
- La información genética que se necesita durante la vida de las células y la que se
necesita para la formación de nuevas células, se transmite de una generación a la
siguiente
- Las reacciones químicas de un organismo esto es, su metabolismo, tienen lugar en las
células
FUNCIONES CELULARES:
- Dividirse y dar lugar a otras células iguales

- Mantener sus propias funciones vitales, es decir su metabolismo, para la obtención de
la energía necesaria
- Sintetizar las proteínas necesarias para la realización de su función específica
- Percibir las señales del exterior y responder a ellas
3. LA VIDA ES UN SITEMA AUTOMANTENIDO
Los seres vivos tienen la capacidad de mantener su organización y funcionamiento gracias al

metabolismo, conjunto de reacciones químicas que ocurren en los seres vivos que están
catalizadas por las enzimas.
4. LA VIDA SE FUNDAMENTA EN LA INFORMACIÓN
Todo este flujo de información que constituyen los procesos de

Transmisión, Expresión, Comunicación y Respuesta van a tener
lugar en los sistemas biológicos gracias a la relación existente
entre la estructura 3D de las biomoléculas y su función.
Es en la propia estructura 3D de las biomoléculas donde se

encuentra la información necesaria para que tengan lugar las
distintas funciones celulares.
Por ejemplo, las proteínas cuentan con una estructura 3D característica determinada por sus
aminoácidos. Gracias a su estructura, interaccionarán con otras sustancias de forma concreta y
específica.
5. EL CARBONO, ELEMENTO FUNDAMENTAL DE LA VIDA
C: enlaces covalentes (H, O, N)
Enlaces sencillos y muy estables: muchos tipos de estructuras (lineales, ramificadas, cíclicas)
ESTRUCTURA 3D DEL ENLACE C-C:
Las propiedades de las moléculas orgánicas

son determinadas por las propiedades del
enlace C-C.
PROPIEDADES DEL ENLACE C-C:
- Ordenación tetraédrica- estructura 3D

- Ningún otro elemento puede formar moléculas con diferencia de tamaño y estructura
tan amplias
- “Libertad” de giro completa entorno al enlace sencillo C-C
- Conformaciones: diferentes formas que pueden adoptar las moléculas orgánicas
- Impedimento estérico
- Longitud enlace simple C-C: 0.154 nm -> Libertad de giro (2)
- Longitud enlace doble C=C: 0.134 nm -> sin rotación
Las moléculas orgánicas poseen tamaños y propiedades 3D característicos que dependen de
las estructuras de sus esqueletos.
6. GRUPOS FUNCIONALES DE LAS BIOMOLÉCULAS:
Las biomoléculas contienen derivados de los hidrocarburos, así como enlaces covalentes C-H.
Aldehído y cetona monosacaridos
Aa
Amida enlace peptidico
Tiol cisteína
Ac grasos en lípidos
Los grupos funcionales alteran la distribución electrónica y geométrica de átomos vecinos

afectando así a la reactividad.
TIPOS DE BIOMOLÉCULAS
- AGUA, disolvente universal

El H+ y OH- son fundamentales en la determinación de las estructuras y propiedades
biológicas de las biomoléculas. Esto es debido a que si es disolvente universal, las
moléculas reaccionaran con el agua en el mayor de sus casos
- BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS, formadas por moléculas sillares más pequeñas unidas

covalentemente (macromoléculas)
Aquellas con mayor peso molecular serían las macromoléculas.
TIPOS Ácidos nucleicos: información genética
Proteínas: diversas funciones
Polisacáridos: almacén y estructural
Lípidos: reserva energética y estructural
ÁCIDOS NUCLEICOS formados por nucleótidos, 5 tipos:
- Timina - Citosina
- Adenina - Guanina
- Uracilo
PROTEÍNAS formados por aminoácidos, 20 tipos. HASTA EL MOMENTO, 20 tipos. No se puede
afirmas y rechazar rotundamente.
Tenemos aminoácidos esenciales y no esenciales.
- Esenciales; tenemos que ingerirlos en la dieta (Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Thr, Trp, Val, His)
- No esenciales; somos capaces de sintetizarlos por nosotros mismos.
FENILCETONURIA (Aa disorders):
Es une enfermedad rara que afecta a 1 de cada 10 mil niños. Para detectarla se realiza la
prueba del talón.
La enfermedad es debida al mal funcionamiento de una enzima. Si la enzima no funciona,

tengo exceso de A y defecto de B.
Phe es un aminoácido esencial. Si se acumula excesivamente en la dieta, puede llegar a

producir toxicidad.
Tyr es un aminoácido no esencial, el cual podemos sintetizar. Sin embargo, en algunos casos
puede producirse déficit de dicho aminoácido, lo que nos llevaría a la enfermedad citada.
LÍPIDOS:
Formados por ácidos grasos.
HIDRATOS DE CARBONO:
Formados por
monosacáridos.
Se dice que los ácidos nucleicos y proteínas son macromoléculas informativas. La información
reside en el orden en el que se disponen sus moléculas sillares.
En el caso de los lípidos y polisacáridos NO, pues el número de moléculas sillares que las
componen son 1 ò 2, pocas combinaciones. Sería 2𝑛 y siendo n 1 ò 2, no daría un resultado
muy alto.
7. JERARQUÍA ESTRUCTURAL DE LA ORGANIZACIÓN CELULAR
Los sistemas biológicos cuentan con una organización celular, pues como hemos citado antes,
la función está directamente relacionada con la función.
La célula cuenta con orgánulos, agrupaciones supramoleculares de macromoléculas que

interaccionan entre sí. Cuenta también con el núcleo, formado por la membrana (lípidos,
proteínas), cromatina (DNA, proteínas) y nucléolo (RNA, proteínas).
Las moléculas sillares se unen entre sí mediante enlaces covalentes, sostenidos a su vez por
una serie de fuerzas de unión:
- Débiles: se producen por miles/millones

- Fuertes: interacciones gracias a su estructura 3D
8. PRINCIPALES TIPOS DE INTERACCIONES ELECTROSTÁTICAS
Las interacciones electrostáticas son un conjunto de interacciones no covalentes que

contribuyen al mantenimiento de las estructuras celulares, fundamentalmente con el agua.
TIPOS:
- Interacciones iónicas, entre átomos o grupos cargados. Por par iónico o puente salino.
A pH fisiológico Lys: R-NH3 + y Glu: R-COO -
- Puentes de hidrógeno, fuerza de cohesión de las moléculas de H2O. Diferentes

electronegatividades entre el O y el H: el O queda con una carga parcial -, mientras el H
queda con la carga parcial +.
La polaridad del H2O resulta ser una molécula polar no cargada.
Las moléculas con puentes de Hidrógeno darán lugar a redes acuosas.
La estructura del hielo consta de 4 puentes de H, mientras que la del agua líquida
consta de 3.6. De aquí la razón por la que a temperatura ambiente el agua se
encuentra en estado líquido, hay menos número de fuerzas intermoleculares.
PROPIEDADES:
o Los puentes de H NO se dan solo en las moléculas de agua o solo entre H y O.
Se da cuando tengo un átomo muy electronegativo y el H. Voy a tener siempre
entonces un dador de hidrogeno y otro aceptor.
o Estabilizan las estructuras secundarias de las proteínas.
o Presentan efecto cooperativo, es decir, se ayudan entre ellos. Que aunque la
primera unión sea difícil, una vez formado, se unirán las siguientes.
- Fuerzas de van der Waals, dipolos temporales por el movimiento de los electrones
alrededor del núcleo.
Radio de Van der Waals, es la distancia necesaria para que se establezca la interacción.
También llamado contacto de van der Waals.
Es la interacción que se da entre los grupos apolares.
Las biomoléculas son polares, apolares y anfipáticas. Estas biomoléculas en medio acuoso se
situarán en estructura de micela. Estructuras polares interaccionando con las moléculas de
agua, y las apolares reaccionando entre sí en el interior de la micela. Esta interacción entre las
moléculas apolares se dará gracias a fuerzas de van der Waals.
El enlace peptídico es un enlace polar.
El efecto hidrofóbico será fundamental en la

estructura, y por tanto, en la función de las
biomoléculas.
DIFERENCIA MICELA Y BICAPA:
Lo que tengo en la micela es solo agua, mientras que

en la bicapa tengo agua, estructura de la bicapa y agua
de nuevo. Las partes apolares estarán en el interior de
la bicapa.
9. ÁCIDOS Y BASES DÉBILES: pK
Los ácidos y bases débiles son parcialmente ionizados en H2O.
Van a ser importante para el mantenimiento del pH, por lo que serán muy importantes en los
sistemas biológicos.
Ionización del ácido acético: par ácido-base

conjugado
𝑝𝐾 = −log⁡
(𝐾)
Cuantos más protones ceda, el valor de la constante

de acidez será mayor, y por definición, el pK será
menor (por la relación matemática).
FÓRUMULA DE HENDERSON-HASSELBALCH:
𝐴−
𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝑎 + 𝑙𝑜𝑔
𝐻𝐴
𝑝𝐾 = −log⁡
(𝐾) : pH en el cual el ácido o la base está disociada a la mitad
Si el ácido o la base es débil: 𝐴− = 𝐴𝐻 ; log 1 = 0 y por lo tanto: 𝑝𝐻 = 𝑝𝐾
RELACIÓN pH vs pK:
Titulación: base fuerte / ácido débil
La variación del estado iónico del ácido débil con el pH, comportamiento en condiciones
celulares.
 SISTEMA BUFFER O TAMPÓN:
Regulación del pH: ác/bases débiles
Sistema Buffer 1 por encima y 1 por

debajo, es decir:
- Pk de 5, entre 4 y 6 tendrá efecto

buffer o tampón.
 Como el Ph sanguíneo debe estar
entre 7,35 y 7,45, la solución tampón
adecuada sería la del fosfato ya que se
encuentra entre el 5.86 y el 7.86. Las
demás se quedan o muy cortas o muy
largas.
PH sanguíneo entre 7,35 y 7,45; sino se

encontraría alcalosis o acidosis.
EJEMPLOS SISTEMAS TAMPÓN:
- Curva de valoración del ácido - TAMPÓN BICARBONATO

fosfórico (TAMPÓN FOSFATO)
El tampón bicarbonato mantiene el pH
El ácido fosfórico mantiene el pH celular y sanguíneo.
de los espacios intercelulares.
Las propiedades ácido-base de las biomoléculas son muy

importantes: ESTRUCTURA - FUNCIÓN
 Aminoácido: Estilina (His - H)
10. IDEAS PRINCIPALES DEL TEMA
- La estructura esta directamente relacionada con la función

- Mantenimiento del equilibrio, sistemas biológicos dinámicos y en equilibrio
No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células y constituyen más del 50% del peso
seco de las mismas. Tienen funciones específicas, lo cual está relacionado con su estructura, y desde
entonces, se ha demostrado que las proteínas están implicadas en todos los procesos celulares.
• Catalizadores bioquímicos: las enzimas se encargan de disminuir la energía de activación de una

determinada reacción química, para aumentar la velocidad de reacción.
• Barrera de defensa: inmunoglubinas.
• Transportadores: a través de la membrana o al interior de orgánulos celulares.
• Control de las funciones celulares: destacan las hormonas.
Reservados todos los derechos.

• Soporte mecánico: para ello están las proteínas estructurales.
• Contracción muscular y movimiento.
Hay que tener en cuenta que las proteínas presentan una gran diversidad de tamaños y formas, y por ello,
la función de una proteína está intrínsecamente relacionada con su estructura tridimensional.
Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos, las cuales dan lugar a la estructura primera de
la proteína. Todas las proteínas de todas las formas de vida están compuestas a partir de 20 aminoácidos,
por lo que la conformación y función de una proteína están determinadas por sus aminoácidos y su
secuencia, que se alinean con enlaces covalentes para formar la cadena polipeptídica, y por eso, la función
de la proteína también depende del plegamiento que alcance.
Cada aminoácido tiene un átomo de carbono central Cα, que está unido a otros cuatro grupos:
• Un grupo amino básico: NH3+.

• Un grupo carboxilo ácido: COO-.
• Un átomo de H.
• Una cadena lateral R característica de cada aminoácido, cuyas propiedades confieren la identidad
del aminoácido.
Los cuatro enlaces del átomo Cα central, apuntan hacia los vértices de un tetraedro, es decir, los aa tienen
estructura tridimensional. También debemos saber que todos los aa tienen centro quiral, excepto la glicina,
porque tiene como sustituyente a un hidrógeno, así que el carbono central no es asimétrico.
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Podemos clasificar a los aminoácidos según la polaridad de su cadena lateral a pH fisiológico:
• Grupos R no polares o hidrofóbicos:

o Grupo alifático (cadena de hidrocarburos), como en el caso de la glicina (Gly), alanina (Ala),
valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile).
o Compuestos aromáticos (benceno, indol…), por ejemplo, en la fenilalanina (Phe) y en el
triptófano (Trp).
o Grupo sulfhidrilo (átomos de azufre), como en la metionina (Met), que es un aminoácido
presente en todas las proteínas, y la cisteína (Cys), que es importante en el establecimiento
de interacciones moleculares.
o La prolina (Pro) tiene un enlace con el carbono y el grupo amino, y suele estar presente en
proteínas con función estructural, al haber mayor rigidez e impedimento estérico.

• Grupos R polares sin carga: aunque son neutros, su cadena lateral tiene grupos hidroxi capaces de
participar en enlaces de hidrógeno, así que tiene mayor tendencia a interaccionar con el agua. Se
dividen en dos tipos:
o Grupo alcohol: como la serina (Ser), treonina (Thr) y tirosina (Tyr), que son básicos en la
regulación de ciertas funciones de las proteínas, al sufrir fosforilaciones (se añaden grupos
fosfato), haciendo que algunas proteínas se activen o se inactiven, proceso llevado a cabo
por quinasas (fosforilación) y fosfatasas (desfosforilación).
o Grupo amida: como en la asparangina (Asn) y en la glutamina (Gln).
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• Grupos R ácidos con carga -: su cadena lateral tiene un grupo carboxilo, de carácter ácido, que
tiene tendencia a ceder protones, como el aspartado (Asp) y el glutamato (Glu).
• Grupos R básicos con carga +: en su cadena lateral encontramos grupos con poca tendencia a
ceder protones, más bien los aceptan, que son:
o Grupo amino: como en la lisina (Lys).
o Grupo guanidio: como en la arginina (Arg).
o Grupo imidazol: tiene capacidad tamponadora, como en la histidina (His).
La cisteína (Cys) es un aminoácido especial, que es capaz de interaccionar con otra cisteína a través de sus

cadenas laterales, formando un enlace covalente llamado puente disulfuro, dando lugar a una estructura
denominada cistina, que es el conjunto de dos cisteínas. Se trata de un mecanismo de regulación de la
función de la proteína, que puede ser intramolecular o intermolecular. Al formarse la cistina, el proceso es
irreversible, ya que el enlace covalente es muy fuerte y se necesita mucha energía para romperlo.
Algunos aminoácidos no se sintetizan directamente, sino que surgen por la adición de algún componente
más tras la síntesis, y se denominan aminoácidos modificados. Un ejemplo es la formación del colágeno de
las proteínas fibrosas, donde unas enzimas específicas incorporan grupos hidroxi (otras veces grupos
metilo), dando lugar al aminoácido modificado, es decir, la hidroxiprolina o la hidroxilisina, que presentan
un grupo OH-, aumentando la rigidez de la fibra del colágeno.
Algunos aminoácidos o sus derivados actúan como mensajeros, por ejemplo:
• Neurotransmisores: glicina, GABA (derivado de la glutamina), serotonina y melatonina.

• Hormonas: tiroxina (derivado de la tirosina) y ácido indol acético (derivado del triptófano).
También hay aminoácidos precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno, como la
glutamina (Gln), que es precursora de las bases nitrogenadas que forman los nucleótidos, la glicina (Gly) del
grupo hemo y el glutamato (Glu) de las clorofilas.
Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos, por ejemplo, en el ciclo de la urea actúa la
arginina (Arg), y derivados como la citrulina y la ornitina.
Todos los aminoácidos tienen una estructura tridimensional debida a la posibilidad del átomo de carbono
central de formar cuatro enlaces, así que todos ellos, excepto la glicina, poseen un átomo de carbono
asimétrico o centro quiral, el C, al estar unido a 4 sustituyentes diferentes. Esta estructura asimétrica da
lugar a los esteroisómeros, moléculas que solo se diferencian en la posición espacial de sus átomos.

Los aminoácidos pueden existir en dos formas isoméricas con las mismas propiedades físicas y químicas,
excepto en el plano de desviación de la luz polarizada, llamándose enantiómeros, que son moléculas que
se diferencian en la dirección de polarización de la luz. Hay dos tipos:
• Si desvía el plano de luz polarizada hacia la izquierda es levógiro (L). Todos los aminoácidos
presentes en la naturaleza son L, por cuestiones geométricas y de cargas.
• Si desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha es dextrógiro (D).
Los aminoácidos son sintetizados por enzimas de forma específica, ya que ambos isómeros son imágenes
especulares el uno y el otro, y no pueden superponerse. A las moléculas que poseen esta propiedad se les
denomina isómeros ópticos.
Los aminoácidos, como cualquier otra molécula orgánica, tienen capacidad de absorber luz, y a una
longitud de onda concreta (260-280 nm) alcanzan el máximo de absorción. Este proceso es realizado por la
tirosina, el triptófano y la fenilalanina, que contienen un compuesto aromático en la cadena lateral, por lo
que hay deslocalización electrónica, y por ello, absorben muy bien la luz.
La cantidad de luz que absorbe un aminoácido puede cuantificarse con un espectrofotómetro, y es

directamente proporcional a la concentración del aminoácido. La ley de Lamber-Beer nos relaciona la
absorbancia con la concentración según la siguiente fórmula:
𝑨𝒃𝒔𝒐𝒓𝒃𝒂𝒏𝒄𝒊𝒂 = 𝜺 ∙ 𝑳 ∙ 𝑪
• ε: es el coeficiente de extinción molar, que se define como la absorbancia de una disolución 1M de
un compuesto puro, bajo condiciones normalizadas de disolvente, T y longitud de onda. Es
característico de cada sustancia.
• L: es el recorrido de la luz, así que corresponde con la longitud de la cubeta, que es 1 cm.
• C: es la concentración M.
Hay que tener en cuenta que la absorbancia no tiene unidades, así que el resultado es un número absoluto,
y, además, se trata de un método poco fiable porque no todas las proteínas tienen la misma concentración
de aminoácidos aromáticos.
Los aminoácidos son anfóteros, pudiendo actuar como ácidos o bases, dependiendo del entorno y del pH
en el que se encuentran, siendo controlado en un medio acuoso.
El pK representa la tendencia a ceder protones

en la curva de valoración, y en el caso de los
aminoácidos sin carga, hay dos pKs: siempre el
Pk1 va a corresponder con el pH en el que se va
a liberar el primer protón, que es el del grupo
carboxilo, ya que es un grupo ácido y tiene
mayor tendencia a ceder su protón, que es
captado por el grupo amino, cuyo pH
corresponde con Pk2. Destaca el ejemplo de la
glicina, que es el único aminoácido sin centro
quiral, al poseer un hidrógeno en su cadena
lateral R.
Cuando encontramos una región rosa alrededor

de una pK en la curva de titulación, se trata de
la región tamponadora, cuyos límites son una
unidad por encima o por debajo del pH.
Por otro lado, el punto isoeléctrico (pI) es el pH

en el que el aminoácido presenta carga neta 0, y por eso no se mueve. En este tipo de aminoácidos (con
dos pKs) se calcula realizando la media de los dos pKs.
A pH ácido la glicina va a protonarse, y a pH básico se liberará el protón del grupo amino. A pH menores del
punto isoeléctrico, tendrá carga positiva, y a pH mayores, tendrá carga negativa. Esto es aplicable a los
aminoácidos no cargados, pero con aminoácidos que tienen un radical con carga es diferente.
Entonces, los aminoácidos con grupos ionizables en su cadena R poseen curvas de valoración más
complejas, con tres fases que corresponden a cada uno de los grupos con capacidad de ceder protón. En
ellos, el valor del Pi se calcula haciendo la media aritmética de dos valores de pK entre los que se encuentra
la forma neutra (carga neta 0).
En el glutamato sale primero el de arriba porque el NH3 está más cerca, así que tenemos ahora tres pKs y
tres regiones tamponadoras. En este caso, como es un aminoácido ácido con carga negativa, para calcular
el punto isoeléctrico elegimos los pKs más bajos, ya que están más cerca del pH ácido.
En el caso de la histidina, que es un aminoácido básico con carga positiva, el protón del grupo imidazol
sale justo después que el protón del grupo carboxilo, lo que le diferencia del resto de aminoácidos básicos,
ya que, en el resto, el último protón que se libera es el de la cadena lateral, excepto en la histidina.
Grupo carboxilo --------> Grupo imidazol (R) ---------> Grupo amino
También tiene tres pKs y tres regiones tamponadoras, y su punto isoeléctrico se realiza calculando la media
de los dos pKs más altos, ya que pH es básico (más alto).

Los valores de pK aparecerán en una tabla: el pK1 está en torno a 2, y el pK2 en torno a 9, pero los valores
del pKr pueden variar de la siguiente manera:
• Si el pKr es mayor que el pK1 y el pK2, el aminoácido tiene carga positiva (lisina y arginina).
• Si el pKr está entre los dos pKs, el aminoácido tendrá carga negativa (ácido aspártico y glutámico),
excepto la histidina, que tiene carga positiva con pKr=6, así que es el único que puede actuar como
amortiguador a pH fisiológico.
La electroforesis es el desplazamiento que sufren las proteínas o los aminoácidos en función de su carga al
aplicar un campo eléctrico. Debemos mantener el pH constante para que los aminoácidos y las proteínas se
separen en función del pI (punto isoeléctrico). Puede ser en papel o en gel.
Para calcular el pH para separarlos, realizamos los siguientes pasos:
• Cálculo del punto isoeléctrico (pI).

• Carga de los 3 aminoácidos:
o Si me dan un valor de pH inferior al punto isoeléctrico, la carga del aa será positiva.
o Si me dan un valor de pH superior al punto isoeléctrico, la carga será negativa.
o Se coge aquel pH que tenga carga -, carga 0 y carga +.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, que son aquellos
enlaces que unen a los aminoácidos estableciendo un enlace
covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro aminoácido, desprendiendo una molécula de agua.
Se conoce como enlace amida a aquel que surge de la unión

covalente de un grupo carboxilo y un grupo amino, así que todos

los enlaces peptídicos son enlaces amida, pero hay que tener en
cuenta que no todos los enlaces amida son enlaces peptídicos.
Los residuos son aminoácidos que forman parte de una proteína.
La secuencia primaria es el orden en el que los aminoácidos se colocan, siempre con el grupo amino a la
izquierda y el grupo carboxilo a la derecha. Existen los dipéptidos, tripéptidos… si la estructura tiene menos
de 50 péptidos se llama oligopéptido, y si tiene más de 50 péptidos se llama polipéptido.
En el enlace peptídico tenemos un par de electrones libres entre el O y el N, los cuales son átomos de alta
electronegatividad, y los atraen por igual. Por este motivo, la estructura del enlace peptídico se definió
como un híbrido de resonancia, ya que el par de electrones libres puede estar en el N o en el O, surgiendo
dos cargas parciales, negativa en el oxígeno y positiva en el nitrógeno, porque el oxígeno es ligeramente
más electronegativo que el nitrógeno.
Ambas estructuras (a y b) se diferencian en la localización del par de electrones libres, y del doble enlace, lo
que define las propiedades del enlace peptídico, que son:
• El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace porque el doble enlace ni está en el O ni
en el N, lo que disminuye la libertad de giro por la rigidez del doble enlace.
• Al ser el oxígeno más electronegativo que el nitrógeno, los electrones deslocalizados están más
desplazados hacia el oxígeno, quedando éste con carga parcial negativa, y el nitrógeno con carga
parcial positiva. Por lo tanto, el enlace peptídico es polar.
• Como consecuencia de lo anterior, el oxígeno es el aceptor de protones, y el nitrógeno es el dador
de protones en los puentes de hidrógeno.
• Se trata de un enlace plano, ya que no existe libertad de giro en el
enlace C-N, y los seis átomos que participan en el enlace están
obligados a permanecer en el mismo plano. Los giros solo se
podrán producir entre los carbonos unidos al hidrógeno, es decir,
entre el Cα y las cadenas laterales. Gracias a este impedimento de
giro, son posibles dos configuraciones:
o Trans: se encuentra en planos opuestos, y es la que
aparece en la configuración de las proteínas, siendo más
estable debido al impedimento estérico de los átomos que
están en el mismo plano, y a la mejor distribución de las
cargas.
o Cis: los átomos del Cα de los aminoácidos adyacentes se
encuentran más próximos, de ahí que esta configuración
sea más inestable, ya que se provocan repulsiones
estéricas y espaciales, al estar muy próximos los grupos
voluminosos (uno enfrente del otro, en el mismo plano).
Podemos distinguir dos términos, que son:
• Conformación: se refiere a la disposición espacial de los grupos sustituyentes de las moléculas

orgánicas, que son capaces de adoptar diferentes posiciones en el espacio, sin rotura de ningún

enlace, debido a la libertad de giro alrededor de sus enlaces C-C.
• Configuración: se trata de la disposición en el espacio de una molécula orgánica derivada de la
presencia de dobles enlaces, que no permiten libertad de giro, o de la existencia de centros
quirales alrededor de los cuales se disponen los grupos sustituyentes de una forma específica.
Destacan los isómeros de configuración, que no pueden interconvertirse sin romper uno o más
dobles enlaces, y son los dos siguientes grupos de isómeros:
o Isómeros geométricos: difieren en la ordenación de sus grupos en torno a un doble enlace
rígido. Pueden ser cis o trans.
o Isómeros ópticos: son los que poseen un centro quiral y presentan dos formas isoméricas o
enantiómeros (D y L). Ambas son imágenes especulares no superponibles, que se
diferencian en el sentido al que desvían el plano de luz polarizada.
Se diferencian en que, en la conformación, las moléculas pueden girar y cambiar de posición fácilmente; sin
embargo, en la configuración, las moléculas no pueden girar ni cambiar de posición, así que para pasar de
un isómero L a uno D, tan solo puedo romper el doble enlace, reorganizar y volver a formarlo.
La estructura secundaria es una conformación que se repite de forma regular en la cadena, en la cual se
adoptan diferentes conformaciones en el espacio, al haber libertad de giro en el enlace entre el Cα y la
cadena lateral R. Esta estructura viene determinada por la naturaleza y las disposiciones que puede adoptar
el grupo R del aminoácido, distinguiendo tres grupos de estructura secundaria.
α
La cadena polipeptídica se pliega en forma de hélice en torno a un eje central, cuyo enrollamiento es
posible gracias al Cα. Puede ser dextrógira o levógira, dependiendo del sentido de giro, siendo la dextrógira
la más estable, ya que en la levógira se dan más
repulsiones. Por lo tanto, la estructura α hélice estará
formada por cadenas dextrógiras de L aminoácidos.
Los oxígenos carbonílicos del esqueleto peptídico se
encuentran unidos mediante puentes de hidrógeno a
los hidrógenos amídicos de la cadena, alejados 3
residuos (aminoácidos) de distancia. Estos puentes de
hidrógeno son paralelos al eje longitudinal de la
estructura, que pasa por el centro, quedándose los
átomos H, O y N alineados. Estos enlaces son los que
mantienen la estructura de la hélice, así que sus
elementos no pueden participar en la formación de
otros enlaces de hidrógeno.
Se necesitan 3’6 residuos para dar una vuelta de hélice completa, avanzando 0’15 nm por cada residuo.
Cada 0’54 nm, se repiten posiciones equivalentes, denominándose a esta distancia paso de hélice.

En este tipo de estructura α hélice, las cadenas laterales R de los aminoácidos quedan expuestas hacia el
exterior, al ser casi perpendiculares al eje. Tiene que estar formada por aminoácidos pequeños y poco
cargados, así que, no todos los aminoácidos pueden incorporarse a la estructura de la hélice, como:
• Los que tienen grupos muy voluminosos.

• Los que tienen grupos cargados.
• Los que sean muy rígidos.
• Los que establecen interacciones más fuertes que los puentes de hidrógeno, como el glutamato o
la lisina.
• La prolina debido a su estructura cíclica, ya que no puede establecer puentes de hidrógeno.
Las cadenas polipeptídicas se encuentran totalmente extendidas formando un plano, donde los oxígenos se
encuentran casi perpendiculares al eje de la lámina, de manera que, cuando ambas láminas están
relativamente cerca, se pueden establecer puentes de hidrógeno entre ellas.
La lámina β puede darse entre fragmentos de proteínas distintas (dos cadenas peptídicas diferentes que
pueden interactuar por enlaces peptídicos) o entre fragmentos de la misma proteína (hay interacción entre
partes distintas de la misma cadena peptídica), y se representa con una flecha que indica su dirección.
Podemos distinguir dos tipos de lámina β según la orientación de las cadenas que interaccionan:
• Paralela (misma orientación): sus enlaces de hidrógeno están un poco oblicuos al eje de la lámina,
por lo que son un poco menos estables.
• Antiparalela (distinta orientación): esta forma es más estable porque sus enlaces de hidrógeno
están perpendiculares al eje de la lámina.
Para formar parte de la lámina β, los aminoácidos deben cumplir los mismos requisitos que para la α hélice,
así que tiene que estar formada por aminoácidos pequeños y no cargados. Además, dependiendo de la
proteína y de su función, presenta una orientación u otra.
Son zonas donde los aminoácidos no pueden adoptar ninguna de las dos conformaciones anteriores, así
que la constituyen aquellos aminoácidos con grupos muy voluminosos o cargados, como la prolina, el
glutamato y la lisina. Son muy importantes porque actúan como los codos, gracias a los cuales las proteínas
se pueden plegar para alcanzar la estructura terciaria.

La estructura terciaria es la conformación tridimensional biológicamente activa de la proteína, que viene
dada por el plegamiento de la estructura secundaria. Hay dos tipos:
• Proteínas globulares: presentan forma esférica, estructura compacta, y llevan a cabo funciones
biológicas muy variadas, actuando como enzimas, hormonas, receptores… Son solubles en agua
(condiciones celulares) y se difunden con facilidad.
• Proteínas fibrosas: no son solubles en agua, presentan una localización extracelular, y tienen una
función estructural, como las que forman el pelo, las uñas, los picos y cuernos de los animales…
Además, hay presencia de aminoácidos estructurales, como la hidroxilisina y la hidroxiprolina.
Debemos tener en cuenta que las proteínas globulares, al ser bastante más complejas que las proteínas
fibrosas, pueden ser combinaciones de estructuras supersecundarias o motivos, que son segmentos de
estructuras secundarias conectadas entre sí por lazos. Hay varios tipos de uniones:
• β-α-β: son combinaciones de dos láminas β unidas por un α hélice.

• Horquilla β: son agrupaciones de lámina β unidas por un fragmento de conformación al azar.
• α-lazo-α: se trata de un motivo de unión al calcio, que está formado por una α hélice, una
conformación al azar y otra α hélice. Si el lazo es la región donde se une el calcio, encontramos
aminoácidos o residuos cargados negativamente, como el glutamato y el aspartato. Por el
contrario, si se produce una sustitución en los aminoácidos (por una glicina), no se puede unir el
calcio, así que esa proteína dejaría de realizar su función.
Cabe destacar que, mientras la estructura secundaria está estabilizada por puentes de hidrógeno, la
estructura terciaria se estabiliza por interacciones entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos
y/o con el agua del medio.
Las proteínas de alto peso molecular (más de 200 aminoácidos) están formados por varios dominios,
definidos como regiones de aminoácidos conectadas entre sí, que tienen un plegamiento distinto del resto,
y a veces cada uno tiene una función. Si el dominio es diferente, la estructura es diferente y la función es
diferente, como en el caso de las proteínas transmembrana, que poseen 3 dominios.
En este tipo de estructura se produce un plegamiento distante, donde los aminoácidos con estructura
primaria quedarán más cerca en la estructura terciaria, pudiendo establecer interacciones, las cuales
pueden ser enlaces covalentes, puentes disulfuro o interacciones intramoleculares.

La estructura cuaternaria es el ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas independientes, que
pueden unirse mediante interacciones no covalentes o covalentes. Al conjunto se le llama oligómero, que
está formado por monómeros o subunidades, que son cadenas polipeptídicas, y pueden ser idénticos o
distintos en sus estructuras primarias, secundarias y terciarias.
Entonces, si tienen diferentes estructuras primarias, pueden desempeñar diferentes funciones, es decir,
una parte de la proteína tendrá una función y otra parte otra, lo que solo sucede con las proteínas
globulares, al ser más complejas.
Tienen lugar varios tipos de interacciones, como el efecto hidrofóbico, fuerzas de van der Waals,
interacciones iónicas, enlaces covalentes y puentes de hidrógeno, que dan lugar a esta estructura.
En el efecto hidrofóbico, las moléculas de agua del medio tienden a interaccionar con los grupos polares R
de los aminoácidos, obligando a los grupos apolares R a quedarse en el interior de la proteína plegada,
alejados del medio acuoso, ya que las proteínas son biomoléculas anfóteras, es decir, tienen una parte
polar en contacto con el agua, y otra parte apolar. Este tipo de fuerzas son responsables del plegamiento
de la proteína porque hacen que se pliegue en el sentido apropiado.
Los enlaces de hidrógeno estabilizan a las proteínas globulares, y se encargan de mantener la estructura
secundaria de las proteínas. En el caso de la estructura terciaria y cuaternaria, tienen lugar entre el agua y
las cadenas laterales R. En cambio, en la estructura secundaria están entre aminoácidos separados 3
residuos (entre el O del grupo carboxilo y el H del grupo amino), así que son diferentes.
Las cadenas laterales ionizadas de aminoácidos, como el ácido glutámico o la lisina, pueden interaccionar
formando un par iónico que estabiliza la estructura compacta de la proteína globular. Por lo tanto, tienen
lugar entre cadenas laterales con cargas opuestas, y también con los iones de moléculas de agua.
Las fuerzas de van der Waals se producen cuando hay efecto hidrofóbico, es decir, cuando la proteína está
plegada, y están cerca del radio de van der Waals, así que ocurren en zonas hidrofóbicas.
En algunas ocasiones, la proteína alcanza su estructura final después de establecer enlaces covalentes, bien
entre aminoácidos distintos dentro de la misma cadena, o bien entre cadenas en una misma proteína
oligomérica. La mayoría de estos enlaces son puentes disulfuro entre dos cisteínas, que son muy
resistentes a la degradación.
Toda la información requerida para que una proteína se pliegue y llegue a su conformación nativa está
contenida en su estructura primaria, es decir, esta estructura se mantiene. Es un proceso que no ocurre al
azar, sino que está dirigido por la secuencia de aminoácidos junto con sus interacciones con el medio y
entre ellos. También se trata de un proceso secuencial, ya que siempre tiene lugar en el mismo orden.
Cuando dos proteínas tienen la misma función, pero pertenecen a especies distintas, llegamos a la
conclusión de que, aunque haya muchos aminoácidos distintos, los aminoácidos que se conservan entre

especies son los más importantes en el plegamiento, y por este motivo, muchas proteínas tienen la misma
función y estructura, aunque no sean completamente idénticas.
También vemos que no podemos predecir la estructura terciaria de una proteína, conociendo solo la
estructura primaria sin margen de error; solo podemos hacer suposiciones.
En algunas ocasiones, la conformación final de muchas proteínas globulares requiere la formación de

puentes disulfuro, para hacer a la proteína más resistente a la degradación.
A veces, el plegamiento de las proteínas es incorrecto, formando una

proteína disfuncional. En estos casos, actúan las chaperonas, que son
proteínas que corrigen plegamientos defectuosos, y otras proteínas las
necesitan para poder plegarse.
Estas proteínas necesitan ATP como fuente de energía, y pueden actuar

en otros procesos celulares como el transporte de proteínas desde el RE
hasta su lugar de actuación, y son una posible causa de enfermedad por la disfuncionalidad de la proteína.
La conformación final se una proteína con actividad biológica se llama nativa. En ocasiones, para adquirirla,
es necesario que la proteína sufra una serie de cambios o modificaciones:
Muchas proteínas necesitan la unión de otro elemento para llevar a cabo su función, que puede ser un
cofactor cuando tiene naturaleza inorgánica, como un ion metálico (grupo hemo de la sangre), o una
coenzima cuando se trata de una molécula orgánica de naturaleza no proteica, y si la unión es permanente
debido a una interacción covalente, se le denomina grupo prostético.
En ocasiones, la adición de grupos mediante enlaces covalentes controla la funcionalidad de proteínas
mediante su activación o su desactivación. Estos grupos pueden ser:
• Fosforilación: los aminoácidos con grupos OH en sus cadenas laterales, tales como la serina (Ser),
treonina (Thr) y tirosina (Tyr), pueden sufrir una fosforilación por la unión de un fósforo inorgánico
al grupo OH mediante un enlace éster.
o Quinasas: son enzimas que transfieren el fósforo inorgánico desde el ATP, fosforilando a
otras proteínas. Esta reacción activa a las proteínas y es reversible.
o Fosfatasas: son enzimas que pueden eliminar el fósforo inorgánico mediante la hidrólisis o
desfosforilación de las proteínas.
La unión de los fosfatos introduce cargas negativas en la estructura de las proteínas, que modifican
la actividad, interacciones, estructura y función de las proteínas.
• Glicosilación: se define como la unión de grupos azucarados a proteínas mediante enlaces

glicosídicos, dando lugar a las glicoproteínas. En las células eucariotas, ocurre en el REL, y los
azúcares pueden unirse mediante los siguientes tipos de enlace:
o Un enlace O-glicosídico si el carbono del azúcar se une al grupo OH de un Ser o Thr.
o Un enlace N-glicosídico si el azúcar se une al grupo amino de la cadena lateral de Asn o Lys.
La unión de azúcares a las proteínas es característica de proteínas que se encuentran en la
membrana plasmática, para realizar la función de reconocimiento celular.
Tiene lugar en el aparato de Golgi y en el REL para dar lugar a lipoproteínas. También ocurre en muchas
proteínas de membrana, ya que la unión al lípido las ayuda a anclarse correctamente en la bicapa lipídica
de la membrana (ya sea por el interior o el exterior).
Una vez sintetizada la proteína, es posible que alguno de sus aminoácidos sea modificado. De esta forma,
en ocasiones, la prolina se convierte en hidroxiprolina, y la lisina en hidroxilisina, que están presentes en
las proteínas estructurales, aportando rigidez. También es un proceso que ocurre en el REL.
Las curvas de titulación de las proteínas suelen ser muy complejas, pues tienen tantos pKs como grupos
capaces de ceder un protón. Por lo tanto, solo nos interesan dos valores de pH:
• pH óptimo: es el valor de pH en el que el funcionamiento de la proteína es máximo, tiene una

estructura tridimensional adecuada, y, además, tiene todos sus grupos iónicos en estado correcto
para establecer interacciones.
• Punto isoeléctrico (pI): es el valor de pH en el que la proteína tiene carga neta 0, y si se aplica un
campo eléctrico la proteína no se desplaza. Por debajo, tiene carga +, y por encima, tiene carga -.
La estructura tridimensional se mantiene mediante interacciones débiles, por lo que, si se alteran las
condiciones que la mantienen mediante la introducción de un agente que altera las interacciones, se
produce la desnaturalización de la proteína, que es la modificación estructural que conlleva la pérdida de la
función de la proteína. Puede ocurrir por:
• Aumento de la temperatura.
• Variaciones en el pH.
• Acción de agentes desnaturalizantes que pueden ser:
o Detergentes: destruyen el efecto hidrofóbico de la proteína.
o Urea: compite por el establecimiento del pH que establecen los átomos implicados en el
enlace peptídico. También interfiere en la estructura secundaria.
Por otro lado, la renaturalización ocurre cuando la interacción que causa la desnaturalización de una
proteína es muy pequeña o débil, así que la proteína, con el tiempo, puede volver a su forma nativa y
funcional, como cuando nos alisamos el pelo.
La desnaturalización demuestra que toda la información necesaria para la función de la proteína está en su
estructura tridimensional. Asimismo, la renaturalización demuestra que toda la información necesaria para
el plegamiento de una proteína se encuentra en su secuencia de aminoácidos. Entonces, si se rompen estos

enlaces covalentes (peptídicos) de la estructura primaria, la proteína no se renaturaliza.
La mioglobina y la hemoglobina tienen en común que son dos estructuras capaces de unirse al oxígeno. La
diferencia es que la mioglobina puede almacenar oxígeno, generalmente en los músculos, mientras que la
hemoglobina es capaz de trasportar oxígeno a través de la sangre, desde que lo captura en los pulmones
hasta que lo libera en los tejidos.
La mioglobina es una proteína monomérica globular, en cuya estructura secundaria tenemos 8 fragmentos
de α hélice conectados por fragmentos al azar (formados por aminoácidos más complejos como Pro, Lys,
His y Glu), que almacena el oxígeno en los tejidos.
En el centro de su estructura tiene una hendidura, el bolsillo hidrofóbico, en el que se orientan algunos
grupos hidrofóbicos para “esconderse” de las moléculas de agua. En ese hueco, encaja perfectamente el
grupo hemo (cofactor) con un átomo de hierro, que proporciona funcionalidad a la proteína. Además, hay
unos anillos condensados que hacen que el grupo hemo sea una molécula plana y muy hidrófoba.
El átomo de hierro va a establecer 6 enlaces de coordinación, donde 5 de ellos servirán para estabilizar la
unión del grupo hemo con la mioglobina, y el sexto enlace se une con el oxígeno.
• Hay cuatro enlaces con los nitrógenos del anillo.

• Hay un enlace con el nitrógeno de una cadena lateral de una histidina, que sirve de sujeción.
• El último enlace es entre el oxígeno y la proteína, que es un enlace no permanente, ya que está
unido por un puente de hidrógeno, para que la proteína pueda liberar el oxígeno.
La hemoglobina es una proteína oligomérica globular, y, por tanto, es muchísimo más grande que la
mioglobina, entre otras cosas porque tiene estructura cuaternaria, y se encarga de transportar oxígeno a
los tejidos a través de la sangre.
Esta proteína está formada por 4 subunidades proteicas, que son: 2 unidades α con 141 aminoácidos cada
una, y 2 unidades β con 146 aminoácidos cada una, que forman la estructura oligomérica de la proteína. A

su vez, contiene 4 bolsillos hidrofóbicos que albergan 4 grupos hemo, por lo que cada molécula de
hemoglobina puede transportar 4 oxígenos a la vez. Además, presenta una cavidad central, que va a ser
fundamental para el correcto desarrollo de su función.
Las cadenas α y β de estas estructuras poseen estructuras terciarias casi idénticas, que tienen giros y
curvaturas con los mismos ángulos. La mioglobina es un monómero y la hemoglobina es un oligómero, así
que una mioglobina es más o menos similar a una subunidad de hemoglobina. Estas semejanzas
estructurales están relacionadas con su misma función, que es captar oxígeno, por lo que se piensa que
ambas proteínas tienen un origen evolutivo común.
Esta relación estructural también se pone de manifiesto al

comparar las secuencias de aminoácidos de la mioglobina, y
de las cadenas laterales α y β de la hemoglobina de distintas
especies. Así, en todos los casos, ambas proteínas comparten
27 residuos idénticos en posiciones comparables, y también
poseen residuos relacionados, que son aminoácidos cuyas
cadenas laterales no son muy diferentes, en otras 40
posiciones.
Esto último significa que los 27 aminoácidos son imprescindibles, y son los que han quedado en la
evolución, así que, si cambia alguno de ellos, el individuo no habría sobrevivido; es decir, los cambios en
otros aminoácidos se permiten porque la hemoglobina sigue llevando a cabo su función, pero esos 27
aminoácidos no es pueden alterar.
La diferencia entre ambas estructuras se ve con la curva de
unión al oxígeno, que relaciona la presión de oxígeno y el
grado de saturación, por lo que mide la afinidad del oxígeno
con las proteínas.
En el caso de la mioglobina, ésta se satura antes en

presencia de oxígeno, formando una curva hiperbólica, lo
que indica mucha afinidad al unirse al oxígeno, al haber solo
un sitio de unión.
En cambio, si nos fijamos en la hemoglobina, nos damos

cuenta de que necesitamos mucha más concentración de
oxígeno para que se sature, debido a sus 4 subunidades, es decir, tiene 4 sitios de unión para el oxígeno.
Entre estas subunidades va a haber interacciones cooperativas, que son representadas por una curva
sigmoide, donde se ve que la afinidad por la unión de la primera molécula de oxígeno es muy baja, pero las
siguientes moléculas de oxígeno se unen con mayor afinidad.
La primera subunidad capta una molécula de oxígeno, y comunica esta información a las siguientes
subunidades, que responden aumentando su afinidad por el oxígeno, lo que se denomina cooperatividad
positiva, porque la unión del primer oxígeno aumenta la posibilidad de las demás uniones.

Las interacciones cooperativas son secuenciales, ya que a medida que el oxígeno se une a las subunidades,
las restantes aumentan su afinidad, hasta que la proteína alcanza su estado de máxima afinidad, y todas
sus subunidades se encuentran interaccionando con el oxígeno. De la misma forma, la pérdida de una
molécula de oxígeno en una subunidad disminuye la afinidad del resto, provocando la liberación del
oxígeno, hasta que se alcanza el estado de mínima afinidad.
Se emplea el término ligando para referirse a una molécula específica, que es capaz de unirse a una
proteína, y en el caso de la hemoglobina, es el oxígeno. No debemos confundirlos con los sustratos (se
transforman en otra cosa), y pueden producir el fenómeno de cooperatividad.
El efector alostérico es una molécula pequeña y específica (ligando) que modula la actividad de una
proteína al unirse a ella por un sitio diferente al que se une el ligando principal, formando una proteína
alostérica. Se clasifican en positivos o negativos según su efecto en la actividad de la proteína.
La hemoglobina tiene un efector alostérico negativo, llamado 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BFG), con el que se
realizaron estudios de curvas de unión al oxígeno in vivo (sangre) e in vitro (placa con medio celular). Se
dieron cuenta de que, in vivo, la hemoglobina tenía una menos afinidad para unirse, lo que significaba que
había algo en la sangre que hacía que disminuyera la afinidad para unirse a la hemoglobina, siendo un
efector negativo.
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Este efector está presente en la ruta metabólica de la glucolisis, y se une a la cavidad central por un sitio
distinto al oxígeno, donde hay gran cantidad de cargas + de aminoácidos como His 143 y Lys, que encajan
perfectamente con las cargas - del 2,3-BFG.
Una vez que se produce la interacción, hablamos de deoxi-hemoglobina, que es una conformación que
presenta menor afinidad por el oxígeno en los tejidos que la oxi-hemoglobina. Esto ocurre en la sangre,
impidiendo que la hemoglobina que retorna a los pulmones vuelva cargada de oxígeno.

De la misma forma, los cambios conformacionales debidos a la oxigenación distorsionan el sitio de unión
del 2,3-BFG, de forma que éste no puede unirse a la oxi-hemoglobina, al que igual que al unirse el 2,3-BFG,
se produce un cambio conformacional que hace que el oxígeno no se pueda unir al grupo hemo. El oxígeno
y el 2,3-BFG se unen en sitios distintos, y son mutuamente excluyentes, es decir, la hemoglobina no puede
unirse a los dos a la vez.
Cuando la hemoglobina llega a los tejidos y suelta el oxígeno, queda libre e inmediatamente se une al 2,3-
BFG, que está en el torrente sanguíneo, impidiendo que la hemoglobina vuelva a unirse con el oxígeno, y
asegurando que la hemoglobina vuelva vacía a los pulmones.
Christian Bohr observó a principios del siglo XX que el CO2 producido por
el metabolismo de los tejidos disminuía la afinidad de la hemoglobina por
el oxígeno.
La enzima anhidrasa carbónica de los glóbulos rojos, cataliza la reacción

del CO2 con el agua para formar bicarbonato (HCO3) y un H+, debido al
exceso de CO2 en los tejidos, que hace reversibles estas reacciones,
habiendo exceso de H+ en los tejidos, por lo que el pH disminuye.
𝑪𝑶𝟐 + 𝑯𝟐 𝑶 ↔ 𝑪𝑶𝟑 𝑯𝟐 ↔ 𝑯𝑪𝑶−

𝟑 +𝑯
+
La formación de bicarbonato disminuye el pH, que pasa de 7,6 en los pulmones a 7,2 en los tejidos. Esta
disminución de pH por el aumento de protones es la causa de la disminución de la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno en los pulmones, y el responsable de que la hemoglobina libere el oxígeno en
los tejidos, lo que se denomina efecto Bohr.
Este efecto se produce porque va a haber un par iónico implicado, formado por una His 146 de la cadena β
(carga +), que se protona y forma el par iónico con el Asp 94 de la misma cadena β (carga -).
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Una vez que se forma el par iónico, tiene lugar un cambio conformacional en la unión entre el oxígeno y la
hemoglobina de los tejidos, lo que permite la entrada del 2,3-BFG, que supone la salida del oxígeno del
grupo hemo, para después llegar a los pulmones, donde el aumento de pH va a romper los pares iónicos, y
aquí sí tiene acceso al grupo hemo tanto el oxígeno como el CO2; por ello, el CO2 es muy tóxico en la
respiración, pero no lo es en los tejidos.
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Las enzimas son proteínas muy especializadas con alta capacidad catalítica, que actúan en secuencias
ordenadas, catalizan centenares de reacciones, mediante las cuales, las moléculas nutritivas se degradan
obteniendo energía química; y sintetizan las macromoléculas a partir de precursores sencillos o moléculas
sillares con energía.
Algunas enzimas son enzimas reguladoras, capaces de percibir distintas señales metabólicas y cambiar sus

velocidades catalíticas de acuerdo con ellas. Generan cambios conformacionales y regulan la velocidad de
la reacción química, respondiendo a cambios externos. Generalmente, serán las primeras de la ruta.
Casi todas las enzimas puras examinadas hasta el momento son proteínas de gran tamaño, que son más
grandes que el sustrato, y su capacidad catalítica depende de la integridad de su estructura proteica. No
obstante, hay algunas enzimas que están formadas por ARN, llamadas ribozimas, que catalizan algunos
procesos relacionados con la transmisión de la información genética.
En el centro activo se va a producir la unión entre la enzima y el sustrato de manera específica, donde hay
dos tipos de residuos (aminoácidos):
• Residuos de unión: se encargan de interaccionar con el sustrato.

• Residuos catalíticos: serán los responsables de llevar a cabo las modificaciones necesarias para que
un sustrato se convierta en un producto.
Una vez que el sustrato se une a la enzima, se forma el complejo enzima-sustrato, cuya unión es reversible,
por lo que está formado por interacciones débiles como puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals,
interacciones iónicas e hidrofóbicas….
Llegamos a la conclusión de que las enzimas poseen las siguientes características:
• Tienen alto grado de especificidad respecto al sustrato.

• Aceleran las reacciones químicas sin formación de subproductos, disminuyendo la energía de
activación (Ea).
• Actúan en disoluciones acuosas diluidas en condiciones óptimas de temperatura y de pH, para
poder llevar a cabo su función.
Algunas enzimas están formadas solo por polipéptidos y no contienen grupos químicos diferentes a la
cadena de aminoácidos, lo que representa la relación entre estructura y función, ya que una enzima
funcional necesita sus cuatro niveles estructurales sin alterar.
Sin embargo, otras enzimas necesitan un componente químico adicional llamado cofactor, que se define
como un elemento de carácter inorgánico (iones metálicos) que se une a la proteína para que pueda
realizar su función correctamente. En cambio, si el cofactor presenta naturaleza orgánica, se denomina
coenzima. Además, estos cofactores pueden unirse de forma débil y transitoria a la proteína, es decir, se
unen solo en el momento de la reacción. Pero en otros casos, se encuentra unido a la proteína de forma
permanente, formando un grupo prostético.
Una holoenzima es una enzima activa catalíticamente, completa, que está formada por el cofactor, la
coenzima, y la parte proteica, denominada apoenzima.
Para nombrar a las enzimas, generalmente, se aplica el sufijo -asa al sustrato; por ejemplo: arginasa,
ureasa, fosfatasa, peptidasa…, aunque hay excepciones como pepsina, tripsina…
Las enzimas se pueden clasificar en varios grupos según la función que desempeñan:
• Oxidorreductasas: catalizan las reacciones rédox, en las cuales, cambia el estado de oxidación de

uno o más átomos en una molécula.
• Transferasas: transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una receptora.
• Hidrolasas: catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de enlaces C-O, C-N y O-P por la
adición de agua.
• Liasas: catalizan reacciones en las que e eliminan grupos H2O, CO2 Y NH3, para forman doble enlace,
o se añade un doble enlace.
• Isomerasas: catalizan transferencias de grupos en el interior de las moléculas para originar formas
isoméricas.
• Ligasas: catalizan la formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación
acopladas a la ruptura de ATP.
Este diagrama representa el avance de la energía y la reacción, que es exotérmica y espontánea. Vemos
que hay muchas moléculas de sustrato con una distribución energética muy alta, así que la mayoría de
moléculas de sustrato cogerán mayor energía, debido al aumento de energía interna, alcanzando el estado
de transición, que es la forma de sustrato rica en energía con la conformación adecuada para que se
produzca la reacción, y los reactivos se transformen en productos.
Dicha energía es la energía de activación, que se define como la energía necesaria para que un mol de
moléculas de una sustancia a una temperatura constante alcance el estado de transición, ya que su energía
interna es igual a la de activación, que está relacionada con la velocidad de reacción. Por lo tanto, podemos
decir que las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, disminuyendo la energía de activación.
Normalmente, la velocidad de reacción puede aumentarse de dos maneras:
• Aumento de la temperatura: se aumenta el

movimiento térmico de las moléculas, por lo
que aumenta la energía interna. Entonces, se
incrementa el número de moléculas con
suficiente energía interna como para alcanzar
el estado de transición. Debemos tener en
cuenta que la velocidad de una reacción se

duplica al aumentar cada 10º C la
temperatura.
• Añadir un catalizador natural o sintético: el
catalizador actúa disminuyendo la energía de
activación. En el caso de un catalizador
enzimático, este se une transitoriamente con el sustrato para formar el complejo enzima sustrato,
estabilizado por puentes de hidrógeno o fuerzas de van der Waals.
Al principio, la enzima reacciona con el sustrato, siendo una reacción reversible, y una vez que se ha
formado el complejo enzima-sustrato, se produce la reacción irreversible de producción de productos,
denominada etapa catalítica. La velocidad máxima de la reacción se da cuando toda la enzima está
formando parte del complejo enzima-sustrato.
Vemos que, al principio, la velocidad va a ser directamente proporcional a la concentración de sustrato [S]
disponible en el momento, siempre que mantengamos la cantidad de enzimas constante, ya que, a más
concentración, hay mayor velocidad.
Entonces, se trata de una reacción de primer orden,

porque cuando añadimos sustrato, aumenta la
velocidad, pero se llega a un punto en el que la
reacción pasa de orden 1 a orden 0, donde ya no se
puede añadir más sustrato, y ya no aumenta más la
velocidad, ocurriendo la saturación de la enzima.
Si observamos la curva de saturación de una enzima para su sustrato, se observa que es difícil deducir cuál
será la [S] a la que se alcanza la velocidad máxima. Sin embargo, Michaelis y Menten definieron una
constante, Km, que establece la relación precisa entre la [S] y la velocidad de la reacción. Entonces, la Km
se define como la [S] específica a la que una enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima.
ECUACIÓN DE MICHALEIS-MENTEN:

Si tomamos inversas, llegamos a la ecuación de Lineweaver-Burk, que tiene forma de una recta y es
utilizada para calcular la Km y la velocidad máxima de una reacción, teniendo en cuenta que el punto de
corte con el eje de ordenadas es la inversa de la velocidad máxima, y el corte con el eje de abcisas es la
inversa de la Km.
ECUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK:
Cabe destacar que cada enzima posee una cinética característica para cada sustrato y, por lo tanto, un valor
característico de Km. Así pues, la Km puede considerarse como una medida de la afinidad que tiene una
enzima por su sustrato a pH y temperatura constante. También debemos saber que una enzima con más de
un sustrato va a presentar un valor de Km específico para cada uno de ellos.
Algunas enzimas muestran alta especificidad por su sustrato, por lo que ni siquiera reaccionan con
moléculas relacionadas. Por ejemplo, la aspartasa solo puede catalizar la reacción del fumarato, en la
forma L, ya que son más estables, y es capaz de diferenciar el isómero cis y trans del sustrato.
Otras enzimas, poseen una especificidad relativamente amplia sobre muchos compuestos que tienen una
característica estructural común. Por ejemplo, la quimiotripsina, que es una proteasa que rompe los
enlaces peptídicos siempre que el grupo carboxilo lo porte un aminoácido aromático (Phe, Tyr o Trp). Estos
aminoácidos tienen una estructura común y óptima, que les permite interaccionar con la quimiotripsina.
La concentración de una enzima en una disolución determinada o en un extracto de tejido, puede

determinarse en relación con el efecto catalítico que produce. Tenemos que distinguir entre:
• Unidad de actividad enzimática (U): se define como la cantidad de enzima que transforma un µmol
de sustrato por minuto, a 25ºC y en condiciones óptimas de pH.
• Actividad específica: es el número de unidades de enzima por mg de proteína. Se trata de una
medida de pureza de la enzima que aumenta durante la purificación de la enzima, y es máxima
cuando la enzima se encuentra en estado puro.

El valor óptimo de temperatura es aquel que garantiza el mantenimiento de los niveles estructurales de la
proteína. Cada enzima presenta un valor de temperatura óptima, donde la velocidad es máxima, pero si ese
valor aumenta, la enzima se desnaturaliza.
En cuanto al efecto del pH, los cambios de pH en el medio pueden alterar el estado iónico de la proteína.
Estos cambios pueden afectar a la afinidad de la enzima por su sustrato, si se ven alterados los grupos
ionizados que participan en la formación del complejo enzima-sustrato. Al igual que la temperatura, cada
enzima presenta un valor de pH óptimo.
Las enzimas monoméricas siguen la cinética de Michaelis y Menten, pero las enzimas oligoméricas no se
ajustan a dicha cinética. Estas últimas son más complejas porque tienen distintas subunidades que
interaccionan, por lo que su cinética es más compleja.
Los inhibidores son moléculas específicas que van a alterar la interacción enzima-sustrato, modificando la
afinidad de esa enzima con su sustrato. Además, nos van a dar información sobre la especificidad del

sustrato, de los grupos funcionales del centro activo… Hay dos tipos de inhibición: reversible e irreversible.
Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen al centro activo de la enzima, y destruyen algún
grupo funcional necesario para su actividad. La enzima ya no se recupera, ya que se vuelve disfuncional, y
su unión con el inhibidor es permanente, formando el complejo enzima-inhibidor. Por lo tanto, las
interacciones que se establecen son covalentes y estables.
Por ejemplo, la iodoacetamida reacciona estableciendo enlaces covalentes con los grupos SH de la cisteína,
el OH de la serina o el grupo imidazol de la histidina; así que, si una enzima se inactiva con la iodoacetamida
se sabe que en su centro activo hay alguno de estos 3 aminoácidos.
Los inhibidores reversibles se unen a la enzima y modifican su actividad enzimática de forma reversible,
por lo que la unión entre enzima e inhibidor será transitoria, pudiendo separarse, por lo que se establecen
interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno, fuerzas de van de Waals, pares iónicos…. Son los
inhibidores que nos interesan porque se dan en el interior celular. Hay 4 casos:
El inhibidor competitivo presenta una estructura similar a la del sustrato, por lo que compite con el
sustrato para unirse en el mismo sitio de la enzima. Una unido al centro activo, no puede ser transformado
por la enzima, inhibiendo la reacción.
Si preparo tubos con la misma concentración de enzima, velocidad final y concentración de inhibidor, y voy
aumentando la concentración del sustrato, vemos que la velocidad máxima es la misma, pero la Km va
aumentando, por lo que la Km aparente (con inhibidor) es mayor que la Km normal.
El inhibidor competitivo no afecta a la velocidad máxima, ya que, si se añade mucha concentración de

sustrato, se desplaza (anula) el inhibidor, así que, al final se alcanza la velocidad máxima, y el complejo
enzima-sustrato no se ve afectado por la acción del inhibidor.
La Km se define como la concentración de sustrato con la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima,
por lo que la Km aparente aumenta, ya que se necesita mayor concentración de sustrato para alcanzar la
mitad de la velocidad máxima.
Entonces, en este tipo de inhibidor siempre voy a encontrar una concentración de sustrato que desplace el
inhibidor, y por lo cual, siempre se alcanza la velocidad máxima, aunque para ello aumente la Km.
El inhibidor no competitivo se une a la enzima en un lugar distinto del centro activo, por lo que la unión del
inhibidor no impide la unión del sustrato, así que no tienen características estructurales comunes. Se puede
unir solo a la enzima, formando el complejo enzima-inhibidor, o bien, se une al complejo enzima-sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato-inhibidor.
En este caso, la Km no varía, porque los sitios de unión de la enzima y el sustrato son diferentes, por lo que
necesito la misma cantidad de sustrato para que se alcance la velocidad máxima de la reacción. En este
caso, la velocidad máxima aparente (con inhibidor) será menor que la velocidad máxima normal, ya que
los niveles de enzima-sustrato se ven afectados, habiendo menor cantidad, y, por tanto, la velocidad
máxima aparente no se alcanza, así que nunca se va a poder desplazar al inhibidor.
La enzima va a tener la misma afinidad por el sustrato porque el inhibidor se une a un sitio distinto,
modificando la conformación del centro activo, impidiendo que se produzca la transformación.
El inhibidor acompetivo se une al complejo enzima-sustrato, pero no a la enzima libre, es decir, el sitio de
unión de unión del inhibidor solo está libre cuando se une la enzima y el sustrato. En una cinética
enzimática de este tipo, encontramos 3 rectas paralelas, que nos indican que la Km aparente y la velocidad
máxima disminuyen.
Está claro que la velocidad máxima disminuye por la acción del inhibidor, pero la diminución de la Km
aparente está ligada a que el aumento de la concentración del inhibidor aumenta la afinidad de la enzima
por el sustrato. Sin embargo, se trata de un efecto engañoso porque el inhibidor solo se une al complejo
enzima-sustrato, por lo que este complejo desaparece, convirtiéndose en el complejo enzima-sustrato-
inhibidor (ESI), por lo que la enzima tiende a unirse más al sustrato, y no se forma producto.
Entonces, en este caso, el complejo ESI hace que el equilibrio se desplace hacia la formación del complejo
ES para recuperar ese equilibrio, formándose este último en mayor cantidad, por lo que disminuye la Km, al
necesitar una menor cantidad de complejo ES para llegar a la mitad de la velocidad máxima.

En algunas ocasiones, cuando la concentración de sustrato es muy alta, se observa que disminuye la
velocidad de reacción a concentraciones de enzima constates, por lo que para que la enzima no se sature,
a partir de ahí, la velocidad no aumenta o disminuye. Entonces, en este caso podemos decir que una
concentración elevada de sustrato puede inhibir su propia transformación en el producto.
• En presencia de altas concentraciones de sustrato, se unen al centro activo más de una molécula de
sustrato, por lo que el centro activo se bloquea y no se puede llevar a cabo la catálisis.
• La enzima presenta un segundo sitio de unión al sustrato, que tiene menor afinidad por el sustrato,
llamado sitio regulador, y es distinto del sitio catalítico. De esta forma, en presencia de un exceso
de sustrato, este actúa inhibiendo su propia transformación, bloqueando la enzima cuando los
sustratos están unidos a los dos sitos de unión.
En el metabolismo celular, los grupos de enzimas actúan conjuntamente en
cadenas secuenciales para llevar a cabo un proceso metabólico en los llamados
sistemas multienzimáticos, donde el producto de una reacción se convierte en
el sustrato de la siguiente. Estas rutas son muy complejas, por lo que deben
estar altamente reguladas por enzimas reguladoras, que, por norma general,
suelen ser la primera o la última enzima de la ruta metabólica.

Las enzimas reguladoras son capaces de aumentar o disminuir sus velocidades
catalíticas en respuesta a determinadas señales. Así, si se necesita más
producto, se activará la enzima reguladora, pero si ya hay suficiente producto,
se inhibe su actividad. Este sistema se llama retroalimentación o feed-back, que
es el sistema más común del metabolismo celular.
Por ejemplo, en la síntesis de isoleucina, el producto final de la ruta regula el

proceso metabólica, de tal forma que, si hay un exceso, se manda una señal que
inhibe a la primera enzima, produciendo una acumulación de treonina.
La cooperatividad es la propiedad que surge de la relación entre distintas subunidades de una proteína
oligomérica, como es el caso de la hemoglobina.
Por otro lado, el alosterismo se refiere a la existencia de otro lugar en la enzima, al que puede unirse otra
molécula que modula la actividad enzimática. La mayoría de las enzimas reguladoras son enzimas
alostéricas, cuya actividad se ve afectada por cambios en la estructura debido a la unión de determinados
ligandos, llamados efectores alostéricos, siempre mediante interacciones no covalentes. Hay dos tipos:
• Efector alostérico positivo: la unión del efector provoca un cambio conformacional en la enzima,
aumentando la afinidad por el sustrato. Este cambio de conformación de la primera subunidad se
transmite a la siguiente, que presentará mayor afinidad por el sustrato que la anterior, gracias a las
interacciones cooperativas.
• Efector alostérico negativo: el efector alostérico es distinto del sustrato, y su unión estabiliza la
conformación de la enzima, por lo que disminuye la afinidad por el sustrato. Entonces, la enzima
unida al efector alostérico tiene muy poca afinidad sobre el sustrato, mientras que la enzima libre
tiene mucha afinidad.
Algunas enzimas están reguladas por la interconversión de sus formas activas e inactivas por modificación
covalente de la enzima, que consiste en añadir o eliminar un grupo funcional necesario para la correcta
actividad de la enzima, porque es necesario para su correcta conformación, o bien, porque se requiere para
su correcta interacción con el sustrato; todo a través de un enlace covalente.
Un ejemplo característico es la fosforilasa del glucógeno, que es una enzima que se encuentra en el hígado
y en el músculo, encargándose de degradar el glucógeno y de liberar moléculas de glucosa.
(Glucosa) n + Fosfato → (Glucosa) n-1 + Glucosa-1-fosfato
Es una enzima que sintetiza glucosa libre a partir de glucógeno, y actúa en situaciones de falta de energía,
pero si fosforila a la glucosa tiene que haber ATP en el medio para añadir los grupos fosfatos, por lo que
esta enzima puede encontrarse en dos formas:
• Forma activa (fosforilasa a): será fosforilada.

• Forma inactiva (fosforilasa b): no será fosforilada.
Esta enzima está formada por dos subunidades polipeptídicas, en las que cada una posee un residuo de
serina específico en su secuencia, que se fosforila en su grupo OH. Por otro lado, los residuos de fosfato se
necesitan para que la enzima realice su actividad. Entonces, la fosforilasa a será fosforilada y activa, y la
fosforilasa b será la no fosforilada e inactiva.
La enzima estará fosforilada o no en función de las necesidades de glucosa de la célula, que señalizan a las
quinasas, que añaden los grupos fosfato procedentes del ATP, y a las fosfatasas, que eliminan los grupos
fosfato con una reacción de hidrólisis.
Como conclusión, las principales modificaciones covalentes con sus correspondientes aminoácidos, son las
que aparecen a continuación:
• Adición de un grupo fosfato: Tyr, Ser, Thr, His.

• Adenilación: Tyr.
• ADP-ribosilación: Gln, Arg, Cys.
• Metilación: Glu.
Dentro de la misma especie, o incluso, dentro de un mismo tejido,
podemos encontrar diferentes formas moleculares de una enzima,
que catalizan la misma reacción, pero poseen cinéticas diferentes
(distinta velocidad y Km). Estas formas múltiples de las enzimas se
llaman isoenzimas.
Un ejemplo clásico es la enzima lactato deshidrogenasa (LDH), que
cataliza la reacción reversible de lactato a piruvato y viceversa. Esta
enzima va a estar formada por 4 subunidades, que van a ser combinaciones de monómeros M (músculo) y
H (corazón), así que se pueden formar 5 isoenzimas, que son: M4, M3H, M2H2, MH3 y H4.
La isoforma M4 es la que presenta mayor afinidad por el piruvato, así que lleva a cabo la transformación
de piruvato a lactato, que es una reacción que ocurre principalmente en el músculo y en el hígado. Sin
embargo, la isoforma H4 tiene mayor afinidad por el lactato, por lo que lleva a cabo la reacción contraria,
es decir, la transformación del lactato a piruvato, principalmente en el corazón. Entonces, en función de
las subunidades que presente la isoforma, está en mayor proporción en el corazón o en los músculos,
aunque también lo podemos encontrar en otros tejidos en distintas proporciones.

Otra forma de regulación de la actividad enzimática es la síntesis de enzimas como formas inactivas, que
deben sufrir una escisión de un fragmento de su cadena peptídica para presentar actividad biológica,
denominadas zimógenos o proenzimas, que son activados por enzimas proteolíticas, llamadas proteasas,
que escinden algunos aminoácidos en su cadena peptídica, y los transforman en su forma activa.
Generalmente, las formas activas de los zimógenos tienen efectos fisiológicos muy potentes, y su síntesis
como forma inactiva permite almacenarlos de forma segura hasta que sean necesarios.
Como ejemplo, destaca la tripsina, que se sintetiza de forma
inactiva con los tripsinógenos. Tiene 7 aminoácidos de más
que la hacen inactiva en el intestino; su proteasa, que es la
enteropeptidasa, elimina los 6 primeros aminoácidos hasta
que llega a la isoleucina 7, que libera un fragmento de
aminoácidos para conseguir la forma activa de la proteína.
Posteriormente, la tripsina actúa como una proteasa, ya que

activa a otros zimógenos en el duodeno con el fin de degradar
las proteínas que ingerimos, induciendo la conversión del
quimiotripsinógeno a quimiotripsina, y de proteasas a
elastasas.
Otros ejemplo de zimógenos son las enzimas digestivas y los factores de coagulación, que se encuentran
en la sangre en forma inactiva, y solo se activan cuando son necesarios
grupo prostético
dieta
biotina
riboflavina
tiamina
ác. tetrahidrofólico
ac. pantoténico (ac graso sintasa)
biotina
piridoxina
tiamina
ác lipoico
piridoxina
Muchas enzimas necesitan una molécula distinta a la cadena peptídica para llevar a cabo su función
catalítica. Esta molécula se llama cofactor, y puede ser una molécula inorgánica (ion metálico), o bien, una
molécula orgánica (coenzima). Entonces, una coenzima es una cofactor de naturaleza orgánica no proteica,
necesario para que la enzima lleve a cabo su función. Si se une permanentemente a la enzima recibe el
nombre de grupo prostético.
Todas las coenzimas descritas hasta el momento derivan de vitaminas hidrosolubles, que son sintetizadas
o ingeridas a través de la dieta, y se les considera micronutrientes, ya que se necesitan en cantidades muy

pequeñas. Su misión es catalítica y tienen un papel vital en el metabolismo celular.
Enzima activa /
Vitamina Coenzima Apoenzima
Holoenzima
En algunos casos, la coenzima participa directamente en la catálisis, mientras que en otros casos actúa
como transportador transitorio de algún grupo funcional específico derivado del sustrato.
La reacción ocurre dentro de la propia coenzima, por lo cual, la coenzima participa de forma directa. Al final
de la reacción, la coenzima queda modificada debido a la transferencia de electrones y protones. Entonces,
las enzimas que utilizan este tipo de coenzimas catalizan reacciones de óxido-reducción, transfiriendo
electrones en forma de átomos de hidrógeno. Generalmente, se denominan deshidrogenasas.
La riboflavina o vitamina B12 es del precursor de las coenzimas FMN (mononucleótido de flavina) y FAD
(dinucleótido de flavina y adenina).
La riboflavina es una vitamina que hay que ingerir a través de la dieta (no la sintetizamos), y tiene una
estructura cíclica que va a ser fundamental, formada por ribitol y un anillo de isoaloxazina, en el cual, se
captarán los dos electrones y los dos protones.
La unión del fosfato a la ribosa, lo convierte en un mononucleótido de flavina, el FMN, y cuando a dicho
fosfato se le une un nucleótido de adenina, tenemos el FAD.
Ambas coenzimas participan en reacciones óxido-reducción de muchas de las enzimas que utilizan las
flavoproteínas, teniendo en cuenta, que no pueden actuar como grupos prostéticos, ya que estas uniones
no son permanentes.
Hay que saber reconocer en la fórmula si la coenzima está oxidada o reducida:
FMN / FAD + 2e- + 2H+ (oxidado) → FMNH2 / FADH2 (reducido)
Entonces, se transfieren dos protones y dos electrones desde el sustrato hasta el anillo de la flavina, para
reducir a la coenzima. Posteriormente, los dos protones y los dos electrones serán transferidos a otro
sustrato, para que la coenzima vuelva a estado oxidado.

Un ejemplo es la enzima succinato deshidrogenasa, que
participa en la interconversión de succinato-fumarato. Si
transformamos el succinato en fumarato, interviene la
coenzima FAD (oxidación), y en la reacción inversa se
utiliza la coenzima FADH2 (reducción).
El ácido nicotínico, niacina o vitamina B3, se sintetiza en el hígado a

partir de triptófano en cantidades muy pequeñas, de tal forma que, en
ocasiones, es necesario tomarla en la dieta. Es un componente con dos
coenzimas relacionadas: el NAD+, que es un dinucleótido de adenina y
nicotinamida, y el NADP+, que es un fosfato del dinucleótido de
adenina y nicotinamida.
La nicotinamida suele estar formada por nicotina, adenina y un grupo fosfato, y va a desempeñar el papel
de portador del ion hidruro (2e- y un H+), que se separa del sustrato por la acción de deshidrogenasas; por
lo tanto, participarán en reacciones de oxidación-reducción. Además, en el anillo de niacina se va a alojar
de manera transitoria el ion hidruro, ya que posee un H con carga positiva, formando un hueco electrónico,
que se rellena con la carga negativa sobrante del ion hidruro.
NAD(P)+ + 2e- + 2H+ → NAD(P)H + H+
NAD(P)+ + (2e- + H+) + H+ → NAD(P)H + H+
Debemos saber que no va a actuar nunca como grupo prostético, ya
que estas coenzimas solamente se oxidarán o se reducirán según las
necesidades celulares, es decir, no hay interacciones permanentes.
Un ejemplo de este tipo de enzima es la lactato deshidrogenasa, que

necesita una coenzima que se oxide para reducir el piruvato y dar lugar
a lactato. En el sentido contrario de la reacción, el lactato utiliza una
coenzima reducida para oxidarse y formar piruvato.
Vitamina Coenzima

Biotina Biocitina
Tiamina Pirofosfato de tiamina
Ácido pantoténico Coenzima A
Piridoxina Fosfato de piridoxal
Ácido lipoico Lipoamida
La biotina es una vitamina hidrosoluble producida por las bacterias intestinales, por lo que no necesitamos
ingerirla en la dieta. Es la vitamina precursora de la biocitina, una coenzima que actúa como transportador
transitorio de grupos carboxilo (se unen al N1 del anillo), y va a participar con enzimas que realizan
reacciones de carboxilación (necesitan ATP para realizarse).
Se encuentra unida covalentemente a la proteína a través de un enlace amida con el grupo amino de un
residuo específico de lisina del centro activo de la enzima, por lo tanto, esta coenzima va a actuar siempre
como un grupo prostético.
Un ejemplo de enzima que presenta a la biocitina como grupo protético es la piruvato carboxilasa, que
participa en reacciones de carboxilación como la carboxilación del piruvato para dar oxalacetato.
La tiamina o vitamina B1 se necesita ingerir en la dieta de la mayor parte de los vertebrados, ya que el
cuerpo no es capaz de sintetizarla. Su deficiencia causa el beriberi, que es una enfermedad que conlleva

alteraciones neurológicas severas y parálisis, lo que nos hace pensar que esta vitamina controla algún
proceso neurológico importante. Esta vitamina está formada por dos anillos aromáticos, uno de pirimidina
y otro de tiazol.
Su coenzima es el pirofosfato de tiamina (TPP), que va a funcionar como transportador transitorio de

grupos aldehído (-CHO) en reacciones de descarboxilación. Su estructura es igual que la de la tiamina, con
los dos anillos aromáticos, pero tiene dos grupos fosfato.
El transporte transitorio de grupos aldehído tendrá lugar en el carbono

2 del anillo de tiazol, teniendo en cuenta que no actúa como un grupo
prostético al no estar unido de forma permanente a la enzima.
Un ejemplo es la enzima piruvato descarboxilasa, que lleva a cabo la

descarboxilación del piruvato para dar lugar al aceltaldehído, reacción
en la cual se necesita un cofactor, preferiblemente el ion magnesio, y
se libera CO2 como producto de la descarboxilación.
El ácido pantoténico o vitamina B5 es una vitamina hidrosoluble que no necesitamos incorporar en la

dieta, ya somos capaces de sintetizarla. Esta vitamina está formada por una β-alanina y un pantoato, y
cuando se une al 2-mercaptoetilamina, se forma la fosfopanteteína, estructura que posee un átomo de
azufre en su extremo. Cuando esta estructura se une al ADP, ya obtenemos la coenzima A.
La coenzima A actúa como transportador transitorio de grupos acilo, tanto en animales como vegetales,
participando en oxidaciones, síntesis de grupos carboxilo y de ácidos grasos. No va a actuar nunca como
grupo prostético, ya que no se une permanentemente a la enzima con la que actúa. En cambio, la
fosfopanteteína sí actúa como grupo prostético con el ácido graso sintetasa, al establecerse un enlace
fosfodiéster con el OH de un residuo de serina de la enzima.
Por ejemplo, el complejo piruvato deshidrogenasa, cuando utiliza la coenzima A, participa en la
transformación del piruvato en acetil CoA, donde podemos comprobar que la coenzima A forma parte del
producto y de la enzima.
La piridoxina o vitamina B6 tiene que ser incorporada a la dieta, ya nuestro organismo no es capaz de

sintetizarla. En cuanto a su estructura, está formada por tres compuestos relacionados, que son la
piridoxina, el piridoxal y la piridoxamina.
Esta vitamina es precursora de la coenzima fosfato de piridoxal (PLP), que se encarga de actuar como
transportador transitorio de grupos amino. Mantiene la misma estructura que la vitamina, pero en este
caso hay grupos fosfato. Además, también podemos encontrar fosfato de piridoxamina.
El átomo que actúa como transportador transitorio de grupos amino es el carbono que se encuentra unido
al carbono principal en posición -para, es decir, no está dentro de la estructura cíclica. Además, va a ser
capaz de actuar como grupo prostético, ya que se une a la enzima en una unión permanente a través de un
enlace amida, establecido por la coenzima y la cadena lateral de Lys de la enzima.
Las enzimas que llevan a cabo las reacciones de transaminación y, por tanto, necesitan PLP, van a recibir el
nombre de aminotransferasas o transaminasas, que van a participar en vías de síntesis de aminoácidos no
esenciales (se pueden sintetizar por el organismo). Llevarán a cabo un cambio del grupo ceto por el grupo
amino, ya que el aminoácido pasa a ser un cetoácido, y el cetoácido se convierte en un aminoácido.
El ácido lipoico puede ser sintetizado, por lo que no es necesario ingerirlo en la dieta. En ocasiones, se ha
descrito como un derivado de la vitamina B, pero otros autores no lo consideran una vitamina.
Estructuralmente, es un ácido de estructura cíclica con 8 átomos de carbono, que presenta azufre en los
carbonos 6 y 8, que serán los transportadores transitorios de la coenzima.
La lipoamida es una coenzima que va a actuar como transportador transitorio de grupos acilo entre centros
activos en un complejo multienzimático. Está formada por la unión permanente en forma de enlace amida
entre el ácido lipoico y un residuo de Lys de la enzima, siendo un grupo prostético.
De nuevo, el ejemplo que destaca es el complejo piruvato deshidrogenasa, que transfiere un grupo acilo a
la coenzima A para formar acetil CoA a partir de piruvato.
Los hidratos de carbono son polihidroxialdehídos (aldosas) con el grupo
aldehído en un extremo, o polihidroxicetonas (cetosas) con un grupo ceto
entre dos carbonos. En ambos casos, la relación entre los átomos de C, H y O
es (CH2O)n, donde n es el número de carbonos suele estar entre 3 y 7.

Encontramos tres clases de hidratos de carbono, según su complejidad
estructural:
• Monosacáridos: son las moléculas sillares constituyentes de los hidratos de carbono. Están
formados por una cadena de carbonos, que es lineal, sencilla y sin ramificaciones.
• Disacáridos: están formados por dos unidades de azúcar, y existen de forma libre.
• Oligosacáridos: están formados por unas pocas unidades de azúcar, que se encuentran unidas a
proteínas (glucoproteínas, proteoglucanos…) o a lípidos (glucolípidos).
• Polisacáridos: están formados por miles de unidades de monosacáridos.
Se pueden clasificar en aldosas (grupo aldehído) y cetosas (grupo ceto), pero también se pueden dividir
según el número de átomos de carbono que poseen (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas…).
Presentan un grupo aldehído, pudiendo presentar más de un centro o carbono quiral, de donde surgen los
isómeros D y L. El primer y el último carbono de las aldosas nunca va a ser asimétrico. Entonces, las aldosas
van a poder tener n-2 centros
quirales y 2n-2 formas isoméricas,
siendo n el número de átomos de
carbono. Por ejemplo: glucosa,
maltosa, galactosa, ribosa….
Por convenio, se designa la forma

D o L atendiendo a la
configuración del OH del átomo
de carbono asimétrico más
alejado del grupo carbonilo. Si
está a la derecha es D y si está a
la izquierda es L. En la naturaleza,
todos los monosacáridos
presentan una configuración D.
Poseen un grupo ceto localizado en el carbono 2. Entonces, en
este caso, el primero, el segundo y el último átomo de carbono,
no son asimétricos, por lo que el número de centros quirales es
n-3 y el número de formas isoméricas es 2n-3.
Al igual que en las aldosas, la forma D o L están determinadas

por la configuración del átomo de carbono asimétrico más
alejado del grupo carbonilo. En la naturaleza, todas las cetosas
presentan forma D, por lo que el grupo OH se encuentra a la
derecha del carbono asimétrico.
En medio líquido, los monosacáridos suelen presentar forma cíclica, que consiste en el establecimiento de
un enlace covalente intramolecular (dentro de la misma molécula). Puede ocurrir de dos maneras:
• En las aldosas se da entre el carbono del grupo aldehído (C1) y el grupo OH del carbono 5 en
aldohexosas y del carbono 4 en las aldopentosas, formando un enlace hemiacetal. Además,
debemos saber que suelen tener forma de pirano, así que también se llaman piranosas.
•

En las cetosas ocurre entre el carbono 2 que lleva el grupo ceto y el grupo OH del carbono 5,
formando un enlace hemicetal, y un carbono anomérico. Se suelen llamar furanosas debido a su
semejanza con el anillo de furano.
Los átomos de carbono asimétricos que derivan de un enlace cíclico se llaman carbonos anoméricos, y
pueden existir en forma de dos configuraciones: α y β, según la disposición del grupo OH que se forma en el
carbono 1, es decir, si el grupo OH queda abajo, es α, y si queda arriba, es β.
Llamamos epímeros a aquellas formas de monosacáridos que son idénticas en la configuración de todos
sus átomos de carbono asimétricos excepto en uno, como es el caso de la glucosa y la galactosa, que se
diferencian en la posición del grupo OH del carbono 4.
El enlace glucosídico consiste en un enlace covalente entre
el átomo de carbono anomérico de la primera subunidad y
un grupo OH de la segunda subunidad, liberándose agua.
Por ejemplo, en un enlace α (1-4), la forma α es la
configuración del carbono anomérico de la primera
subunidad, el 1 es el carbono que interviene de la primera
subunidad, y el 4, es el carbono de la segunda subunidad.
Entonces, los disacáridos pueden aparecer en dos
configuraciones: α o β. Por ejemplo, para formar maltosa, el
carbono de la primera subunidad deber ser α, así que la
estructura de la maltosa depende de cómo sea el otro
carbono.
Por lo general, los disacáridos tienen un carácter reductor, a excepción de la sacarosa por la forma de su
enlace (1-2). Por tanto, si uno de los carbonos anoméricos de los disacáridos presenta un grupo OH libre, el
disacárido tiene carácter reductor.
Algunos ejemplo de disacáridos son los siguientes:

• La maltosa está formada por una unión α (1-4) de dos glucosas.
• La lactosa está formada por la unión β (1-4) de una β-galactosa y una α-glucosa.
• La sacarosa está formada por una unión α (1-2) entre una α-glucosa y una β-fructosa.
Los polisacáridos son moléculas formadas por miles de unidades de azúcar, unidas por enlaces glucosídicos.
Su complejidad dependerá de la naturaleza de los monosacáridos, la longitud de la cadena y del grado de
ramificación. Pueden ser homopolisacáridos si están formados por la misma unidad de azúcar, y
heteropolisacáridos cuando están formados por distintas unidades de azúcar. También los podemos
clasificar según la función que desempeñan: de reserva o estructural.
Los polisacáridos de reserva tienen una localización intracelular, forma de gránulos y una estructura
helicoidal, donde destaca el almidón y el glucógeno.
- Almidón:
El almidón es el polisacárido de reserva de las plantas, y se puede dividir en dos partes: la amilosa, que se
caracteriza por cadenas de unidades de glucosa unidas por enlaces α (1-4), por lo que son cadenas
alargadas y sin ramificar. En cambio, la amilopeptina está formada por cadenas ramificadas de glucosa
unidas por un enlace α (1-6), y aparecen cada 25 o 30 residuos de azúcar.
El grano de almidón que está en el interior de la semilla de las plantas está formado por amilosa en la parte
central y amilopeptina en la parte exterior. Se degrada por la enzima amilasa.
- Glucógeno:
El glucógeno es el polisacárido de reserva en
células animales. Está formado por enlaces α (1-
4) entre glucosas, con ramificaciones cada 6 o 12
residuos, por lo tanto, tiene una estructura muy

similar a la amilopeptina, al estar más ramificado
que el almidón. Este polisacárido suele estar
presente en las células del hígado y de los
músculos.
Además, debemos saber que los enlaces α (1-4)

que componen a los polisacáridos de reserva son
muy flexibles, por lo cual, permiten que las cadenas de azúcar puedan enrollarse de forma helicoidal,
permitiendo el empaquetamiento en el interior de las células animales o vegetales.
- Celulosa:
La celulosa es el polisacárido estructural más
abundante, presente en los tallos, troncos, paredes
celulares…; está formado por unidades de glucosa
unidas por enlaces β (1-4). Esta configuración β va a
dar lugar a un enlace no flexible, por lo que van a adquirir una conformación rígida y alargada, ya que las
glucosas no se van a poder enrollar y se van a encontrar apiladas en el exterior.
También, debemos tener en cuenta que nuestro organismo no puede digerir la celulosa vegetal, ya que no
tenemos las enzimas adecuadas para su digestión.
- Glucosaaminoglucanos (GAG)
Los glucosaaminoglucanos son polisacáridos estructurales de las células animales, presentes en la matriz
extracelular, dando soporte a la matriz. Son estructuras ramificadas con sustituyentes muy complejos,
como el ácido hialurónico. Si forman enlaces con proteínas, se llaman proteoglucanos.
Los oligosacáridos son uniones de 3 a 20 monosacáridos, que pueden estar unidos a lípidos, azúcares o
proteínas. No se encuentran libres en la naturaleza, así que se asocian a proteínas para dar lugar a las
glucoproteínas, que presentan una localización extracelular formando parte de la cara externa de la
membrana plasmática, de matrices…, siempre formadas por proteínas unidas a restos de azúcares.

Esta unión de proteínas y azúcares tiene lugar en el RE, y se suelen localizar en el medio extracelular, ya
que van desde el RE hasta el aparato de Golgi, viajando a través de vesículas, y a partir de ahí, irán a la
membrana plasmática o al exterior celular.
La unión de la proteína y el azúcar se da mediante un enlace O-glucosídico o un enlace N-glucosídico en

función de si se une a un nitrógeno de un radical o a un OH.
Su disposición espacial nos da la información estructural, desempeñando una función compleja, que es la
de reconocimiento de proteínas, o formar parte de procesos inflamatorios. Gracias a estas glucoproteínas,
se van a poder reconocer numerosas estructuras del exterior como virus y bacterias.
Por ejemplo, las lectinas son proteínas capaces de reconocer y, por tanto, unirse a una porción
oligosacárida (glucoproteína o lípido de membrana). Este reconocimiento es altamente específico, que se
caracteriza por uniones débiles entre los aminoácidos de la lectina y los azúcares del oligosacárido. Muchos
microorganismos invaden sus tejidos diana por este tipo de interacción, y también, tiene lugar la adhesión
de los leucocitos a las células endoteliales en procesos de reparación de daño tisular.
Entonces, los oligosacáridos pueden ser reconocidos como antígenos específicos, siendo marcadores
inmunoquímicos de gran importancia, como los antígenos de los grupos sanguíneos o los que provocan el
rechazo en muchos trasplantes.
Los lípidos son sustancias orgánicas, insolubles en agua, al ser muy hidrofóbicos, que pueden extraerse de
tejidos y de las células mediante disolventes no polares, tales como el cloroformo y el éter.
Tienen dos funciones principales: el almacén de energía química, y ser constituyentes principales de las
membranas biológicas, aunque tienen muchas más funciones como: protección de la piel, aislamiento
térmico, y ser precursores de hormonas, vitaminas, señalizadores….
En la mayoría de los casos, las moléculas sillares de los lípidos son los ácidos grasos, que son moléculas
orgánicas que pueden tener entre 4 y más de 24 carbonos. Se caracterizan porque el carbono 1 tiene un
grupo polar (grupo carboxilo), y luego, tiene una cadena hidrocarbonada muy estable formada por un
número indeterminado de átomos de carbono.
Se clasifican en saturados si no presentan dobles enlaces, e insaturados cuando presentan dobles enlaces o
insaturaciones. Normalmente, no se encuentran libres en la naturaleza, así que establecen interacciones
covalentes con otras moléculas.

Los ácidos grasos tienen dos nomenclaturas diferentes, que son:
• Nombre sistemático: hace referencia al número de átomos de carbono. Por ejemplo, un ácido
graso de 18 carbonos se llama octodecanoico. Las insaturaciones se nombran con la letra ∆ y un
superíndice que indica el carbono donde aparece el primer doble enlace.
• Nombre vulgar: cada ácido graso tiene su nombre. Por ejemplo, el octodecanoico se llama ácido
esteárico. De todas formas, esta nomenclatura no nos dice nada de su composición. Otros ejemplos
son: el laureato (12 C), el ácido palmítico (16 C), el ácido oleico (18 C con un doble enlace)….
Las insaturaciones disminuyen el punto de fusión de los lípidos, ya que no se van a poder empaquetar
debido al codo rígido que presenta el doble enlace. A temperatura corporal, darán un grado de fluidez
óptimo a las membranas de las que forman parte. Por otro lado, si tenemos una mezcla de ácidos grasos
saturados, sus cadenas largas e hidrocarbonadas pueden empaquetarse y formar estructuras sólidas a
temperatura ambiente, así que su punto de fusión va a ser elevado, ya que también hay que romper las
fuerzas que se establecen entre las colas.
Los lípidos saponificables son aquellos lípidos que presentan ácidos grasos como moléculas sillares, y son
sensibles a las reacciones de saponificación, donde reaccionan los lípidos con NaOH para obtener jabón.
Los triglicéridos están formados por una molécula

de glicerina, unida a tres ácidos grasos mediante
tres enlaces éster. Su función es almacenar energía,
siendo la principal reserva energética en animales y
plantas. Se encuentran formando parte del tejido
adiposo, formado por células grandes y redondas,
con una gran gota de grasa en el interior que
desplaza al núcleo, la cual está formada por
triglicéridos. Estos se empiezan a degradar cuando hay escasez de glucógeno.
Los triglicéridos pueden ser simples cuando los tres ácidos grasos son iguales, o mixtos, donde los tres
ácidos grasos son distintos, siendo los más abundantes. Pero, también se clasifican según la presencia de
dobles enlaces, en saturados o insaturados:

• Saturados: sin dobles enlaces, formando grasas sólidas a temperatura ambiente, como la manteca
y el tocino.
• Insaturados: presentan dobles enlaces, por lo que disminuyen el punto de fusión y son líquidos a
temperatura ambiente, como el aceite de oliva.
Los triglicéridos no pueden estar nunca en las membranas biológicas. Además, nuestro organismo presenta
dos enzimas capaces de digerir a los triglicéridos, que son la lipasa gástrica, que va a actuar en el estómago,
y la lipasa pancreática, que actúa en el páncreas.
Se encuentran formando parte de las membranas biológicas, al ser lípidos polares. Hay dos grupos:
- Fosfoglicéridos:
Los fosfoglicéridos están formados por una
glicerina, que se encuentra unida a un ácido
graso saturado en el carbono 1, a un ácido
graso insaturado en el carbono 2, y a un
grupo fosfato en el carbono 3, mediante un
enlace fosfodiéster.
Al grupo fosfato se le puede unir otro

alcohol, llamado alcohol de cabeza, que da lugar a los distintos tipos de fosfoglicéridos. Los distintos
alcoholes que se pueden unir son: protón (ácido fosfatídico), etanolamina, colina, serina, glicerol e inositol.
Entonces, se trata de una molécula anfipática, ya que posee una parte polar, que corresponde con el grupo
fosfato, colocándose hacia fuera en contacto con el agua, y una parte apolar, que es el resto de la
molécula, y se coloca hacia dentro, dándose fuerzas de van der Waals.
- Esfingolípidos:
Los esfingolípidos son otro tipo de fosfolípidos anfipáticos, que van a presentar una parte polar formada
por una esfingosina, que es una aminoalcohol de cadena larga que se une mediante un enlace amida a un
ácido graso de cadena larga, que es la parte apolar, y mediante un enlace éster se une a otro grupo polar
que será un alcohol o un azúcar.
Si el sustituyente X es un hidrógeno, se forma una ceramida, a partir de la cual derivan todos los
esfingolípidos, siendo la base estructural de los esfingolípidos. El sustituyente puede cambiar para formar,
por ejemplo, a la esfingomielina, cuya función es formar parte de las vainas de mielina que recubren los
axones de las neuronas.
Si el sustituyente es un azúcar simple, se forman los cerebrósidos, y cuando se trata de un azúcar

oligosacárido complejo se forman los gangliósidos, que tienen mayor complejidad estructural, actuando

como sitios de reconocimiento o antígenos.
Los lípidos de membrana no pueden formar micelas, ya que sus cabezas polares y sus dos colas
hidrocarbonadas apolares no se acoplan en la estructura circular de la micela, además, sus cabezas polares
son demasiado grandes. Por tanto, solo las sales de los ácidos grasos pueden formar micelas.
Por otro lado, sí pueden formar bicapas lipídicas porque todas las colas apolares quedan orientadas hacia
el interior, interaccionando para dar lugar a fuerzas de van der Waals, y las cabezas polares hacia el
exterior, en contacto con el medio acuoso y estableciendo puentes de hidrógeno.
Una de las características que debe tener un lípido para formar una bicapa lipídica debe ser que el diámetro
de su cabeza polar sea equivalente al diámetro de su cola apolar. Entonces, los lípidos que forman parte de
las membranas biológicas son: fosfoglicéridos y esfingolípidos.
Los lípidos insaponificables no están formados por ácidos grasos, por lo que no llevan a cabo reacciones de
saponificación. Destacan los terpenos y los esteroides.
Los terpenos son moléculas formadas por 1-8 unidades de isopreno, con varias modificaciones, el cual
presenta 5 átomos de carbono con dobles enlaces entre el carbono 1 y 2, y entre el carbono 3 y 4. Su origen
es vegetal, fúngico o bacteriano. Destaca el ejemplo del β-caroteno, que da un color anaranjado.
Van a ser feromonas, que son hormonas sintetizadas por animales y plantas que pueden servir de
atrayentes sexuales; son precursores de vitaminas liposolubles como la vitamina E y la vitamina K. También
destaca el escualeno para ayudar en la flotación de los animales.

Los esteroides tienen como molécula base el ciclopentanoperhidrofenantreno, el cual está formado por 3
anillos de 6 carbonos y uno de 5 carbonos, siendo una estructura plana, de la cual deriva el colesterol, las
sales biliares y las hormonas esteroideas, entre otros esteroides. Se encuentran en células eucariotas.
El colesterol va a ser el principal esteroide de los animales, que presenta 2 sustituyentes en los carbonos 3
y 17, el primero es un grupo OH, y el segundo es una cadena hidrocarbonada, por lo que el colesterol no
tendrá 19 átomos de carbono, sino 27.
El grupo OH proporciona polaridad a la molécula, siendo una molécula anfipática, que es fundamental en el
mantenimiento de la fluidez de las membranas, dando rigidez a la membrana. Está embebida en la bicapa
lipídica, interaccionando las cabezas polares mediante puentes de hidrógeno, y resto de las colas apolares
interaccionan en el centro mediante fuerzas de van der Waals, formando un núcleo hidrofóbico.
Las sales biliares son estructuras complejas derivadas del colesterol, sintetizadas en el hígado y
almacenadas en la vesícula biliar. Su función es emulsionar las grasas, facilitando la tarea de las enzimas
pancreáticas, favoreciendo la digestión de las grasas.
Las hormonas esteroideas son hormonas insolubles en agua, así que se transportan unidas a proteínas
plasmáticas por la sangre. Su función es llegar a la célula diana para regular determinadas funciones. Por
ejemplo, el cortisol se encarga del metabolismo de las grasas, carbohidratos y proteínas, la endosterona
lleva a cabo la regulación de líquidos corporales, y los andrógenos y los estrógenos, se encargan de regular
la función sexual.

Hay lípidos que viajan por la sangre unidos a las proteínas plasmáticas, ya que son insolubles en agua, y
estas proteínas les proporciona solubilidad en el medio acuoso, para poder moverse y desplazarse por el
torrente sanguíneo.
Entonces, las lipoproteínas son proteínas que presentan un alto contenido en lípidos, de manera que todas
la regiones hidrofóbicas de los lípidos se encuentran en el interior de las proteínas, mientras que las
regiones hidrófilas están en el exterior.
Las proteínas que transportan el colesterol son la LDL (colesterol malo), de baja densidad y tiene muchos
lípidos, y la HDL (colesterol bueno), de alta densidad y tiene pocos lípidos.
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TEMA 1: INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA

Todos los seres vivos:

- Obedecen las mismas leyes físicas y químicas

La vida está organizada jerárquicamente:

2. LA CÉLULA: UNIDAD BÁSICA DE LOS SERES VIVOS

TEORÍA CELULAR, con 4 principios fundamentales:

- Las células forman parte de la materia viva

- Dividirse y dar lugar a otras células iguales

Los seres vivos tienen la capacidad de mantener su organización y funcionamiento gracias al

4. LA VIDA SE FUNDAMENTA EN LA INFORMACIÓN

Todo este flujo de información que constituyen los procesos de

Es en la propia estructura 3D de las biomoléculas donde se

5. EL CARBONO, ELEMENTO FUNDAMENTAL DE LA VIDA

C: enlaces covalentes (H, O, N)

ESTRUCTURA 3D DEL ENLACE C-C:

Las propiedades de las moléculas orgánicas

PROPIEDADES DEL ENLACE C-C:

- Ordenación tetraédrica- estructura 3D

6. GRUPOS FUNCIONALES DE LAS BIOMOLÉCULAS:

Aldehído y cetona monosacaridos

Amida enlace peptidico

Los grupos funcionales alteran la distribución electrónica y geométrica de átomos vecinos

- AGUA, disolvente universal

- BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS, formadas por moléculas sillares más pequeñas unidas

ÁCIDOS NUCLEICOS formados por nucleótidos, 5 tipos:

Tenemos aminoácidos esenciales y no esenciales.

FENILCETONURIA (Aa disorders):

La enfermedad es debida al mal funcionamiento de una enzima. Si la enzima no funciona,

Phe es un aminoácido esencial. Si se acumula excesivamente en la dieta, puede llegar a

Formados por ácidos grasos.

7. JERARQUÍA ESTRUCTURAL DE LA ORGANIZACIÓN CELULAR

La célula cuenta con orgánulos, agrupaciones supramoleculares de macromoléculas que

- Débiles: se producen por miles/millones

8. PRINCIPALES TIPOS DE INTERACCIONES ELECTROSTÁTICAS

Las interacciones electrostáticas son un conjunto de interacciones no covalentes que

- Puentes de hidrógeno, fuerza de cohesión de las moléculas de H2O. Diferentes

El enlace peptídico es un enlace polar.

El efecto hidrofóbico será fundamental en la

DIFERENCIA MICELA Y BICAPA:

Lo que tengo en la micela es solo agua, mientras que

Los ácidos y bases débiles son parcialmente ionizados en H2O.

Ionización del ácido acético: par ácido-base

Cuantos más protones ceda, el valor de la constante

Si el ácido o la base es débil: 𝐴− = 𝐴𝐻 ; log 1 = 0 y por lo tanto: 𝑝𝐻 = 𝑝𝐾

Titulación: base fuerte / ácido débil

 SISTEMA BUFFER O TAMPÓN:

Regulación del pH: ác/bases débiles

Sistema Buffer 1 por encima y 1 por

- Pk de 5, entre 4 y 6 tendrá efecto

PH sanguíneo entre 7,35 y 7,45; sino se

EJEMPLOS SISTEMAS TAMPÓN:

- Curva de valoración del ácido - TAMPÓN BICARBONATO

Las propiedades ácido-base de las biomoléculas son muy

 Aminoácido: Estilina (His - H)

10. IDEAS PRINCIPALES DEL TEMA

- La estructura esta directamente relacionada con la función

• Catalizadores bioquímicos: las enzimas se encargan de disminuir la energía de activación de una

Reservados todos los derechos.

• Un grupo amino básico: NH3+.