ADN ARN

Doble hélice o doble hebra Una sola hebra

Pentosa desoxirribosa Pentosa ribosa
Bases nitrogenadas: A, G, C y T Bases nitrogenadas: A, G, C y U
Se encuentra en el núcleo Se encuentra en el núcleo y va a los ribosomas
Almacena la información genética de los seres Expresa la información genética de los seres vivos
vivos
Solo hay un tipo de ADN Hay tres tipos: ARNm, ARNt, ARNr

Replicación del ADN: proceso en el que las • La ADN Polimerasa III polimeriza por
células crean una copia de su ADN para heredarla complementariedad de bases en sentido 5’-3’
a sus células hija. Se da en el núcleo o nucleoide a partir de los primers generando una cadena
durante la fase S del ciclo celular. continua y una discontinua, la cual posee los
fragmentos de Okazaki.
• Es semiconservativa, la cadena nueva tiene • Si ocurre algún error en la polimerización, la
una hebra de la madre y una de la hija. ADN Pol III lo corrige por su actividad
• Es simétrica, se replican ambas hebras. exonucleasa 3’-5’.
• Es fiel, se obtiene dos cadenas hijas idénticas • Los primers son eliminados por la ADN
a la cadena madre. Polimerasa I gracias a su actividad
• Es bidireccional, se da en ambos sentidos exonucleasa en ambos sentidos, cambiando el
(siempre se realiza en el sentido 5’-3’) ARN por ADN.
Iniciación: • La ADN ligasa se encarga de unir los
fragmentos de Okazaki a través de un enlace
• Se da en la Fase S del ciclo celular, cuando la fosfodiéster.
proteína DNAa reconoce el punto de origen • Una doble hélice se va con la célula hija y la
OriC, que es un sitio rico en Adenina y Timina. otra se queda con la célula madre.
(En eucariotas hay múltiples orígenes de
replicaciones). Terminación:
• La helicasa o DNAb se encarga de romper los • En el cromosoma circular procariota termina
puentes de hidrogeno entre nucleótidos cuando las horquillas de replicación se
(desnaturalizar) para separar ambas hebras y encuentran.
formar la burbuja de replicación en cuyos • En el ADN eucariota termina cuando llega a los
extremos están las horquillas de replicación. extremos del cromosoma lineal.
• La proteínas enlazadoras de hebra simple • En las células eucariotas se genera un
(SSB) se unen a cada hebra para mantenerlas acortamiento de los telómeros al pasar por
separadas. cada división mitótica.
• Asimismo, la topoisomerasa II o ADN • La telomerasa es una proteína con
girasa se une a la doble hélice para generar nucleótidos de ARN complementarios a una
un superenrollamiento negativo para evitar secuencia rica en GT en la cadena de ADN que
que el ADN se vuelva a enrollar. se encarga de alargar los telómeros añadiendo
Elongación: nucleótidos de ADN en la cadena molde. Esto
le permite a la ADN polimerasa alfa añadir
• La primasa añade los primers que son un primer y polimerizar nucleótidos para
fragmentos de ARN que dejan un extremo OH alargar la cadena nueva. Esta misma enzima
libre para que la ADN Pol III pueda polimerizar se encarga de quitar el primer y reemplazarlo
la cadena e iniciar la elongación. por ADN.

Enzima Función
Proteína DNAa reconoce el punto de origen OriC.
Helicasa o DNAb rompe los puentes de H entre nucleótidos para separar las hebras.
SSB se unen a las hebras para mantenerlas separadas.
Topoisomerasa II o genera un superenrollamiento negativo para evitar que la cadena se vuelva a
girasa enrollar.
Primasa sintetiza primers.
ADN pol I sintetiza la nueva cadena de nucleótidos a partir del grupo 3’ OH libre de los
primers.
 ADN pol III elimina los primers y los sustituye por ADN.
ADN ligasa une los fragmentos de Okazaki por medio de enlaces fosfodiéster.

Transcripción del ADN: proceso en el que una • La desnaturalización de la doble hélice genera
secuencia de ADN de un gen es copiada y superenrollamientos que son desechos por las
expresada en ARN. Se da en el núcleo o en el topoisomerasas.
nucleoide y es regulado por factores de
transcripción. Elongación:

• Es conservativa, la hebra de ADN molde • La ARN polimerasa comienza a sintetizar la

permanece igual. cadena de ARN en sentido 5’-3’. (eucariotas:
• Es asimétrica y parcial, se replica parte de ARN Pol II sintetiza ARNm, ARN Pol I sintetiza
una sola hebra. ARNt, ARN Pol III sintetiza ARNr).
• Es continua, no se detiene hasta llegar al • La síntesis de ARN mensajero se da de forma
último nucleótido del gen. parcial siguiendo la regla de
• Es unidireccional, realizándose en sentido 5’- complementariedad de bases y de hebras
3’ debido a la ARN polimerasa. antiparalelas usando U en vez de T.
• La transcripción se da cuando la cromatina Terminación:
está en eucromatina.
• El ARNm tendrá secuencias codificantes • Rho Independiente: se produce cuando una
(intrones) y no codificantes (exones). región autocomplementaria en el ARN rica en
G y C genera un bucle. Luego hay otra región
Gen: segmento de ADN que contiene una rica en U con interacción muy débil con las A
secuencia específica para sintetizar una proteína o del ADN que permite la disociación del hibrido
algún tipo de ARN. ADN-ARN (eucariotas).
Estructura de un Gen • Rho Dependiente: se produce cuando la
proteína Rho reconoce una secuencia rica en C
• Promotor: secuencia de ARN específica para en el extremo 5’ del ARN y con su actividad
cada gen que es reconocida por la ARN helicasa y el uso de ATP disocia el hibrido de
polimerasa para transcribir el ADN. (basales, ADN-ARN.
proximales y distales).
• Intrones: secuencias que no codifican para Modificaciones Post-Transcripcionales
una proteína y deben cortarse (eucariotas) (maduración del ARN): ocurren en el ARNm
• Exones: secuencias que codifican para una inmaduro que debe salir del núcleo para protegerlo
proteína y deben empalmarse (eucariotas) y ayudar al reconocimiento del sitio de unión en
• Secuencias reguladoras: aquí se unen los los ribosomas.
factores de transcripción. • Capping o síntesis de la caperuza: se
Tipos de gen agrega en el extremo 5’ del ARNm inmaduro
una 7-metilguanosina para protegerlo contra
• Gen Monocistronico: que codifica para un las ribonucleasas y unirlo a los ribosomas. La
ARN mensajero que da una sola proteínas reacción es catalizada por la guanina 7-metil
(eucariotas). transferasa formando un enlace trifosfato.
• Gen Policistronico: que codifica para un ARN • Poliadenilación: una secuencia especifica es
mensajero que da varias proteínas reconocida por un complejo enzimático con
(procariotas). actividad endonucleasa que hace un corte
corriente abajo. En el extremo 3’ del ARNm la
Iniciación: poliadenilato polimerasa añade de 80 a 250
• La doble hélice de ADN tiene una cadena nucleótidos de A (cola poli A), la cual sirve de
codificante y una cadena molde que es la que protección contra ribonucleasas.
contiene al promotor (caja TATA: región -10, • Splicing (corte y empalme): proceso en el
caja GACA: región -35) (la transcripción que se cortan los intrones y se unen los exones
comienza en la región +1) por medio del espliceosoma, que es un
• La subunidad sigma de la ARN polimerasa complejo de ribonucleoproteinas pequeñas
reconoce al promotor y facilita la unión a la nucleares (snRNP)
cadena molde. • Splicing Alternativo: proceso que genera
• La ARN polimerasa con actividad helicasa diferentes ARNm maduros a partir de un
separa la doble hebra y forma la burbuja de mismo gen, generando así proteínas distintas.
transcripción. Esto aumenta la diversidad genética sin
 aumentar la cantidad de genes del genoma • Se forma el complejo de iniciación de la
humano. traducción: subunidades ribosomales, ARNm
posicionado, factores iniciadores y ARNt
Traducción del ARNm: proceso en el que se usa cargado con Met.
el ARNm maduro para formar proteínas en los
ribosomas, pasando de un lenguaje genético Los ribosomas tienen dos sitios de unión al ARNt:
(nucleótidos) a un lenguaje proteico sitio aminoacil (A) y sitio peptidil (P). Las
(aminoácidos). En procariotas este proceso ocurre subunidades ribosomales son 30S y 50S
al mismo tiempo que la transcripción mientras que generando una de 70S (procariotas), y 40S y 60S
eucariotas son procesos separados. Se necesita la generando una de 80S (eucariota).
acción del ARNm, ARNt, ARNr, ribozimas y
aminoácidos, está determinada por el código Elongación:
genético y se lee en sentido 5’-3’ y se sintetiza • Se une otro ARNt cargado con otro aminoácido
desde el extremo NH3 terminal hasta el extremo al sitio A del ribosoma.
COOH terminal. • Se forma un enlace peptídico entre los
Código genético: conjunto de reglas que definen aminoácidos gracias a la peptidil transferasa
como se traducen los nucleótidos del ARNm y el ARNt del sitio P es descargado pasando
maduro a aminoácidos de una proteína. sitio E o de salida.
• El ribosoma sigue desplazando en dirección 5’-
• Codón: triplete de nucleótidos que codifican 3’ del ARNm y el ARNt se desplaza al sitio P y
para un aminoácido. Debe unirse a un llega otro al sitio A.
anticodón complementario. • Se forma nuevamente un enlace peptídico
• Anticodón: triplete de nucleótidos entre los aminoácidos y se siguen desplazando
complementarios al codón que forma parte de los ARNt en el ribosoma.
un ARNt que tiene unido el aminoácido que
codifica para ese codón. Terminación:
• El codón de inicio es AUG que codifica para • Termina cuando se consigue un codón de
metionina (formil-Met en procariotas) y los parada en el ARNm.
codones de terminación son UGA, UAG y UAA • Un factor de terminación de la traducción se
(Un Gay Amigo, Un Amigo Gay y Un Amigo une a este codón y disocia el complejo de
Anormal). traducción.
• Degenerado: varios codones codifican para • La cadena de aminoácidos sintetizada estará
distintos aminoácidos. en forma de L, con el codón de terminación
• Especifico: un codón siempre codifica para un formando el extremo COOH.
aminoácido especifico.
• Universal: por este dogma se rigen casi todos Mutaciones: son cambios en la secuencia de ADN
los seres vivos. que son producidos por agentes mutágenos o de
• No hay pausas: cuando se genera una pausa forma espontánea. Se pueden heredar si la
es porque termino la traducción. mutación afecta a las células reproductivas. Hay
tres tipos de mutaciones: cariotípicas,
ARNt: tiene varios brazos y en uno de ellos se cromosómicas y moleculares.
encuentra el anticodón. En el extremo 3’ hay una
secuencia CCA donde se une el aminoácido Tipos de mutaciones moleculares o
especifico en la activación de aminoácidos. El ARNt puntuales:
debe tener el aminoácido correspondiente para
unirse al ARNm. • Sustitución:
o Transición: se cambia una base
Activación de los Aminoácidos: proceso en el nitrogenada por otra con características
que un aminoácido se une al extremo 3’ de la ARNt fisicoquímicas similares. Ej: A por G (ambas
gracias a la aminoacil-ARNt-sintetasa y al uso son purinas).
de ATP. o Transversión: se cambia una base
nitrogenada por otra con características
Iniciación: fisicoquímicas distintas. Ej: A por C (una es
• La subunidad menor del ribosoma se une a purina y la otra pirimidina).
factores de iniciación y reconoce la secuencia • Adición: se agregan bases a la secuencia de
Shine-Dalgarno del ARNm. ADN cambiando el marco de lectura.
• El ARNt cargado con formil-Met se une a su • Deleción: se eliminan bases de la secuencia
codón complementario en el sitio P del de ADN cambiando el marco de lectura.
ribosoma.
Consecuencias de una mutación molecular o • Activador: proteína que se une a la región activadora
puntual: y aumenta la afinidad de la ARN polimerasa por el
• Mutación Silente: el codón que se cambia ADN.
codifica para el mismo aminoácido. Ej: UCU
por UCC codifican para Ser.
• Mutación con Pérdida del Sentido:
o Sinónima: el codón que se cambia codifica
para un aminoácido diferente con
características fisicoquímicas similares. Ej:
AAA (Lys) por AGA (Arg).
o No Sinónima: el codón que se cambia La expresión genética en procariotas se puede:
codifica para un aminoácido diferente con
características fisicoquímicas distintas. Ej: • Reprimir: el gen no se transcribe y no se obtienen
AAG (Lys) por GAG (Glu). proteínas. Esto debido a la unión del represor a la
• Mutación sin Sentido: el codón que se región operadora evitando que la ARN polimerasa
cambia codifica para un codón de terminación. traduzca el ADN en ARNm.
Ej: UUA (Leu) por UGA. • Inducción: el gen no se transcribe o se transcribe
Aminoácidos básicos: His, Lys y Arg muy poco por falta del activador. En este caso el
inductor se une al represor evitando que este se una
Aminoácidos ácidos: Glu y Asp a la región operadora permitiendo que la ARN
REGULACION DE LA EXPRESION GENETICA polimerasa se una al ADN, pero, puesto que no hay
(por lo general se refiere a regulación de la un activador que se una a esta enzima la
transcripción). transcripción se da en menor media o no se lleva a
cabo.
Los genes pueden ser:
• Activación: el gen se transcribe mucho más rápido y
• Regulables: su expresión s puede inducir/activar o fácil. Ocurre gracias a la unión de un activador en la
reprimir. región activadora, permitiendo que la ARN
• Constitutivos: se expresan a un índice relativamente polimerasa sintetice su producto, y a los inductores
constante y no se les conoce algún tipo de que reprimen la acción de l represor evitando que se
regulación. una a la región operadora.

En procariotas: Los ARNm son policistronicos (un gen, En eucariotas: los ARNm son monocistronicos (un gen,
varias proteínas) y se regulan a través de operones. La una proteína) y la transcripción es positiva o negativa (no
transcripción es basal, es decir, que se mantiene la hay transcripción basal). No hay operones, sino que cada
transcripción aun cuando no este presente el inductor. gen tiene su propio promotor y la regulación puede ser
por epigenética o por factores de transcripción que se
Operón: es una unidad de regulación de varios genes. unen al ADN.
Cada operón consta de:
Tipos de Promotores:
• Promotor: secuencia especifica de ADN donde se
une la ARN polimerasa para iniciar la transcripción. • Basales: secuencias necesarias para que inicie la
• Genes estructurales: genes que producirán las transcripción definiendo su unto de inicio (-37 a -30)
proteínas de ese operón. • Proximales: secuencias complementarias a las
• Operador: secuencia especifica de ADN donde se basales que determinan la frecuencia de inicio de la
une la proteína represora. transcripción (-200 a -30)
• Región reguladora cis: secuencia que codifica la • Distales: secuencias ubicadas corriente arriba lejos
síntesis de la proteína represora. del punto de inicio que aumentan o disminuyen la
• Represor: proteína que se une al operar e impide la velocidad de transcripción por la formación de un
catálisis de la ARN polimerasa. bucle. Pueden ser: intensificadoras (enhancers) o
• Correpresor: proteína que se une al represor y represoras (inhibidoras).
aumenta su afinidad por el operador. Factores de transcripción:
• Región activadora: secuencia específica del ADN
donde se une la proteína activadora. • Generales: son proteínas que unidas a los
promotores basales forman un complejo con la ARN
 polimerasa II para mediar el inicio de la • Inhibición de nucleasas: se inhiben las exonucleasas
transcripción. y endonucleasas para que no degraden el ADN.
• Proximales: son proteínas que unidas a los • Separación de proteínas y ácidos nucleicos: se
promotores proximales aumentan la eficiencia agrega un solvente orgánico para eliminar la mayor
de formación del complejo de iniciación de la
cantidad de proteínas de la muestra.
transcripción.
• Distales: son proteínas que unidas a los • Concentración del ADN: se hace por medio de la
promotores distales forman un bucle para precipitación por salado para que las proteínas
unirse a la ARN polimerasa II para aumentar o aumenten su solubilidad por los disolventes y luego
disminuir la trascripción. la disminuyan.
• Extracción con solventes orgánicos: se utiliza
Epigenética: estudio de los cambios heredables
isopropanol al 100% para precipitar y extraer el ADN.
en el ADN que alteran la expresión genética sin
alterar la secuencia de bases. PCR: método de biología molecular que amplifica una
• Metilación del ADN: se da por acción de la secuencia de ADN blanco para su estudio. Para su
ADN metil-transferasas en regiones ricas en realización se requiere:
Citosina y Guanina y ayuda a silenciar el gen
para que no se transcriba. • Un Termociclador
• Modificación de las Histonas: • ADN molde
o Fosforilación: se da por la acción • Primers o cebadores
de quinasas que fosforilan las histonas en • dNTPs (desoxirribonucleótidos trifosfato)
residuos de Serina y Treonina y ayuda a la • Mg++ (cofactor)
activación de la transcripción. • Solución buffer
o Metilación: se da por la acción de
la Histona metil-transferasas metilando
• ADN polimerasa termoestable (Taq polimerasa)
los aminoácidos Lisina y Arginina en las Pasos de la PCR:
histonas. Se asocia mayormente a la
disminución de la transcripción. • Desnaturalización del ADN: el termociclador eleva la
o Acetilación: se da por la acción de temperatura a 95º C para romper los puentes de H
la Histona acetiltransferasa que une entre nucleótidos.
grupos acetilo a residuos de Lisina y
• Hibridación: la temperatura baja a 50º y los primers
Arginina en las histonas cargándolas
negativamente, repeliendo así el ADN y
se unen complementariamente a las cadenas de ADN
generando eucromatina lo que produce un madre.
efecto de activación de la transcripción. • Elongación: la Taq polimerasa con el Mg++ actúa
o Desacetilación: se da por la colocando desoxirribonucleótidos al extremo 3’.OH
hidrolisis del grupo acetilo en los residuos libre de los primers a una temperatura de 75º aprox.
de Lisina y Arginina de las histonas
catalizado por las histonas RT-qPCR:
desacetilasas, causando la condensación
de la cromatina reprimiendo así la
Secuenciación del ADN: método que determina el orden
transcripción. de los nucleótidos en una cadena de ADN. Se utilizan
o Ubiquitinación: se da por la didesoxirribonucleotidos trifosfato (ddNTPs) para evitar
adición de las proteínas Ubiquitina a las la elongación de la cadena y se requiere el
histonas y dependiendo de la histona que procesamiento de la muestra primero en el secuenciador
sea puede tener efecto represor o y luego en electroforesis en gel capilar.
activador.
• Desnaturalización del ADN: se rompen los puentes
Métodos de Investigación Genética de H entre nucleótidos.
Extracción del ADN: • Se agregan los cebadores, las ADN polimerasa
termoestable, los desoxirribonucleótidos trifosfato y
• Obtención de la muestra: sangre, cabello, saliva, los cuatro didesoxirribonucleotidos trifosfato con
biopsia, etc. fluorescencia distinta en 4 tubos distintos.
• Lisis celular: rompimiento de la membrana celular • Hibridación: el primer se une complementariamente
con alcálisis o detergentes para extraer las organelas. a la cadena que se quiere secuenciar dándole el
• Lisis nuclear: rompimiento de la membrana nuclear extremo 3’-OH libre a la ADN polimerasa.
para permitir la salida de los ácidos nucleicos.
• Elongación: la ADN polimerasa elonga la cadena mecanismos enzimáticos y hormonales. El metabolismo
hasta colocar los ddNTPs que no tienen extremo 3’- puede ser:
OH libre.
• Catabolismo: reacciones químicas que degradan
• Electroforesis en gel capilar: se separan los
moléculas, produciendo moléculas simples a partir
fragmentos por tamaño quedando las bandas
de moléculas complejas y energía debido al
consecutivas separadas por la diferencia en un solo
rompimiento de enlaces o la oxidación de las
nucleótidos. El orden de la fluorescencias indica el
moléculas. (crea energía)
orden de la secuencia de nucleótidos de la cadena.
• Anabolismo: reacciones químicas que sintetizan
* Secuencia Palindrómica: que se pueden leer igual de moléculas, produciendo moléculas complejas a
derecha a izquierda y viceversa. partir de moléculas simples y requiere de energía
para llevar a cabo la síntesis. (usa energía)
Enzimas de Restricción: son endonucleasas que cortan
las hebras de ADN en las secuencias palindrómicas. Se Regulación del metabolismo
obtienen a partir de bacterias y son usas para estudios
científicos. Estas pueden originar extremos romos o • Inhibición por producto o por disponibilidad de
pegajosos. Estas enzimas generan fragmentos pequeños sustrato: las enzimas pueden inhibirse por la
de ADN que son manejables para ser estudiados. Las acumulación de su producto o el producto de otra
mutaciones generan un sitio de corte para las enzimas de reacción en la vía metabólica, así como por la
restricción y por ello se pueden utilizar para el ausencia de sustrato.
diagnostico de enfermedades genéticas, como también • Isoenzimas: enzimas que catalizan la misma
puede ser al revés, la mutación elimina el sitio de corte reacción, pero tienen una estructura diferente. Se
cuando lo normal es que la enzima corte ahí. pueden encontrar en distintas organelas, usar
distintos cofactores y diferir en sus propiedades
Alelos: son las versiones en las que se puede presentar cinéticas y regulatorias.
un gen. Para cada gen se heredan dos alelos (madre y • Modificación Covalente Reversible: las enzimas
padre). El locus para el gen es el mismo en ambos sufren rupturas o formación de enlaces de forma
cromosomas, lo que puede cambiar el alelo. transitoria y reversible
(fosforilación/desfosforilación).
Locus: ubicación de un gen en el cromosoma. Ej: 22p22.1
• Modificación Covalente Irreversible: las enzimas
significa: cromosoma 22, brazo corto, región 2, banda 2,
sufren proteólisis parcial altamente selectiva para
sub-banda 1.
quedar activa, y luego de cumplir su función se
Polimorfismo: son múltiples alelos de un gen que se degrada.
originan por mutaciones puntuales y que se presentan en • Modificación No Covalente (Alosterismo): estas
gran parte de la población. Pueden estar relacionados enzimas tienen sitios reguladores donde se unen
con predisposición a presentar una patología o pueden moduladores alostéricos positivos o negativos. Los
ser totalmente normales. Pueden ser: MAP aumentan la afinidad de la enzima por el
sustrato (curva hacia la izquierda) y los MAN la
• Polimorfismo de un solo nucleótido (SNP) disminuyen (curva hacia la derecha).
• Polimorfismo en la longitud del fragmento de • Control de la cantidad de enzima: el gen que codifica
restricción (RFLP): eliminan sitios de restricción o para la enzima se puede activar, aumentado su
pueden generarlos. síntesis, o reprimir, disminuyendo su síntesis.
• Polimorfismo en el número de repeticiones en • Complejos Multienzimáticos: enzimas con múltiples
tándem (VNTR). subunidades unidas por enlaces no covalentes que
INTRODUCCION AL METABOLISMO Y BIOENERGETICA catalizan reacciones secuenciales.

Metabolismo: conjunto de reacciones químicas que se Bioenergética: rama de la biología relacionada a la

dan constantemente en las células y que pueden usar o termodinámica que estudia las transformaciones y
producir energía (Metabolito: cada molécula que forma cambios de energía en los seres vivos.
parte de una vía metabólica). Las reacciones son Leyes de la Termodinámica
secuenciales catalizadas por enzimas que usan
coenzimas/cofactores, pueden ser lineales, ramificadas o • 1º Ley de la termodinámica: en un sistema la energía
cíclicas, están interconectadas y es regulado por no se crea ni se destruye, solo se transforma.
• 2º Ley de la termodinámica: la cantidad de entropía o Universo: incluye al entorno y al sistema.
en el universo tiende a aumentar con el tiempo hasta
Tipos de Sistema:
alcanzar el estado de mayor desorden en el sistema,
que es el equilibrio. • Aislados: no intercambia energía o materia con
el entorno.
o Sistemas biológicos: son sustancias que intervienen • Abiertos: intercambia energía y materia con el
en la reacción y pasan de un estado inicial a un entorno.
estado final. • Cerrados: intercambia energía, pero no materia
o Entorno: medio donde ocurre la reacción química. con el entorno.
Entalpia (H): es el calor interno que contiene el sistema reaccionante a una presión constante. La variación
de entalpia (H) es igual a la diferencia entre H productos y H reactantes.

H= H productos – H reactantes

H  0 Valor positivo H producto  H reactante Absorbe calor Endotérmica

H  0 Valor negativo H producto  H reactante Libera calor Exotérmica
Entropía: función de estado que mide el grado de desorden de un sistema. La variación de entropía (S)
es igual a la diferencia entre S productos y S reactantes.

S= S productos – S reactantes

S  0 S producto  S reactante Espontánea

S  0 S producto  S reactante No Espontánea
Energía Libre de Gibbs: cantidad de energía disponible para realizar un trabajo. La variación de la energía
libre de Gibbs (G) es la diferencia entre G productos y G reactantes.

G= G productos – G reactantes

G  0 Desfavorable G prod  G reac Requiere energía Endergónica No Espontánea

G  0 Favorable G prod  G reac Libera energía Exergónica Espontánea
Si se relaciona la energía libre de Gibbs con la entalpia y la entropía queda: G= H - TS

La energía libre de Gibbs puede predecir la direccionalidad de la reacción, pero no la velocidad, así como
permite saber la cantidad de trabajo que la reacción puede llevar a cabo a presión y temperatura constante.

A+B → C+D G= -15 kcal/mol

A+B  C+D G= 15 kcal/mol

A+B  C+D G= 0 kcal/mol

Las reacciones con G positivo no están favorecidas, por lo tanto, no se dan de forma espontanea y requieren
de energía acoplándose a una reacción con G negativo.

Acoplamiento de Reacciones: en los sistemas equivalente a TTP, CTP, GTP, UTP, pues lo único
biológicos las reacciones se encuentran que cambia es la base nitrogenada. La síntesis de
interconectadas formando una red. En un sistema ATP puede ser por:
acoplado una de las reacciones puede tener un G
positivo pero la siguiente reacción debe tener un • Fosforilación a nivel de sustrato: síntesis
G negativo mayor para que el G global sea del ATP acoplada paralelamente a una reacción
negativo. En muchos casos la reacción exergónica fuertemente exergónica.
es la hidrolisis de ATP. • Fosforilación Oxidativa/Oxidoreducción:
reacción en el que un elemento pierde
ATP como moneda energética de la célula: su electrones (se oxida) y otro los gana (se
hidrolisis es altamente favorable porque tiene un reduce).
G muy negativo (-30 kJ/mol). Es una molécula
inestable debido a la repulsión de los grupos Tipos de intercambio de electrones:
fosfato y se libera la tensión al romper el enlace • Transferencia de átomos de H: los
fosfoanhídrido. El [ATP/ADP] refleja el nivel electrones se transfieren como un átomo de H
energético de la célula. Es energéticamente (1 e- y 1 p+). La coenzima FAD+/FADH2
 (forma oxidada/forma reducida) es la que se • Subunidades regulatorias:
encarga de este proceso. Su precursor es la o Quinasa
riboflavina (vitamina B2), es hidrofílica, o Fosfatasa
participa en reacciones de oxidorreducción
como aceptor o donador de electrones y Es una reacción de descarboxilación oxidativa:
transporta 2 electrones. El [FAD+/FADH2] el piruvato se oxida para formar acetil-CoA y el
refleja el nivel de moléculas oxidadas y NAD+ capta los electrones para reducirse a NADH.
reducidas. Piruvato + coenzima A + NAD+ → Acetil-CoA +
• Transferencia de iones hidruro (H-): los CO2 + NADH + H+
electrones se transfieren como un ion H- (2 e-
y 1p+). La coenzima NAD+/NADH (forma Regulación del Complejo Piruvato
oxidada/forma reducida) es la que se encarga Deshidrogenasa:
de este proceso. Su precursor es la niacina
(vitamina B3), es hidrofílica, participa en • Fosforilación/desfosforilación: ejercida
reacciones de oxidorreducción como aceptor o por las quinasa y fosfatasa que
donador de electrones y transporta 2 fosforilan/desfosforilan la subunidad E1. El
electrones. El [NAD+/NADH] refleja el nivel de estado activo de la enzima (desfosforilada)
moléculas oxidadas y reducidas. determina la oxidación del piruvato a acetil-
CoA. La fosforilación es estimulada por
Complejo Piruvato Deshidrogenasa: complejo aumento de ATP, NADH y acetil CoA; la
enzimático que está en la matriz mitocondrial y desfosforilación es estimulada por aumento de
que se encarga de convertir el piruvato en acetil- ADP, Ca++ y piruvato.
CoA. Utiliza 5 coenzimas e interconecta rutas • Inhibición por Producto/Disponibilidad
metabólicas con el ciclo de Krebs. Está compuesta de Sustrato: ejercida por los cocientes acetil-
por: CoA/CoA-SH y NADH/NAD+. A un aumento de
piruvato o NAD+ estimulan la descarboxilación
• Subunidades catalíticas: oxidativa del piruvato; por otro lado, a un
o Piruvato Deshidrogenasa (E1) aumento de acetil-CoA o NADH se inhibe la
o Dihidrolipoil trasacetilasa (E2) descarboxilación oxidativa del piruvato.
o Dihidrolipoil deshidrogenasa (E3)

CICLO DE KREBS: es una ruta anfibólica e intermediaria que forma parte de la respiración celular, se da
en la matriz mitocondrial y tiene una estrecha relación con la cadena respiratoria (genera NADH y FADH2
que se reoxidan en la CTe para producir ATP).

1) Condensación: se condensa el acetil-CoA con el Oxalacetato y se genera el citrato, catalizada por la

citrato sintasa. No es reversible.
2) Deshidratación/hidratación: conversión de citrato en isocitrato, catalizada por la aconitasa. Es
reversible.
3) Descarboxilación Oxidativa: el isocitrato se descarboxila y se oxida para rendir alfa-cetoglutarato y
CO2 (desecho). El NAD+ capta los electrones y se reduce a NADH. La reacción es catalizada por el
complejo isocitrato deshidrogenasa. No es reversible.
4) Descarboxilación Oxidativa: el alfa-cetoglutarato se descarboxila y se oxida para rendir Succinil-CoA
y CO2. El NAD+ capta los electrones y se reduce a NADH. No es reversible.
5) Fosforilación a nivel de sustrato: el Succinil-CoA se convierte en succinato y libera energía necesaria
para formar GTP a partir de GDP + Pi. Reacción catalizada por la succinil-CoA sintetasa. Es reversible.
6) Oxidoreducción (deshidrogenación): el succinato se oxida a fumarato y los electrones son captados
por el FAD+ que reduce a FADH2, la reacción es catalizada por la succinato deshidrogenasa, la cual es
una enzima que forma parte de la CTe. Es reversible.
7) Hidratación: el fumarato se hidrata gracias a la fumarasa para formar malato. Es reversible.
8) Oxidoreducción (deshidrogenación): el malato se oxida y genera oxalacetato, los electrones son
captados por el NAD+ que se reduce a NADH, reacción catalizada por la malato deshidrogenasa. Es
reversible.

Regulación del Ciclo de Krebs:

• Citrato sintasa: Acetil-CoA + Oxalacetato + H2O → Citrato

➢ Alostérica:
+ ADP y NAD+
- ATP y NADH
➢ Inhibición por producto:
- Succinil-CoA
• Isocitrato deshidrogenasa: Isocitrato + NAD+ → alfa-cetoglutarato + CO2 + NADH
➢ Alostérica:
+ ADP y Ca2+
- ATP
➢ Disponibilidad de coenzima:
+ NAD+
- NADH
• Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa: Alfa-cetoglutarato + CoA-SH + NAD+ → Succinil-CoA + CO2 +
NADH
➢ Alostérica:
+ Ca2+
➢ Inhibición por producto/Disponibilidad de coenzima:
- Succinil-CoA y NADH
+ NAD+
• Malato deshidrogenasa: Malto + NAD+  Oxalacetato + NADH
➢ Disponibilidad de coenzima:
+ NAD+
- NADH

• Disponibilidad de coenzimas ([NADH/NAD+] o [NAD+/NADH]):

o [NADH/NAD+] intramitocondrial aumentado: mayor concentración de NADH lo que produce
inhibición (citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, malato
deshidrogenasa). Se da en estados de alto nivel energético y la CTe ha disminuido su velocidad.
o [NADH/NAD+] intramitocondrial disminuido: mayor concentración de NAD+ lo que produce
activación por disponibilidad de coenzima (isocitrato deshidrogenasa, alfa-cetoglutarato
deshidrogenasa y malato deshidrogenasa). Se da en estados de bajo nivel energético y la CTe ha
aumentado su velocidad (mayor consumo de O2)
• Alosterismo ([ATP/ADP] o [ADP/ATP]):
o [ATP/ADP] intramitocondrial aumentado: mayor concentración de ATP produce inhibición
alostérica (citrato sintasa e isocitrato deshidrogenasa). Se da en estados de alto nivel energético y
la CTe ha aumentado la velocidad de síntesis de ATP.
 o [ATP/ADP] intramitocondrial disminuido: mayor concentración de ADP produce activación
alostérica (isocitrato deshidrogenasa e isocitrato deshidrogenasa). Se da en estados de bajo nivel
energético y en el ejercicio.

Rendimiento Energético: por cada vuelta del ciclo:

• 3 moleculas de NADH (produce 2.5 ATP)

• 1 GTP
• 1 FADH2 (produce 1.5 ATP)
• 2 CO2

Cadena transportadora de electrones: encargada de la producción de ATP por fosforilación oxidativa y

de la reducción de O2 que se da en la membrana mitocondrial interna y que explica la teoría quimiosmótica
de Mitchell.

• Complejo I (NADH Deshidrogenasa): contiene FMN y un centro de Fe-S que ayuda a la transferencia
de electrones. Aquí se oxida el NADH proveniente del CK, glicolisis, etc. Este cede los electrones a la
coenzima Q y bombea 4 H+ al espacio intermembrana.
• Complejo II (Succinato Deshidrogenasa): contiene un centro Fe-S que ayuda a la transferencia de
electrones. Aquí se oxida el FADH2 proveniente del CK y la betaoxidación de ácidos grasos. Este cede
los electrones a la coenzima Q, no bombea H+ y es la misma enzima que participa en el ciclo de Krebs.
• Coenzima Q (CoQ): es lipofílica y se mueve en la membrana, acepta 2 electrones secuenciales y los
transfiere del complejo I y II al complejo III.
• Complejo III (complejo B-C1): formado por dos citocromos y un centro de Fe-S que acepta los
protones de la CoQ y los transfiere al citocromo C, además bombea 4 H+ al espacio intermembrana.
• Citocromo C: se mueve por la membrana y acepta los electrones del complejo II y los transfiere al
Citocromo C oxidasa.
• Complejo IV (citocromo C oxidasa): contiene varios centros de Cu y citocromos que aceptan los
electrones provenientes del citocromo C y reduce el O2. Por cada 2H+ y 2e- reduce ½ mol de O2 y
genera 1 mol de H2O, además bombea 2 H+ al espacio intermembrana.
• ATP sintasa (FoF1): consta de las subunidades F1 y Fo. Fo es un canal para los H+ que regresan desde
el espacio intermembrana hacia la matriz mitocondrial. Gracias a la fuerza protón motriz las subunidades
alfa-beta de la subunidad F1 rotan y sintetizan ATP a partir de ADP + Pi.
• ATP/ADP Translocasa: transporta el ADP del espacio intermembrana a la matriz y el ATP de la matriz
al espacio intermembrana por medio de un transporte activo secundario pues utiliza energía del potencia
de membrana o del potencial electroquímico.

Teoría Quimiosmótica de Mitchell: la fosforilación oxidativa esta acoplada al transporte de electrones

mitocondrial. La membrana mitocondrial es impermeable a mucha moléculas pequeñas con carga (H+). El
aceptor final de electrones es el O2. Hay un gradiente eléctrico debido a la mayor cantidad de cargas en el
espacio intermembrana que en la matriz mitocondrial y hay un gradiente químico puesto que el espacio
intermembrana es mas acido por los H+ que la matriz mitocondrial.

Transporte Bombeo de protones

NADH y Fuerza Sintesis de
de electrones por los complejos gradiente
FADH2 se proton- ATP a partir
a traves de desde la MM hacia el electroquimico
oxidan motriz de ADP + Pi
los complejos EIM

Rendimiento Energético:

NADH = 10 protones bombeados al EIM. 4H+ equivalen a 1 ATP, entonces 10H+ equivalen a 2.5 ATP.

FADH2 = 6 protones bombeados al EIM. 4H+ equivalen 1 ATP, entonces 6H+ equivalen a 1.5 ATP.

PRINCIPIOS DE NUTRICIÓN • Nutrición: proceso involuntario en donde el

organismo utiliza los nutrientes de los
• Alimentación: proceso voluntario en el que se alimentos.
ingieren los alimentos que contienen • Nutriente: sustancias químicas que contienen
nutrientes. los alimentos que pueden ser utilizadas en los
• Alimento: producto que contiene nutrientes procesos vitales del organismo.
que puede ser absorbidos por el organismo. • Dieta: régimen que incluye todas las
preparaciones y alimentos que se consumen.
• Digestión: conversión de los alimentos en hormonas. Su deficiencia causa un síndrome de
fragmentos mas pequeños y asimilables. deficiencia especifico.
• Absorción: proceso que comprende el paso
de los nutrientes desde la luz intestinal gruesa • Hidrosolubles: solubles en solventes
o delgada hacia las células intestinales y luego polares, no se almacenan, son
hacia el torrente sanguíneo. transportadas unidas a portadores y en
solución libre y son excretadas en la orina.
Proteínas: constituyente vital de la células, • Liposolubles: solubles en solventes no
cumple funciones estructurales antes que polares, se almacenan y su absorción
energéticas, son de digestión lenta y se pueden intestinal depende de la dispersión micelar
encontrar en fuentes animales o vegetales. en la luz intestinal.
Compuestas por aminoácidos esenciales (que no
son sintetizados por la células) y no esenciales Minerales: se clasifican en:
(que son sintetizados por las células). Fer Hizo un • Macrominerales: necesarios en
Lio Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano. cantidades grandes y son los mas
Carbohidratos: fuente de energía más rápida y relevantes pues participan en el
rentable del organismo. Los simples se digieren y mantenimiento del potencial de
absorben rápido, aumentando rápidamente la membrana, cofactores enzimáticos,
glicemia al contrario de los complejos. Los simples contracción muscular, etc.
provienen de azucares, dulces, harinas, etc.; y los • Microminerales: son necesarios en
complejos provienen de cereales, granos, cantidades pequeñas.
verduras, legumbres, etc. Índice de Masa Corporal (IMC): indicador
Índice Glicémico de los Alimentos: Medida de nutricional que refleja el nivel de adiposidad. Al
rapidez con la cual un alimento con carbohidratos paciente se le puede clasificar en:  18.5 bajo
aumenta la glicemia. Esto permite mantener una peso, 18.5-24.9 normal, 25-29.9 sobrepeso y  30
alimentación acorde en los pacientes con diables y obesidad.
resistencia a la insulina.  55 es un IG bajo; 56-70 IMCP= Peso (Kg)/ Talla (m)2
es un IG moderado; y  70 es un IG alto.
Requerimiento Energético Total (GET):
Lípidos: son de digestion lenta y los mas cantidad de energía mínima diaria que es
importantes son los ácidos grasos que se clasifican necesaria para mantener las funciones vitales. Se
en saturados e insaturados. Ellos mantienen la mide en:
estructura y función de la membrana celular,
intervienen en el metabolismo del colesterol, son • Caloría: cantidad de energía calórica que se
fuente energética, son indispensables para una requiere para elevar 1ºC, 1 ml de agua a
función inmunitaria normal, etc. una temperatura de 15ºC (1
Kilocaloría=1000 calorías)
Vitaminas: compuesto orgánico que no puede ser • Joule: mide la energía en términos de
sintetizado por el organismo, que se encuentra en trabajo mecánico y es la cantidad de
pequeñas cantidades en los alimentos y que es energía que se requiere para acelerar un
indispensable para realizar las funciones vitales. Newton en un metro (1 Kilocaloría=4,184
No aportan calorías, intervienen como cofactores, KJ)
son antioxidantes y algunas pueden actuar como
Aporte porcentual de los macronutrientes:

Macronutriente Aporte % Kcal/g

Proteínas 11 - 14 4 Kcal/g
Lípidos 20 - 30 9 Kcal/g
Carbohidratos 56 - 69 4 Kcal/g

Balance Nitrogenado: diferencia entre el nitrógeno ingerido (proteínas) y el nitrógeno excretado (ureas,
heces y sudor). Es un reflejo del Balance de proteínas ya que la mayor cantidad de N esta presente en ellas.

✓ Cuando es positivo se acumula el N en forma de proteínas y la excreción es menor que la ingesta.

Aparece en embarazos, reparación de tejidos y crecimiento.
✓ Cuando es negativo la excreción de N es mayor que la ingesta de N en forma de proteínas. Aparece
en desnutrición, traumatismos e infecciones.

Blance Nitrogenado = N ingerido – N excretado