Bioquímica

 La bioquímica o química biológica es la

ciencia encargada de estudiar las moléculas
que constituyen los seres vivos, su
estructura, su localización en los tejidos y
órganos, las reacciones químicas por las
cuales se forman y se destruyen y por
ultimo sus funciones.
 La Bioquímica utiliza las leyes de la física,
química general (Mineral y Orgánica).
 Composición de la Materia
a) Concepto de átomo
b) Concepto de molécula
c) Concepto de elemento
d) Concepto de compuesto

Los diferentes tipos de átomos se llama

ELEMENTOS existen 90 elementos
naturales y 14 sintéticos.
 Radicales Libres:

Fragmentos de moléculas o de átomo que

no tiene saturado su octato periférico o que
tiene e- en exceso son muy reactivos y
tienen una vida muy corta.
Principales tipos de moléculas:
Presentes en los órganos vivientes:
 Gases: O2 y CO2 disueltos en el agua.
 Líquidos: Orina, L.C.R. Plasma que son
soluciones acuosas con un gran numero
de solutos como minerales y proteínas.
Los líquidos celulares constituyen el
citosol y su contenido en moléculas es tan
grande que no forman verdaderas
soluciones transparentes (óptimamente
vacías) sino soluciones turbias y viscosas
llamadas soluciones coloidales.
 Bioquímica
 En las células esta masa citoplasmática es
mantenida relativamente inmóvil por
filamentos o microtubulos que constituyen el
citoesqueleto.
 Existen conjuntos moleculares en estado
solidó (organelos glandulares) y por ultimo
existen iones y moléculas en estado
cristalino.
 Minerales
 Papel de sostén de participación en la
resistencia mecánica del esqueleto.
 Osmótica: participación en el equilibrio e
intercambio osmótica entre lípidos
biológicos y células.
 Activador: sobre ciertos procesos que
ponen en juego ciertas proteínas (enzimas).
 Moléculas Orgánicas:
 Compuestas por 4 elementos
fundamentales: carbono, hidrogeno,
oxigeno, y nitrógeno.
 Compuestos Orgánicos: Lineales, cíclicos,
ramificados, alifáticos, aromáticos.
 Saturados e Insaturados: Función Química:
Agrupación de átomos que dan siempre las
mismas reacciones.
 ¿ Que es una medida ?
Es la comparación entre el valor establecido
y un valor de referencia formada por unidad.
 Longitud – Metro
 Peso - Kg.
 Masa - mol
 Tiempo - Segundo
 Temperatura - Kelvin
 Intensidad de - Amperio
Corriente eléctrica
 Aminoácidos
Definición: Son ácidos carboxílicos
portadores de grupos amino.
 Glicina Alanina Leucina Isoleucina
 Valina Serina Treonina Cisteina
 Metionina Ac. Glutámico Glutamina
 Ac. Aspartico Asparagina Lisina
 Arginina Prolino Fenilalanina
 Tirosina Histidina Triptofano
 Polimero
 Una molécula formada por muchas
unidades estructurales iguales o diferentes
puede tener 1 o 2 unidades repetidas.
 Aminoácidos se encuentran en iones
dipolares o anfolito.
 Acido: donador H+
 Base : Aceptor H+
Propiedades Físicas de los Aminoácidos

a) Solubilidad: Son solubles en agua y su

solubilidad varia con el pH.
b) Actividad Óptica: La mayoría de los
aminoácidos poseen carbonos asimétricos
y en consecuencia actividad óptica.
 Proteína:
 Compuesto cuaternario de elevado peso
molecular formado por cadenas de alfa
aminoácidos unidos entre si mediante enlaces
peptídico.
 El termino proteína fue creado por Berzelius en
1838 a partir de la palabra “protos” para mostrar la
importancia primordial d este grupo de
substancias.
 La gran multiplicidad de funciones de las
proteínas es posible por su inmensa variedad
estructural.
 Clasificación de las Proteínas
1. Por su solubilidad:
 Albúminas: Sol. En agua y Sol. Salina
 Globulinas: Menos Sol. En agua y Sol. En
Sol. Sal
 Protaminas: Solubles en etanol 70%; Sol.
En agua y etanol puro.
 Histonas: Sol. En Sol. Salinas
escleproteinas – insoluble en agua y sal.
 Clasificación de las Proteínas
2. Por su función:
–Estructurales
–Catalíticas
–Transporte
–Hormonales
–Defensa
 Clasificación de las Proteínas
3. Por sus relaciones especiales o propiedades
axiales: Globulares y Fibrosas.
4. Por su composición:
Simples: solo cadenas alfa de aminoácidos.
Conjugadas: Proteínas simples + Grupo
prostéticos: nucleoproteínas, metaloproteinas,
lipoproteínas, glucoproteinas, flavoproteinas,
Hemoproteinas.
Derivadas: Productos de hidrólisis, oxidación y
reducción.
 Fuerzas de Unión

1. Enlace peptídico
2. Puente de hidrogeno
3. Atracciones electrostáticas
Puentes disulfuro
fuerza de Van Der Walls
Grados de Organización Estructural
1. Clase, numero, orden de a.a. En la cadena
polipeptídica
2. Primer grado de plegamiento de la cadena
3. Describe el 2º grado de plegamiento de la
cadena, confiere a la proteína una forma propia
en el espacio y una superficie exterior
característica.
4. Describe la asociación de varias subunidades
proteincas por enlaces no covalentes para
formar la prof. Definitiva. Cada subunidad se
llama “protomero”.
 Desnaturalización
 Perdida de la estructura 3ª y 4ª con perdida
de la actividad biológica aumento de la
susceptibilidad a la hidrólisis, disminución
de la solubilidad.

 Hidrólisis: Procedimiento mediante el cual

una proteína pierde su estructura primaria
(ruptura del enlace covalente la unión
peptídico).
 Transporte
 Difusión simple: Bidireccional no selectiva,
no estereoespecifica.

 Difusión facilitada:
– Activa: Implica gasto de energía unidireccional
contra un gradiente
– Pasiva: Puede ser bidireccional determinando
por la concentración.
 Agua
 El agua es participante activo en numerosas
reacciones químicas y determina las
propiedades de algunas macromoléculas
como las proteínas.
 “La constancia en el medio interno”
depende de:
– Distribución del agua corporal
– pH
– Concentración de Na+, K+. Mg++, Ca++,PO4
 Equilibrio Hídrico
 Mecanismos hipotalamicos que controlan la
sed.

 Hormona Antidiurética

 Actividad Renal
 Distribución del agua corporal
 2/3 Intracelular
 1/3 Extracelular
– Plasma
– Liquido intersticial
 40% Aproximado del peso es agua
 55% del peso corporal en obesos
 70% del peso corporal en delgados
 Propiedades Coligativas
(Dependen del soluto)
1. Punto Crioscopico
2. Punto de Ebullición
3. Presión de Vapor
4. Presión Osmótica Osmolaridad
Hipotonicidad
Isotonicidad
Hipertonicidad
 Balance del agua
 Ingestión: 2.5 lts:
– Visible 1.2 lts
– Oculta 1.0 lts
– Oxidación 0.3 lts

 Excreción:
– Urinaria 1.2 lts
– Fecal 0.1 lts
– Cutáneo o insensibles 1.2 lts
 El citoesqueleto
 Formado por 3 sistemas unidos entre si:
1. Filamentos
2. Microfilamentos
3. Filamentos intermedios

• Organiza todo el contenido celular

(organelos e integrantes solubles del
citosol)
Funciones de los iones extracelulares Na, Cl

1. Ayudan a conservar el volumen del compuesto

celular.
2. Forman parte del liq. Digestivo (gástrico,
páncreas, intestino)
3. Regulan la neutralidad de los liq. Biológicos
4. Aumentan la irritabilidad y excitabilidad en las
terminaciones neuromusculares.
5. Forma parte de sales inorgánicas de los
huesos.
Funciones del K+.Mg++ Fosfato
Formación de sales insolubles
1. Ayuda a mantener las osmolaridad celular
2. Intervienen reacciones enzimáticas

Concentración plasmática normal de:

Na 135 – 145 meq/lt
Mg 1.5 – 2.0 meq/lt
Ca 4.5 – 5.5 meq/lt
 Bioquímica

 Intracelular: K+, Mg++, PO4 = HCO3-

( Ca++)

 Extracelular: Na+,Cl-,HCO3
Regulación del equilibrio Acido - Base

1. Mecanismos generales
2. Mecanismos respiratorios
3. Mecanismos renales
4. Alteraciones del equilibrio acido – base
 Acidosis
 Metabólica
 Respiratoria
 Alcalosis
 Metabólica
 Respiratoria
 Para considerar cualquier conjunto de
gases sanguíneos
1. Evolución del estado ventilatorio

2. Evolución del estado hipoxemico

3. Evolución del estado de oxigenación

tisular
Evaluación del estado ventilatorio y acido - base

1. Clasificación del pCO2

Insuficiencia Ventilatoria - < 30 mmHg

Normal - 30 – 50 mmHg
Deficiencia Ventilatoria - > 50 mmHg
Evaluación del estado ventilatorio y acido -
base
2. Clasificación del pH

Insuf. ventilatoria y pH (pCO2 < 30 mmHg )

Insuf. Ventilatoria aguda - > 7.5 pH
Insuf. Ventilatoria crónica – 4 – 7.5 pH
Acidosis Metabólica Comp - 7.3 – 7.4 pH
Acidosis Metabólica en parte - < 7.3 pH
 Estado Ventilatorio Normal y pH
(pCO2 – 30 – 50 mmHg)
 Alcalosis Metabólica - > 7.5 pH
 Normal - 7.3 – 7.5
 Acidosis Metabólica - 7.3

Deficiencia Ventilatoria y pH ( pCO2 > 50 mmHg

 Alcalosis Metabólica Comp. En parte - > 7.5
 Deficiencia Ventilatoria Crónica - 7.3 – 7.5
 Deficiencia Ventilatoria Aguada - < 7.3 pH
 Insuficiencia Respiratoria
Es el estado fisiopatologico en el cual los
pulmones no son capaces de satisfacer las
necesidades metabólicas del cuerpo. Estas
demandas son muy especificas:
1. Oxigenación de los tejidos
2. Homeostasis del CO2
Deficiencia Respiratoria: Es un estado en que
los pulmones no satisfacen las demandas
metabólicas del cuerpo en lo que ser refiere al
CO2.
 Bioquímica
 Deficiencia Ventilatoria
– Aguda - pCO2 + Acidemia
– Crónica - pCO2 + pH normal
 Insuficiencia Ventilatoria: Es la presencia de
hiperventilación alveolar.
– Aguda - hiperventilación + alcalosis
– Crónica - hiperventilación + pH normal
 Acidemia: Cuando la sangre es acida
Factores que influyen en la pCO2 arterial

 Respiración Interna: Es el intercambio de gases

entre la sangre y los tejidos. El índice metabólico,
perfusion micro circulatoria, flujo sanguíneo
capilar ejercen cambios profundos sobre el
intercambio de oxigeno a nivel tisular.
 Respiración Externa: La sangre venosa tiene que
intercambiarse con el aire alveolar para reponer el
O2 cedido a los tejidos depende de:
 Transporte de O2: Pigmento rojo de Hb
 Transporte de O2
Todo cambio en la afinidad de la Hb por el O 2
altera la posición de la curva de disociación de la
Hb.
 Izquierda: Significa mayor contenido de O2 para
cualquier pO2 afinidad contenido de O2.
alcalemia, ( H+), hipotermia, hipocapnia, 2,3 DPE
 Derecha: Significa contenido de O2 para cualquier
pO2 de la afinidad. Favorece el movimiento de O 2
desde la sangre hacia los tejidos. Acidemia ( H+),
hipertermia, hipercapnia, 2,3, DPE.
 Bioquímica

 La Hb tiene una gran capacidad para

transportar O2 un gramo Hb saturada de O2
contiene 1.34 ml de este gas.
 Hb normal
Hombre 13 – 15 gr/dl
Mujeres 12 – 14 gr/dl
 Bioquímica

 El índice metabólico determina la tensión

CO2 en los tejidos y también la cantidad de
CO2 que se agrega a la sangre venosa y la
rapidez con que esto ocurre.
 La pCO2 es el reflejo directo e inmediato de
lo adecuado de la ventilación alveolar en
relación con el índice metabólico.
 Enzimas
 Definición: Son catalizadores biológicos de
naturaleza proteica, producidos por la
célula viva con una gran especialidad.

 Catalizador: factor que la velocidad de

una reacción química sin intervenir en ella.
a) Físicos
b) Químicos
c) Biológicos
 Enzimas
 Apoenzimas + Coenzimas = Holoenzimas
parte proteica grupo suplementa enzima activa
no proteico
 Isoenzimas – formas físicamente diferentes de
una misma enzima.
1. Oxido – reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 Las reacciones y las enzimas que las
catalizan se dividen en la clases principales:
1. Oxido – reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 El nombre de la enzima tiene 2 partes la 1ª es el
nombre de el o los substratos la 2ª con
terminación Asa indica el tipo de reacción que
cataliza.
 Bioquímica
 Cada enzima tiene un numero clave que
caracteriza al tipo de reacción según la clase (1er
digital), subclase (2º digital) y sub – sub clase (3er
digital), el 4to digito es paral a enzima especifica.

 Ejemplo: ATP – hexosa –6- fosfotransferasa

( enzima que cataliza la transferencia de fosfato
desde el ATP al grupo OH del carbono 6 de la
glucosa).
 Coenzimas
Se clasifican de acuerdo al grupo cuya transferencia facilitan:
I. Transferencia de grupos distintos al hidrogeno:
Fosfatos de Azucares
Coenzimas A – SH
Pirofosfato de tiamina
Fosfato de piridoxal
Coenzimas al folato
Biotina
Coenzimas de cobamida (Br2)
Acido Lipoico
 Coenzimas
II. Transferencia de H: NAD, NADP, FMN,
FAD , Acido lipoico, Coenzima Q.

III. Biotina – Biocitina

Acido Fólico – Folato (FH4) tetrahidrofolato
Cobamida
Ac. Lipoico – Lipoil – Lisina.
 Cinemática Enzimática

Factores que modifican la velocidad de

una acción Enzimática:
1. pH
2. Temperatura
3. Conc. De la enzima
4. Conc. Del substrato
 Bioquímica
 Cianocobalamina
 Metilcoblamina B12 anillo “corrina”
 Hidroxicobalamina

 Factor Extrínseco
+ Eritropoyesis normal
 Factor Intrínseco
 Cinética Enzimática
 Km Michaelis indica una relación de afinidad entre
el substrato y la enzima.
– Km menos afinidad
– Km mayor afinidad
 Actividad Enzimática: Cantidad de enzima que
transforma un micromol de sustrato por minuto a
25º C.
 Catal: La actividad Enzimática que transforma una
mol de substrato por segundo
Utilidad Diagnostica de las enzimas
1. Amilasa: Pancreatitis aguda Carcinoma Pancreático
2. Lipasa: Pancreatitis Crónica
3. Fosfatasa Alcalina
4. Fosfatasa acida Carcinoma Prostático
5. Lactato Deshidrogenasa
6. Alanina Amino Transferasa
7. Aspartato Amino
8. Ceruloplasmina: transportadora de cobre enf. Wilson
9. Creatinina fosfoquinasa
Utilidad Diagnostica de las enzimas

10) Creatinina Fosfoquinasa fracción MB

11) Delta Glutamil Transpepetidasa
12) Aldosa
13) Glucosa 6 Fosfodeshidrogenasa
14) Fosfogalactosa Uridil Transferasa
15) Colinesterasa
 Utilidad Diagnostica de las enzimas
Ósea: enf. Osteosarcoma
enf. Paget
 Fosfatasa Alcalina
Hepática: Obstrucción
Biliar
 Lactato Deshidrogenasa – Piruvato Lactato
(LDH)
 Enf Hepática
 Infarto Miocardio
 Anemias hemolíticas
Utilidad Diagnostica de las enzimas
 Aminotransferasa o Transferasas
AST TGO
ALT TGP
Daño severo al músculo esquelético
Hepatitis Viral
Ejercicio Intenso, Embarazo
 Creatinina Fosfoquinasa Fracción MB IAM
Distrofias Musculares
 Oxidación
 Químicamente la oxidación se define como
la perdida de e- y la reducción como
ganancia de e-.
 En las reacciones que implican la oxidación
y la reducción el intercambio de energía
libre es proporcional a la tendencia de las
substancias reaccionantes para donar o
aceptar e- se expresa numéricamente como
potencial redox Eo.
 Enzimas Oxido - reductasas
 Oxidasas: Catalizan la eliminación de H de un
substrato usando oxigeno como aceptor de H
formando H2O o H2O2 como producto de la
reacción.
 Deshidrogenasas:
– Transferencia de H de un substrato en una reacción
acoplada.
– Como componente de una cadena respiratoria del
susbstrato al oxigeno.
 Hidroperoxidasas
 Oxigenasas
Reacciones de Oxido - reducción

Intercambio de electrones entre las

sustancias reaccionantes:
 Oxidación significa: Perdida de electrones
 Reducción signfica: Ganancia de electrones
 Reductor es el donador de electrones
 Oxidante: es el aceptor de electrones
Reacciones de Oxido - reducción
 Agente Oxidante: Es el metal que gana
electrones, ósea reduce y por lo tanto
provoca la oxidación de su pareja en la
relación.
 Agente Reductor: Es el metal que pierde
electrones ósea se oxida y fuerza la
reducción del otro componente en la
reacción.
Reacciones de Oxido - reducción
 La capacidad oxidante o reductora se mide
en Potenciales Oxido – Reductores o
Redox.
 Mientras mas poder reductor tenga una
substancia mayor será su potencial redox
negativo, en cambio las substancias muy
oxidantes tienen Potencial Redox muy
positivo.
 Sistemas Biológicos de
Oxidorreducción
Proteínas con Azufre y Hierro: (FeS) Esta
asociada con las flavoproteinas y con el
citocromo b. Es semejante a las
ferrodoxinas de algunas bacterias. Algunas
contienen 2 átomos de Hierro y 2 átomos de
Azufre, y otras (Fe4S4), se encuentran en la
membrana externa mitocondrial. Participan
como acarreadores y distribuidores de
electrones en las reacciones.
 Sistemas Biológicos de
Oxidorreducción
 Citocromos: Intervienen como portadores de
electrones desde la flavoproteinas hasta la
citocromooxidasa.
 NAD y NADP: La NAD cataliza reacciones de
oxidorreducción en la vía oxidativa del
metabolismo particularmente en la glucólisis, y en
la cadena respiratoria de la mitocondria. La NADP
se encuentra en la síntesis reductora como en la
vía extamitocondrial de la síntesis de ácidos
grasos y esteroides.
 Bioquímica
Trabajo Mecánico
 ATP Trabajo de Transporte
Trabajo de Síntesis

 Bioenergética: Es el estudio de los cambios

de energía que sea acompañan a las
reacciones bioquímicas.
 Bioquímica

 Exergonica: Libera energía al convertirse

los reactantes en productos

 Endergonica: Absorbe energía al

convertirse los reactantes en productos.
 Bioquímica
 El sistema de las mitocondrias donde la
respiración se acopla con la generación de un
intermediario de alta energía (ATP) se denomina
fosforilación oxidativa.
 Capacita a los organismos aerobios para
aprovechar la energía libre disponible de
substratos respiratorios en una proporción mayor
que los organismos anaerobios.
 Los componentes principales de la cadena
respiratoria están dispuestos en orden creciente
de su potencial REDOX de los mas
electronegativos a los electropositivos.
Teorías para explicar la fosforilación
 Química
 Quimiosmotica

 Desacoplantes: Tiroxina, Oligomicina, 2,4

dinitrofenol
 Inhibidores: Amita, retenona, antimicina Co
CN
 Química de los Carbohidratos
1. Definición
2. Funciones – Energética – Glucosa - Reserva
a) Almidón
b) Glicógeno

3. Clasificación
4. Características estructurales
5. Prop. Físicas
6. Prop. Químicas
7. Digestión
8. Metabolismo
 Monosacáridos
Azucares Simples
a) De acuerdo a su No. De carbonos:
 Triosas
 Tetrosas
 Pentosas
 Hexosas
 Heptosas
b) De acuerdo a su agrupamiento funcional:
 Aldosas
 Cetosas
 Disacáridos:
Formados por 2 unidades de monosacáridos

1. Lactosa: Galactosa – Glucosa

2. Sacarosa: Glucosa – Fructosa

3. Maltosa: Glucosa - Glucosa

 Polisacáridos

 Homopolisacarido

 Heteropolisacarido
Propiedades Químicas de los monosacáridos

1. Oxidación
a) En posición 1 acido adónico
b) En posición 6 acido adónico
2. Reducción: Ganancia de 2H Sorbitol
3. Fosforilación: Es el primer paso para la
utilización de la glucosa por la célula.
Incorporación de P
4. Aminacion: Incorporación del grpo NH2
 Polisacáridos
Almidón
1. Polimero de la glucosa – A G
2. Es el principal polisacárido de reserva en
animales G
3. Reserva en los animales G
4. Reserva en los vegetales A
5. Tiene enlaces alfa 1 4 y alfa 6 A G
6. Tiene enlaces alfa 1 4 y alfa 6 mas frecuentes
 Bioquímica
Amilasa Soluble - 20%
Almidón
Amilopectina – Insoluble – 80%
No. De orden S1 – 1348 528 03

Almidón
Polimeros de la Glucosa Glicógeno
Celulosa
 Digestión
Conjunto de modificaciones que
experimentan los alimentos antes de ser
absorbidos.
La digestión es un proceso que sirve de
enlace entre la nutrición y el metabolismo.
Exceptuando el H2O, vitaminas, minerales,
el resto de los componentes de la dieta son
hidrolizados sucesivamente mediante las
enzimas digestivas (Hidrolasas).
 Hidrolasas
Presentes en:

1. Saliva
2. Jugo gástrico
3. Jugo Intestinal
4. Jugo Pancreático
5. Bilis
 Composición Química
Saliva: Ligeramente acuosa,
aparentemente producidas por 3 pares de
glándulas parotida, submaxilar, sublingual.
Se producen aproximadamente 700 ml/dia
pH 6.3 – 6.8, contiene 99.5% H2O, 0.5%
solidó (mucina, Na+, K, HCO3, amilasa
salival; acido sialicos, Urea, etc).
 Composición Química

Jugo Gástrico: Ligeramente acuoso, 97 –

99% H2O pH 1 – 2 3% sólidos (HCl, Na+,
K+, Cl-, renina, pepsina, lipasa)
– Células Parietales HCl
– Células Principales Enzimas
– Células Cilíndricas Moco Gástrico
 Composición Química
 Jugo Pancreático: Células acinosas, liquido
acuoso pH 7.2 – 8.2 alfa amilasa, lipasa,
colesterol, esterasa, fosfatosas, nucleotidasas,
tripsina, quimotripsina, HCO3-, Na+, K, Cl-.
 Bilis Emulsifcar - Excreción
Neutralizar - Solubilizar el colesterol

Cólico
Sales Tauro cólico
Glicocolico
 Composición Química
 Jugo Intestinal: pH 5.6 disacaridosas
(Maltosa, lactosa, sacarosas) endo y
exopeptidasas nucleosidasas.

 El destino de los componentes de la dieta

después de la digestión y la absorción
constituye el metabolismo intermedio.
Las vías metabólicas pueden clasificarse en 3 categorías:

I. Vías anabólicas: se ocupan de la síntesis

de los componentes que constituyen la
estructura y la maquinaria corporal.
II. Vías catabólicas: realizan procesos
oxidativos que producen energía libre.
III. Vías anfibolicas: tienen mas de una
función en las vías anabólicas con vías
catabólicas.
 Bioquímica

 Glucólisis
 Glucogénesis
 Glucogenolisis
 Gluconeogenesis
 Ciclo de Krebs
 Vías de las pentosa fosfato
 Glucólisis

 El producto final es el lactato apartir de la

formacion de triosas, cada paso se lleva a
cabo con 2 moléculas. Sitio de la actividad
de las enzimas glucólisis anaerobia.
 Gluconeogenesis
Lactato Glicerol
Piruvato Glucosa
Aminoacidos Propionato

Enzimas Reguladoras:
Glucosa 6 Fosfato
Fructuosa 6 Difosfatasa ATP
Piruvato Carboxilasa
Fosfoenolpiruvato carboxicinasa
 Metabolismo del glucogeno
 El glucogeno es la forma principal de
almacenamiento de carbohidratos en los
animales se encuentra en proporción mayor
en el hígado 6% y en el músculo.
 Es un polímero ramificado de la glucosa la
función del glucogeno muscular es actuar
como fuente de fácil disponibilidad de
unidades de hexosa para la glucólisis dentro
del propio músculo.
 Metabolismo del glucogeno
 El glucogeno hepático sirve en gran parte
para exportar unidades de hexosa para la
conservación de la glucosa sanguínea en
particular entre comidas.
 Después de 12 – 8 horas de ayuno, el
hígado casi agota su reserva de glucogeno.
 El glucogeno muscular solo disminuye de
manera significativa después del ejercicio
vigoroso prolongado.
 Metabolismo del glucogeno

 Las enzimas principales que regulan el

metabolismo del glucogeno: La Glucogeno
Sintetasa y Fosforilasa están controladas
a su vez por una serie compleja de
reacciones que comprende mecanismos
alostericos y modificaciones covalentes
debidas a la fosforilación y desfosforilacion.
Enfermedades por almacenamiento de glucogeno:

 Es una expresión genérica que intenta

descubrir a un grupo de trastornos
hereditarios que se caracterizan por
depósitos de tipo anormal o de una cantidad
anormal de glucogeno en los tejidos.
Enfermedades por almacenamiento de glucogeno:

I. Enfermedad Von Grierk Glucosa 6 fosfato

II. Enfermedad de Pompe alfa 1 4 alfa 1 6 glucosidasa

III. Enfermedad de Forbes Enzima desramificante

IV. Enfermedad Anderson Enzima ramificante

V. Síndrome de McArdle Miofosforilasa

 Vía de la Pentosa Fosfato o derivación de la
Hexasomonofosfato

 La HMP es un camino alterno para la

oxidación de la glucosa. Es un proceso
multicidico en el cual: 3 G – 6 – P 3 CO2
+ 3 residuos de la HMP no genera ATP
pero tiene 2 funciones importantes:
1. generación de NADPH + H para las síntesis
reductoras (ej. Síntesis ácidos grasos y
esteroides).
2. La provisión de ribosa para la síntesis de
nucleótidos y acido nucleicos.
 Vía de la Pentosa Fosfato o derivación de la
Hexasomonofosfato

 La deficiencia de ciertas enzimas de la HMP son

causa importante de hemólisis de eritrocitos.
 La HMP es notablemente diferente a la glucólisis,
la oxidación se produce en las primeras
reacciones, utiliza NADP y genera CO2.
 La HMP en el eritrocito proporciona NADPH para
la reducción del glutation oxidado (G-5-5-G) a
glutation reducido ( 2 G – SH )
G – S – S – G + NADPH + H 2 G – SH + NADP+
2G – SH + H2O2 G – S – S – G + 2H2O
 Hormonas
 Insulina
Umbral renal para la glucosa 170 mg/dl

Glucosuria
 Catecolaminas (Adrenalina)
 Corticoides adrenales (Cortisol)
 ACTH (Adenocorticotripica)
 H. Tiroideas (T3, T4)
 Ciclo de Krebs o Ciclo de Acido
Tricarboxilico (TCA) Ciclo del Acido
Cítrico
 Sr. Alexander Krebs 1937.
 Es la vía final comun para la oxidacion de
carbohidratos, lípidos y proteínas mediante su
conversion H3C – C – S – CoA
O
Acetil Coenzima A:
Su localización es mitocondrial.
 Un ciclo metabólico esta constituido por:
Componentes, Alimentadores y productos
 Diabetes Mellitus
1. Curva de tolerancia a la glucosa por vía oral;
prueba de glucosa oxidada.
2. Diferencias entre la diabetes Juvenil y Adulta: La
Juvenil ocurre antes de los 20 años son insulino-
dependientes, orinan frecuentemente; por causa
genética, factores ambientales, sed y hambre.
La adulta ocurre después de los 40 años, sueño
después de comer, calambres en las piernas,
hormigueo, visión borrosa, usan medicamento,
dieta y ejercicio.
 Diabetes Mellitus
3. Debido a que la glucosa en el diabético
aumenta por alguna infección por muy pequeña
que sea o por alguna herida, no trabaja
perfectamente la insulina no hay disminución.
4. Deben reducir la ingestión de carnes y grasas
azucares o evitarlas ( algunos diabéticos usan
la sacarina). Deben comer vegetales y cereales.
Pueden comer pan – bolillo sin migajon.
Tortillas – tostadas bajas en calorías.
5. La glucosa oxidasa se utiliza para determinar la
glucosa.
 Lipoproteínas
Complejos moleculares formadas por
lípidos + proteínas transporte plasmático
de los lípidos
Ultracentrifugacion Electroforesis
1. Quilomicrones Quilomicrones
2. VDRL Prebeta LP
3. LDL Beta LP
4. HDL Alfa LP
 Propiedades Químicas
1. Halogenaciones

2. Hidrogenación

3. Saponificación

4. Oxidación
 Eicosanoides
 El araquidonato y algunos otros ácidos
grasos de C2O con enlaces interrumpidos
por metales nos dan origen a los:
eicosanoides.
 Compuestos activos fisiológica y
farmacologicamente conocidos como:
– Prostanglandinas (PG)
– Tromboxanos (TX)
– Leucotrienos (LT)
 Prostaglandinas
 Son potentes substancias ya que sus
concentraciones tan pequeñas como 1 mg/ml
provocan la concertación del músculo liso.
Los usos terapéuticos potenciales incluyen:
– Prevención de la concepción
– Inducción o alivio de las ulceras gástricas
– Control de la inflamación
– Control de la presión arterial
– Alivio del asma y congestión nasal
 Prostaglandinas

Las PG aumentan el AMPc en

las plaquetas, tiroides, cuerpo
amarillo, hueso fetal,
adenohipofisis y pulmones.
 Cetogenesis
 La concentración total de cuerpos cetonicos en
sangre no excede de 0.2 mm/lt.
 Cantidades mas altas en sangre o en la orina
constituyen la cetonemia o cetonuria y a la
situación global se le llama cetosis.
 Los cuerpos cetonicos son ácidos
moderadamente fuertes y su excreción continua
acarrea la perdida del cation amortiguador, la
cual causa depleción progresiva de la reserva
alcalina, causando ACIDOSIS.
 Cetosis
I. Formas de cetosis
1) Inanición
2) Diabetes
II. No patológicas
1) Alimentación rica en grasas
2) Después del ejercicio intenso en el
estado de posabsorcion.
 Colesterol
 Concentración normal
1. 60 – 160 mg/dl
2. 150 – 220 mg/dl
3. Promedio 200 mg/dl
 Funciones:
1. Componente de membrana
2. Precursor de vitamina D, estoides, hormonas
sexuales, ácidos biliares
 Ictericia
Metabolismo
Las lipoproteínas son estructuras esféricas que
participan en el transporte plasmático de los
lípidos, con diferentes configuraciones según el
tipo de transporte que realizan todas ellas
presentan rasgos estructurales comunes están
formadas por 2 zonas perfectamente definidas.
1. Zona central – núcleo no polar (hidrofilito)
2. Zona Superficial - hidrofilica
 Introducción
 Las concentraciones anormales de
lípidos y lipoproteínas en el plasma se
asocian a veces con morbilidad. Sin
embargo, una gran parte del interés
acerca de los lípidos en plasma reside
en la asociación entre lípidos y
lipoproteínas y enfermedades
cardiovasculares.
 Generalidades
 Los lípidos constituyen un grupo muy
heterogéneo desde el punto de vista de
su composición química, se definen
desde el punto de vista de su
solubilidad como COMPUESTOS
ORGANICOS INSOLUBLES EN AGUA
PERO SOLUBLES EN SOLVENTES
ORGANICOS.
 LIPIDOS
Los lípidos mas importantes son:

1. Los triglicéridos o grasas neutras

2. Los fosfolipidos

3. El colesterol
 Lípidos
 La insolubilidad de los lípidos en agua constituye
una característica de gran importancia practica ya
que al ser la sangre un medio acuoso, no es
posible que los lípidos como tales puedan circular
por la misma. En la sangre el colesterol, los
triglicéridos y los otros lípidos viajan
empaquetados en asociación con determinadas
proteínas denominadas APOPROTEINAS para
formar estructuras multimoleculares que
conocemos con el nombre de Lipoproteínas.
Funciones de los lípidos en el organismo

 Componentes estructurales de las

membranas celulares y de las lipoproteínas
plasmáticas.
 Formas de almacenamiento de energía
 Combustible metabólico
 Agentes emulsificantes
 Compuestos funcionales (hormonas,
prostaglandinas, vitaminas).
Recambio de los lípidos del organismo

 Aporte, 2 vías:
– Exógeno: Dieta
– Endógena: síntesis (fundamentalmente
hepática)
 Lugar de almacenamiento: tejido adiposo
 Transporte plasmático: lipoproteínas
 Lugar de consumo: generalizado
 Colesterol
 Es un alcohol esteroideo insaturado, constituye un
componente estructural importante de las
membranas celulares y un precursor de las sales
biliares y de las hormonas esteroides.
 Debe considerarse que la concentración
plasmática del colesterol no es simplemente la
suma de la ingestión en la dieta y su síntesis
endógena, sino que esta refleja también las
velocidades de síntesis proteínas acarreadoras de
colesterol y la eficiencia de los mecanismos
receptores para determinar su catabolismo.
 Colesterol
 El colesterol es transportado en la sangre
mediante lipoproteínas, en los siguientes
porcentajes:
– 60 a 70% por lipoproteínas de baja densidad
(LDL)
– 20 a 30% por lipoproteínas de alta densidad
(HDL)
– 5 a 12% por lipoproteínas de muy baja
densidad (VLDL)
 Colesterol
 Aproximadamente 2/3 partes del
colesterol del plasma se encuentra
eterificado con ácidos grasos de
cadena larga. La síntesis de los esteres
de colesterol se lleva a cabo en el
plasma mediante la transferencia de un
acido graso de la lecitina al colesterol
libre.
 Repaso
1. Lípidos en el plasma, en que se
transportan: En forma de lipoproteínas
2. Que son las lipoproteínas: la unión de
lípidos con la proteína para transportar el
lípido
3. Tipos de lipoproteínas:
VLDL, LDL, HDL