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    Esquema T51

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    Lorena Tizón
    Este documento describe los conceptos fundamentales de la catálisis, incluyendo sus características, mecanismos y aplicaciones industriales. También analiza la naturaleza y propiedades catalíticas de las enzimas. La catálisis acelera las reacciones sin modificar los parámetros termodinámicos. Puede ser homogénea o heterogénea. Las enzimas son catalizadores biológicos que actúan con alta especificidad siguiendo el modelo de Michaelis-Menten. La catálisis tiene numerosas aplic

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    Descripción original:

    Tema 51 Oposiciones secundaria especialidad física y química

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    TEMA 51: Caraterísticas de los fenómenos catalíticos y efectos sobre la energía de activación.

    Aplicaciones en
    la industria. Naturaleza y propiedades catalíticas de los enzimas.
    INTRODUCCIÓN
    - Catálisis->proeso clave en transf qº->ninguna forma de vida existiría ni sociedad alcanzaría desarrollo actual.
    - Reacc catalítica ya en antigüedad->fermentación azúcar->etanol=>desarrollo hace 200 años
    - Berzelius->1º en definir->poderes sobre afinidad entre sust qº
    - Ostwald 1985->def válida hoy sust acelera v sin modificar”-> hoy sabe q sí sufren alteraciones
    En tema: catálisis, caract y mec gral. Tipos catálisis-> homog (específica y gral) y heterog (ox-red). Aplicaciones industria y biocat y cinética enz.

    1. CATÁLISIS
    - Catalizadores-> sust modif v sin sufrir modif permanente (ojo reacc paralelas)-> gral/ acelerar ( si no inhibidores)
    - Características:
    • Efecto muy notorio: ↑mucho v con poca cantidad
    • Se recupera en = est y por completo* q antes reacc
    • No modifica parématreos termodinámicos reacc
    - Mecanismo Gral.=> reacción sin cat: Ea con cat. Es menor y x tanto v mayor (gráfico)
    - Def cat dsd pto vita molecular: sust capaz de formar complejos activados de –Ea.
    - Frecuente/ tienen prop de influir en select reacc (obtener P a p = S con C)
    1.1 C. Homogénea C y S en = fase (frec/ liq)=> poco específica y v f(x) [C]Ej catálisis Ac-Base: cataliz x H+ o OH- (hidrólisis, esterificaciones, etc.)
    Posterior/ se descubrió q en gral ac y bases (Bronsted-L) catalizan=>1º específica y 2º gral
    a) Catálisis específica: v de orden 1 respecto C . Tb catalizadas por OH-. Las 3 reacc ocurren al =t=> los 3 términos dpd pH
    b) Catálisis General: ác y bases B-L-> def. ác y base. P´una reacc C => y cte (especie inestable)=> aprox est estacionario=>-> despejar [AC*] y sustituir
    en v=>-> gral/ k1<<k2 (est estac)->k3 puede tomar valores límite: ↑AC* reacc inmediata/, no eq, descarar k 2 o ↓reacc 2 controla proceso (lenta)
    1.2 C. HeterogéneaC y S en fase-> +frec C sol y R gas->+ específica y v no f(x) m C sino de su superficie ( y P i gas). Reacc sobre superf C=> etapas:
    • Difusión macroscópica de R hasta superf externa e int CAdsorción: quimisorción o fisisorción. Sobre CA-> molec en posición adecuada
    ReacciónDesorción Pdifusión macroscópica P al ext poros (gráfico)
    • Tipos=> Redox: transf e- a t C (M trans, ox semiconduct) Mec-> especie quimisorb->enlace cov con e- conducción M. Frecuent/ molec se disocian
    al quimisorb (ej reacc Hber-Bosch)//Ácido-base: = caract q c homog pero C en F sol, mec dpd de reacc y C C Homog.
    2. APLICACIONES EN INDUSTRIA
    - Reacc en industria qº-> gral/ catalizadas-> heterogénea->ejemplos
    1) Obtención H2SO4 por mét contacto: C en 1º etapa => fav termod/ pero no cinet/cat: Pt (400 ºC), Fe2O3(600 ºC)y V2O5 (400ºC)->ojo
    envenenam.
    2) Obtención HNO3 por mét Ostwald: 1º etapa ox cat NH3 C=Pt, Pt-Rh
    3) Obtención NH3 por mét Haber-Bosch:P´buen rto ↓T y ↑P=>lenta. Cond 400 ºC y 200-1000atm + C Fe xOy
    4) Procesos de craqueo: romper molec grandes (destilación fracc petróleo). C=gel de sílice, alúmina, arcillas de tipo caolinítico=>cat Ziegler-
    Natta=> control estereoqº d polimerización de mat primas asequibles (poliprop). Frec/ Al(C 2H5)3TiCl4. Inserción entre M y cad-> fibras fuertes.

    3. NATURALEZA Y PROPIEDADES CATALÍTICAS DE LAS ENZIMAS


    3.1 Naturaleza y clasificación de enzimas
    - Seres vivos-> reacc catalizadas->producidos x propios seres->biocat o enzimas->macromolec dentro fuera cel->nat proteica.
    - Enzima=HOLOENZIMA: APOENZ (proteica)+COFACTOR(no prot). Aislado no actividad.
    - C microheterog: Carat intermedias entre C homog (fase)y heterog (mec). Actividad->peque región->CA (asociación del S y reacc)
    - Gran eficacio y especificidad (atribuído al apoenz la del S y al coenz la de grupo). Especificidad: absoluta (1 S), rel (familia->lipasas) y óptica (isom)
    estudios especificidad->complementariedad LLAVE-CERRADURA entre S y E
    - Clasificación (en f(x) tipo reacc): hidrolasas/transferasas (transf R)/oxidoreductasas/liasas (rompen C-C)/isomerasas/ligasas (forman enlaces)

    3.2 Catálisis enzimática=> = q C heterog-> cinética complicada pero modelo simpleMichaelis-Menten-> asociación E S formando complejo:
    Premisas: Etapa lenta->descomposición ES*/1º etapa->rápida->alcanza eq/solo v0->suponer 2º etapa no rev/ enz solo libre o ES* aprox est
    estacionario. despejar [ES*] y sust ec v=k 2[ES*] def vmax y kM
    - Ec Michaelis-Menten: -> gráfico+ explicación k M (↑[S]->[S]0-> y v0->vmax/↓[S]->[S]0->0->kM/[S]0>>1->v0->vmax[S]0/kM
    - kM indica afinidad x S (+ peque=+afín). K M y vmax->interésmétodos p´determinar: 1) curva v 0-[S] (kM=[S] p´v=0,5 vmax) 2) Michaelis-Menten ->
    Diagrama Lineweaver-Burk curva 1/v 0 frente 1/[S]0 3) Michaelis-Menten-> curva v 0/[S]0 frente v0.

    4. INHIBICIÓN
    - E pueden perder actividad x ciertos R-> 2 tipos: Reversibles e irreversibles
    • Irreversibles: se combinan con grupo funcional del E q es esencial p´su actividad
    • Reversibles 2 tipos:
     Competitivos=> compite con S por unión al CA, pero una vez unido no puede ser transformado en P. Puede anularse ↑[S]
     No competitiva: I se une a E en lugar diferente al S alterando conformación E, haciendo CA – eficaz. Se unen al E y al ES.

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