Biologie cellulaire

Résumé

Module : Biologie - Génétique Basé sur : Le cours

-> Ce résumé est un complément de cours, il contient suffisamment d’informations,

mais ne remplace pas le polycopié du professeur.

-> Merci d’envoyer toutes vos remarques via l’adresse mail suivante :
mahdikettani1@gmail.com

-> Bon courage et bonne lecture !

Auteur : Kettani El Mahdi, étudiant de la promotion médecine 2019

‫ إنك على كل شيء قدير‬،‫ فرده عند حاجتي إليه‬،‫اللهم أستودعك ما قرأت و ما حفظت و ما تعلمت‬
 MEMBRANE PLASMIQUE MP

Composition biochimique Organisation

La MP est une mosaique fluide asymetrique organisé

comme suit :
-Bicouche lipidique, avec queues hydrophobes a
l'interieur et tete hydrophile en péripherie,
Protéines Glucides -Des proteines dispercées dans toute la MP,
Oligosacharides Polysacharides périphérique hydrophiles et integrées divisé en 2 :
Périphériques Intégrées hydrophobe a l'interieur et hydrophile a la surface,
Amphotère
Petite chaine celle coat Chaine celle coat devellopé -Ainsi que des glucides uniquement sur la face
°Hydrophile extracellulaire de la MP
. °Sont liés au lipides et protéines par des laisons covalentes
°Sur les 2 coté de la °2 Roles :
MP Partie Partie -Retention des molecules ( nutriment ... )
. Hydrophobe hydrophile -Antigénique dans certains tissus ( gencives épiderme ... )
°Font des liasons
faible avec les
Dans la Sur
molecules de la MP
bicouche l'extremité
lipidique de la MP, en
contact avec
le
Forment de cytoplasme
fortes liaisons et le milieu
avec les lipides extracellulaire Radeaux lipidique :
°Région de la membrane plasmique plus rigide et
moins fluide a cause de la présence de plus de
cholestrol et de phospholipide plus grand
Lipides °2 Role :
-Signalisation cellulaire
Phospholipides Cholesterol -Traffic des protéines membranaires

2 chaines d'acide gras Phosphate Glycérol Alcool Chaine hydrocarbonée hydrophobe 4 cycles

Il rend la MP plus etacnhe et stable

Choline Sérine Inositol Ethanol

Petites molécule hydrophiles en etant lié

au phostphate donnent
phosphotidyl(choline,serine ..)
 Echanges de substances

Permeabilité Echange vesiculaire

°Concerne Macromolécule, Bactérie et
Transport passif transport actif Virus
°Déformation de la MP
-Sans ATP -Avec ATP °Formation de vésicules
-Suis gradient C -Contre gradient C °Consomation d'ATP
-Concerne les ions

Difusion Difusion Endocytose Exocytose

ATPase Pompes MDR, MRD, ABC
simple facilitéé
Entrer Sortir
Spécifique Peu spécifique

°Concerne : °Concerne molécule °Exp: Phagocytose , Pinocytose °Sécretion de substance dans

°Proteine transmembranaire °Transport a l'aide de pompe non °Mécanisme: des vesicules d'exocytose (VE)
--> Gaz : entre les bicouches privilegié de la cellule:glucose
lipidique en fct de la pression
formé de 2 sous-unités chacun specifique et qui utilise l'ATP 1) Adsorption substance sur MP °Mécanisme:
°Grace a Perméase (proteine ayant un site specifique °Utilisé par les cellules tumorales
partielle exactement sur les Clathrines 1) Migration de VE vers MP
--> Ions et petites molécules non
transmembranaire specifique) (Exp : Na+, K+) °Existe dans les cellules
°Mecanisme : 2) Invagination MP grace aux 2) Fusion des membrane (V+MP)
chargé (acides aminés, glucose) : °Mécanisme: normales et cancéreuse Clathrines et formation d'un diaphragme
dans les canaux ionique 1) Fixation du ligand sur site 1) Fixation de 3 Na+ °Assurent le transport de
--> Eau : par Osmose ( hypotonique specifique de permease 3) Formation vésicule endocytose plus fragile
intracellulaire sur leur site nombreuse drogue ou (VE) 3) Rupture du diaphragme
vers hypertonique ) 2) Changement de la forme de spécifique médicament hors de la cellule 4) Rétraction MP 4) Décharge du contenu de la V
la permase grace à l'agitation 2) Hydrolyse de l'ATP en °Explique la résistence de
moleculaire 5) Détachement VE dans l'extracellulaire
ADP+PI + energie(E) certaines cellules tumorales à la 6) Migration VE dans cytoplasme .
3) Entré du ligand de la cellule 3) Phosphorilation et chimiothérapie
4) Retour perméase a sa forme 7) Fusion VE avec lysosome et °Exp : Salive, hormones et
changement de la forme de la formation de vacuole digestive enzymes digestives
initiale pompe en utilisant l'ATP . .
4) Liberation des Na+ dans Transporteurs actifs °Clathrine : proteine membranaire La fusion membranaire via
l'extracellulaire secondaires peripherique cytosolique de MP proteine SNARE
5) Fixation de 2 K+
°Il existe également des
extracellulaire sur leur site
pompes qui font passer 2 Exemple: Pinocytose
6) Déphosphorylation pompe
molécule differente en meme °Concerne toutes les cellules Assure la nutrition cellulaire
7) Retour pompe a sa forme
temps (co-transport): °Exemple de substance: choléstérol, hormones stéroides, fer ...
initiale en utilisant (E) de l'ATP
meme sens Symport (hydrophobes) ont besoin de s'entourer de molecules transporteuses
8) Libération des K+ dans le
Sens opposé Antiport hydrosoluble (lipoprotéine transferine ...) pour circuler dans le sang
cytoplasme
. °La substance lié a lamolécule transporteuse forme le LDL (PM élevé)
°Mécanisme:
°Remarque : 1 molecule d'ATP
sufit pour faire un cycle 1) Adsorption du LDL sur MP grace à des clathrines + récépteurs Apo B
2) Formation d'un puit puis d'une vésicule
3) Retraction MP et détachement VE
4) Déachement des clathrines des VE
5) Bourgeonnement de 2 vésicule: V à LDL et V à récépteur
6) Recyclage V à récépteurs vers MP
7) Fusion V à LDL avec lysosome 1
8) Dégradation molécule transporteuse du LDL et libération du choléstérol
9) Recyclage molécule transporteuse vers MP
 Adhérence cellulaire

CAM

A A CAM et SAM sont des molécules

d'hadésion, ce sont des glycoprotéines

SAM

Familles de molécule d'adhérance cellulaire

Cadherines Séléctines Intégrines ICAM

CAM CAM SAM CAM

°Homophilique °Hétérophile °Présence de Ca2+ °Hétéro et Homophiles

°Présence de Ca2+ °Présence de Ca2+ °2 chaine ? et ? °Existent dans :
°Protéines transmembranaires °Résidues glucidiques les cellules immunitaires
°Relient les cellules à la
les cellules nerveuses
°Existent dans : °3 types : matrice du milieu
les cellules nerveuses E et P : dans les cellules extracellulaire
les cellules musclaires endothéliales (sang)
les cellules épithéliales L : dans les leucocytes
(diapédèse)

NB:
Les cellules cancereuses perdent ou modifent leurs intégrines -> Métastase

SAM
CAM
Cellules épithéliales Intégrines
Cadhérines
 Cellule émetrice Cellule réceptrice

Signalisation cellulaire
AA AA

Cellule émetrice envoie un message vers cellule réceptrice a l'aide d'un récepteur qui reconnait specifiquement la molécule signal

Message ou signal Récepteur

°Hormone H RCPG (proteine G)

°Neurotransmetteur NT
°Médiateurs chimique locaux MCL
RCCI (canal ionique)
RCE (enzyme)
RC = recépteur couplé à
Voies de signalisation

Hormonale

Neuronale PKA PKC Médiateur chimique locaux

°Mécanisme : °Mécanisme : °Mécanisme : °Mécanisme :

1) Activation du neurone par l'inlux nerveux 1) Fixation de l'hormone sur RCPG spécifique 1) Fixation de l'hormone sur RCPG spécifique 1) Fixation molécule de signalisation sur RCE
2) Propagation du Neurotransmetteur NT le long de 2) Hydrolyse de GTP ( comme ATP en petit ) 2) Hydrolyse de GTP ( comme ATP en petit ) (récepteur couplé à une enzyme) ou RTK
l'axone jusqu'a la terminaison nerveuse 3) Phosphorylation et activation proteine G 3) Phosphorylation et activation proteine G (récepteur thyrosine kinases)
3) Liberation du NT dans la fente synaptique par 4) Proteine G active A.cyclase 4) Proteine G active Phospholipase C PLC 2) Dimérisation du RCE
exocytose 5) Formation AMPc 5) Formation du diaglycerol et de l'IP3 3) Activation de l'enzyme du RCE
4) Fixation du NT sur RCCI (Na+) 6) AMPc active PKA (Proteine Kinase A) 6) IP3 libère Ca2+ contenu dans REL 4) Autophosphorylation du RCE
5) Ouverture du canal Na+ ligand dépendant 7) Phosphorylation protéine ciblée 7) Ca2+ et diaglycérol active PKC 5) Formation du signalosome sous forme de
6) Entré de Na+ 8) Réponse cellulaire 8) Phosphorylation protéine ciblé complexe de molécules
7) Variation de DDP voltage (-40v --> +40v) 9) Reponse cellulaire Exp : facteurs de croissance, histamine, cytokines
8) Ouverture de canux Na+ voltage dépendant RTK sont impliqués dans la prolifération cellulaire
9) Propagation de l'influx nerveux vers la cellule AA aliphatique: Sérine/Thréonine Kinase
cible

Voie MAPKinase :
Activé par une cascade de réaction de protéine
kinases pour faire la prolifération et l'expression
des gènes
RAS et RAC sont des protéines G
Role des MA et MT :
->Maintien de la forme 3D
->Courant cytoplasmique
->Migration cellulaire
->Maintien des structures cellulaires
->Echanges cytosoliques
->Division cellulaire (cytodièrese)
Cytosquelette
->Diapèdese
1) Soutient la cellule
2) Confère à la cellule une forme 3D particulière et résitante
3) Permet le mouvement de la cellule

Microtubules
Microfilaments (d'actine) 20-30 nm
5-8 nm

Structure Polymérisation Protéines liées

Structure Protéines lié Fonction Protéine de Moteurs

déplacement moléculaires °Cylindre creux formé par °Si MT libre sont en 2 types :
polymérisation de tubulines abondance = Polymérisation Stabilité des MT
? et ? °Si MT libre sont rares = -> ?TURC: assure la
°Sont les plus fins Rho Myosine de type 1 °Dimère de tubiline ?? Dépolymérisation nucléation du MT a
Regulation de la taille Maintenir la forme 3D
°Les moins résistants des MA amène l'energie à Fixe l'actine à la MP = 1 protofilament °Il existe un équilibre entre l'extrémité -
°Les plus dynamique (Exp: ARP équivalent Cytodiérèse ( division l'actine pour relacher °13 protofilament associé polymérisation et dépolymé.. -> Kinétochore du
°Sont des monomère d'actine G de ?TURC des MT) cellulaire les tensions et aider Myosine de type 2 = 1 MT °Si cet équilibre est perturbé chromosome : fixe le MT
( globulaire ) ou se fixe l'ATP le déplacement de la 2 tete intéragissent le MT s'effondre :
° Chaque tubiline fixe la polaire du fuseau mitotique
°Les monomères polymérisent cellule avec MA et une queue Phénomène de catastrophe
entre eux ( en 2 rangé en hélice ) Assemblage des MA Morphogénèse GTP ou GDP et le stabilise
assure la contraction °Il peut etre pérturbé à
en fixant les ATP du meme coté et soutien de Rac ( lamellipodes ) musculaire, la migration ? fixe toujours GTP Moteurs moléculaire
pour former l'actine F microvillosité amène l'energie à ? fixe soit GTP soit GDP cause de : 2 types :
cellulaire et forme un
°Il existe des actine G Liant les MA à la MP l'actine en faisant réseau cellulaire l'association de 2 tubuline Diminution de tubilines libres Kinésine (vers le + = MP)
communes ( toutes les cellules ) Mouvement cellulaire bouger toute la MP Dispartion des MAP2
( formation de pseudopodes entraine GTP devient GDP Dynéine (vers le - = noyau)
et d'autres spécifiques ( 1 type en mosaique pour se Myosine de type 4 (protéine qui se fixe sur MT
de cellule )
en polymérisant en avant et
déplacer Assure le déplacement ° MT a 2 extremité : se déplace sur les MT pour
dépolymérisant en arrière ) pour assurer leur stabilité)
°3 arrangements : des molécules sur MA ? : extremité - (GTP) transporter les élèments
Cdc42 ( fillipodes )
Tensions ...
-Faisceaux parallèle Inclusion inertes : ? : extrémié + (GDP)
-Faisceaux contractiles Intervient dans le
Abondant cellule hépatique adipocyte déplacement de la
-Réseau formant des mailles Role des MT :
°Protéosomes : Réserve de protéine cellule
°Rosettes : Réserve de glucide Positionnement des organites dans la cellule
Cytoplasme °Gouttletes : Reserve de lipide Formation de fuseau mitotique : division cellulaire
Filaments Intermediaires Traffic vésiculaire en interphase
°Milieu + ou - visqueux ou °Déchets et ribosomes 8-10 nm
baigent les substances, Forme 3D
inclusions inertes cytosquelette et DIapédèse
organites cellulaires Déplacement cellulaire
°Riche en micro et Entre dans composition des cils et flagelle
macromolécule, c'est un milieu Structure
non homogène Familles
°Constitué par
->70% d'eau Roles
-> Petites molécules : ions, AA ... °Monomère filamenteux
-> Macromolécules : glucides Vimentines
°Stable (ne polymérisent / dépolymérisent pas)
lipides protéines .. et donc permettent à la cellule de conserver sa
°Roles métabolique : forme 3D
-> Energitique °Forment un réseau autour du noyeau, le long Neurofilaments Vimentine Desmine GFAP Cytokératines Morphogenèse de Structure et
-> Intermédiaire du cytoplasme et aussi la périphérie interne de
-> Protéique la cellule résistance
la cellule cellulaire
Autres Roles : °Les FI dans le noyau renforcent l'enveloppe
-Acquisition forme 3D nucléaire par des lamines formant le lamina
-Dégradation protéine nucléaire
Cellules nerveuses Cellule du tissu Cellule Cellule gliales Cellules épithéliales
-Cascade de réaction °Permettent de détérminer le type de cancer par (environnement
= neurones conjonctif musculaire
imminohistochimie des neurones)
 Compartiments cellulaires
Noyau Système endomembranaire Mitochondrie Peroxysome
REL
REL

Transport de substances contenues dans des vésicules à partir du Organite cellulaire creux en
réticulum endoplasmique ou elles sont synthétisées vers la MP en Organite cellulaire
battonet ou arrondi assure la sphérique présent chez
passant par l'appareil de Golgi via des vésicules dont les lysosomes production d'ATP et en nombre tous les eucaryotes, a un
de 1500 environ par cellule aspect cristallin entouré
par une seule membrane
Réticulum simple ne contient pas de
Lysosome
endoplasmique Membrane Espace Membrane matériel génétique ni de
Matrice ribosome et importe
externe intermembranaire interne
toutes ses protéine du
Granuleux REG Lisse REL Vésicule sphérique cytosol
contenant des E lytique il est impliqué dans la
(Hydrolase acide) qui 40% lipides °10nm meme 20% lipides Ribosome métabolisation des acides
dégradent les substances 60% protéines composition que le 80% protéines ( dont plus petit que ceux gras et AA
Cavité aplatie portant Cavité tubulaire absence organiques (40 types d'E) Perméable cytosol avec ions les E de la chaine du cytoplasme
des ribosomes et de ribosome assurant la Semblable à la MP protons et enzymes respiratoire et
assurant la synthèse synthèse des lipides et comme adénylkinase ATPosome ) Substances
des protéines hormones stéroides et AK qui recyle AMP a une permeabilité Eau,sels minéraux
Exp : cellule stockage du Ca2+ Lysosome 1 Lysosome 2 AMP + ATP -> 2 ADP limité ATP, ADP, ARN
sécrétrice du Exp : Cellule de leyding co-enzyme, AA,
pancréas testicule ATPosome acide gras ,O2
°Petite taille Grande taille aussi appelé ATP CO2, cytochrome,
°Homogène Hétérogène synthase protéine de nucléotides,
°E lytique E lytiqye + la membrane interne acide pyruvique,
Appareil de Golgi seulement substance en de la mitochondrie protéine HSp70
dégraddation avec plusieurs sous
unités organisé en 3 Génome
partie : mitochondrial
Il est pret du noyeau , constitué de 3 région : base, tige et tete ADN circulaire
d'environ 16000 NB 1 :
Face cis : rapport avec RE sphérique ou est
paire de base Des mitochondries
Face médiane : entre la face cis et trans stocké l'E ATP
5 a 10 copie par géantes peuvent parraitre
Face Trans : rapport avec MP Endosome synthétase
mitochondrie chez les malades de
L'AG assure la maturation des protéines et
Hérité de la mère myopathie
lipides C'est la fusion de
Réseau formé par 20 dictyosomes Codent pour des
(communique entre eux par des tubes protéine de la NB 2 :
périphériques) qui sont formé par 4 a 6 chaine respiratoire Les mitochondries se
Endosome précorce Endosome tardif renouvellent par scission
saccules qui sont formés par la fusion de complexe 3,4 et 5
(-10% de protéine binaire à partir de
vésicules de transition provenant du RE et
chaque saccule présente sur ses bords des mitochondriales ) mitochondrie parentales
vacuoles de concentration Vésicule Vésicule
d'endocytose provenant de AG
différentes et contenant des
Dictyosome
( taille moyenne ) hydrolases acides
Tubes périphérique ( taille importante )

Saccule

Vésicule de transition du RE C'est un organite de tri et de recyclage

Vacuole de concentration des molécules apres leur digestion
 Role du Réticulum endoplasmique
1) Synthèse et adressage des protéines REG

1) Synthèse débute à l'axtrémité N-terminale par un peptide hydrophobe appelé peptide signal PS
2) Arret de l'élongation de la chaine polypeptidique
3) PS reconnu par SRP
4) SRP tire PS, ARNm et ribosome vers son récépteur sur la membrane du RE
5) PS entraine la formation d'un translocon dans membrane du RE
6) PS se fixe sur le translocon puis la SRP lache ce dernier
7) Réactivation de l'élongation de la chaine polypeptidique jusqu'au codon STOP
8) Ribosome se lache et le translocon se referme sur une protéine endoluminale
9) Coupure enzymatique du PS et de la protéine de la lumière qui peut aller vers l'AG par un
transport vésiculaire

2) Acquisition de la forme 3D

1) Dans le RE, la protéine se lie a des hsp70 (chaperon)

2) Grace a l'hydrolyse d'1 ATP la protéine acquiert une forme 3D replié
3) Si la protéine n'acquiert pas de forme 3D, grace a l'hydrolyse d'1 ATP
elle entre dans des hsp60 (chaperonin)
4) Une 2ieme hydrolyse d'ATP se fait pour donner l'énérgie au hsp60 pour
replier la protein
5) Si la protéine est mal replié elle passe au cytosol pour etre dégradé
(protéolyse) par le protéasome

3) Glycosylation REG

Addition d'un oligosacharide sur la protéine en cours de synthèse dans le RE

Oligosacharide est synthétisé au niveau du Dolichol (lipide) qui joue le role d'activateur et
généralement la liason se fait entre -N de l'oligosaccharide et l'AA Asn de la protéine par une E
oligosaccharyltrasnférase ( glycosyltransférase )

7) Ancrage lipidique

Fixation d'une protéine du cytoplasme et sa liaison avec un lipide ou un acide gras qui se trouve au niveau de la membrane du RE
Si la fixation se fait mal, des pathologies peuvent apparaitre comme le Progeria

6) Synthèse des lipides membranaires ou amphiphiles REL

1) Condensation de A.gras + glycérol dans la mambrane du REL du coté cytosolique

2) Formation du pole hydrophile du lipide
3) Les lipides formés passent dans la membrane du REL du coté cytosolique au coté endoluminal via E flippase pour équilibrer. Cela se fait en 3 étape :
-La 1ère E Acetyltransférase fixe 2 chaine d'acide gras et 1 glycéro-3-phosphate
-La 2eme E phosphatase vas éliminer le phosphate pour former un dyglycerid
-La 3eme E cholinphosphotransférase amène la choline phosphate et la fixe sur le diglycerid ce qui vas donner un phosphatidylcholine
cela peut se faire pour choline, sérine, inositol et ethanol
4) Les lipides sont alors modifié grace à des E à l'intérieur

5) Concentration ou ségrégation de molécules REL

°Le RE peut isoler du cytosol des substances pour constituer un stock intracellulaire. Exp : Ca2+ Lumière du REL Cytosol
Ca2+
1) Une pompe à Ca2+ de la membrane du REL concentre le Ca2+ dans la lumière du REL : citernes Ca2+
Ca2+

2) La membrane du REL presentent des canaux calciques qui s'ouvrent quand la cellule est stimulé Ca2+

par un signal et libère le Ca2+ dans le cytosol Ca2+

NB: L'ouverture de ces canaux peut etre déclenché par l'inositol (tri)phosphate Ca2+

4) Détoxification REL

1) Dans les cellules du foie ou rein des xénobiotiques X ( médicaments ) entre au cytosol a travers la MP par une diffusion facilité
2) Au niveau du REL se fait l'hydroxylation de X ( ajout de OH ) ce qui vas donner l'oxyde XO qui est hydrophile + intervention de
3) Elimination de l'oxyde XO hors de la cellule par les pompes ABC et son retour grace a la loi de masse cytochrome P450
4) D'autres E du REL entraine les réactions de conjugaison des X ( effet d'induction ) avec acide glucoronique
NB: Cet effet d'induction peut etre créé par les pesticides sur les hormones naturelles entrainant un effet sur la baisse de la reproducion par exemple

8) Formation de ponts dissulfure

Au niveau du REL se forme des ponts dissulfure entre les AA cystéine par l'E disulfide isomérase
 Role de l'appareil de Golgi

Modification protéines
Synthèse du mucus Ségrégation de vésicules
et lipides du RE

Remaniement des Hydroxylation Dans l'AG du tube digestif ou

O-glycosylation Sulfatation respiratoire le mucus (protéine Golgi cis Golgi Trans Flux Rétrograde
N-glycosylations
Phosphatation + polysaccharides) passe
dans des vésicules de
sécrétion
Se déroule dans la Se déroule dans la Se déroule dans la Vésicules avec Vésicule Vésicule de Récupération des
face cis du Golgi face cis du Golgi face médiane et récépteurs et cargo constitutives sécrétion enzymes des
Débuté dans RE Ajout successifs trans du Golgi : spécifique vont au saccules qui
et complétées par de sucres sur Ajout respectif de : saccules médiants avancent dans le
des retraits et extrémité OH de l'AG Vers MP Vers tapis roulant
ajouts de sucres C-terminale de la Sulfate Si erreur passage = endosome
sur protéine Phosphate peptides inachevés =
l'oligosacharide retour vers RE
existant Signal granines Signal mannose
(chromogranine et 6-phosphate
secretogranine )

NB :Si pas de signal = vésicule de constitution

de la matrice extra cellulaire + MP
 Vésicule d'endocytose

Phagocytose Pinocytose Endosome Lysosome

Invagination de De substance soluble dans une °Sa composition varie avec son age °Formé à partir de l'endosome tardif avec molécules
substance solide solution et se fait par des °Résulte de la fusion de : à dégrader + hydrolases acides
entrainant un récépteurs spécifique formant -> vésicule d'endocytose ( phagocytose pinocytose °La Membrane lysosome :
réarrangement du dess puits recouverts de autophagie ) pour former l'endosome précoce -> Est fortement glycosylée pour la protéger des
cytosquelette clathrines -> vésicule provenant du AG contenant les hydrolases acides
hydrolases acides pour former l'endosome tardif -> Elle contient également des pompes H+ qui font
°Les pompes H+ de l'endosome acidifient le milieu passer les H+ pour acidifier et activer la digestion
°Dossociation ligands-récépteurs et récépteur °Apres la digestion :
De pathogène De particules De cellule vieillis recylésnvers la MP -> Les petites molécules vont au cytosol
(a l'aide récépteurs inertes ( Moins ou en apoptose
spécifiques) efficaces )
-> Ce qui n'est pas digéré forme des corps résiduels
( si ils ne sont pas éliminé, provoque des maladie de
Role de l'endosome tardif surcharge génétique, maladie nerveuse etc ... )
Cellule normal sont non phagocyté car elle présentent le ° Autres pathologies des lysosomes :
signal "dont eat me " -> Silicose ou asbestiose par rupture des lysosomes
des cellules pulmonaire = fibrose et cancer
Tri, Digestion, Dégradation pulmonaire chez les mineurs de fond
des constituants de la membrane de -> Goutte par cristaux d'urate causé par une
l'endosome après leur ubiquitinylation ce alimentation riche en protéine = inflammation
qui forme des corps multivésiculaire qui chronique des articulations
contiennent des éléments à dégrader
(constituants mitochondrie)

Role du lysosome

°Appareil digestif de la cellule

Les substances digérées peuvent etre d'origine

Endogène Exogène

Autophagie Hétérophagie

°Cellule digère les °Cellule digère les substances

substances endogène exogènes ( bactérie virus nutriments )
usées ou altérées °C'est la phagocytose
( mitochondrie non les macrophage les granulocytes les
fonctionnelle , etc ... ) ostéoclastes les cellules de Kupffer
°Toute les cellule le font sont des phagocytes types
 Transport vésiculaire
Controle

Flux vésiculaire 1) Détachement de la vésicule du compartiment donneur

Sécretion présentant sur sa membrane la vSNARE fixé grace à une petite
protéine G "RAB" chargé d'une GTP
2) Fixation du RAB GTP sur le RAB effector du compartiment
receveur
°Via vésicule d'exocytose vers
3) Fixation de la vSNARE sur la tSNARE
MP
4) Fusion de la membrane de la vésicule et le compartiment
°Substance du coté luminal
receveur
devient en milieu extracell
5) Hydrolyse de GTP pour donner une RAB GDP
°Grace au COPII
6) Recyclage de la RAB GDB grace a une protéine GEF pour
reformer une RAB GTP et recommencer un nouveau cycle

Endocytose
,Kdel

°La Cellule prélève des substances

à l'extérieur
°Se fait grace au Clathrines

Rétrograde

°Du AG vers le RE
°Se fait grace au KDEL et COPI Shéma des types de manteau des vésicules recouvertes

Mécanisme

1) Bourgeonnement :
Différente protéine (clathrines, COPI, KDEL, COPII) participent à la formation de bourgeons à partir du compartiment
donneur (RE, AG, MP) grace au protéine du manteau qui interagissent avec les protéines transmembranaire qui
intéragissent avec les molécules du cargo : formation de vésicule spécifique de part sa membrane et son cargo
2) Femeture vésicule :
Grace à la protéine dynamine
3) Dissociation manteau et migration vésicule
Sur le cytosquelette
4) Adressage vésicule et fusion spécifique
De la vésicule avec le compartiment cible grace à la liaison de la protéine vSNARE de la vésicule avec la tSNARE
de l'organite cible
C'est la GTP fournis l'énérgie a ce mécanisme
 Epuration cellulaire
H2O2 libère des
radicaux libres OH tres
toxiques pour la cellule

Origine du Importation des protéines Malaldie

Role du péroxysome Glutathion péroxysome péroxysomiales péroxysomiales

Principal Secondaire °Antioxydant endogène 2 origine : Mécanisme : °Il existe plusieurs

°Petite molécule existe dans 1) les péroxysomes 1) Une protéine (destiné a la MP ou la cavité du maladies génétiques
presque toutes les cellules naissent par le phénomène péroxysome) présente à ses extrémité un peptide signal associées au
présenté sous 2 forme : de scission binaire de de 3 AA appelé signal d'import qui transporte la protéine péroxysomes
GSH réduite péroxysomes parentaux vers le péroxysome en utilisant l'ATP. Il existe 2 : °2 types, maladies
Synthèse et Synthèse et GS-SG oxydé 2) Lorsque le peroxysome PTS1 : occupe la position C-Terminal résultant du :
dégradation du dégradation des °Synthétisé dans l'organisme à disparait suite à des Présent sur presque toutes les protéine peroxysomiales -Déficit de la biogenèse
H2O2 acides gras partir de 3 AA : pathologies géntiques, des PTS2 : occupe la position N-Terminal du péroxysome
Glu, Gly et Cys qui contient du nouveaux péroxysomes Présent sur très peu de protéine péroxysomiales -Déficit d'E
souffre (thiol) responsable de la apparaissent à partir du RE péroxysomiales ou de
détoxification cellulaire appelés péroxysomes Ces protéines destinés au péroxysomes sont transporté l'import des E du
Le péroxysome a 2 types d'E : se lie au metaux lourds et les précorses grace a des peroxines codé par le gène PEX péroxysomes
-> Les Oxydases peroxysomiales excrète sans dégats (Zewlweger, Refsum )
produisent H2O2 °Les Vit améliorent la synthèse PEX 5 et 7 reconnaissent réspectivement PTS1 et
-> La Catalase (dismutation) du glutathion PTS2 emmenent les protéine entrantes vers leur site de
Dégrade H2O2 °Le glutathion améliore l'effet fixation
antioxydant des Vit PEX 13, 14 et 17 site de fixation des protéine entrantes
°Il est + concentré dans le foie, PEX 2, 8, 10 et 12 forment les translocon ou pore pour
les reins, le coeur et le cerveau l'entré des protéines entrantes
Synthèse de H2O2 Dégradation de H2O2 °Avec l'age, le niv de glutathion
baisse et génèrent des maladies
°Plus le glutathion est elevé plus
Des métabolites (AA , Des substrats la personne est en bonne santé A 1 seule membrane
Ag, A.urique) se s'oxydent dans le
dégradent et produisent péroxysome en A une forme allongé
H2O2 . Ils se dégradent dégradant H2O2
par des Oxydases R'H2 + H2O2 ---> R' + 2H2O
Le péroxysome A un aspect cristallin
flavinique ( peroxydase,
glutathion péroxydase R'H2 = phénol acide fornique Grand polymorphisme
formaldéhyde alcool éthanol
séléniée ) dans ou pres méthanol ...
du peroxysome N'as pas de génome

RH2 + O2 ---> R + H2O2

Ces réactions se font dans toutes les cellules et

sont appelées réactions d'épuration cellulaire

NB :
Les agenrs proliférateurs des peroxysomes APP
entrainent une prolifération importante ( 60 fois )
des proxysomes dans le foie surtout . Exp :
Aspirine hypolipémiants antidiabétiques oraux
(ex : le clofibrate)
 Adressage des protéines
Défintion Mitochondrie vers les mitochondries

Organite membranaire creux Mécanisme

En battonet ou arrondi, 1) La protéine s'approche de la mitochondrie en étant
Matrice entourré d'une double membrane déplié grace aux protéines chaperonnes Hsp70 Hsp 90
Produit de l'ATP 2) La protéine se fixe sur Tom70 (ou Tom20) et se dirige
Presente dans toutes les cellules eucaryotes aérobie
vers TOM40 composé de Tom40 et Tom22
3) Elle est présenté ensuite au TIM22 composé de
Tim22 et Tim 54 (ou présenté au TIM23 composé de
Tim23 Tim17 et Tim44)
4) Des HSp mitochondriaux plient les protéines
Fonctions transloquées (entrées)
TOM: membrane externe
TIM: membrane interne
-Production d'énérgie
-Régulation du Ca2+ intracellulaire La respiration cellulaire
-Oxydation des Ag
-Synthèse des stéroides
-Apoptose

+ L'activité physique augmente + capacité d'expedier O2 au muscles augumente

+ de mitochondrie + capacité pulmonaire
Le CO et la cyanure interrompent la respiration cellulaire
Se déroule en 4 phase :

1) Dégradation des combustibles 2) Cycle de Krebs 3) Chaine réspiratoire 3) Phosphorylation oxydative

°Dans le cytoplasme °Dans la matrice mitochondriale °Dans la membrane interne °Dans ATPosome
°Les glucides par la glycolyse °Ag et pyruvate entre dans la °Les é libérés par cycle de Krebs °Les protons H+ retournent vers
libèrent le pyruvate mitochondrie par les porines ou sont transférés par les complexes la matrice à travers un canal crée
°Les protides se dégradent perméases et seront transfirmés enzymatiques de la chaine dans l'ATPosome ce qui vas
d'abord en AA dont le en acétyl CoA et : respiratoire ( réaction former un flux de protons activant
catabolisme produit également le NADH et CO2 pour pyruvate d'oxydo-réduction ) jusqu'a l'E ATP synthétase qui se trouve
pyruvate NADH et FADH2 pour Ag l'acepteur final O2 pour donner dans la tete de l'ATPosome qui
°Les lipides par la lipolyse °L'acétyl CoA entame le cycle de une molécule H2O catalysera la phosphorylation
libèrent les Ag Krebs : °En parallèle de cela, les protons oxydative de l'ADP en ATP
Succession d'oxydation avec sont envoyés de la matrice vers
extraction de proton H+ et d'é l'espace intermembranaire en
utilisant l'énérgie produite par les
réactions d'oxydo-réductions, ce
qui vas former une différence
pototiel protons ddp de par et
d'autre de la membrane interne
°Migration des chromosomes :
-> Fixation des chromosomes par les kinétochores Nécrose :
-> Fibres kinétochrorienne se racourcissent >Processus passis accidentel
(dépolymérisation)
-> Polymérisation des fibres polaires Le Noyau interphasique >Gonflement de la cellule et des organites
>Lyse de la MP, MN (nucléaire) et MO (organite)
>Inflamation
°Constriction primaire = centromère, ne se duplique
pas en phase S
°Constriction secondaire = Organisation nucléolaire
°Le centrosome se dédouble et forme 2 aster

Compartiments
hétèrogène
Enveloppe
nucléaire

Chromatine Nucléole Corpuscule de Bar Corps de Cajal Granules

°2 membrane de phospholipides externe et interne
°L'externe est en continuité avec le REG
°L'interne s'appuie sur la lamina nculéaire
°Forme décondensée du chromosome, °Synthèse des ARNr (ribosomaux) °Hétérochromatine °Maintenance des Lieu de maturation
°Lamina, stabilise l'enveloppe nucléaire, formé de 3
constitué de: 1 molécule d'ADN + nucléosome °Synthèse des ribosomes °Condensation du X télomères et d'épissage
lamines : A,B et C. N'intervient pas dans l'organisation du
(collier de perle) °Disparait avnt la division cellulaire inactif du sexe feminin °Télomère : extrémité
génome et intérompu par les pores nucléaires
°Nucléosome 4 paires de protéine histone et réappait juste apres Exp : des chromosome, les
°Mutation de lamine A = deformation du noyau = Maladie
H2A H2B H3 H4 °10 boucle d'ADNr (chromosome 13 Noyau XY = pas de CDP protègent, et constitué
de Progéria
°2 types : 14 15 21 22) Noyau XX = 1 CDP de la répétition de
°Progéria :
Euchromatine : - condensée °Multiple copie des gènes de l'ARN Noyeau XXX = 2 CDP TTAGGG des milliers
>laminopathie
Hétérochromatine : + condensée 45s de fois
>vieillissement prématuré
>mutation du gène LMNA sur chromosome 1 °Nucléosome unité fondamentale de la °Région granulaire externe :
chromatine, contient 146 paire de bases contient des protéines Apoptose
°Assure l'import/export des protéine du noyau grace aux
complexes des pores nucléaires °ADN -> Nucléosome -> Slénoide -> Bouche °Région fibrillaire interne : contient °Mort cellulaire programmé
°Pores nucléaire : -> Rosette -> Rouleau -> Chromatine ADNr et ARNr °Processus actif
>2000-4000/noyau °Condensation chromatine et cytoplasme avec libération de H2O
>Role verifier la qualité des protéine ADN ARN entrant et °Fragmentation noyau
sortant Phase Cycle cellulaire °Bourgeonnement de la MP
>Complexe protéique, constitué de : °Fomation de corps apoptotique sans rupture MP
2 anneaux: 1 membranaire et 1 distal °Pas d'infamation (car phagocytose)
8 filaments cytoplasmique °Interphase (3) °Permet maintient de l'homéostasie de tissulaire
Point de controle Controle
8 filament nucléaire ( reliant les 2 anneaux pour former G1 °Elimine les cellules dangereuses (ou pototiellement) à l'organisme
une structure en panier ) S °Trop d'apoptose : maladie dégénerative ( Alzaimer Parkinson ...)
>Laisse passer particule < ou égal 39 nm G2 °Peu d'apoptose : Cancer Tumeur maladie auto-immune ...
°Mitose (6) 1er point : Fin de G1 Protéine Facteurs °Si la cellule a vrm besoin de mourir, formation de pores par les bax
Import Export
Prophase Point strat = point de °Si la cellule peut pototiellement survivre formation de pores par les Bcl-2
°Importine (60) °Exportine Prémétaphase restriction. Controle 2 °Intervention de Caspase (protéase ont des cysteines et acide aspartique)
°Nup cytosolique et °Nup cytosolique et nucléaire Métaphase evenement P53, pRb controle E2F SPF MPF 17 Caspase(actif) et procaspase(inactif). Activé= irréversible = mort inévitable
nucléaire °RanGTP et RanGAP Anaphase 2eme point: Entré de M 1er et 2eme point Caspase effectrice : 3 (6,7), Caspase iniatrice : 8,9
°RanGTP °Séquence NES Télophase Vérifie quantite et Activateurs : APAF1 FADD RIP
°Séquence NLS °GEF Cytodièrese qualité d'ADN °Parmis les MPF, il y a Cyclines/CDK, elle controle la Inhibiteurs : Bcl2
°GEF °CRM1 3ème point: Lors de M succesion des phases du cycle cellulaire Facteur déclenchant : perturbation métabolique UV
°G0 etat de repos Vérifie en métaphase °Cycline : H2O2 Glucorticoide FasL (CD95) TNF TRAIL
Nup verifient la qualité des protéines des cellule, ne se que les chromosome sous-unité régulatrice Lonophore Ca2+ Lymphocyte T cytotoxique NK activé
divise pas sont sur le plan Existe 25 dans le génome humain
Activateur CDK Inhibiteur equatorial Varient en fct du cycle Voie interne Voie externe
°CDK : Cycline -> CDK inactif = mitose °Mitochondriale °Récépteurs de
°Phosphatase °Famille INK4 : Cycline -> CDK actif = interphase
°S'il y a anomalie = sous-unité catalytique °Apoptosome mort
CDC25 >P15 et P16 dissocient en G1 cyclineD/Cdk4
apoptose Existe 13 °Cytochrome C °FADD
°Kinase polo K >P19
Constant °Apaf-1 °Procaspase et
°CAK °Protéine P21 et P27 inhibent cycline/Cdk sans les dissocier
°Elles sont couplées pour etre activé °Procaspase et caspase 8
(cyclineH/Cdk7) >P21 bloque la replication, induit la mitogène, médiateur de
°Elles sont controlé (activée ou inhibée) par d'autre molécule caspase 9 °Bid
différenciation
°Elles hydrolysent les protéines avec l'acide aspartique °AIF °TNF(R) et Fas
>P53 active le gène de P21
Suite °Elles sont codé par les gènes CASP3 sur le chromosome 4 °Protéine P53