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    Biochimie Structural

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    Ce document présente un chapitre sur les acides aminés et les protéines. Il contient des définitions, des structures et propriétés des acides aminés ainsi que leurs réactivités chimiques.

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    biochimie structural

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    Chimie et Biochimie générale – Biochimie

    Chapitre 1 :
    Acides aminés et protéines :
    Introduction et définitions

    Docteur Jean Charles RENVERSEZ

    PCEM1 - Année universitaire 2007/2008


    Faculté de Médecine de Grenoble (UJF) - Tous droits réservés.
    PLAN
    I – INTRODUCTION – HISTORIQUE

    II – ACIDES AMINES

    a - Définition - Structures
    b - Propriétés physico-chimiques
    c - Réactivités chimiques
    d - Séparation - Evaluation qualitative et
    quantitative
    INTRODUCTION

    • Les protéines sont les plus abondantes des


    molécules organiques des êtres vivants
    • 50 % du poids sec des cellules vivantes
    • Sont constamment renouvelées (6-20g d’azote
    éliminés par jour)
    • Assurent :
    un rôle structural
    des fonctions essentielles dans la vie cellulaire
    • Elles sont toutes organisées selon un même
    modèle
    • Le plan de fabrication de chaque protéine est
    conservé dans l’ADN au niveau de son gène
    HISTORIQUE
    • XVII – XVIII
    Développement de l’utilisation du microscope: contenu des cellules –
    protoplasme: contenu visqueux – organelles. FOURCROY -
    substances albuminoïdes. BERZELIUS - albumen sang et œuf idem –
    leucocytes = formes globulaires de l’albumine (= globulines).
    • XIX
    1840 LIEBIG – MULDER – composants identiques œuf, protoplasme,
    sang – composition constante en N, C, S. 1860 DUMAS – précipitation
    des globulines du sang – cristaux d’hémoglobine à partir de sang
    séché. HOFFMEISTER 1889 – cristallisation de l’ovalbumine. GÜRBER
    1894 – sérumalbumine. SUMNER – NORTHRUP – Prix Nobel –
    cristallisation de protéines. BEHRING – ROUX – antitoxines.
    • XX
    DRECHSLER – FISHER – hydrolyse acide des protéines = polymères
    d’acides aminés – liaison peptidique. MICHAELIS – SÖRENSEN –
    notion de pH. Electrophorèse – pHi. SVEDBERG 1926 –
    ultracentrifugation. LONGWORTH 1930 – TISELIUS 1936 –
    Electrophorèse en veine liquide. COHN 1946 – Fractionnement par
    solvants. WATSON – CRICK 1962 Structure de l’ADN. JEROME –
    MONOT – 1966 Fonctionnement du code génétique.
    Définition et structure
    des acides aminés
    Les acides aminés ont un motif structural
    commun

    NH2

    R C COOH
    C : carbone α

    R : Chaîne latérale
    H
    20 acides aminés sont fondamentaux

    Aminoacide Abréviations 3 lettres Symbolisation 1 lettre


    Alanine Ala A
    Arginine Arg R
    Asparagine Asn N
    Acide aspartique Asp D
    Cystéine Cys C
    Glutamine Gln Q
    Acide glutamique Glu E
    Glycocolle ou glycine Gly G
    Histidine His H
    Isoleucine Ile I
    Leucine Leu L
    Lysine Lys K
    Méthionine Met M
    Phénylalanine Phe F
    Proline Pro P
    Sérine Ser S
    Thréonine Thr T
    Tryptophane Trp W
    Tyrosine Tyr Y
    Valine Val V
    Les 20 acides aminés fondamentaux
    se regroupent en 4 classes
    Classification selon la polarité de leurs chaînes latérales (à pH 7)

    * Chaînes latérales non polaires = HYDROPHOBES


    Alanine, Isoleucine, Leucine, Méthionine, Phénylalanine, Proline,
    Tryptophane, Valine

    * Chaînes latérales polaires mais non chargées = HYDROPHILES


    Asparagine, Cystéine, Glutamine, Glycocolle, Sérine, Thréonine, Tyrosine

    * Chaînes latérales chargées négativement = ACIDES


    Acide aspartique, Acide glutamique

    * Chaînes latérales chargées positivement = BASIQUES


    Arginine, Histidine, Lysine
    Chaînes latérales
    non polaires

    Groupt Phényl

    Groupt indole

    Groupt pyrrolidine
    Chaînes latérales polaires
    mais non chargées

    Groupt sulfhydryle

    Groupt phénol
    Chaînes latérales chargées
    négativement
    Chaînes latérales chargées
    positivement

    Groupt guanidine

    Groupt imidazole
    Les acides aminés essentiels

    Valine - leucine - isoleucine -


    méthionine - thréonine - lysine -
    phénylalanine - tryptophane

    doivent être apportés


    impérativement par l’alimentation
    La plupart des acides aminés sont fabriqués à
    partir de composés présents dans l’organisme

    NE SAIT PAS FAIRE :


    Les acides aminés dans les protéines
    peuvent subir des retouches

    Protéines contractiles

    Collagène

    Protéine de la coagulation

    TRH
    Propriétés physicochimiques des
    acides aminés
    Stéréochimie

    • L’atome de carbone des acides aminés


    est asymétrique
    sauf

    Glycine
    Tous les acides aminés des protéines
    chez l’homme sont de la série L
    Propriétés spectrales

    • Les acides aminés absorbent dans l’ultra-violet


    UV lointain (inf. à λ: 220 nm); liaison peptique dans
    protéines
    UV λ : 280 nm = phénylalanine, tyrosine, tryptophane
    Ionisation

    • Molécules amphotères ou Zwitterions

    + H+ - H+
    COO- COO-
    NH3+ NH3+
    La titration de l’alanine
    s’effectue par paliers
    - NH3+

    Point isoélectrique
    pHi

    - COO-
    pH
    Par rajout d’équivalents OH -
    Le pHi des acides aminés
    est très variable
    pHi
    Réactivités chimiques
    des acides aminés
    Propriétés liées au (- COOH)

    Liaison peptidique
    Propriétés liées au (-NH2)
    ninhydrine

    Ninhydrine
    DFB

    PITC

    Chlorure de dansyle
    Propriétés des chaînes latérales
    Formation des ponts disulfures
    Liaison β O- glycosidique
    Liaison N glycosidique
    Séparation – Evaluation quantitative et
    qualitative

    * Détermination de la séquence des protéines


    * Recherche des A.A. dans les milieux biologiques
    Méthodes chromatographiques

    Chromatographie sur couche mince

    Partage entre 2 phases


    • Chromatographie bidimensionnelle - coloration par
    ninhydrine
    Chromatographie d’échange d’ions
    Principe :

    Sites anioniques
    Echange
    de cations
    • Exemple de chromatographie
    d’échange d’ions

    Séparation de 2 protéines A et B différentes


    en charges électriques
    • Appareillage automatique de
    chromatographie liquide haute pression
    (HPLC)
    Profil d’élution des acides aminés
    par HPLC

    Acides aminés acides et neutres Acides aminés basiques


    Méthodes électrophorétiques

    Electrophorèse horizontale sur support


    Technique d’électrochromatographie
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