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    TD6 Enzymologie Corrections

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    maryam.dellal
    Le document présente un exercice sur la catalyse enzymatique. Il s'agit de déterminer le type d'inhibition d'une molécule M sur une enzyme à partir de mesures de vitesses initiales pour différentes concentrations de substrat et de M. L'analyse des courbes de Lineweaver-Burk montre qu'il s'agit d'une inhibition non compétitive, avec une constante d'inhibition KI de 1,33 mM.

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    Module d’Enzymologie FSTT- 2020-2021

    Travaux Dirigés N 6
    SOLUTION

    Exercice N°1:

    On dispose d'une molécule M dont on veut préciser le rôle dans une réaction catalysée
    par une enzyme : Substrat + M ------> produit(s)

    On mesure la vitesse initiale de cette réaction (exprimée en nM.min-1) pour différentes


    concentrations de S, en présence ou non de la molécule M (à la concentration indiquée
    dans le tableau suivant

    [molécule M] (mM)
    [S0] (µM)
    0 1 2,84
    1 3,8 2,7 1,7
    2 6 4,2 2,6
    5 9 6,2 4,1
    10 10,5 7,7 4,8

    1/S 1V ss inhibiteur 1V inhi M1 1/V Inhib M2


    1 0.26 0.38 0.58
    0.5 0.16 0.24 0.38
    0.2 0.11 0.16 0.24
    0.1 0.095 0.13 0.21

    1. Tracer les courbes de doubles inverses pour les différentes concentrations


    de la molécule M ?

    1
    Module d’Enzymologie FSTT- 2020-2021

    2. Quels sont les valeurs de Vmax, VMapp et KMapp pour les 3 courbes ?
    Vmax = 16.66 nMmin-1
    I = 1 mM VMapp = 9.52 nMmin-1
    I = 2.84 mM VMapp = 6.3 nMmin-1
    KM = KMapp = 2.38 2uM
    3. De quel type d'inhibition s’agit-il ?
    Inhibition non competitive , car KM est constant et le Vmax diminue
    4. Calculer KI correspondant

    VMapp .[I0]
    ---------------------
    VM - VMapp
    KI = 9.52 10-9 x 1 10-3 / (16.66- 9.52 ) 10-9= 1.33 10-3 M

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