Protoporphyrinogène oxydase

Protoporphyrinogène oxydase

Monomère de PPO humaine complexée avec la FAD (rouge-vert, PDB 4IVM)

Données clés

N° EC	EC 1.3.3.4
N° CAS	53986-32-6
Cofacteur(s)	FAD

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La protoporphyrinogène oxydase (PPO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

protoporphyrinogène IX + 3 O₂  $\rightleftharpoons$  protoporphyrine IX + 3 H₂O₂.

Cette enzyme intervient à la septième étape de la biosynthèse de la protoporphyrine IX, précurseur du groupe héminique de l'hémoglobine, transporteur d'oxygène chez les animaux, et de la chlorophylle, pigment photosynthétique des plantes. Elle est présente chez tous les eucaryotes dans leurs mitochondries ; chez l'homme, elle est encodée par le gène PPOX et est exprimée dans le cœur, le cerveau, les poumons, le placenta, le foie, les muscles squelettiques, les reins et le pancréas. Des mutations du gène PPOX peuvent provoquer une maladie génétique grave, la porphyrie variegata (en).

Outre la variété mitochondriale, les plantes possèdent une isoenzyme chloroplastique. Chez les procaryotes, l'enzyme HemG des bactéries à Gram positif, absente des bactéries à Gram négatif, est apparentée à la PPO.

Notes et références

• (en) R. Poulson, « The enzymic conversion of protoporphyrinogen IX to protoporphyrin IX in mammalian mitochondria », Journal of Biological Chemistry, vol. 251, n^o 12,‎ 25 juin 1976, p. 3730-3733 (PMID 6461, lire en ligne)
• (en) R. Poulson et W. J. Polglase, « The enzymic conversion of protoporphyrinogen IX to protoporphyrin IX. Protoporphyrinogen oxidase activity in mitochondrial extracts of Saccharomyces cerevisiae », Journal of Biological Chemistry, vol. 25, n^o 250,‎ 25 février 1975, p. 1269-1274 (PMID 234450, lire en ligne)
• (en) Harry A. Dailey et Tamara A. Dailey, « Protoporphyrinogen oxidase of Myxococcus xanthus. Expression, purification, and characterization of the cloned enzyme », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, n^o 15,‎ 12 avril 1996, p. 8714-8718 (PMID 8621504, DOI 10.1074/jbc.271.15.8714, lire en ligne)
• (en) Kai-Fen Wang, Tamara A. Dailey et Harry A. Dailey,, « Expression and characterization of the terminal heme synthetic enzymes from the hyperthermophile Aquifex aeolicus », FEMS Microbiology Letters, vol. 202, n^o 1,‎ 7 août 2001, p. 115-119 (PMID 11506917, DOI 10.1016/S0378-1097(01)00296-8, lire en ligne)
• (en) A.V. Corrigall, K.B. Siziba, M.H. Maneli, E.G. Shephard, M. Ziman, T.A. Dailey, H.A. Dailey, R.E. Kirsch et P.N. Meissner, « Purification of and Kinetic Studies on a Cloned Protoporphyrinogen Oxidase from the Aerobic Bacterium Bacillus subtilis », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 358, n^o 2,‎ 15 octobre 1998, p. 251-256 (PMID 9784236, DOI 10.1006/abbi.1998.0834, lire en ligne)
• (en) G. C. Ferreira et H. A. Dailey, « Mouse protoporphyrinogen oxidase. Kinetic parameters and demonstration of inhibition by bilirubin », Biochemical Journal, vol. 250, n^o 2,‎ mars 1988, p. 597-603 (PMID 2451512, PMCID 1148896, lire en ligne)
• (en) Tamara A. Dailey et Harry A. Dailey, « Human protoporphyrinogen oxidase: Expression, purification, and characterization of the cloned enzyme », Protein Science, vol. 5, n^o 1,‎ janvier 1996, p. 98-105 (PMID 8771201, PMCID 2143237, DOI 10.1002/pro.5560050112, lire en ligne)
• (en) Fang-Sik Che, Naohide Watanabe, Megumi Iwano, Hachiro Inokuchi, Seiji Takayama, Shigeo Yoshida et Akira Isogai, « Molecular Characterization and Subcellular Localization of Protoporphyrinogen Oxidase in Spinach Chloroplasts », Plant Physiology, vol. 124, n^o 1,‎ septembre 2000, p. 59-70 (PMID 10982422, PMCID 59122, DOI 10.1104/pp.124.1.59, lire en ligne)
• (en) Tamara A. Dailey et Harry A. Dailey, « Identification of an FAD superfamily containing protoporphyrinogen oxidases, monoamine oxidases, and phytoene desaturase. Expression and characterization of phytoene desaturase of Myxococcus xanthus », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, n^o 22,‎ 29 mai 1998, p. 13658-13662 (PMID 9593705, DOI 10.1074/jbc.273.22.13658, lire en ligne)