Flaxelina
A flaxelina é unha proteína globular procariótica que forma parte dos flaxelos bacterianos e ten propiedades inmunoxénicas[1]. Moitas unidades desta proteína dispóñense formando un cilindro oco que constitúe o filamento do flaxelo bacteriano. Ten unha masa de 30.000 a 60.000 daltons. A flaxelina está presente en grandes cantidades en practicamente todas as bacterias flaxeladas ao ser o principal compoñente do flaxelo. Os flaxelos bacterianos están formados por un só tubo (non teñen a estrutura 9 + 2 de microtúbulos típica dos flaxelos eucarióticos).
Estrutura
[editar | editar a fonte]A estrutura da flaxelina é responsable da forma helicoidal do filamento flaxelar bacteriano, a cal é importante para o seu correcto funcionamento.
Os extremos amino terminal e carboxilo terminal da flaxelina forman o núcleo interno da proteína, e son responsables da capacidade da flaxelina de polimerizarse formando un filamento. A porción central da cadea proteica constitúe a superficie externa do filamento flaxelar. Aínda que os extremos da proteína son bastante similares en todas as flaxelinas bacterianas, a porción central é moito máis variable.
Resposta inmune
[editar | editar a fonte]A flaxelina estimula a resposta inmune do hóspede[2].
En mamíferos
[editar | editar a fonte]Os mamíferos teñen respostas inmunes adquiridas (respostas de células T e anticorpos) contra as bacterias flaxeladas, que se producen frecuentemente contra os antíxenos flaxelares. Algunhas bacterias poden alternar no uso de varios xenes para as flaxelinas para así evadirse da resposta inmunitaria. Os cambios que afectan aos aminoácidos 89-96 do dominio N-terminal D1 foron identificados como fundamentais para a evasión do recoñecemento polo receptor TLR5 do hóspede.[3]
A propensión da resposta inmune de actuar contra a flaxelina pode explicarse por dous feitos:
- A flaxelina é unha proteína extremadamente abondosa nas bacterias flaxeladas.
- Existe nos hóspedes un receptor inmune innato específico que recoñece a flaxelina, que é o receptor de tipo Toll 5 (TLR5).[4][5]
En plantas
[editar | editar a fonte]Ademais, nas plantas unha secuencia de 22 aminoácidos (flg22) da parte N-terminal conservada da flaxelina activa os mecanismos de defensa do vexetal. A percepción da presenza de flaxelina na planta Arabidopsis thaliana funciona a través da quinase de tipo receptor FLS2 (flagellin-sensitive-2, sensible á flaxelina-2)). As proteínas quinases activadas por mitóxeno (MAPK) actúan como compostos sinalizadores, e o tratamento con flg22 afecta a máis de 900 xenes.[6]
A preestimulación cun flg22-péptido sintético fai aumentar a resistencia contra os invasores bacterianos.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Merriam Webster dictionary Flagellin
- ↑ Ramos HC, Rumbo M, Sirard JC. Bacterial flagellins: mediators of pathogenicity and host immune responses in mucosa. Trends Microbiol. 2004 Nov;12(11):509-17. PMID 15488392
- ↑ Andersen-Nissen E, Smith KD, Strobe KL, Barrett SL, Cookson BT, Logan SM, Aderem A. Evasion of Toll-like receptor 5 by flagellated bacteria. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Jun 28;102(26):9247-52. Epub 2005 Jun 13. PMID 15956202
- ↑ Theodore S. Steiner. How Flagellin and Toll-Like Receptor 5 Contribute to Enteric Infection. Infection and Immunity. [1] Arquivado 26 de marzo de 2017 en Wayback Machine.
- ↑ Kathrani A, Holder A, Catchpole B, et al. TLR5 risk-associated haplotype for canine inflammatory bowel disease confers hyper-responsiveness to flagellin. PloS one 2012;7:e30117
- ↑ Cyril Zipfel, Silke Robatzek, Lionel Navarro, Edward J. Oakeley, Jonathan D. G. Jones, Georg Felix, Thomas Boller. Bacterial disease resistance in Arabidopsis through flagellin perception. Nature 428, 764-767 (15 April 2004) | doi:10.1038/nature02485; Received 24 December 2003; Accepted 11 March 2004. [2]
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Flagellin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
