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Lattasi

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Lattasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Forma tetramerica della lattasi, E. coli
Numero EC3.2.1.108
ClasseIdrolasi
Nome sistematico
lattosio galattoidrolasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
Lattasi
Gene
HUGOLCT LAC, LPH, LPH1
Entrez3938
LocusChr. 2 q21
Proteina
OMIM603202
UniProtP09848
Enzima
Numero EC3.2.1.108

La lattasi è un enzima della classe delle idrolasi che catalizza la reazione:

lattosio + H2O = galattosio + glucosio.

L'enzima è naturalmente prodotto, almeno nelle fasi iniziali della vita extrauterina, dai mammiferi. Dal punto di vista microbiologico è un enzima esocellulare prodotto soprattutto da Lactobacillus, Escherichia, Bacillus, Saccharomyces, Candida, Aspergillus, Penicillium, Mucor (quindi batteri lattici, muffe e lieviti). In realtà col nome di lattasi si identificano tutt'una serie di enzimi capaci di promuovere l'idrolisi; la lattosio galattoidrolasi umana è il più noto di questi.

L'enzima negli organismi superiori

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Nei mammiferi l'enzima ha localizzazione principale presso le pareti intestinali.

La diminuzione della produzione di questo enzima è associata all'intolleranza al lattosio, cioè una ridotta capacità di assorbimento e digestione del lattosio da parte dell'intestino tenue. L'enzima lattasi costituisce infatti un fattore limitante per la scissione del disaccaride lattosio e la sua produzione presenta una caratteristica evoluzione nei vari periodi della vita di mammiferi.

Lo stesso argomento in dettaglio: Intolleranza al lattosio.

La produzione di lattasi è legata all'età nella maggioranza delle popolazioni mondiali, con zone più o meno densamente colpite dalla riduzione della produzione di questo enzima, si pensa infatti che sia un risultato dei differenti stili di vita delle antiche popolazioni di cui siamo i discendenti (zone in cui l'allevamento era più o meno importante nella vita di tutti i giorni e quindi dove era più o meno frequente il latte nell'alimentazione quotidiana).

Uno dei problemi causati dalla diminuzione della produzione di questo enzima è quello indiretto della bassa assunzione di calcio, in particolare nell'età avanzata, determinata dal ridotto consumo di latte, per evitare i disturbi intestinali. È stato dimostrato che i gruppi di popolazione adulta con problemi di assorbimento di lattosio, introducono in maniera significativa meno calcio di gruppi di coetanei con assenza di questo disturbo.

Alcuni recenti esperimenti inducono a ritenere che moderati apporti di lattosio in persone con carenza di produzione dell'enzima lattasi (7 g /24 h) non indica i sintomi gastrointestinali tipici della carenza di questo enzima, ma che anzi, funzionino a volte come una sorta di "rieducatore" per il corpo stimolandolo ad aumentare di nuovo la produzione dell'enzima [senza fonte].

Impieghi: idrolizzare il lattosio e rimuoverlo da preparati a base di latte al fine di ridurre:

• disturbi intestinali negli individui privi di lattasi;

• la formazione di cristalli di disaccaride nelle ghiacciate.

  • (EN) Lorenz-Meyer, H., Blum, A.L., Haemmerli, H.P. e Semenza, G. A second enzyme defect in acquired lactase deficiency: lack of small-intestinal phlorizin-hydrolase. Eur. J. Clin. Invest. 2 (1972) 326–331. Entrez PubMed 5082068
  • (EN) Ramaswamay, S. e Radhakrishnan, A.N. Lactase-phlorizin hydrolase complex from monkey small intestine. Purification, properties and evidence for two catalytic sites. Biochim. Biophys. Acta 403 (1975) 446–455. Entrez PubMed 810166
  • (EN) Schlegel-Haueter, S., Hore, P., Kerry, K.R. e Semenza, G. The preparation of lactase and glucoamylase of rat small intestine. Biochim. Biophys. Acta 258 (1972) 506–519. Entrez PubMed 5010299
  • (EN) Skovbjerg, H., Norén, O., Sjöström, H., Danielsen, E.M. e Enevoldsen, B.S. Further characterization of intestinal lactase/phlorizin hydrolase. Biochim. Biophys. Acta 707 (1982) 89–97. Entrez PubMed 6814489
  • (EN) Skovbjerg, H., Sjöström, H. e Norén, O. Purification and characterization of amphiphilic lactase-phlorizin hydrolase from human small-intestine. Eur. J. Biochem. 114 (1981) 653–661. Entrez PubMed 6786877

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