AMINOACIDOS

 2do TEMA DE BIOQUIMICA
Dr. Gonzalo Rojas Del pozo

 Aminoácidos, péptidos, proteínas.
 Hemoglobina, mioglobina
 Anemia de células falciformes.
 Intoxicación por CO.
 Mal de altura.
 Hiperventilación con ansiedad(histeria)
 Metahemoglobinemia.
 Enzimas, conceptos generales. Inhibición,
activación y regulación.
 Análisis enzimático para diagnostico
Pancreatitis.
Intolerancia a la lactosa.
LOS AMINOÁCIDOS
Son micromoléculas formadas por la unión de un grupo funcional
ácido (COOH) o grupo carboxilo y, otro grupo funcional amino (-NH 2)
a un carbono terminal (carbono alfa) .
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: 1.- Estados de ionización
Los aminoácidos presentan distintos estados

de ionización dependiendo del pH:
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: ser compuestos ÁCIDOS
Cuando el pH es ácido, en el medio abundan los
protones y todos los grupos funcionales están
“saturados” de H+: la carga del aminoácido (sin tener
en cuenta el radical) es (+)
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: ion dipolar
A medida que el pH se va neutralizando, la [H+] va
disminuyendo y el/los grupos ácidos van perdiendo primero los
protones, conservándolos el grupo amino (básico).
El aminoácido adquiere el estado de ion dipolar, con dos
extremos con cargas opuestas.
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: básicos
Cuando la [H+] se hace mínima, el medio adquiere
carácter básico. En este punto, el grupo amino
pierde un H y el aminoácido adquiere carga (-)
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: 2.- fisico-químicas
Los aminoácidos tienen una serie de
propiedades físico-químicas
derivadas de su carácter de
molécula cargada:
•Solubilidad alta en disolventes
polares.
• Puntos de fusión elevados
(>200ºC), ya que las atracciones
iónicas fuertes hacen que tiendan a
cristalizar.
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: 3.- punto isoelectrico
El punto
isoeléctrico de un
aminoácido es el
pH en el cuál el
aminoácido no
tiene carga neta.
(estado de ion
dipolar) y no migra
en un campo
eléctrico.
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS: punto isoelectrico
El punto
isoeléctrico se
calcula como la
semisuma de los
pK1 y pK2 que
originan una
especie iónica con
carga neta 0
PROPIEDADES DE LOS
 Cálculo del pI en aminoácidos dicarboxílicos: ejemplo Aspártico

H+ H+ H+
+
NH3 – CH -COOH +
NH3 – CH – COO -
+
NH3 – CH - COO - NH2 – CH - COO -
CH2 pKa= 2,09 CH2 pKR= 3,86 CH2 pKb= 9,82 CH2
COOH COOH COO - COO -
Asp+ Asp+/- Asp- Asp 2-
pKa+ pKR 2,09+ 3,86

pI = 2
= 2
= 2,975
pH
+ -
PROPIEDADES DE LOS
 Cálculo del pI en aminoácidos dibásicos: ejemplo Lisina
H+ H+ H+
+
NH3 – CH -COOH +
NH3 – CH – COO - NH2– CH - COO - NH2 – CH - COO -
(CH2)4 pKa= 2,18 (CH2)4 pKb=8,95 (CH2)4 pKR= 10,53 (CH2)4

+
NH3 +
NH3 +
NH3 NH2
Lys2+ Lys+ Lys+/- Lys -
pKb+ pKR 8,95+ 10,53

pI = 2
= 2
= 9,74
7
pH
+ -
PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS:
3.-propiedades espaciales
Todos los aminoácidos (menos glicina)

presentan el carbono  asimétrico, con lo
que existirán 2n isómeros ópticos.
 Por similitud con el gliceraldehído, se
denominan D-aminoácidos si tienen el
grupo NH2 a la derecha y L si esta a la
izda.
Los L-aminoácidos son los mas
abundantes.
Los D aminoácidos solo existen en
algunas bacterias y ciertos antibióticos.
(D-ala)
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:
4.- absorción de luz ultravioleta
 Los aminoácidos
presentan una
absorbancia de
radiación máxima
a 280 nm.
 La absorción es
proporcional a la
concentración.
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS:
• PROTEICOS (20)
•NO PROTEICOS (mas de 300)
•ESENCIALES (formados en el cuerpo)
•NO ESENCIALES (administrados por la dieta)
•CON CARGA (+ o -) a diferente pH
•POLARES ( con capacidad de moverse hacia un polo (+ o -)
•SEGUN SU “R” o CADENA LATERAL (alifático, aromático, con
azufre, con alcohol, acido, básico, imino, etc)
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS PROTEICOS
•
NO POLARES (NP). HIDRÓFOBOS
• POLARES SIN CARGA
•POLARES CON CARGA NEGATIVA
(P+) (DICARBOXÍLICOS)
•POLARES CON CARGA POSITIVA (P-)
(DIAMINADOS)
• AMINOACIDOS ESENCIALES
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
PROTEICOS
Aminoácidos
esenciales
poco frecuentes
En la elastina
NO FRECUENTES
En proteínas musculares
NO FRECUENTES
En el colágeno
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
 No forman parte de proteínas, sino que

aparecen solubles, como intermediarios
metabólicos o formando parte de las paredes
bacterianas.
 Son  o-aminoácidos
con conformación D o L (D-Ala, D-Ser)
Es un precursor del ácido pantoténico (vitamina B5) que interviene como

componente del coenzima A y de otras moléculas importantes.
Juega un papel muy importante en el funcionamiento del metabolismo celular y del
sistema nervioso e inmunitario
Es un neurotransmisor central inhibidor, el más abundante del cerebro, estando

presente entre el 25-40% de las sinapsis cerebrales, se sintetiza a partir del Glu.
Son intermediarios en el ciclo

metabolismo
de la urea,
de en
los la
aminoácidos
síntesis de Argininina
DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS
De la Arginina
Son factores de
crecimiento de
muchos
microorganismos
y estabilizan las
estructuras de
ribosomas, virus
y ADN en muchos
organismos
De la Glicina
• Creatinina: almacenamiento de fosfatos
energéticos.
• Ácido glicocólico y taurocólico: SALES
BILIARES (Emulsión de las grasas)
De la Histidina:
Histamina: Vasodilatador;
neurotransmisor cerebral vinculado a
las emociones
De la Serina:
Forma fosfolipidos de
membrana(fosfatidilserina)
y a la esfingosina: que da
lugar a los esfingolípidos
De la Tirosina:
La DOPA que se
encarga del control y
coordinación el
movimiento, del tono
muscular y de la
postura.
La L-Dopa se usa en
lugar de la dopamina,
al ser un precursor de
aquella, ya que puede
atravesar la barrera
hematoencefálica.
De la Tirosina:
Dopamina:
Es un neurotransmisor
cerebral que cuando falta
se relaciona con la
enfermedad de
Parkinson (en la que se
destruyen las neuronas
dopaminérgicas)
Y con La esquizofrenia,
cuando hay un exceso de
actividad dopaminérgica
en el cerebro.
De la Tirosina:
Adrenalina
(epinefrina):
Es una hormona de
la corteza
suprarrenal que se
libera ante
situaciones de estrés
e induce las mismas
respuestas que la
noradenalina.
De la Tirosina:
Noradrenalina
(norepinefrina):
Es un
neurotransmisor del
sistema nervioso
simpático,
relacionado con las
respuestas a
situaciones de alerta,
aceleración del ritmo
cardíaco,
broncodilatación y
subida de la tensión
arterial.
De la Tirosina:
Opiáceos: morfina y heroína
• La morfina es un alcaloide (sustancia
nitrogenada alcalina derivada de aminoácidos)
aislada de la adormidera (Papaver somniferum)
en 1805 y es usada como analgésico y
anestésico y como droga inhibidora del sistema
nervioso central, con un gran carácter adictivo.
• La heroína es el derivado sintético obtenido por
primera vez por Bayer, en 1898, mediante la
acetilación de la morfina, para ser usado ¡como
antitusígeno no adictivo!
De la Tirosina:
La mescalina que es un alcaloide natural extraído del
cactus peyote y tiene gran capacidad de provocar
Alucinaciones
De la tirosina :
Hormonas tiroideas implicadas en el crecimiento y
ritmo metabólico
De la Tirosina:
Anfetamina
Es una droga sintética que actúa como
estimulante del sistema nervioso y como
anoréxico y que se sintetizó buscando un
sustituto ¡del antiasmático natural efedrina!
Del Triptófano:
La serotonina o 5Ht que es un vasoconstrictor y
neurotransmisor vinculado a la percepción
sensorial
Del Triptófano:
Hormona de crecimiento vegetal
Del Triptófano:
Molécula encargada de la pigmentación y de la

regulación de los ciclos circadianos (día-noche)
PEPTIDO-POLIPEPTIDO
 Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de

un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).
 Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de
AA es mayor, se habla de proteínas.
 En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por
más de 1000 AA.
 LA DIFERNCIA ENTRE UN POLIPEPTIDO Y UNA PROTEINA ESTA
EN EL PESO MOLECULAR – DE 8000 D O + DE 8000 D
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS
 AGENTES VASOACTIVOS.- Angiotensina II,
bradiquinina.
 HORMONAS.- Oxitocina, Vasopresina,
Somatostatina, Insulina y Glucagón.
 NEUROTRANSMISORES.- Encefalinas , b-
endorfina y sustancia P .
 ANTIOXIDANTES.- El glutatión es un
tripéptido que actúa como antioxidante
celular.
Síntesis de proteínas
CLASIFICACIÓN DE UNA PROTEINA
SEGÚN SU ESTRUCTURA
 PRIMARIA.- Secuencia de
A.A. determinada por el
código genético, lineal y es la
que determina la función y
estructura de una
determinada proteína,
presenta enlaces peptídicos.
 SECUNDARIA.- Es
en plegamiento de
la estructura
primaria, presenta
enlaces débiles
además del
peptídico.
 TERCIARIA.-
Resulta del
ensamblaje de la
estructura
secundaria, es
Globular.
 CUATERNARIA.-
Globular , pero con
la unión de dos o
mas cadenas
polipeptídicas.
DESNATURALIZACION PROTEICA
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS SEGÚN SU
FUNCIÓN
26 funciones diferentes
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
SEGUN SU FUNCION
Estructurales:
Colágeno
Elastina
Queratina
alfa queratina
El colágeno es
COLAGENO la proteína mas
abundante del cuerpo.
Hay varios
tipos de colágeno cada
uno determinados
genéticamente .
Se encuentran en
la piel, cornea,
tendones, huesos, etc
Triple hélice –alfa,

estas cadenas son
muy ricas en glicina,
prolina y lisina (hidroxi)
ELASTINA
ELASTINA
La elastina es una proteína del tejido

conjuntivo con funciones estructurales.
Está formada por una cadena

de aminoácidos con dos regiones:
una hidrofóbica constituida por los
aminoácidos apolares val, pro, y gli, y
otra hidrofílica con los aminoácidos lis y ala,
formando estructuras de tipo hélice alfa.
La región hidrofóbica es la que confiere la

elasticidad característica a la elastina.
QUERATINA
Proteína con estructura

fibrosa muy rica
en azufre, que constituye
el componente principal
que forman las capas más
externas de la epidermis
también del pelo y uñas.
QUERATINA
Proteína con estructura

fibrosa muy rica
en azufre, que constituye
el componente principal
que forman las capas más
externas de la epidermis
también del pelo y uñas.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU FUNCIÓN
 PLASMÁTICAS:
Albumina, Inmunoglobulinas, fibrinógeno,
ceruloplasmina, ferritina, etc, etc
ALBUMINA proteína de transporte, coloidal, de 58 KD
 Mantiene la presión oncótica.

 Transporta hormonas tiroideas.
 Transporta hormonas liposolubles.
 Transporte ácidos grasos libres.
 Transporte bilirrubina no conjugada.
 Transporte muchos fármacos y drogas.
 Unión competitiva con iones de calcio.
 Control del pH.
 Funciona como un transportador de la sangre
y lo contiene el plasma
INMUNOGLOBULINAS
TRANSFERRINA, FERRITINA Y
CERULOPLASMINA
 La transferrina es la
proteína transportadora
específica del hierro en
el plasma.
 Ferritina es la proteína
almacenadora de hierro,
tiene de peso 21 KD
 La ceruloplasmina
transporta más del 95%
del cobre en el plasma
FIBRINÓGENO
El fibrinógeno es una proteína soluble
del plasma sanguíneo precursor de la fibrina.
Es responsable de la formación de los coágulos
de sangre
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU FUNCIÓN
 GLOBULARES:
Hemoglobina, Mioglobina, enzimas.

Métodos de purificación o aislamiento y
análisis de las proteínas
- Precipitación salina.
- Diálisis.
- Filtración en gel
- Electroforesis en gel de poliacrilamida SDS
DIFERENCIA ESTRUCTURAL ENTRE
LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
-La proteína Hemoglobina esta contenida en los
eritrocitos ( 75 %) y fija como máximo 220 ml de Oxigeno
por litro ó 70 veces la cantidad físicamente disuelta.
-La Hb transporta el oxigeno desde los pulmones hacia

los tejidos y el anhidrido carbónico (CO2) desde los
tejidos hacia los pulmones (carboxihemoglobina) .
- La Hb tiene una porción proteica y un grupo prostético

(no proteico ) que es el Hem .
-El Hem es un porfirina que se forma a partir de glicina

y Succinil Coa.
- Da lugar a una estructura con 4 pirroles o tetrapirrolica
con el Fe al centro
HEMOGLOBINA.
En la figura se ve la
estructura tridimensional de
la desoxihemoglobina con
una molécula unida de
2,3-bisfosfoglicerato (azul
oscuro). las dos
subunidades αlfa están
coloreadas en los tonos más
oscuros de verde y azul, las
dos subunidades β en los
tonos más claros de verde y
azul, y los grupos
prostéticos hem en color
rojo.
CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES
HEM (porfirina, 4 pirroles, fe al centro)
El grupo hem es un grupo prostético

que forma parte de diversas
proteínas, (hemoproteinas)entre las
que destaca la hemoglobina.
Su función principal es la de
almacenar y transportar oxigeno
molecular de los pulmones hacia
los tejidos .
Los grupos hemo son los

responsables del color rojo de
la sangre.
HEMOGLOBINA
-La oxidación del hierro de Fe 2 a Fe 3 da lugar a la

metahemoglobina (1-2 %)que no se une o muy poco al
oxigeno .
-De los 6 sitios de coordinación del hierro de la Hb cuatro

están ocupados por el tomos de nitrógeno del anillo pirrolico
de la porfirina que la contiene y el quinto por un nitrógeno
de la histidina (His proximal) o His F8
El sexto coordina con el Oxigeno y forma la oxiHb y con H2O

en la desoxihemoglobina
AFINIDAD DE LA Hb CON EL OXIGENO ó al CO.
Ángulos para la unión de oxígeno y monóxido de carbono (CO) al hierro hem

de la hemoglobina.
La histidina E7 distal obstaculiza el enlace de CO en el ángulo preferido (90°) al

plano del anillo hem.
Se muestra como la histidina F8
y sus residuos asociados son
llevados junto con el átomo de
hierro
El átomo de hierro se mueve

hacia el plano del hem en el
momento de la oxigenación.
.
ESTADOS DE LA HEMOGLOBINA I
 Estado R------- Hb cargada de O2 ---- Fe+2
 Estado T--------Hb sin O2 (desoxi)------ Fe+3
Estados……..
-La Hb puede adoptar dos estados conformacionales que se describen
como la forma R (relajada o con enlaces hidrogeno rotos ) y la T o Tensa por
la presencia de los enlaces de hidrogeno.
- La forma T tiene una afinidad mucho menor por el Oxigeno que la forma R
- Si el O2 se fija a una de las subunidades en la conformacionT se produce
un cambio local que debilita la unión entre ambas.
-Con el aumento de la presión de O2, cada vez pasan mas moléculas a la
forma R debido a la cinética de cooperación entre las subunidades.
-La afinidad por el O2 aumenta en la medida que aumenta la concentración

de O2 es decir describe una curva de saturación que es sigmoidea
ESTADOS………..
-Elequilibrio entre las formas R y T es afectada por diversos

efectores alostéricos.
-Los efectores alostericos mas importantes son :

El CO2, H y el 2,3
Bifosfoglicerato BFG (formado del 1,3 BFG de la glucolisis)
-El BFG se une a la desoxiHb y aumenta la liberación de O2

-Produce desplazamiento de la curva hacia la derecha.
-En forma idéntica actúan el H y el CO2 .
-La influencia sobre la posición de la curva en relación al

Co2, H y O2 se conoce como efecto Bohr
Curvas de unión a oxígeno de la hemoglobina y la mioglobina.
La tensión de oxígeno arterial es de alrededor de 100 mm Hg; la tensión de
oxígeno venoso mixto es de casi 40 mm Hg; la tensión de oxígeno capilar
(músculo activo) es de cerca de 20 mm Hg, y la tensión de oxígeno mínima
requerida para la citocromo oxidasa es de cerca de 5 mm Hg.
 Curva de saturación de la Hb con el oxigeno y
desviación de la misma a la derecha o izquierda
Durante la transición de la forma T a la forma R de la hemoglobina, el
par de subunidades α2β2 (verde) rotan 15° respecto al par de
subunidades α1β1 (amarillo).
El eje de rotación es excéntrico y el par α2β2 también se desvía un poco

hacia el eje.
En la representación, el par α1β1 de color café claro se muestra fijo,

mientras que el par α2β2 de subunidades verde se desvía y rota.
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EL EFECTO BOHR.
El dióxido de carbono generado
en tejidos periféricos se combina
con agua para formar ácido
carbónico, el cual se disocia en
protones y iones de bicarbonato.
La desoxihemoglobina actúa
como un amortiguador al unir
protones y llevarlos a los
pulmones. En estos últimos, la
captación de oxígeno por la
hemoglobina libera protones que
se combinan con el ion
bicarbonato; ello forma ácido
carbónico, que cuando se
deshidrata mediante la
anhidrasa carbónica se convierte
en dióxido de carbono, que
entonces se exhala.
Hemoglobina y el transporte de CO2
-El 5 % del CO2 liberado en los tejidos se une en forma covalente
a la terminal N de la Hb y es transportado como Carbamino-
hemoglobina.
-Alrededor del 90 % del CO2 se transforma en Bicarbonato

(HCO3) mas soluble. En el pulmón este se regenera en CO2.
-ElHCO3 se intercambia con CL por un mecanismo antiportador

de la membrana del eritrocito.
--Launión del,O2 a la Hb es controlada por los iones de H (pH)

--Las altas concentraciones de CO2 en los tejidos aumentan la
concentración de H y disminuyen asi la afinidad de la Hb por el
O2 y aumentan la liberación de O2.
-El equilibrio entre CO2 y HCO3 esta dado por la presencia de la

anhidrasa carbónica
TIPOS DE HEMOGLOBINA
 Hemoglobina A o HbA, también llamada hemoglobina del
adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el
97 % de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos
globinas alfa y dos globinas beta.
 Hemoglobina A2: Representa menos del 2,0 % de la

hemoglobina después del nacimiento. Está formada por
dos globinas alfa y dos globinas delta.
 Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente, esta

presente en la anemia de células falciformes.
 Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas

alfa y dos globinas gamma. No tiene efecto Bohr
TIPOS DE………….
 Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene
el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado).
Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se
produce por una enfermedad congénita en la cual hay
deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima
encargada de mantener el hierro como Fe(II) o por la
acción de farmacos
 Hemoglobina glucosilada: HbA1c

A pesar de que se encuentra normalmente presente
en la sangre en baja cantidad, en patologías como la
DIABETES se ve aumentada. Es el resultado de la
unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.
TIPOS……
 Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina
que esta unida al oxígeno. (Hb+O2)
 Carbaminohemoglobina: se refiere a la
hemoglobina que ha unido CO 2. (Hb+CO2).
 Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de

la unión con el CO.
Este presenta una afinidad 210 veces mayor que
el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este
fácilmente y produce hipoxia tisular. (Hb+CO).
PATOLOGÍAS RELACIONADAS CON
LA HEMOGLOBINA
O HEMOGLOBINOPATIAS
- Anemia .
- Anemia de células falciformes
- Talasemias
- Metahemoglobinemia
- Intoxicación por Monóxido de Carbono
MIOGLOBINA
-
MIOGLOBINA
- Es una proteína muscular que almacena oxigeno.

- Es una hemoproteina que contiene un solo grupo Hem
- La afinidad de la Mioglobina por el Oxigeno es mucho
mas alta que la de la Hemoglobina
--Libera su Oxigeno cuando la PO2 baja a menos de 5
mm de Hg
-Tiene una curva de saturación de O2 que no es
sigmoidea (es hiperbólica)
- Posee solo estructura 1aria, 2aria y 3aria, no así

cuaternaria . Esta formada por una cadena de
aminoácidos que se enrollan en forma de hélices (8) .
MIOGLOBINA
ESTRUCTURA Y FUNCION
 Se encuentra en el
músculo.
 Monomérica
 Almacena oxigeno.
 Tiene un solo Hem.
 Tiene mayor afinidad por

el oxigeno en relación a
la Hb.
LLC
ENZIMAS
LLC
ENZIMAS
ENZIMAS
LLC
LLC
ENZIMAS
- Son proteínas con actividad catalítica ( 2 % no proteínas o
llamadas ribosimas. RNAasa)
- Llamados también catalizadores biológicos
- Tienen estructura 1aria, 2daria, 3eria y algunas cuaternarias
- Hay mas de 3000 enzimas diferentes
- El subfijo que las identifica es ASA o tienen nombre propio
- Aceleran la velocidad de las reacciones. ( disminuyen energía
libre de activación)
- Son determinadas genéticamente .
- Pueden ser inducidas o Inhibidas .
- Tiene una T1/2 cada una independiente
- Se clasifican en 6 grupos por al mecanismo de acción que
invocan
ENZIMAS
-Las enzimas incrementan la velocidad de la reacción
en un tiempo determinado .
-Un catalizador disminuye la energía de activación
de una reacción
-Los catalizadores transforman las moléculas (ejem
la catalasa transforma por segundo cien millones de
moléculas de H2 O2
ENZIMAS
- La velocidad se mide por cambios de
concentración de los substratos con el tiempo o la
aparición del producto. ( Vmax—Km--Vmax ½)
-La actividad de las enzimas es especifica tanto de
acción como de substrato.
-Catalizan solo la degradación de un tipo de enlace
siempre y cuando el substrato sea el correcto.
- Pueden actuar a la vez en varios substratos
Representación de una enzima en la presencia de una
concentración de sustrato que está por debajo de Km (A), a una
concentración igual a Km (B),
y a una concentración bastante por arriba de Km (c).
Los puntos A, B y C corresponden a esos puntos .
CINETICA ENZIMATICA
-En ausencia de una enzima la velocidad de la
reacción es proporcional a la concentración
del substrato.
-La reacción con enzimas ocurre de la
siguiente manera :
1.-. La E que posee
un sitio activo se une al substrato
2.-Se produce un
equilibrio químico y se forma el complejo
enzima-substrato. (E-S)
3.- Sobreviene la reacción y aparece el
producto.
La enzima queda intacta
NO se modifica
..CINETICA ENZIMATICA
-La constante de Michelis (K) describe la
situación de equilibrio de la reacción.
-La ecuación de Michelis Menten nos explica
la dependencia de la concentración de
substrato para que aparezca el producto. en
la cual la velocidad inicial alcanza la mitad
de la velocidad máxima
- La ecuación contiene parámetros que
describen las propiedades de la enzima .
Gráfico del doble recíproco o de
lineweaver-burk
de 1/vi en contraposición con 1/[S] usado
para evaluar la Km y Vmáx.
FACTORES QUE AFECTAN
LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
- La temperatura.
- La presión del medio acuoso
- El valor del pH del medio
- La fuerza iónica.
- La concentración de
substratos.
- La concentración de enzima
- Cofactores metálicos
- Coenzimas .
- Inhibidores Enzimáticos
- Activadores Enzimáticos
INHIBIDORES ENZIMATICOS
- Reversibles
- Irreversibles
- Competitivos
( aumenta Km )
- No competitivos ( baja V max, km
constante) - Acompetitivos
(baja Km y Baja Vmax)
- Alostericos
LLC
LLC
LLC
LLC
- ALOSTERICOS
- ALOSTERICOS
ENZIMAS
LAS 6 CLASES PRINCIPALES SON:

1.-Oxidorreductasas
2.-Transferasas .
3.-Hidrolasas.
4.-Liasas
5.-isomerasas
6.-ligasas o sintetasas
LLC
LLC
LLC
LLC
CONCEPTOS
RELACIONADOS CON
ENZIMA
Holoenzimas .
Isoenzima
Apoenzima .
Coenzimas .
Grupòs prosteticos.
Cofactores metalicos
COENZIMAS
Se clasifican de diferentes maneras :
1.- Transferidoras redox o que

transfieren electrones o equivalentes
reductores .
2.- Transferidoras de grupo NO redox .
3.- Coenzimas solubles. (se unen a

la enzima como substrato, experimentan
transformación química y son liberados
nuevamente, la forma de la coenzima
se regenera en una
segunda reacción
independiente).
4.- Grupos prostéticos (grupos que no se separan de la

enzima durante la reacción).
COENZIMAS
REDOX
1.- NAD y NADP

2.- FMN
3.- FAD
4.- Ubiquinona o Coenzima Q
5.- Acido ascorbico
6.- Lipoamida
7.- Centro Hierro-azufre
8.- Hemo
Intoxicación por monóxido de
carbono.
MAL DE ALTURA.
Mal de altura.
Mal de altura.
Mal de altura.
Mal de altura.
Mal de altura.
LLC
GRACIAS
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 2do TEMA DE BIOQUIMICA

Dr. Gonzalo Rojas Del pozo

Los aminoácidos presentan distintos estados

 Cálculo del pI en aminoácidos dicarboxílicos: ejemplo Aspártico

Asp+ Asp+/- Asp- Asp 2-

pKa+ pKR 2,09+ 3,86

 Cálculo del pI en aminoácidos dibásicos: ejemplo Lisina

(CH2)4 pKa= 2,18 (CH2)4 pKb=8,95 (CH2)4 pKR= 10,53 (CH2)4

Lys2+ Lys+ Lys+/- Lys -

pKb+ pKR 8,95+ 10,53

Todos los aminoácidos (menos glicina)

 No forman parte de proteínas, sino que

Es un precursor del ácido pantoténico (vitamina B5) que interviene como

Es un neurotransmisor central inhibidor, el más abundante del cerebro, estando

Son intermediarios en el ciclo

Molécula encargada de la pigmentación y de la

 Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de

Triple hélice –alfa,

La elastina es una proteína del tejido

Está formada por una cadena

La región hidrofóbica es la que confiere la

Proteína con estructura

Proteína con estructura

 Mantiene la presión oncótica.

Hemoglobina, Mioglobina, enzimas.

-La Hb transporta el oxigeno desde los pulmones hacia

- La Hb tiene una porción proteica y un grupo prostético

-El Hem es un porfirina que se forma a partir de glicina

El grupo hem es un grupo prostético

Los grupos hemo son los

-La oxidación del hierro de Fe 2 a Fe 3 da lugar a la

-De los 6 sitios de coordinación del hierro de la Hb cuatro

El sexto coordina con el Oxigeno y forma la oxiHb y con H2O

Ángulos para la unión de oxígeno y monóxido de carbono (CO) al hierro hem

La histidina E7 distal obstaculiza el enlace de CO en el ángulo preferido (90°) al

El átomo de hierro se mueve

-La afinidad por el O2 aumenta en la medida que aumenta la concentración

-Elequilibrio entre las formas R y T es afectada por diversos

-Los efectores alostericos mas importantes son :

-El BFG se une a la desoxiHb y aumenta la liberación de O2

-En forma idéntica actúan el H y el CO2 .

-La influencia sobre la posición de la curva en relación al

El eje de rotación es excéntrico y el par α2β2 también se desvía un poco

En la representación, el par α1β1 de color café claro se muestra fijo,

-Alrededor del 90 % del CO2 se transforma en Bicarbonato

-ElHCO3 se intercambia con CL por un mecanismo antiportador

--Launión del,O2 a la Hb es controlada por los iones de H (pH)

-El equilibrio entre CO2 y HCO3 esta dado por la presencia de la

 Hemoglobina A2: Representa menos del 2,0 % de la

 Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente, esta

 Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas

 Hemoglobina glucosilada: HbA1c

 Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de

- Es una proteína muscular que almacena oxigeno.

- Posee solo estructura 1aria, 2aria y 3aria, no así

 Tiene un solo Hem.

 Tiene mayor afinidad por

LAS 6 CLASES PRINCIPALES SON:

1.- Transferidoras redox o que

2.- Transferidoras de grupo NO redox .