288496840-A ÁGUA COMO SOLVENTE e AMINOÁCIDOS

A ÁGUA COMO SOLVENTE
Solubilidade = Interação soluto / solvente

Água = solvente universal - maior quantidade de solventes
Semelhante dissolve semelhante polar X polar (H2O)
não-polar X não-polar (óleo)
Polar – hidrofílicos Não-polar – hidrofóbicos
Os solventes polares enfraquecem as forças de atração entre

íons de carga oposta (NaCl H2O Na+ + Cl- )
Um íon imerso em um solvente polar atrai as extremidades da
carga oposta dos dipolos do solvente. Íons solvatados
(água – hidratados).
Na+ Cl-
A maioria das moléculas biológicas possui segmentos polares

e apolares – anfifílicas ou anfipáticas. Estas tendem a formar
agregados ordenados estruturalmente: as MICELAS.
As micelas são estáveis pelo efeito hidrofóbico. H 2O exclui
grupos hidrofóbicos.
Importância biológica = membranas celulares – bicamada com
propriedades físicas e químicas semelhantes.
PROPRIEDADES QUÍMICAS DA ÁGUA
H2O – ambiente intra e extracelular; determina o comportamento de

outras moléculas em solução.
A) IONIZAÇÃO DA ÁGUA
A água é uma molécula neutra com tendência a ionizar-se:
H2O H+ + OH-
Equação – constante de dissociação (K):

K = [H+] [OH-]
[H2O]
B) QUÍMICA ÁCIDO-BASE
Os íons H+ + OH- são FUNDAMENTAIS para as reações
bioquímicas. Moléculas biológicas (proteínas e ácidos nucléicos)
possuem grupos que agem como ácidos ou bases, que influenciam
no pH. Estes são essenciais para o entendimento do papel biológico
de muitas moléculas.
C) TAMPÕES
Soluções elaboradas a partir de um ácido fraco com sua base
conjugada sob a forma de um sal para manter o pH constante.
Ex.: H2CO3/ HCO3-; NH4+/NH3.
O sistema biológico regulado por tampão mais conhecido é o

tamponamento do sangue, que mantém o pH sangüíneo em torno de
7,4. Principais tampões do sangue: fosfato, proteínas e bicarbonato.
AMINOÁCIDOS
A) CARACTERÍSTICAS GERAIS
São as unidades fundamentais das proteínas. As proteínas são
formadas basicamente por 20 aminoácidos essenciais. Podem
aparecer outros aminoácidos em alguns tipos de proteínas.
B) ESTRUTURA QUÍMICA GERAL
Os 20 aminoácidos essenciais têm características estruturais
em comum:
- Carbono central quase sempre assimétrico (4 ligantes
diferentes;
- Nas proteínas encontramos apenas L-aminoácidos
(grupamento ácido na esquerda).
Ligados ao C central encontramos:
 Grupamento carboxila (ácido);
 Grupamento amina (base);
 Átomo de hidrogênio
 Um radical “R” (variável)
O radical “R” diferencia um aminoácido do outro (cadeia lateral).
NH2 NH2
HO
C C R = HOOC C R
O
H H
Radical “R” – polaridade e grau de ionização dos aminoácidos
C) CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

São classificados segundo a polaridade do radical “R”:
1. Aminoácidos com radical “R” apolar:
Radical “R” geralmente apenas C e H. São todos hidrofóbicos:
 Alanina
 Glicina
 Valina
 Leucina
 Isoleucina
 Prolina
 Fenilalanina
 Triptofano
 Metionina
2. Aminoácidos com radical “R” polar não carregado:
Radicais contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida.
São todos hidrofílicos:
 Serina – “R” com função álcool
 Treonina - “R” com função álcool
 Cisteína - “R” = radical sulfidrila
 Tirosina - “R” com grupamento fenol
 Aspargina - “R” com função amida
 Glutamina - “R” com função amida
3. Aminoácidos com radical “R” polar carregado:

Aminoácidos diamino e monocarboxílicos:
 Lisina
 Arginina
 Histidina
4. “R” carregado negativamente:
Aminoácidos monoamino e dicarboxílicos:
 Ácido aspártico
 Ácido glutâmico
D) AMINOÁCIDOS EM SOLUÇÃO AQUOSA

Têm caráter anfótero: em solução aquosa tanto ácido como
base. grupamento carboxila: em meio aquoso, perde próton:
NH2 NH2
HOOC C R -
OOC C R + H+
H H
Grupamento amino: em meio aquoso, recebe um próton:

NH2 NH3+
H+ + HOOC C R HOOC C R
H H
Ponto isoelétrico - valor de pH onde as cargas elétricas do
aminoácido se igualam.
E) CURVA DE TITULAÇÃO
- Ponto 1: Totalmente protonado
- Ponto 2: [NH3+CHRCOOH] = [NH3+CHRCOO-]
- Ponto 3: Ponto isoelétrico [NH3+CHRCOO-]
- Ponto 4: [NH3+CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-]
- Ponto 5: Totalmente desprotonado
F) DISTÚRBIOS NAS ENZIMAS DE SÍNTESE E DEGRADAÇÃO

1. Fenilcetonúria (PKU) - Defeito na enzima fenilalanina
hidroxilase (Phe Tyr). Pode ser tbm deficiência nas enzimas que
BH4
associadas à tetrahidrobiopterina (BH4), um cofator da fenilalanina
hidroxilase. Há o acúmulo de Phe no plasma – causa mais freqüente
de retardo mental 1: 10.000. Tyr precursora das catecolaminas no
SNC.
PKU tipo I – ausência da enzima fenilalanina hidroxilase
PKU tipo II – deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase
PKU tipo III – hiperfenilalaninemia transitória – atraso na síntese no
fígado.
Tratamento da PKU:
Dieta pobre em Phe
Adição de Tyr
Adição de L-DOPA e 5-OH-Triptofano
Início até o 3º mês de vida
2. Tirosinemia – Distúrbios metabólicos nas enzimas que

catabolizam a tirosina.
Tipo I – Deficiência na enzima fumarilacetoacetato hidrolase.
Acúmulo de Tyr no plasma. Desvia rota para produção de succinil
acetona e diminui succinil-CoA, prejudicando a síntese da
hemoglobina e mioglobina.
Tipo II – Deficiência na enzima tirosina-aminotransferase que
catalisa a transferência do grupamento amino para o glutamato.
3. Hiperglicinemia - Gly aumenta 10x. Trata-se de uma

hiperglicemia não cetótica. Afeta o desenvolvimento do SNC.
4. Hipercolinemia, hiperleucinemia e hiperisoleucinemia –

distúrbios metabólicos nas enzimas que catabolizam colina, Leu e
Iso. Prejudicam o crescimento infantil e causam retardo mental.
Tratamento – Retirada dos 3 aminácidos da dieta.
5. Doença do Xarope do Bordo – Bloqueio na degradação de

Leu, Iso e Val. Aumento na concentração de ceto-ácidos. Doença
grave, com morte rápida, logo após o nascimento.
6. Homocistinúria – erros no metabolismo de aas que estão
associados à inativação de neurotransmissores e à síntese de
creatinina e vitamina B12.
Tipo I – Deficiência da cistationina-sintase – causa aumento de Met e

hemocisteína no plasma, tecidos e urina. (Aterosclerose,
osteoporose, retardo mental em 50 % dos casos).
Tratamento – Diminuição da Met e aumento da Cys na dieta e
complementação com piridoxal fosfato (importante cofator).
Tipo II – Defeito na ressíntese da Met. Reduz a formação da vitamina
B12, aumenta cistationina e diminui Met. Geralmente assintomático.
7. Histidinemia – Defeito na enzima histidase que converte His

em urocaminato. Ocorrem níveis elevados de His no sangue e urina.
Retira CO2 dos tecidos.
Tratamento – Retirada de His da dieta.

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A ÁGUA COMO SOLVENTE

Solubilidade = Interação soluto / solvente

Polar – hidrofílicos Não-polar – hidrofóbicos

Os solventes polares enfraquecem as forças de atração entre

A maioria das moléculas biológicas possui segmentos polares

H2O – ambiente intra e extracelular; determina o comportamento de

Equação – constante de dissociação (K):

Ex.: H2CO3/ HCO3-; NH4+/NH3.

O sistema biológico regulado por tampão mais conhecido é o

Radical “R” – polaridade e grau de ionização dos aminoácidos

C) CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

3. Aminoácidos com radical “R” polar carregado:

D) AMINOÁCIDOS EM SOLUÇÃO AQUOSA

Grupamento amino: em meio aquoso, recebe um próton:

F) DISTÚRBIOS NAS ENZIMAS DE SÍNTESE E DEGRADAÇÃO

2. Tirosinemia – Distúrbios metabólicos nas enzimas que

3. Hiperglicinemia - Gly aumenta 10x. Trata-se de uma

4. Hipercolinemia, hiperleucinemia e hiperisoleucinemia –

5. Doença do Xarope do Bordo – Bloqueio na degradação de

Tipo I – Deficiência da cistationina-sintase – causa aumento de Met e

7. Histidinemia – Defeito na enzima histidase que converte His

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