Ribose

Ribose Alerta sobre risco à saúde^[1]

Nome IUPAC	(3R,4S,5R)-5-(Hydroxymethyl)tetrahydrofuran-2,3,4-triol
Identificadores
Número CAS	200-059-4
PubChem	5779
SMILES	`C([C@@H]1[C@H]([C@H](C(O1)O)O)O)O`
Propriedades
Fórmula molecular	C₅H₁₀O₅
Massa molar	150.13
Aparência	White solid
Ponto de fusão	99 °C, 372 K, 210 °F
Solubilidade em água	Very soluble
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, ε_r, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

A ribose, também denominada D-Ribose, é um carboidrato monossacarídeo pentose da família das aldopentoses (função aldeído: CHO), constituída por cinco átomos de carbono, dez de hidrogênio e cinco de oxigênio (C₅H₁₀O₅). Foi descoberta em 1905 por Phoebus Levene.

Faz parte da estrutura do RNA e de diversos nucleosídeos relacionados com o metabolismo: ATP (adenosina trifosfato), GTP (guanosina trifosfato), NADH (nicotinamida adenina dinucleotídeo), entre outros.

Funções

ATP é derivado da ribose; contém uma ribose, três grupos fosfato e uma base adenina. ATP é criado durante respiração celular do adenosina difosfato (ATP com um grupo fosfato a menos).

Biossíntese de nucleotídeos

Os nucleotídeos são sintetizados através de salvamento ou síntese de novo.^[2] Salvamento de nucleotídeos usa pedaços de nucleotídeos produzidos anteriormente e os ressintetiza para uso futuro. Em de novo, aminoácidos, dióxido de carbono, derivados de folato e Fosforribosil pirofosfato (PRPP) são usados para sintetizar nucleotídeos.^[2] Tanto a síntese de novo quanto a de salvamento requerem PRPP, que é sintetizado a partir de ATP e ribose 5-fosfato por uma enzima chamada PRPP sintetase.^[2]

Vias de sinalização

Ribose é um bloco de construção em moléculas de sinalização secundária, tais como monofosfato cíclico de adenosina (cAMP) o qual é derivado do ATP. Um caso específico no qual cAMP é usado é em via de sinalização dependente de cAMP. Em via de sinalização de cAMP, um receptor hormonal estimulador ou inibitório é ativado por uma molécula sinal. Esses receptores estão ligados a um mecanismo regulador estimulador ou inibitório de proteína G. Quando uma proteína G estimulante é ativada, adenilato ciclase catalisa ATP em cAMP pelo uso de Mg²⁺ ou Mn²⁺. cAMP, um mensageiro secundário, então passa a ativar proteína quinase A, a qual é uma enzima que regula o metabolismo celular. Proteína quinase A regula enzimas metabólicas por fosforilação a qual causa uma alteração na célula dependendo da molécula sinalizadora original. O oposto ocorre quando uma proteína G inibitória é ativada; a proteína G inibe adenilil ciclase e ATP não é convertido a cAMP.

Metabolismo

A ribose é chamada de "moeda molecular" devido ao seu envolvimento nas transferências de energia intracelular.^[3] Por exemplo, dinucleótido de nicotinamida e adenina (NAD), dinucleótido de flavina e adenina (FAD) e fosfato de dinucleótido de nicotinamida e adenina (NADP) todos contém o grupamento d-ribofuranose. Cada um deles pode ser a forma derivada d-ribose depois de ser convertido para d-ribose-5-fosfato pela enzima riboquinase.^[4]^[5] NAD, FAD e NADP atuam como aceitadores de elétrons em reações redox bioquímicas nas principais vias metabólicas, incluindo glicólise, o ciclo do ácido cítrico, fermentação e a cadeia de transporte de elétrons.

Isomeria

D-Ribose possui a mesma configuração química que a molécula de D-gliceraldeído.

Em solução aquosa, a forma isomérica predominante é a beta-D-Ribopiranose (58,5%).^[6]

Isômeros da D-Ribose
Forma linear	Projeção de Haworth
<1%	α-D-Ribofuranose 6,5%	β-D-Ribofuranose 13,5%
<1%	α-D-Ribopiranose 21,5%	β-D-Ribopiranose 58,5%

Modificações

Modificações na natureza

Riboquinase catalisa a conversão de d-ribose a d-ribose 5-fosfato. Uma vez convertido, d-ribose-5-fosfato está disponível para a produção dos aminoácidos triptofano e histidina, ou para o uso na via das pentoses-fosfato. A absorção de d-ribose é 88–100% no intestino delgado (até 200 mg/kg·h).^[7]

Uso em atividade física

A ribose é comumente utilizada durante a atividade física como complemento para estimular a imediata produção de ATP pelas células musculares, permitindo aos músculos continuarem a trabalhar de forma otimizada.

Estudos mostram que as reservas de ATP podem decrescer de 60% a 70% durante exercícios exaustivos e podem levar mais de 72 horas para serem adequadamente repostas.

A ribose consegue aumentar os estoques intramusculares de ATP porém, não consegue melhorar a performance atlética, segundo Dhanoa e Housner (2007),^[8]

Ver também

Referências

↑ Merck Index, 11th Edition, 8205.
↑ ^a ^b ^c Hoffman, Ronald; Benz, Edward J.; Silberstein, Leslie E.; Heslop, Helen E. (2018). «Signaling Transduction and Metabolomics». Hematology: Basic Principles and Practice 7 ed. [S.l.]: Elsevier. pp. 68–78. ISBN 9780323357623. doi:10.1016/B978-0-323-35762-3.00007-X
↑ Mahoney, Diane E.; Hiebert, John B.; Thimmesch, Amanda; Pierce, John T.; Vacek, James L.; Clancy, Richard L.; Sauer, Andrew J.; Pierce, Janet D. (2018). «Understanding D-Ribose and Mitochondrial Function. Advances in Bioscience and Clinical Medicine». Advances in Bioscience and Clinical Medicine. 6 (1). doi:10.7575/aiac.abcmed.v.6n.1p.1
↑ Bork, Peer; Sander, Chris; Valencia, Alfonso (1993). «Convergent evolution of similar enzymatic function on different protein folds: The hexokinase, ribokinase, and galactokinase families of sugar kinases». Protein Science. 2 (1): 31–40. PMC 2142297. PMID 8382990. doi:10.1002/pro.5560020104
↑ Park, Jae; Gupta, Radhey S. (2008). «Adenosine kinase and ribokinase – the RK family of proteins». Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (18): 2875–2896. PMC 11131688 Verifique |pmc= (ajuda). PMID 18560757. doi:10.1007/s00018-008-8123-1
↑ Dr. Jürg Hunziker, (16 de junho de 1999). «Kohlenhydratchemie. 2.1.3. Konformation». dcb-server.unibe.ch (em alemão). UNI-Bern. Consultado em 5 de junho de 2008. Arquivado do original em 24 de janeiro de 2009
↑ «PDRHealth.com». Herbal Remedies, Supplements A-Z Index. PDR, LLC. Cópia arquivada em 11 October 2008 Verifique data em: |arquivodata= (ajuda)
↑ Dhanoa TS, Housner JA.Ribose: more than a simple sugar?Curr Sports Med Rep. 2007 Jul;6(4):254-7.

Ligações externas

D-Ribose na página da China Greatvista Chemicals

[1] Merck Index, 11th Edition, 8205.

[:2-2] Hoffman, Ronald; Benz, Edward J.; Silberstein, Leslie E.; Heslop, Helen E. (2018). «Signaling Transduction and Metabolomics». Hematology: Basic Principles and Practice 7 ed. [S.l.]: Elsevier. pp. 68–78. ISBN 9780323357623. doi:10.1016/B978-0-323-35762-3.00007-X

[3] Mahoney, Diane E.; Hiebert, John B.; Thimmesch, Amanda; Pierce, John T.; Vacek, James L.; Clancy, Richard L.; Sauer, Andrew J.; Pierce, Janet D. (2018). «Understanding D-Ribose and Mitochondrial Function. Advances in Bioscience and Clinical Medicine». Advances in Bioscience and Clinical Medicine. 6 (1). doi:10.7575/aiac.abcmed.v.6n.1p.1

[4] Bork, Peer; Sander, Chris; Valencia, Alfonso (1993). «Convergent evolution of similar enzymatic function on different protein folds: The hexokinase, ribokinase, and galactokinase families of sugar kinases». Protein Science. 2 (1): 31–40. PMC 2142297. PMID 8382990. doi:10.1002/pro.5560020104

[5] Park, Jae; Gupta, Radhey S. (2008). «Adenosine kinase and ribokinase – the RK family of proteins». Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (18): 2875–2896. PMC 11131688 Verifique |pmc= (ajuda). PMID 18560757. doi:10.1007/s00018-008-8123-1

[UNI-Bern-6] Dr. Jürg Hunziker, (16 de junho de 1999). «Kohlenhydratchemie. 2.1.3. Konformation». dcb-server.unibe.ch (em alemão). UNI-Bern. Consultado em 5 de junho de 2008. Arquivado do original em 24 de janeiro de 2009

[7] «PDRHealth.com». Herbal Remedies, Supplements A-Z Index. PDR, LLC. Cópia arquivada em 11 October 2008 Verifique data em: |arquivodata= (ajuda)

[8] Dhanoa TS, Housner JA.Ribose: more than a simple sugar?Curr Sports Med Rep. 2007 Jul;6(4):254-7.

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